Измученный

Abggent, компания Wuxi Apptec
Тип компании	Публичный
Торгуется как	NYSE : WX
Промышленность	Биотехнология , науки о жизни , производство
Основан	Сан -Диего , Калифорния , США (2001)
Штаб -квартира	НАС
Район обслуживается	Во всем мире
Продукция	антитела , ; пептиды , ; пользовательские услуги антител, ; пользовательские пептидные службы, ; Пользовательские белковые услуги
Количество сотрудников	200 (2014)
Родительский	Wuxi Apptec
Веб -сайт	измученный .с

Abgent - это глобальная биотехнологическая компания, базирующаяся в Сан -Диего, штат Калифорния , США, с офисами в Мейденхеде, Великобритании и Сучжоу, Китае и дистрибьюторах по всему миру. У абгентных развивается антитела и родственные агенты для изучения белков, участвующих в клеточной функции и заболевании. Абгента Антитела нацелены на ключевые области исследований, включая аутофагию , нейробиологию , рак , стволовые клетки и многое другое. Abgent был приобретен в 2011 году Wuxi Apptec , глобальной фармацевтической, биофармацевтической и медицинской аутсорсинговой компании с операциями в Китае и Соединенных Штатах. ^{[ 1 ]}

Оценка сверстников

Абентский был указан в качестве выбранного поставщика в журнале Nature , ^{[ 2 ]} Технология антител , особенности обнаружения лекарств и функция сигнализации клетки ученого . Более 1100 рецензируемых публикаций ^{[ 3 ]} В научных журналах цитировали абсолютные антитела, белковые и пептидные продукты и пользовательские услуги.

Основной бизнес

As one of the world's largest manufacturers of antibodies for biological research and drug discovery, Abgent develops, produces, and sells antibodies for use in academic, biotechnological, and pharmaceutical industries. Core products are complemented by custom antibody services and custom protein services for drug discovery targets.

Tools

SUMOplot Analysis Program

SUMOplot is a tool used to predict sumoylation sites, an important post-translational modification of proteins. SUMO-modified proteins contain the tetrapeptide motif B-K-x-D/E where B is a hydrophobic residue, K is the lysine conjugated to SUMO, x is any amino acid (aa), D or E is an acidic residue. Substrate specificity appears to be derived directly from Ubc9 and the respective substrate motif. SUMOplot predicts the probability for the SUMO consensus sequence (SUMO-CS) to be engaged in SUMO attachment. The SUMOplot score system is based on two criteria: first, direct amino acid match to the SUMO-CS observed and shown to bind Ubc9, and second, substitution of the consensus amino acid residues with amino acid residues exhibiting similar hydrophobicity. SUMOplot has been used in the past to predict Ubc9 dependent sites.^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]^[10]^[11]^[12]

Autophagy Receptor Motif Plotter

The autophagy pathway is mediated by selective receptors. They recognize and sort diverse cargo substrates (e.g., proteins, organelles, pathogens) for delivery to the autophagic machinery. Known autophagy receptors are characterized by short linear sequence motifs (autophagy receptor motifs, or ARMs) responsible for the interaction with the Atg8/LC3 family. Many ARM-containing proteins (ARM-CPs) are also involved in autophagosome formation and maturation and a few of them in regulating signaling pathways. Autophagy Receptor Motif Plotter assists in the identification of novel ARM-CPs. Users input a given an amino acid sequence into the web-enabled tool, and the program identifies internal sequences matching a pattern within the 3 classes of the extended ARM motif (x6-W/F/Yxxx-x2). The program then computes and lists the top four scores for each motif class (W-, F-, Y-). The full sequence of the ARM-CP is displayed, where ARMs are colored by their score and ranked score-values are presented in tabular form.^[13]^[14]^[15]

References

^ WuXi PharmaTech Acquires Abgent, a Leading Producer of Biological Research Reagents. Oct 14, 2011.
^ Technology Feature - Table of Suppliers. (2004) Nature 428(6979) p232
^ HireWire Abgent Publication Search Results
^ Gramatikoff K. et al. In Frontiers of Biotechnology and Pharmaceuticals, Science Press USA Inc 2004; 4: 181 - 210
^ Vyacheslav Yurchenko, Zhu Xue, and Moshe J. Sadofsky. SUMO Modification of Human XRCC4 Regulates Its Localization and Function in DNA Double-Strand Break Repair Mol. Cell. Biol., Mar 2006; 26: 1786 - 1794
^ Meiluen Yang, Chia-Tse Hsu, Chun-Yuan Ting, Leroy F. Liu, and Jaulang Hwang. Assembly of a Polymeric Chain of SUMO1 on Human Topoisomerase I in Vitro J. Biol. Chem., Mar 2006; 281: 8264 - 8274
^ Yutaka Morita, Chie Kanei-Ishii, Teruaki Nomura, and Shunsuke Ishii. TRAF7 Sequesters c-Myb to the Cytoplasm by Stimulating Its Sumoylation. Mol. Biol. Cell, Nov 2005; 16: 5433 - 5444
^ Zhongshu Tang, Oussama El Far, Heinrich Betz, and Astrid Scheschonka. Pias1 Interaction and Sumoylation of Metabotropic Glutamate Receptor 8. J. Biol. Chem., Nov 2005; 280: 38153 - 38159
^ Brigit E. Riley, Huda Y. Zoghbi, and Harry T. Orr. SUMOylation of the Polyglutamine Repeat Protein, Ataxin-1, Is Dependent on a Functional Nuclear Localization Signal. J. Biol. Chem., Jun 2005; 280: 21942 - 21948
^ Timothy A. Hinsley, Pamela Cunliffe, Hannah J. Tipney, Andrew Brass, and May Tassabehji. Comparison of TFII-I gene family members deleted in Williams-Beuren syndrome. Protein Sci., Oct 2004; 13: 2588 - 2599
^ Frederik Van Dyck, Els L. D. Delvaux, Wim J. M. Van de Ven, and Marcela V. Chavez. Repression of the Transactivating Capacity of the Oncoprotein PLAG1 by SUMOylation. J. Biol. Chem., Aug 2004; 279: 36121 - 36131.
^ Tianwei Li, Evgenij Evdokimov, Rong-Fong Shen, Chien-Chung Chao, Ephrem Tekle, Tao Wang, Earl R. Stadtman, David Ch Yang и P. Boon Chock. Сумоилирование гетерогенных ядерных рибонуклеопротеинов, белков цинковых пальцев и белков с ядерными пор: протеомный анализ. PNAS, Jun 2004; 101: 8551 - 8556
^ Noda et al (2010). Письма Febs 584: 1379-85 PMID 20083108
^ Birgisdottir et al (2013) J Cell Sci 126: 3237-47 PMID 23908376
^ Horns et al (2014) Молекулярная клетка 53: 167-78 PMID 24462201

Внешние ссылки

Безжавший официальный сайт
Эта статья включает в себя материал общественного достояния из Научный учебник . NCBI . Архивировано из оригинала на 2009-12-08.

[1] WuXi PharmaTech Acquires Abgent, a Leading Producer of Biological Research Reagents. Oct 14, 2011.

[2] Technology Feature - Table of Suppliers. (2004) Nature 428(6979) p232

[3] HireWire Abgent Publication Search Results

[4] Gramatikoff K. et al. In Frontiers of Biotechnology and Pharmaceuticals, Science Press USA Inc 2004; 4: 181 - 210

[5] Vyacheslav Yurchenko, Zhu Xue, and Moshe J. Sadofsky. SUMO Modification of Human XRCC4 Regulates Its Localization and Function in DNA Double-Strand Break Repair Mol. Cell. Biol., Mar 2006; 26: 1786 - 1794

[6] Meiluen Yang, Chia-Tse Hsu, Chun-Yuan Ting, Leroy F. Liu, and Jaulang Hwang. Assembly of a Polymeric Chain of SUMO1 on Human Topoisomerase I in Vitro J. Biol. Chem., Mar 2006; 281: 8264 - 8274

[7] Yutaka Morita, Chie Kanei-Ishii, Teruaki Nomura, and Shunsuke Ishii. TRAF7 Sequesters c-Myb to the Cytoplasm by Stimulating Its Sumoylation. Mol. Biol. Cell, Nov 2005; 16: 5433 - 5444

[8] Zhongshu Tang, Oussama El Far, Heinrich Betz, and Astrid Scheschonka. Pias1 Interaction and Sumoylation of Metabotropic Glutamate Receptor 8. J. Biol. Chem., Nov 2005; 280: 38153 - 38159

[9] Brigit E. Riley, Huda Y. Zoghbi, and Harry T. Orr. SUMOylation of the Polyglutamine Repeat Protein, Ataxin-1, Is Dependent on a Functional Nuclear Localization Signal. J. Biol. Chem., Jun 2005; 280: 21942 - 21948

[10] Timothy A. Hinsley, Pamela Cunliffe, Hannah J. Tipney, Andrew Brass, and May Tassabehji. Comparison of TFII-I gene family members deleted in Williams-Beuren syndrome. Protein Sci., Oct 2004; 13: 2588 - 2599

[11] Frederik Van Dyck, Els L. D. Delvaux, Wim J. M. Van de Ven, and Marcela V. Chavez. Repression of the Transactivating Capacity of the Oncoprotein PLAG1 by SUMOylation. J. Biol. Chem., Aug 2004; 279: 36121 - 36131.

[12] Tianwei Li, Evgenij Evdokimov, Rong-Fong Shen, Chien-Chung Chao, Ephrem Tekle, Tao Wang, Earl R. Stadtman, David Ch Yang и P. Boon Chock. Сумоилирование гетерогенных ядерных рибонуклеопротеинов, белков цинковых пальцев и белков с ядерными пор: протеомный анализ. PNAS, Jun 2004; 101: 8551 - 8556

[13] Noda et al (2010). Письма Febs 584: 1379-85 PMID 20083108

[14] Birgisdottir et al (2013) J Cell Sci 126: 3237-47 PMID 23908376

[15] Horns et al (2014) Молекулярная клетка 53: 167-78 PMID 24462201

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]