Fimbrial Asher Protein
 | Части этой статьи (те, которые связаны со структурой (необходимо добавить бета -бочку; необходимо новое фото)) должны быть обновлены . ( Декабрь 2020 г. ) |
| Fimbrial Asher Protein | |||
|---|---|---|---|
 Структура платформы сборочной платформы типа 1 FIMD (25-139). [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Ашер | ||
| Pfam | PF00577 | ||
| InterPro | IPR000015 | ||
| PROSITE | PDOC00886 | ||
| TCDB | 1.B.11 | ||
| OPM Суперсемейство | 187 | ||
| OPM белок | 4J3O | ||
| |||
Фимбриальный белок Ашера участвует в биогенезе пиласа в грамотрицательных бактериях . Биогенез некоторых фимбрий (или Pili) требует двухкомпонентной системы сборки и транспорта, которая состоит из периплазматического шаперона и порового образующегося белка внешней мембраны, который был назван молекулярным «ашер»; Это путь шаперона . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]
Белок-ашер имеет молекулярную массу в диапазоне от 86 до 100 кДа и состоит из 24-цетового бета-бочкового домена, напоминающего порины , и четырех периплазматических растворимых доменов: n-концевой ), [ 1 ] «средний» домен около 80 остатков [ 5 ] Расположен как растворимая вставка в область бета-бочки последовательности (домен подключения) и два Ig-подобные домены (каждый около 80 остатков) на C-конце (CTD1 и CTD2). [ 6 ] Хотя степень сходства последовательностей этих белков не очень высока, они имеют ряд характеристик. Одним из них является наличие двух пар цистеинов, образующих дисульфидную связь, первую, расположенную в NTD, а вторая в CTD2. Лучшая консервативная область последовательности соответствует домену подключения.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный Nishiyama M, Horst R, Eidam O, et al. (Июнь 2005 г.). «Структурные основы распознавания комплекса шаперона -субъединицы на платформе Pilus Assembly Type 1 FIMD» . Embo j . 24 (12): 2075–86. doi : 10.1038/sj.emboj.7600693 . PMC 1150887 . PMID 15920478 .
- ^ Hultgren SJ, Jacob-Dubuisson F, Striker R (1994). «Самосборка с помощью шаперона из пили независимо от клеточной энергии» . Дж. Биол. Химический 269 (17): 12447–12455. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 99895-9 . PMID 7909802 .
- ^ Schifferli DM, Alrutz MA (1994). «Пересмотренные сайты вставки линкера в белке внешней мембраны 987p Fimbriae of Escherichia coli» . J. Bacteriol . 176 (4): 1099–1110. doi : 10.1128/jb.176.4.1099-1110.1994 . PMC 205162 . PMID 7906265 .
- ^ Saier JR MH, Van Rosmalen M (1993). «Структурные и эволюционные отношения между двумя семействами бактериальных экстрацитоплазматических белков шаперона, которые функционируют совместно в фимбриальной сборке» . Резерв Микробиол . 144 (7): 507–527. doi : 10.1016/0923-2508 (93) 90001-I . PMID 7906046 .
- ^ Капитани Г., Эйдам О., Грюттер М.Г. (2006). «Свидетельство о новой области бактериальной внешней мембраны» . Белки . 65 (4): 816–23. doi : 10.1002/prot.21147 . PMID 17066380 . S2CID 28766740 .
- ^ Фан Г., Ремуут Х, Ван Т., Аллен В.Дж., Пиркер К.Ф., Лебедев А. и др. (2011). «Кристаллическая структура FIMD ASHER, связанную с его родственным субстратом FIMC-FIMH» . Природа . 474 (7349): 49–53. doi : 10.1038/nature10109 . PMC 3162478 . PMID 21637253 .