Флуоресцентный белок
| Флуоресцентный белок | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | Фрп | ||
| Альт. символы | SLR1964 | ||
| PDB | 4JDX | ||
| Uniprot | P74103 | ||
| |||
Белок восстановления флуоресценции ( FRP )-это небольшой белок, участвующий в регуляции нефотохимического гашения в цианобактериях . Он предотвращает накопление красной фотоактивированной формы оранжевого каротиноидного белка (OCP), тем самым уменьшая количество гашения флуоресценции, которое происходит между OCP и фикобилисомными антенными комплексами . [ 1 ] Он взаимодействует с С-концевой доменом OCP, который разделяет гомологию с суперсемейством NTF2 . [ 2 ]
Функция
[ редактировать ]FRP является конститутивно активным, как in vivo , так и in vitro . Он способен предотвратить гашение флуоресценции фикобилина OCP in vitro . [ 3 ] Сверхэкспрессия FRP в Synechocystis PCC 6803 приводит к отсутствию гашения флуоресценции. [ 4 ] Удаленные мутанты FRP показывают немного большую степень гашения флуоресценции, индуцированную сильным сине-зеленым светом, но не смог восстановить уровни флуоресценции при переносе в низкий свет или темноту. [ 1 ]
Структура
[ редактировать ]Белок весь альфа-спиральный, а структура белка из Synechocystis была решена в 2013 году, показывающая как димер , так и форму тетрамера в одном и том же кристалле, который использовался для рентгеновской дифракции. [ 2 ] Считается, что димер является активной формой. В структуре тетрамера одна из альфа -спиралей расширяется, нарушая структуру консервативного участка аминокислот, который предполагается, что является активным сайтом . Среди этих консервативных остатков было показано, что гистидин в положении 53 и остаток аргинина в положении 60 имеют важное значение для активности. Мутации в нескольких других остатках в этом патче привели к плохому выражению и осадкам, а также на потерю активности.
Геномика
[ редактировать ]Ген для FRP обычно обнаруживается непосредственно ниже OCP, хотя между OCP и FRP иногда обнаруживается ген BTW-подобного B-каротин-кетолазы. Ген FRP транскрибируется независимо от OCP в Synechocystis 6803 , и поэтому локус OCP/FRP не считается опероном. [ 1 ]
Гипотезы
[ редактировать ]- Тетрамеризация может инактивировать некоторые из FRP и, таким образом, может служить регулирующим переключением, чтобы разрешить NPQ. Это может возникнуть в результате структурных изменений, вызванных различиями в клеточном рН или окислении, которые обычно возникают при напряжении с высоким освещением. [ 2 ]
- FRP может вызвать инактивацию OCP, собирая два домена OCP вместе, хотя взаимодействие с N-концевым доменом OCP не было обнаружено.
- FRP может привести к переоборудованию OCP обратно в свою неактивную оранжевую форму, затрагивая каротиноид.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в Boulay C, Wilson A, D'Haene S, Kirilovsky D (июнь 2010 г.). «Идентификация белка, необходимого для восстановления полной антенной способности в фотозащитном механизме, связанном с OCP в цианобактериях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (25): 11620–5. doi : 10.1073/pnas.1002912107 . PMC 2895087 . PMID 20534537 .
- ^ Jump up to: а беременный в Саттер М., Уилсон А., Леверенц Р.Л., Лопес-Игаль Р., Туротт А., Салмин А.Е., Кириловский Д., Керфельд Калифорния (июнь 2013 г.). «Кристаллическая структура FRP и идентификация активного сайта для модуляции OCP-опосредованной фотозащиты в цианобактериях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (24): 10022–7. doi : 10.1073/pnas.1303673110 . PMC 3683793 . PMID 23716688 .
- ^ Гвицдала М., Уилсон А., Кириловский Д. (июль 2011 г.). «Восстановление in vitro механизм цианобактериального фотозащитного механизма, опосредованный оранжевым каротиноидным белком в Synechocystis PCC 6803» . Растительная ячейка . 23 (7): 2631–43. doi : 10.1105/tpc.111.086884 . PMC 3226224 . PMID 21764991 .
- ^ Гвиздала М., Уилсон А., Омари-Насер А., Кириловский Д. (март 2013 г.). «Характеристика флуоресцентного белка для флуоресценции Synechocystis PCC 6803, участвующего в фотозащите» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1827 (3): 348–54. doi : 10.1016/j.bbabio.2012.11.001 . PMID 23159727 .