Голопротеин

Голопротеин представляет или конъюгированный белок собой апопротеин в сочетании со своей простетической группой . ^{[ 1 ]}

Некоторым ферментам не нужны дополнительные компоненты для проявления полной активности. Другие требуют, чтобы небелковые молекулы, называемые кофакторами, были связаны для активности. ^{[ 2 ]} Кофакторы могут быть либо неорганическими (например, ионы металлов и железо-серные кластеры ), либо органическими соединениями (например, флавин и гем ). Органическими кофакторами могут быть либо коферменты , которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции, либо простетические группы , прочно связанные с ферментом. Органические простетические группы могут быть связаны ковалентно (например, биотин в таких ферментах, как пируваткарбоксилаза ). ^{[ 3 ]}

Примером фермента, содержащего кофактор, является карбоангидраза , в активном центре которой связан кофактор цинка. ^{[ 4 ]} Эти прочно связанные ионы или молекулы обычно находятся в активном центре и участвуют в катализе. ^{[ 5 ]}^: 8.1.1 Например, кофакторы флавина и гема часто участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. ^{[ 5 ]}^: 17

Ферменты, которым требуется кофактор, но не имеют с ним связи, называются апоферментами или апопротеинами . Фермент вместе с кофактором(ами), необходимым для активности, называется голоферментом (или галоферментом). Термин «холофермент» также можно применять к ферментам, которые содержат несколько белковых субъединиц, таким как ДНК-полимеразы ; здесь холофермент представляет собой полный комплекс, содержащий все субъединицы, необходимые для деятельности. ^{[ 5 ]}^: 8.1.1

Ссылки

^ «Голопротеин» . Медицинский словарь партнера Farlex. 2012.
^ де Больстер М (1997). «Словарь терминов, используемых в бионеорганической химии: кофактор» . Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 21 января 2017 года . Проверено 30 октября 2007 г.
^ Чепмен-Смит А., Кронан Дж. Э. (1999). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Тенденции биохимии. Наука . 24 (9): 359–63. дои : 10.1016/s0968-0004(99)01438-3 . ПМИД 10470036 .
^ Фишер З., Эрнандес Прада Дж.А., Ту С., Дуда Д., Йошиока С., Ан Х., Говиндасами Л., Сильверман Д.Н., Маккенна Р. (февраль 2005 г.). «Структурная и кинетическая характеристика гистидина активного центра как переносчика протонов в катализе карбоангидразой II человека». Биохимия . 44 (4): 1097–115. дои : 10.1021/bi0480279 . ПМИД 15667203 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6 .

Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. Биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2002. Доступно по адресу: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/ .

Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] «Голопротеин» . Медицинский словарь партнера Farlex. 2012.

[2] де Больстер М (1997). «Словарь терминов, используемых в бионеорганической химии: кофактор» . Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 21 января 2017 года . Проверено 30 октября 2007 г.

[pmid10470036-3] Чепмен-Смит А., Кронан Дж. Э. (1999). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Тенденции биохимии. Наука . 24 (9): 359–63. дои : 10.1016/s0968-0004(99)01438-3 . ПМИД 10470036 .

[4] Фишер З., Эрнандес Прада Дж.А., Ту С., Дуда Д., Йошиока С., Ан Х., Говиндасами Л., Сильверман Д.Н., Маккенна Р. (февраль 2005 г.). «Структурная и кинетическая характеристика гистидина активного центра как переносчика протонов в катализе карбоангидразой II человека». Биохимия . 44 (4): 1097–115. дои : 10.1021/bi0480279 . ПМИД 15667203 .

[Stryer_2002-5] Jump up to: ^а ^б ^с Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]