Белок -карбогидратное взаимодействие

Взаимодействие углеводов и белков представляет собой межмолекулярные и внутримолекулярные взаимодействия между белком и углеводами. Эти взаимодействия составляют основу конкретного распознавания углеводов лектинами. Углеводы являются важными биополимерами и имеют различные функции. Часто углеводы служат функции в качестве элемента распознавания. То есть они специально распознаются другими биомолекулами. Белки, которые связывают углеводные структуры, известны как лектины . По сравнению с изучением взаимодействия белка -белка и белка -ДНК, относительно недавнее, что ученые узнают связывание белка -карбогидрата. ^{[ 1 ]}

Многие из этих взаимодействий включали углеводы, обнаруженные на клеточной поверхности, как часть мембранного гликопротеина или гликолипида . Эти взаимодействия могут играть роль в клеточной адгезии и других событиях клеточного распознавания. Внутримолекулярные углеводные взаимодействия относятся к взаимодействию между гликанами и полипептидными фрагментами в гликопротеинах или гликозилированных белках . ^{[ 2 ]}

Классификация

Как правило, существует два типа белковых углеводов, важных в биологических процессах: лектин и антитела.

Лектин

Лектин - это своего рода белок, который может связываться с углеводом с их доменами распознавания углеводов (CRD). Мы могли бы использовать другой CRD для их классификации. ^{[ 3 ]}

C-тип

Что ²⁺ требуется для активации связывания. Калифорнийский ²⁺ связывается с белком и углеводом нековалентной связью. Манноза связывающий белок (MBP) содержит CRD C-типа.

P-тип

Два типа маннозы-6-фосфат могут распознавать фосфорилированный сахарид. Один зависит от катионного зависимости, а другой не требует катиона для активации.

I-тип

Лектин I-типа, названный из иммуноглобулиноподобного домена. Сиалоадгезин является одним из лектина I-типа, который связывается специфически с сиаловой кислотой.

Антитело

Большинство антител имеют аналогичную структуру, за исключением гипервариатной области, которая называется сайтом связывания антигена. Эта область состоит из комбинации различных аминокислот. Когда антиген является своего рода углеводом ( полисахарид ), связывание можно рассматривать как взаимодействие белка-карбогидрата.

Биологическая функция

Белок -карбогидратные взаимодействия играют важную роль в биологической функции.

Клеточная адгезия ^{[ 4 ]}
Сигнальная трансдукция ^{[ 5 ]}
Распознавание хозяина-патогена ^{[ 6 ]}
Воспаление ^{[ 7 ]}
Стабилизация структуры белка ^{[ 2 ]}

Методы обучения

Рентгеновская кристаллография

Как и в других исследованиях органических молекул, рентгеновская кристаллография является очень полезным инструментом, чтобы узнать подробную информацию о взаимодействии между углеводом и белком. ^{[ 8 ]}

ЯМР -исследование

Используя титрование, NOESY ( N Uclear O Verhauser E Ffect S Pectroscop y ), эксперименты CIDNP, специфичность и аффинность связывания, константы ассоциации и равновесные термодинамические параметры углевода -связывания. ^{[ 9 ]}

Молекулярное моделирование

Во многих случаях требуется информация о конформации, однако иногда она не может выйти непосредственно из экспериментов. Таким образом, используется подход на основе построения модели на основе знаний.

Флуоресцентная спектрометрия

Спектрометрия флуоресценции является полезным инструментом и имеет свои преимущества: нет процедуры для разделения и множество способов получить источник флуорофора: есть некоторые из аминокислот и лигандов, которые имеют флуорофор после того, как они активируются. ^{[ 10 ]}

Двойная поляризационная интерферометрия

Двойная поляризационная интерферометрия - это аналитическая методика, не содержащая этикетки, для измерения взаимодействий и связанных конформационных изменений . ^{[ 11 ]}

Достижения в изучении связывания белка -карбогидрата

Исследование на основе микрочипов с помощью наночастиц наночастиц металлов зондов

Недавно сообщалось о исследованиях с использованием зондов наночастиц наночастиц металлов для обнаружения взаимодействия углеводов и белков. ^{[ 12 ]} Использование зондов наночастиц наночастиц золота и резонансного рассеяния света (RLS) дает особую высокую чувствительность. Женксин Ван и его коллега тот же принцип применял этот метод для обнаружения взаимодействия между углеводом и белком.

Углеводный биосенсор

Поскольку лектин может тесно связываться с конкретными углеводами, ученые развивают несколько углеводов на основе лектина. ^{[ 13 ]} Разработанный лектин содержит конкретные группы, которые могут быть обнаружены аналитическим методом.

Изотермическая титровая калориметрия ^{[ 14 ]}

Ссылки

^ Dwek, R. A. Chem. Rev. 1996 , 96 , 683–720.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Ardejani, Maziar S.; Powers, Evan T.; Келли, Джеффри В. (2017-08-15). «Использование кооперативно сложенных пептидов для измерения энергий взаимодействия и конформационных склонностей» . Счета химических исследований . 50 (8): 1875–1882. doi : 10.1021/acs.accounts.7b00195 . ISSN 0001-4842 . PMC 5584629 . PMID 28723063 .
^ Lis, H.; Sharon, N. Chem. Rev. 1998, 98, 637–674.
^ Geijtenbeek, T.; Торенсма, Р.; Van Vliet, S.; van Duijnhoven, G.; Van Kooyk, y.; Figdor, C. Cell 2000 , 100 , 575–585.
^ Sacchettini, JC; Баум, LG; Brewer, CF Biochemistry 2001 , 40 , 3009–3015.
^ Карлссон, Ка биохим. Соц Транс. 1999 , 27 , 471–474.
^ Канзас, GS Blood 1996 , 88 , 3259–3287.
^ Сомерс, WS; Тан, Дж.; Шоу, GD; Camphausen, RT Cell 2000 , 103 , 467–479.
^ Скажи, А.; Jim'enez-Barbero, J. Chem. Преподобный 1998 , 27 , 133–143.
^ Lee, YC J. Biochem. 1997 , 121 , 818–825.
^ Popplewell, JF; Сванн, MJ; Ahmed, Y.; Тернбулл, JE; Ферниг, DG Chembiochem , февраль 2009 г.
^ Гао, Дж.; Лю, Д.; Ван, З. Анал. Химический 2008 , 80 , 8822–8827.
^ Jelinek, R.; Kolusheva, S. Chem. Rev. 2004 , 104 , 5987–6016.
^ Плотина, TK; Пивовар, CF Chem. Rev. 2002 , 102 , 387–430.

[1] Dwek, R. A. Chem. Rev. 1996 , 96 , 683–720.

[:0-2] Jump up to: ^а ^{беременный} Ardejani, Maziar S.; Powers, Evan T.; Келли, Джеффри В. (2017-08-15). «Использование кооперативно сложенных пептидов для измерения энергий взаимодействия и конформационных склонностей» . Счета химических исследований . 50 (8): 1875–1882. doi : 10.1021/acs.accounts.7b00195 . ISSN 0001-4842 . PMC 5584629 . PMID 28723063 .

[3] Lis, H.; Sharon, N. Chem. Rev. 1998, 98, 637–674.

[4] Geijtenbeek, T.; Торенсма, Р.; Van Vliet, S.; van Duijnhoven, G.; Van Kooyk, y.; Figdor, C. Cell 2000 , 100 , 575–585.

[5] Sacchettini, JC; Баум, LG; Brewer, CF Biochemistry 2001 , 40 , 3009–3015.

[6] Карлссон, Ка биохим. Соц Транс. 1999 , 27 , 471–474.

[7] Канзас, GS Blood 1996 , 88 , 3259–3287.

[8] Сомерс, WS; Тан, Дж.; Шоу, GD; Camphausen, RT Cell 2000 , 103 , 467–479.

[9] Скажи, А.; Jim'enez-Barbero, J. Chem. Преподобный 1998 , 27 , 133–143.

[10] Lee, YC J. Biochem. 1997 , 121 , 818–825.

[11] Popplewell, JF; Сванн, MJ; Ahmed, Y.; Тернбулл, JE; Ферниг, DG Chembiochem , февраль 2009 г.

[12] Гао, Дж.; Лю, Д.; Ван, З. Анал. Химический 2008 , 80 , 8822–8827.

[13] Jelinek, R.; Kolusheva, S. Chem. Rev. 2004 , 104 , 5987–6016.

[14] Плотина, TK; Пивовар, CF Chem. Rev. 2002 , 102 , 387–430.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]