Дефенсин членистоногих
| Дефенсин членистоногих | |||
|---|---|---|---|
 Структура дефенсина А насекомых. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Дефенсин_2 | ||
| Пфам | PF01097 | ||
| ИнтерПро | ИПР001542 | ||
| PROSITE | PDOC00356 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1ica / SCOPe / СУПФАМ | ||
| TCDB | 1.С.47 | ||
| Суперсемейство OPM | 58 | ||
| белок OPM | 1л4в | ||
| |||
Дефенсины членистоногих представляют собой семейство белков-дефенсинов, обнаруженных у моллюсков, насекомых и паукообразных. Эти цистеином богатые антибактериальные пептиды в первую очередь активны против грамположительных бактерий и грибов in vitro. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Однако плодовые мухи- дрозофилы , мутантные по дефензину мух, были более восприимчивы к заражению грамотрицательными бактериями Providencia burhodogranariea и сопротивлялись заражению грамположительными бактериями, как мухи дикого типа. [ 7 ] Еще предстоит выяснить, как активность in vitro связана с функцией in vivo. Мутанты по дефенсин-подобному антимикробному пептиду дрозомицину были более восприимчивы к грибкам, что подтверждает роль дефенсин-подобных пептидов в противогрибковой защите. [ 7 ]
Структура
[ редактировать ]Пептиды дефенсина членистоногих имеют длину от 38 до 51 аминокислоты. Существует шесть консервативных цистеинов, каждый из которых участвует во внутрицепочечных дисульфидных связях . Исследования показали, что дисульфидные связи цистеинового мостика не необходимы для антимикробной активности. [ 8 ] аналогично результатам в дефенсинах млекопитающих. [ 9 ] Кроме того, было также показано, что N-концевая спиральная область дефензинов членистоногих или насекомых также не требуется для антимикробной активности этих пептидов. [ 8 ]
Схематическое изображение пептидов семейства дефенсинов членистоногих показано ниже.
+----------------------------+
| |
xxCxxxxxxxxxxxxxxCxxxCxxxxxxxxxCxxxxxCxCxx
| | | |
+---|---------------+ |
+-----------------+
«C»: консервативный цистеин, участвующий в дисульфидной связи.
Связь с другими дефенсинами
[ редактировать ]Сообщалось о сходстве последовательностей дефенсинов членистоногих и дефензинов млекопитающих. [ 10 ] [ 2 ] Однако оказывается, что дефенсины позвоночных, членистоногих, растений и грибов возникли независимо. [ 11 ] Это подтверждается трехмерными структурными различиями между дефенсинами членистоногих и бета-дефенсинами позвоночных . [ 12 ] Однако между этими дефенсинами существует структурное сходство, особенно в двух структурных мотивах, называемых «C6» и «C8». Это привело к созданию более высокой системы классификации дефенсинов «цис-» или «трас-», в которой структурные отношения общих мотивов используются для определения сходства дефенсинов. [ 11 ]
Активность в отношении немикробных клеток
[ редактировать ]Дефензины млекопитающих проявляют противораковую активность in vitro. [ 13 ] а снижение уровня бета-дефензина 1 человека связано с повышенным риском рака простаты и светлоклеточного рака . [ 14 ] Первые противораковые функции дефенсина in vivo были получены в результате дрозофилы исследований , которые показали, что дефенсин дрозофилы атакует опухолевые клетки, и что у мух, лишенных дефенсина, наблюдался больший рост опухоли в модели ракового заболевания. [ 15 ] [ 16 ]
Сверхактивная иммунная передача сигналов также участвует в возрастной нейродегенерации. [ 17 ] а сверхэкспрессия дефенсина приводит к усилению деградации ткани головного мозга. [ 18 ]
Примечания
[ редактировать ]- ^ Корнет Б, Бонматин Дж. М., Хетру С., Хоффманн Дж. А., Птак М., Вовель Ф (май 1995 г.). «Уточненная трехмерная структура раствора дефензина А насекомых» . Структура . 3 (5): 435–48. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00177-0 . ПМИД 7663941 .
- ^ Jump up to: а б Ламберт Дж., Кеппи Э., Димарк Дж.Л., Уикер С., Райххарт Дж.М., Данбар Б. и др. (январь 1989 г.). «Иммунитет насекомых: выделение из иммунной крови двукрылых Phormia terranovae двух антибактериальных пептидов насекомых с последовательностью, гомологичной бактерицидным пептидам макрофагов легких кролика» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (1): 262–6. Бибкод : 1989PNAS...86..262L . дои : 10.1073/pnas.86.1.262 . ПМК 286444 . ПМИД 2911573 .
- ^ Фудзивара С., Имаи Дж., Фудзивара М., Яэсима Т., Кавасима Т., Кобаяши К. (июль 1990 г.). «Мощный антибактериальный белок маточного молочка. Очистка и определение первичной структуры роялизина» . Журнал биологической химии . 265 (19): 11333–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38596-5 . ПМИД 2358464 .
- ^ Ямада К., Натори С. (апрель 1993 г.). «Очистка, последовательность и антибактериальная активность двух новых гомологов сапецина из эмбриональных клеток саркофага: сходство сапецина B с харибдотоксином» . Биохимический журнал . 291 (Часть 1) (Часть 1): 275–9. дои : 10.1042/bj2910275 . ПМЦ 1132513 . ПМИД 8471044 .
- ^ Булет П., Коцианчич С., Димарк Дж.Л., Ламберт Дж., Райххарт Дж.М., Хоффманн Д. и др. (декабрь 1991 г.). «Иммунитет насекомых. Выделение из жесткокрылых насекомых нового индуцируемого антибактериального пептида и новых членов семейства дефенсинов насекомых» . Журнал биологической химии . 266 (36): 24520–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54260-5 . ПМИД 1761552 .
- ^ Буле П., Коцианчич С., Рейланд М., Заубер Ф., Бишофф Р., Хеги Г. и др. (ноябрь 1992 г.). «Новый дефенсин насекомых опосредует индуцируемую антибактериальную активность у личинок стрекозы Aeschna cyanea (Paleoptera, Odonata)» . Европейский журнал биохимии . 209 (3): 977–84. дои : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb17371.x . ПМИД 1425705 .
- ^ Jump up to: а б Хансон М.А., Досталова А., Черони С., Пойдевин М., Кондо С., Леметр Б. (февраль 2019 г.). «Синергия и замечательная специфичность антимикробных пептидов in vivo с использованием систематического нокаутного подхода» . электронная жизнь . 8 . doi : 10.7554/eLife.44341 . ПМК 6398976 . ПМИД 30803481 .
- ^ Jump up to: а б Варки Дж., Сингх С., Нагарадж Р. (ноябрь 2006 г.). «Антибактериальная активность линейных пептидов, охватывающих карбокси-концевой домен бета-листа дефенсинов членистоногих». Пептиды . 27 (11): 2614–23. doi : 10.1016/j.peptides.2006.06.010 . ПМИД 16914230 . S2CID 21104756 .
- ^ Варки Дж., Нагарадж Р. (ноябрь 2005 г.). «Антибактериальная активность аналогов дефенсина нейтрофилов человека HNP-1 без цистеинов» . Антимикробные средства и химиотерапия . 49 (11): 4561–6. doi : 10.1128/AAC.49.11.4561-4566.2005 . ПМК 1280114 . ПМИД 16251296 .
- ^ Роза Р.Д., Сантини А., Фьеве Дж., Буле П., Дестумье-Гарсон Д., Башер Э. (2011). «Большие дефензины, разнообразное семейство антимикробных пептидов, которые имеют разные паттерны экспрессии в гемоцитах устрицы Crassostrea gigas» . ПЛОС ОДИН . 6 (9): e25594. Бибкод : 2011PLoSO...625594R . дои : 10.1371/journal.pone.0025594 . ПМЦ 3182236 . ПМИД 21980497 .
- ^ Jump up to: а б Шафи Т.М., Лэй Ф.Т., Хьюлетт, М.Д., Андерсон, М.А. (сентябрь 2016 г.). «Дефензины состоят из двух независимых, конвергентных белковых суперсемейств» . Молекулярная биология и эволюция . 33 (9): 2345–56. дои : 10.1093/molbev/msw106 . ПМИД 27297472 .
- ^ Ханзава Х., Симада И., Кудзухара Т., Комано Х., Кода Д., Инагаки Ф. и др. (сентябрь 1990 г.). «1H-ядерное магнитно-резонансное исследование конформации раствора антибактериального белка сапецина» . Письма ФЭБС . 269 (2): 413–20. дои : 10.1016/0014-5793(90)81206-4 . ПМИД 2401368 . S2CID 30637946 .
- ^ Делуш Б., Ди Ю.П. (июль 2017 г.). «Антимикробные пептиды с селективным противоопухолевым механизмом: перспективы противоракового применения» . Онкотаргет . 8 (28): 46635–46651. дои : 10.18632/oncotarget.16743 . ПМЦ 5542299 . ПМИД 28422728 .
- ^ Дональд С.Д., Сан CQ, Лим С.Д., Макоска Дж., Коэн С., Амин М.Б., Янг А.Н., Ганц Т.А., Маршалл Ф.Ф., Петрос Дж.А. (апрель 2003 г.). «Рак-специфическая потеря бета-дефензина 1 при раке почек и предстательной железы» . Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 83 (4): 501–5. дои : 10.1097/01.LAB.0000063929.61760.F6 . ПМИД 12695553 .
- ^ Парви Дж.П., Ю.Ю., Досталова А., Кондо С., Курьян А., Булет П., Леметр Б., Видаль М., Кордеро Ж.Б. (июль 2019 г.). «Антимикробный пептид дефенсин взаимодействует с фактором некроза опухоли, вызывая гибель опухолевых клеток у дрозофилы» . электронная жизнь . 8 : e45061. doi : 10.7554/eLife.45061 . ПМК 6667213 . ПМИД 31358113 .
- ^ Доусон К.П., Эбботт Г.Д., Аллан Дж. (июнь 1983 г.). «Острая респираторная инфекция в детстве: исследование особенностей назначения лекарств родителями и источников рекомендаций». Новозеландский медицинский журнал . 96 (734): 481–2. ПМИД 6602314 .
- ^ Кунатидис И., Чтарбанова С., Цао Ю., Хейн М., Джаянт Д., Ганецкий Б., Лигоксигакис П. (апрель 2017 г.). «Иммунитет NF-κB в мозге определяет продолжительность жизни мух при здоровом старении и возрастной нейродегенерации» . Отчеты по ячейкам . 19 (4): 836–848. дои : 10.1016/j.celrep.2017.04.007 . ПМЦ 5413584 . ПМИД 28445733 .
- ^ Цао Ю., Чтарбанова С., Петерсен А.Дж., Ганецкий Б. (май 2013 г.). «Мутации Dnr1 вызывают нейродегенерацию у дрозофилы, активируя врожденный иммунный ответ в мозге» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (19): E1752–60. Бибкод : 2013PNAS..110E1752C . дои : 10.1073/pnas.1306220110 . ПМЦ 3651420 . ПМИД 23613578 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Корнет Б, Бонматин Дж. М., Хетру С., Хоффманн Дж. А., Птак М., Вовель Ф (май 1995 г.). «Уточненная трехмерная структура раствора дефензина А насекомых» . Структура . 3 (5): 435–48. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00177-0 . ПМИД 7663941 .
Ссылки
[ редактировать ] | Эта мембранных белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |