Белковая тример

В биохимии тример белка представляет собой макромолекулярную комплекс , образованный тремя, обычно нековалентно связанными , макромолекулами такими как белки или нуклеиновые кислоты . Тример белка часто происходит от сборки четвертичной структуры белка . [ 1 ] Нековалентные взаимодействия между гидрофобными и гидрофильными областями на единицах полипептидов помогают стабилизировать четвертичную структуру. Поскольку тример белка состоит из множества полипептидных субъединиц, он считается олигомером . [ 2 ]
Гомотример идентичными будет образован тремя молекулами . Гетеротример . будет образован тремя различными макромолекулами типа II Коллаген является примером гомотримерного белка, в то время как коллаген типа I является гетеротримерным белком типа AAB.
Порины обычно располагаются в мембранах как тримеры.
Бактериофаг T4 хвостовое волокно
[ редактировать ]Многочисленные копии полипептида, кодируемого геном, часто могут образовывать агрегат, называемый мультимером. [ 3 ] Когда мультимер образуется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутантными аллелями определенного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешиваемые мультимеры, образованные каждым из мутантов. Когда смешанный мультимер демонстрирует повышенную функциональность по сравнению с несмешиваемыми мультимерами, это явление называется внутригенной комплементацией . Дистальная часть каждого из бактериофагов T4 хвостовых волокон кодируется геном 37 , а мутанты, дефектные в этом гене, подвергаются внутригенной комплементации. [ 4 ] Этот вывод указывал на то, что дистальные хвостовые волокна представляют собой мультимер кодированного полипептида гена 37 . Анализ данных комплементации также показал, что полипептиды, составляющие мультимер, были сложены на себя в виде шпильки. Дальнейший анализ кристаллической структуры с высоким разрешением дистального хвостового волокна показал, что полипептиды гена 37 присутствуют в виде тримера и что каждый полипептид тримера складывается обратно на себя в конфигурации шпильки. [ 5 ]
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Годби, WT (2014), «Белки» , введение в биотехнологию , Elsevier, с. 9–33, doi : 10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2 , ISBN 978-1-907568-28-2 Получено 2024-05-03
- ^ Пелли, Джон У. (2012-01-01), Пелли, Джон В. (ред.), «3-структура и функция белка» , Интегрированная биохимия Elsevier (второе издание) , Филадельфия: WB Saunders, стр. 19– 28, doi : 10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9 , ISBN 978-0-323-07446-9 Получено 2024-05-03
- ^ Crick FH, Orgel Le. Теория межалеторной комплементации. J Mol Biol. 1964 январь; 8: 161-5. Два : 10.1016/S0022-2836 (64) 80156-X . PMID 14149958
- ^ Бернштейн Х, Эдгар Р.С., Денхардт Г.Х. Внутригенная комплементация среди чувствительных к температуре мутантов бактериофага T4D. Генетика. 1965; 51 (6): 987-1002.
- ^ Bartual SG, Otero JM, Garcia-Doval C, et al. Структура бактериофага T4 с длинным хвостовым рецепторным рецепторным кончиком. Proc Natl Acad Sci US A. 2010; 107 (47): 20287-20292. два : 10.1073/pnas.1011218107