РНКаза R

РНКаза R , или рибонуклеаза R, представляет собой 3'->5'- экзорибонуклеазу , которая принадлежит к суперсемейству РНКаз II , группе ферментов, гидролизующих РНК в направлении 3'-5'. Было показано, что РНКаза R участвует в избирательной деградации мРНК , особенно нон-стоп-мРНК у бактерий. ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]} РНКаза R имеет гомологи во многих других организмах.

Когда часть другого более крупного белка имеет домен , очень похожий на РНКазу R, это называется доменом РНКазы R.

Роль в транстрансляции и контроле качества рибосом

РНКаза R обеспечивает точность трансляции, правильное созревание рРНК и устранение аномальных рРНК, а также используется системой транстрансляции для разрушения поврежденных мРНК. ^{[ 3 ]}

В Escherichia coli РНКаза R представляет собой белок массой 92 кДа, обладающий характерной способностью разрушать структурированные РНК-субстраты без проявления специфичности последовательности. Таким образом, РНКаза R действует на ряд субстратов, таких как рибосомальные, транспортные, информационные и малые некодирующие РНК. РНКаза R связана с рибонуклеопротеиновым комплексом, содержащим тмРНК и SmpB, и участвует в выработке тмРНК при холодовом шоке. ^{[ 3 ]}

РНКаза R также связана с рибосомами и участвует в процессах контроля качества рРНК или рибосомальной РНК. РНКаза R обладает сродством к рРНК in vitro . В нескольких путях контроля качества рРНК РНКаза R действует как основной фактор, усиливая удаление дефектных молекул рРНК. Этот белок также имеет решающее значение для работы с предшественниками рРНК и для наблюдения за целостностью рибосомы. ^{[ 3 ]}

переваривание РНК

РНКаза R имеет два домена холодового шока: каталитический домен РНКазы, домен S1 и основной домен. ^{[ 4 ]}

Избыток РНКазы R в клетке вреден, поскольку РНКаза R более активна и эффективнее расщепляет РНК, чем другие бактериальные экзорибонуклеазы, такие как РНКаза II . ^{[ 5 ]} Помимо РНК-субстратов, которые создают двухцепочечные РНК с 3'-концами короче семи нуклеотидов, РНКаза R может разрушать все линейные РНК. ^{[ 6 ]} Для методического расщепления линейных РНК эукариот РНКаза R является хорошей 3'-5'-экзорибонуклеазой, но встречаются редкие случаи устойчивости к РНКазе R. Поскольку мРНК не защищены химически на своих 3'-концах, в отличие от защиты, обеспечиваемой на их 5'-концах структурой кэпа, РНКаза R успешно разрушает линейные мРНК с их незащищенных 3'-концов. ^{[ 4 ]}

Ссылки

^ Ченг З.Ф., депутат парламента Германии (январь 2005 г.). «Важная роль РНКазы R в распаде мРНК» . Молекулярная клетка . 17 (2): 313–8. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.048 . ПМИД 15664199 .
^ Венкатараман К., Гуджа К.Э., Гарсия-Диас М., Карзай А.В. (2014). «Безостановочный распад мРНК: особый атрибут спасения рибосом, опосредованного транстрансляцией» . Границы микробиологии . 5 : 93. дои : 10.3389/fmicb.2014.00093 . ПМЦ 3949413 . ПМИД 24653719 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Домингес С., Морейра Р.Н., Андраде Х.М., Дос Сантос РФ, Барриа С., Виегас СК, Аррайано СМ (июль 2015 г.). «Роль РНКазы R в транстрансляции и контроле качества рибосом». Биохимия . 114 :113–8. дои : 10.1016/j.biochi.2014.12.012 . ПМИД 25542646 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Сузуки Х, Цукахара Т (май 2014 г.). «Взгляд на сплайсинг пре-мРНК из РНК, устойчивых к РНКазе R» . Международный журнал молекулярных наук . 15 (6): 9331–42. дои : 10.3390/ijms15069331 . ПМК 4100097 . ПМИД 24865493 .
^ Ченг З.Ф., член парламента Германии (июнь 2002 г.). «Очистка и характеристика экзорибонуклеазы РНКазы R Escherichia coli. Сравнение с РНКазой II» . Журнал биологической химии . 277 (24): 21624–9. дои : 10.1074/jbc.M202942200 . ПМИД 11948193 .
^ Винсент Х.А., депутат парламента Германии (октябрь 2006 г.). «Распознавание субстрата и катализ экзорибонуклеазой РНКазой R» . Журнал биологической химии . 281 (40): 29769–75. дои : 10.1074/jbc.M606744200 . ПМИД 16893880 .

Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Ченг З.Ф., депутат парламента Германии (январь 2005 г.). «Важная роль РНКазы R в распаде мРНК» . Молекулярная клетка . 17 (2): 313–8. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.048 . ПМИД 15664199 .

[2] Венкатараман К., Гуджа К.Э., Гарсия-Диас М., Карзай А.В. (2014). «Безостановочный распад мРНК: особый атрибут спасения рибосом, опосредованного транстрансляцией» . Границы микробиологии . 5 : 93. дои : 10.3389/fmicb.2014.00093 . ПМЦ 3949413 . ПМИД 24653719 .

[Domingues_2015-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с Домингес С., Морейра Р.Н., Андраде Х.М., Дос Сантос РФ, Барриа С., Виегас СК, Аррайано СМ (июль 2015 г.). «Роль РНКазы R в транстрансляции и контроле качества рибосом». Биохимия . 114 :113–8. дои : 10.1016/j.biochi.2014.12.012 . ПМИД 25542646 .

[Suzuki_2014-4] Перейти обратно: ^а ^б Сузуки Х, Цукахара Т (май 2014 г.). «Взгляд на сплайсинг пре-мРНК из РНК, устойчивых к РНКазе R» . Международный журнал молекулярных наук . 15 (6): 9331–42. дои : 10.3390/ijms15069331 . ПМК 4100097 . ПМИД 24865493 .

[5] Ченг З.Ф., член парламента Германии (июнь 2002 г.). «Очистка и характеристика экзорибонуклеазы РНКазы R Escherichia coli. Сравнение с РНКазой II» . Журнал биологической химии . 277 (24): 21624–9. дои : 10.1074/jbc.M202942200 . ПМИД 11948193 .

[6] Винсент Х.А., депутат парламента Германии (октябрь 2006 г.). «Распознавание субстрата и катализ экзорибонуклеазой РНКазой R» . Журнал биологической химии . 281 (40): 29769–75. дои : 10.1074/jbc.M606744200 . ПМИД 16893880 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]