N-концевой домен взаимодействующего белка Siah

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Сиа-взаимодействующий белок, N-концевой домен
Сиа-взаимодействующий белок, N-концевой домен
	ЯМР-структура N-концевого домена (остатки 1-77) Siah-взаимодействующего белка.
Идентификаторы
Символ	Сиа-Интеракт_Н
Пфам	PF09032
ИнтерПро	ИПР015120
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

В молекулярной биологии , белковый домен N взаимодействующего с Siah белка, -концевой домен находится на N-конце белка белка , взаимодействующего с Siah ( SIP). Он имеет спиральную структуру с гидрофобным ядром , которое дополнительно стабилизируется за счет расположения боковых цепей, вносимых двумя амфипатическими спиралями . Функция этого домена еще полностью не выяснена, но известно, что он жизненно важен для взаимодействия с Сиа. Также было высказано предположение, что SIP может димеризоваться через этот N-концевой домен. ^{[ 1 ]}

Функция

SIP-белок

Белок SIP играет роль адаптерного белка E3 . Он связывает активность убиквитинлигазы Siah-1 с белком Skp1 и Ebi F- Box при деградации бета-катенина , активатора транскрипции генов TCF/LEF. Это важно для передачи сигнала о том, что белок должен подвергнуться протеолизу в протеасоме 26S . ^{[ 2 ]}

N-концевой домен белка SIP

Более конкретно, N-концевой домен белка SIP представляет собой домен димеризации . ^{[ 2 ]} Его точная функция еще предстоит выяснить. Более поздние исследования показали, что когда N-концевой домен укорачивается или, другими словами, усекается нонсенс-мутацией , это приводит к увеличению импорта SIP в ядро и усиливает его проапоптотический эффект (запрограммированная гибель клеток). ^{[ 3 ]} Эти данные показывают, что белок SIP и, в частности, N-концевой домен могут предоставлять важную информацию о лекарственной устойчивости.

Структура

N-концевой домен представляет собой димер. Каждый мономер имеет альфа-спиральную шпильку, в которой две альфа-спирали соединены плотным витком из трех остатков . Шпильки из двух мономеров соединяются в четырехспиральный пучок. ^{[ 2 ]}

Ссылки

^ Бхаттачарья С., Ли Ю.Т., Миховски В., Ястржебска Б., Филипек А., Кузницки Дж., Чазин В.Дж. (июль 2005 г.). «Модульная структура SIP облегчает его роль в стабилизации мультибелковых сборок». Биохимия . 44 (27): 9462–71. дои : 10.1021/bi0502689 . ПМИД 15996101 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Сантелли Э., Леоне М., Ли С., Фукусима Т., Прис Н.Э., Олсон А.Дж. и др. (2005). «Структурный анализ взаимодействий Siah1-Siah-взаимодействующих белков и понимание сборки мультибелкового комплекса лигазы E3» . J Биол Хим . 280 (40): 34278–87. дои : 10.1074/jbc.M506707200 . ПМИД 16085652 .
^ Луо Дж, Ян Дж, Ю БАЙ, Лю В, Ли М, Чжуан С.М. (2010). «Идентификация Siah-взаимодействующего белка как потенциального регулятора апоптоза и устойчивости к куркумину» . Онкоген . 29 (48): 6357–66. дои : 10.1038/onc.2010.358 . ПМИД 20729913 .

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015120.

[pmid15996101-1] Бхаттачарья С., Ли Ю.Т., Миховски В., Ястржебска Б., Филипек А., Кузницки Дж., Чазин В.Дж. (июль 2005 г.). «Модульная структура SIP облегчает его роль в стабилизации мультибелковых сборок». Биохимия . 44 (27): 9462–71. дои : 10.1021/bi0502689 . ПМИД 15996101 .

[pmid16085652-2] Jump up to: ^а ^б ^с Сантелли Э., Леоне М., Ли С., Фукусима Т., Прис Н.Э., Олсон А.Дж. и др. (2005). «Структурный анализ взаимодействий Siah1-Siah-взаимодействующих белков и понимание сборки мультибелкового комплекса лигазы E3» . J Биол Хим . 280 (40): 34278–87. дои : 10.1074/jbc.M506707200 . ПМИД 16085652 .

[pmid20729913-3] Луо Дж, Ян Дж, Ю БАЙ, Лю В, Ли М, Чжуан С.М. (2010). «Идентификация Siah-взаимодействующего белка как потенциального регулятора апоптоза и устойчивости к куркумину» . Онкоген . 29 (48): 6357–66. дои : 10.1038/onc.2010.358 . ПМИД 20729913 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]