Белковый домен сапозина
| Домен сапозина А-типа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | САПА | ||
| Пфам | PF02199 | ||
| ИнтерПро | ИПР003119 | ||
| PROSITE | PDOC51110 | ||
| |||
| Сапозиноподобный тип B, регион 1 (SapB1) | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура димера человеческого сапозина С в открытой конформации. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | СапБ_1 | ||
| Пфам | PF05184 | ||
| ИнтерПро | ИПР007856 | ||
| PROSITE | PDOC50015 | ||
| |||
| Сапозиноподобный тип B, регион 2 (SapB2) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | СапБ_2 | ||
| Пфам | PF03489 | ||
| ИнтерПро | ИПР008138 | ||
| PROSITE | PDOC50015 | ||
| КАТ | 1qdmC03 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1нкл / СКОПе / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 76 | ||
| белок OPM | 1сн6 | ||
| |||
Домены сапозина относятся к двум эволюционно консервативным белковым доменам, обнаруженным в сапозине и родственных белках (SAPLIP). Сапозины представляют собой небольшие лизосомальные белки, которые служат активаторами различных лизосомальных ферментов, расщепляющих липиды. Вероятно, они действуют, изолируя липидный субстрат от мембранного окружения, тем самым делая его более доступным для растворимых деградирующих ферментов . Все сапозины млекопитающих синтезируются в виде одной молекулы-предшественника ( просапозина ), которая содержит четыре домена сапозина-B , образующие активные сапозины после протеолитического расщепления, и два домена сапозина-А , которые удаляются в реакции активации. [ 2 ]
Домены сапозина-B также встречаются в других белках, большинство из которых играют роль во взаимодействии с мембранами. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]
Классификация
[ редактировать ]Домены сапозина (SapB1-SapB2) встречаются в широком спектре белков. Каждый полудомен кодирует две альфа-спирали в домене SapB, всего четыре. [ 5 ]
млекопитающих Просапозин (организация доменов ниже) является прототипным членом семейства. Он также включает N- и C-концевые домены SapA, оба из которых протеолитически расщепляются по мере созревания пробелка . Высвобождаются четыре связанные пары доменов SapB1-SapB2, последовательно названные сапозин-A через D. Некоторые близкородственные белки, такие как PSAPL1 и SFTPB, полностью или частично имеют общую архитектуру и механизм расщепления. В то время как просапозин и PSAPL1 участвуют в лизосомальной деградации липидов, SFTPB высвобождается в легочный сурфактант , играя роль в перестройке липидов. [ 6 ]
Однако такие белки, как GNLY и AOAH, не несут домена SapA. Хотя GNLY по сути представляет собой SapB с N-концевыми расширениями, специализирующимися на лизисе клеточных мембран патогенов, [ 7 ] Белок ADAH использует нерасщепленный домен SapB для нацеливания на правильный внутриклеточный компартмент. [ 8 ]
Вставка , специфичная для растения, представляет собой необычную вариацию доменов SapB. Он имеет круговую перестановку по сравнению с обычной топологией: вместо блока SapB1-SapB2 он состоит из блока SapB2-линкер-SapB1, который, по-видимому, получен путем взятия половины каждого из двух блоков SapB. [ 5 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ ВВП : 2qyp , Россманн М., Шульц-Хайенброк Р., Бельке Дж., Реммель Н., Алингс К., Сандхофф К., Сенгер В., Майер Т. (май 2008 г.). «Кристаллические структуры человеческих сапозинов C и D: значение для распознавания липидов и мембранных взаимодействий» . Структура . 16 (5): 809–17. дои : 10.1016/j.str.2008.02.016 . ПМИД 18462685 .
- ^ Jump up to: а б Манфорд Р.С., Шеппард П.О., О'Хара П.Дж. (август 1995 г.). «Сапозиноподобные белки (SAPLIP) выполняют разнообразные функции на общей структуре основной цепи» . Журнал исследований липидов . 36 (8): 1653–63. дои : 10.1016/S0022-2275(20)41485-3 . ПМИД 7595087 .
- ^ Понтинг КП (февраль 1994 г.). «Кислотная сфингомиелиназа обладает доменом, гомологичным ее белкам-активаторам: сапозинам B и D» . Белковая наука . 3 (2): 359–61. дои : 10.1002/pro.5560030219 . ПМК 2142785 . ПМИД 8003971 .
- ^ Чопп Дж., Хофманн К. (март 1996 г.). «Цитотоксические Т-клетки: больше оружия для новых целей?». Тенденции в микробиологии . 4 (3): 91–4. дои : 10.1016/0966-842X(96)81522-8 . ПМИД 8868085 .
- ^ Jump up to: а б Понтинг КП, Рассел РБ (май 1995 г.). «Свапозины: круговые перестановки внутри генов, кодирующих гомологи сапозина». Тенденции биохимических наук . 20 (5): 179–80. дои : 10.1016/S0968-0004(00)89003-9 . ПМИД 7610480 .
- ^ Хогуд С., Деррик М., Пулен Ф. (ноябрь 1998 г.). «Структура и свойства поверхностно-активного белка В» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1408 (2–3): 150–60. дои : 10.1016/S0925-4439(98)00064-7 . ПМИД 9813296 .
- ^ Андерсон Д.Х., Савайя М.Р., Касио Д., Эрнст В., Модлин Р., Кренски А., Айзенберг Д. (2003). «Кристаллическая структура гранулизина и структурно-зависимый литический механизм». Дж. Мол. Биол . 325 (2): 355–365. CiteSeerX 10.1.1.327.5540 . дои : 10.1016/S0022-2836(02)01234-2 . ПМИД 12488100 .
- ^ Стааб Дж. Ф., Гинкель Д. Л., Розенберг ГБ, Манфорд Р. С. (1994). «Сапозиноподобный домен влияет на внутриклеточную локализацию, стабильность и каталитическую активность ацилоксиацилгидролазы человека» . Ж. Биол. Хим . 269 (38): 23736–42. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31577-6 . ПМИД 8089145 .