Jump to content

Бенджамин Волоз

Бенджамин Волоз
Волозин в 2006 году
Рожденный 1959 [2]
Образование Уэслианский университет ( бакалавр )
Медицинский колледж Альберта Эйнштейна ( MD ) ( доктор философии ) [3]
Научная карьера
Поля Фармакология , Неврология
Учреждения Медицинская школа Чобанаяна и Аведисиана Бостонского университета (факультет фармакологии) [1]

Бенджамин Волозин — американский фармаколог и невролог, в настоящее время работает на медицинском факультете Бостонского университета . Он также является избранным членом Американской ассоциации содействия развитию науки . [4] [5]

Образование

[ редактировать ]

Волозин получил степень бакалавра в Уэслианском университете (Мидлтаун, Коннектикут) в 1980 году и степень доктора медицинских наук. из Медицинского колледжа Альберта Эйнштейна в 1988 году. [6] [7]

В настоящее время он является профессором фармакологии, неврологии и программы неврологии в Медицинской школе Бостонского университета. Волозин является членом Центра междисциплинарных биомедицинских исследований Эванса и Института геномных исследований Бостонского университета. Он также является соучредителем и главным научным директором (CSO) Aquinnah Pharmaceuticals Inc., биотехнологической компании, разрабатывающей новые терапевтические средства для лечения болезни Альцгеймера и бокового амиотрофического склероза .

Волозин опубликовал более 150 статей, включая публикации в журналах Science, Nature и PNAS. Он был избран членом AAAS, премией Спивака за выдающихся ученых в области нейробиологии (BU), премией Зенита (Ассоциация Альцгеймера), сотрудником года (Центр Эванса BU), членом Общества скептических исследований, преподавателем год (Университет Лойолы), Премия А.Э. Беннета (Социология биологической психиатрии), Почетная награда офицера (PHS), Премия Дональда Б. Линсдли (Социология неврологии), Стипендия обучения медицинских ученых, Стипендия NSF (отклонена), Hawk Премия за биохимические исследования (Уэслианский университет), ведомственные награды и латинские награды Magna Cum Laude (Уэслианский университет). [8]

Работает

[ редактировать ]

Волозин имеет опыт исследований в области нейродегенеративных заболеваний. Его исследования изучают патофизиологию нескольких нейродегенеративных заболеваний, включая болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона и боковой амиотрофический склероз. Его исследования изучают молекулярные и клеточные аспекты заболеваний и используют различные трансгенные модели, включая мышей, C. elegans, первичные нейроны и клеточные линии. Волозин также изучал образцы человеческого мозга или клеточные линии пациентов. Его конкретные исследовательские интересы подчеркивают роль агрегации белков при нейродегенеративных заболеваниях, а также метаболические последствия стресса, связанные с агрегацией белков или повреждением клеток.

Вклад Волозина в понимание нейродегенеративных заболеваний охватывает широкий круг тем. В 1986 году он идентифицировал антитело Alz-50, которое было одним из первых антител, идентифицировавших конформационно-специфические эпитопы тау-белка, связанного с микротрубочками, которые в изобилии присутствуют в мозге пациентов с болезнью Альцгеймера. [9] В 2000 году он был первым ученым, который показал, что у людей, принимающих статины (разновидность лекарств, снижающих уровень холестерина), наблюдается гораздо более низкий уровень заболеваемости болезнью Альцгеймера. [10]

Стрессовые гранулы и нейродегенеративные заболевания

[ редактировать ]

С 2008 года исследования Волозина были сосредоточены на роли РНК-связывающих белков и стрессовых гранул в нейродегенеративных заболеваниях. РНК-связывающие белки содержат домены, содержащие лишь несколько типов аминокислот; эти домены называются «доменами низкой сложности» и имеют сильную тенденцию к агрегированию. [11] Весьма необычным и важным аспектом этих белков является то, что они используют обратимую агрегацию в качестве нормального биологического механизма секвестрации транскриптов РНК. РНК-связывающие белки образуют разнообразные клеточные агрегаты, включая стрессовые гранулы, транспортные гранулы, Р-тельца и ядерные пятнышки. [12] В 2010 году группа Волозина была одной из первых групп, предположивших, что дисфункция пути стрессовых гранул способствует патофизиологии бокового амиотрофического склероза. [13] С тех пор появляется все больше данных, все больше подчеркивающих важный вклад РНК-связывающих белков (RBP), стрессовых гранул и регуляции трансляции в патофизиологию нейродегенеративных заболеваний. Эта работа породила концепцию «регулируемой агрегации белков», которая обеспечивает теоретическую основу для понимания биологии нейродегенеративных заболеваний, включая болезнь Альцгеймера и боковой амиотрофический склероз. Клетка контролирует расположение и распределение РНК посредством связывания РНК-связывающих белков; эти РНК-связывающие белки консолидируются с образованием РНК-гранул посредством обратимой агрегации их доменов низкой сложности. Недавно было показано, что биофизика образования гранул РНК подпадает под эгиду общего свойства, называемого разделением жидкой фазы (LLPS). [14] LLPS возникает, когда РНК-связывающие белки объединяются с образованием структур, аналогичных каплям жидкости, которые отделяются от окружающей водной среды.

Лаборатория Волозина расширила эту работу, чтобы объяснить патофизиологию болезни Альцгеймера. [15] [16] Работа лаборатории Волозина показывает, что патология, возникающая в нейронах (нейрофибриллярные клубки), связана с РНК-связывающими белками. [17] [18] По-видимому, это происходит потому, что тау (основной строительный блок нейрофибриллярных клубков) стимулирует образование стрессовых гранул. [19] Важно отметить, что верно и обратное. Стрессовые гранулы, по-видимому, способны стимулировать тау-патологию, что приводит к гипотезе о том, что болезнь Альцгеймера возникает отчасти из-за гиперактивной реакции стрессовых гранул, стимулируемой хроническими заболеваниями и/или генетическими изменениями, что приводит к обильной тау-патологии и последующей нейродегенерации. [20]

Гипотеза стрессовых гранул/LLPS важна, поскольку она определяет новые направления терапевтического вмешательства при тауопатиях и других нейродегенеративных заболеваниях. Волозин разработал методы анализа патологических гранул РНК и гранул стресса, которые накапливаются при заболеваниях головного мозга. Он также разработал серию соединений, которые мощно и эффективно ингибируют агрегацию TDP-43 в моделях нескольких нейронов. В 2014 году Волозин объединил усилия с Гленном Ларсеном и стал сооснователем биотехнологической компании Aquinnah Pharmaceuticals. [21]

Клятва учёного

[ редактировать ]

Волозин вместе с Катей Равид выступили соавтором обещания ученых. [22] Клятва представляет собой эквивалент клятвы Гиппократа для ученых и произносится при выпуске в некоторых школах.

  1. ^ https://www.bumc.bu.edu/ppb/people/faculty/faculty-profiles/wolozin/
  2. ^ https://archive.storycorps.org/interviews/nelly-murstein-and-benjamin-wolozin/
  3. ^ https://www.bumc.bu.edu/camed/profile/benjamin-wolozin/
  4. ^ «Вениамин Волозин» . aaas.org. Архивировано из оригинала 25 апреля 2017 года . Проверено 24 апреля 2017 г.
  5. ^ «Вениамин Волозин» . бу.еду. Архивировано из оригинала 26 апреля 2017 года . Проверено 24 апреля 2017 г.
  6. ^ https://www.linkedin.com/in/benjamin-wolozin-6534a214/
  7. ^ https://www.bumc.bu.edu/camed/profile/benjamin-wolozin/
  8. ^ https://profiles.bu.edu/Benjamin.Wolozin
  9. ^ Волозин, Б.Л.; Пручницкий А.; Диксон, Д.В.; Дэвис, П. (2 мая 1986 г.). «Нейрональный антиген в мозге пациентов с болезнью Альцгеймера». Наука . 232 (4750): 648–650. Бибкод : 1986Sci...232..648W . дои : 10.1126/science.3083509 . ISSN   0036-8075 . ПМИД   3083509 .
  10. ^ Волозин Б.; Келлман, В.; Руоссо, П.; Селесия, Г.Г.; Сигел, Г. (1 октября 2000 г.). «Снижение распространенности болезни Альцгеймера, связанное с ингибиторами 3-гидрокси-3-метилглутарил-коэнзима А-редуктазы» . Архив неврологии . 57 (10): 1439–1443. дои : 10.1001/archneur.57.10.1439 . ISSN   0003-9942 . ПМИД   11030795 .
  11. ^ Мазюк, Брэндон; Балланс, Хизер И.; Волозин, Бенджамин (2017). «Нарушение регуляции агрегации РНК-связывающих белков при нейродегенеративных заболеваниях» . Границы молекулярной нейронауки . 10:89 . doi : 10.3389/fnmol.2017.00089 . ПМЦ   5378767 . ПМИД   28420962 .
  12. ^ Панас, Марк Д.; Иванов Павел; Андерсон, Пол (07 ноября 2016 г.). «Механистический взгляд на динамику стрессовых гранул млекопитающих» . Журнал клеточной биологии . 215 (3): 313–323. дои : 10.1083/jcb.201609081 . ISSN   1540-8140 . ПМК   5100297 . ПМИД   27821493 .
  13. ^ Лю-Есуцевиц, Лицюнь; Билгутай, Айлин; Чжан, Юн-Цзе; Вандервид, Тара; Ситро, Эллисон; Мехта, Тапан; Заарур, Нава; Макки, Энн; Баузер, Роберт (11 октября 2010 г.). «ДНК-связывающий белок-43 смолы (TDP-43) связывается со стрессовыми гранулами: анализ культивируемых клеток и патологической ткани мозга» . ПЛОС ОДИН . 5 (10): е13250. Бибкод : 2010PLoSO...513250L . дои : 10.1371/journal.pone.0013250 . ISSN   1932-6203 . ПМЦ   2952586 . ПМИД   20948999 .
  14. ^ Альберти, Саймон; Матежу, Даниэль; Медиани, Лаура; Карра, Серена (2017). «Гранулестаз: контроль качества белка гранул RNP» . Границы молекулярной нейронауки . 10:84 . doi : 10.3389/fnmol.2017.00084 . ПМЦ   5367262 . ПМИД   28396624 .
  15. ^ Вандервейде, Тара; Ю, Хаунг; Варнум, Меган; Лю-Есуцевиц, Лицюнь; Ситро, Эллисон; Икезу, Цунея; Дафф, Карен; Волозин, Бенджамин (13 июня 2012 г.). «Контрастная патология белков стрессовых гранул TIA-1 и G3BP при тауопатиях» . Журнал неврологии . 32 (24): 8270–8283. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1592-12.2012 . ISSN   0270-6474 . ПМК   3402380 . ПМИД   22699908 .
  16. ^ Вандервейде, Тара; Апикко, Дэниел Дж.; Юманс-Киддер, Кэтрин; Эш, Питер Э.А.; Кук, Кейси; Луммерц да Роча, Эдроальдо; Янсен-Вест, Карен; Фрейм, Алисса А.; Ситро, Эллисон (17 мая 2016 г.). «Взаимодействие тау с РНК-связывающим белком TIA1 регулирует патофизиологию и токсичность тау» . Отчеты по ячейкам . 15 (7): 1455–1466. дои : 10.1016/j.celrep.2016.04.045 . ISSN   2211-1247 . ПМЦ   5325702 . ПМИД   27160897 .
  17. ^ Вандервейде, Тара; Ю, Хаунг; Варнум, Меган; Лю-Есуцевиц, Лицюнь; Ситро, Эллисон; Икезу, Цунея; Дафф, Карен; Волозин, Бенджамин (13 июня 2012 г.). «Контрастная патология белков стрессовых гранул TIA-1 и G3BP при тауопатиях» . Журнал неврологии . 32 (24): 8270–8283. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1592-12.2012 . ISSN   0270-6474 . ПМК   3402380 . ПМИД   22699908 .
  18. ^ Вандервейде, Тара; Апикко, Дэниел Дж.; Юманс-Киддер, Кэтрин; Эш, Питер Э.А.; Кук, Кейси; Луммерц да Роча, Эдроальдо; Янсен-Вест, Карен; Фрейм, Алисса А.; Ситро, Эллисон (17 мая 2016 г.). «Взаимодействие тау с РНК-связывающим белком TIA1 регулирует патофизиологию и токсичность тау» . Отчеты по ячейкам . 15 (7): 1455–1466. дои : 10.1016/j.celrep.2016.04.045 . ISSN   2211-1247 . ПМЦ   5325702 . ПМИД   27160897 .
  19. ^ Вандервейде, Тара; Апикко, Дэниел Дж.; Юманс-Киддер, Кэтрин; Эш, Питер Э.А.; Кук, Кейси; Луммерц да Роча, Эдроальдо; Янсен-Вест, Карен; Фрейм, Алисса А.; Ситро, Эллисон (17 мая 2016 г.). «Взаимодействие тау с РНК-связывающим белком TIA1 регулирует патофизиологию и токсичность тау» . Отчеты по ячейкам . 15 (7): 1455–1466. дои : 10.1016/j.celrep.2016.04.045 . ISSN   2211-1247 . ПМЦ   5325702 . ПМИД   27160897 .
  20. ^ Вандервейде, Тара; Апикко, Дэниел Дж.; Юманс-Киддер, Кэтрин; Эш, Питер Э.А.; Кук, Кейси; Луммерц да Роча, Эдроальдо; Янсен-Вест, Карен; Фрейм, Алисса А.; Ситро, Эллисон (17 мая 2016 г.). «Взаимодействие тау с РНК-связывающим белком TIA1 регулирует патофизиологию и токсичность тау» . Отчеты по ячейкам . 15 (7): 1455–1466. дои : 10.1016/j.celrep.2016.04.045 . ISSN   2211-1247 . ПМЦ   5325702 . ПМИД   27160897 .
  21. ^ https://www.aquinnahpharma.com/team
  22. ^ Равид, Катя; Волозин, Бенджамин (01 июня 2013 г.). «Обещание учёного» . Академическая медицина . 88 (6): 743. doi : 10.1097/ACM.0b013e31828f9f96 . ISSN   1938-808X . ПМЦ   3910371 . ПМИД   23708595 .
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 22c5230f8f8681fd0f46851f8235a774__1722765720
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/22/74/22c5230f8f8681fd0f46851f8235a774.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Benjamin Wolozin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)