✖


Jump to content

РНК-связывающий белок

Не путать с ретинол-связывающими белками , также сокращенно называемыми RBP.

РНК-связывающие белки (часто называемые RBP ) — это белки , которые связываются с двухцепочечной или одноцепочечной РНК. [1] в клетках и участвуют в образовании рибонуклеопротеиновых комплексов.RBP содержат различные структурные мотивы , такие как мотив узнавания РНК (RRM), домен связывания дцРНК , цинковый палец и другие. [2] [3] Это цитоплазматические и ядерные белки. Однако, поскольку большая часть зрелой РНК экспортируется из ядра относительно быстро, большинство RBP в ядре существуют в виде комплексов белка и пре-мРНК , называемых гетерогенными рибонуклеопротеиновыми частицами (hnRNP).RBP играют решающую роль в различных клеточных процессах, таких как клеточная функция, транспорт и локализация. Они особенно играют важную роль в посттранскрипционном контроле РНК, таком как: сплайсинг , полиаденилирование , стабилизация мРНК , локализация и трансляция мРНК . Эукариотические клетки экспрессируют разнообразные RBP с уникальной РНК-связывающей активностью и белок-белковым взаимодействием . существует 2961 ген, кодирующий RBP По данным базы данных эукариотических RBP (EuRBPDB), у человека . В ходе эволюции разнообразие RBP значительно возрастало с увеличением числа интронов . Разнообразие позволило эукариотическим клеткам использовать экзоны РНК в различных конфигурациях, создавая уникальный RNP (рибонуклеопротеин) для каждой РНК. Хотя RBP играют решающую роль в посттранскрипционной регуляции экспрессии генов, относительно небольшое количество RBP изучалось систематически. Теперь стало ясно, что взаимодействия РНК-RBP играют важную роль во многих биологических процессах среди организмов. [4] [5] [6]

Структура

[ редактировать ]

Многие RBP имеют модульную структуру и состоят из множества повторов всего нескольких конкретных базовых доменов, которые часто имеют ограниченные последовательности. Различные RBP содержат эти последовательности, расположенные в различных комбинациях. Распознавание специфической РНК конкретным белком развилось в результате перестройки этих нескольких основных доменов. Каждый базовый домен распознает РНК, но для функционирования многих из этих белков требуется несколько копий одного из многих общих доменов. [2]

Разнообразие

[ редактировать ]

Когда ядерная РНК выходит из РНК-полимеразы , транскрипты РНК немедленно покрываются РНК-связывающими белками, которые регулируют все аспекты метаболизма и функций РНК, включая биогенез, созревание, транспорт, клеточную локализацию и стабильность. Все RBP связывают РНК, однако они делают это с различной специфичностью и сродством к последовательностям РНК, что позволяет RBP быть столь же разнообразными, как и их мишени и функции. [5] Эти мишени включают мРНК , которая кодирует белки, а также ряд функциональных некодирующих РНК . НкРНК почти всегда функционируют как рибонуклеопротеиновые комплексы, а не как голые РНК. Эти некодирующие РНК включают микроРНК , малые интерферирующие РНК (миРНК), а также малые сплайсосомные ядерные РНК (мяРНК). [7]

Функция

[ редактировать ]

Процессинг и модификация РНК

[ редактировать ]

Альтернативный сплайсинг

[ редактировать ]

Альтернативный сплайсинг генерируются разные формы зрелых мРНК (информационные РНК) — это механизм, с помощью которого из одного и того же гена . Это регуляторный механизм, с помощью которого вариации включения экзонов в мРНК приводят к производству более чем одного родственного белка, тем самым расширяя возможные геномные результаты. ОДП активно регулируют этот процесс. Некоторые связывающие белки, такие как нейронально-специфические РНК-связывающие белки, а именно NOVA1 , контролируют альтернативный сплайсинг подмножества hnRNA путем узнавания и связывания со специфической последовательностью в РНК (YCAY, где Y означает пиримидин, U или C). [5] Эти белки затем рекрутируют сплайсомальные белки в этот целевой сайт. Белки SR также хорошо известны своей ролью в альтернативном сплайсинге посредством рекрутирования мяРНП , которые образуют сплайсому , а именно мяРНП U1 и мяРНП U2AF. Однако RBP также являются частью самого сплайссома. Сплайсома представляет собой комплекс мяРНК и белковых субъединиц и действует как механический агент, удаляющий интроны и лигирующий фланкирующие экзоны. [7] Помимо корового сплайсомного комплекса, RBP также связываются с участками цис -действующих элементов РНК, которые влияют на включение или исключение экзонов во время сплайсинга. Эти сайты называются экзонными энхансерами сплайсинга (ESE), экзонными сайленсерами сплайсинга (ESS), интронными энхансерами сплайсинга (ISE) и интронными сайленсерами сплайсинга (ISS), и в зависимости от места их связывания RBP действуют как сайленсеры или энхансеры сплайсинга. [8]

Редактирование РНК

[ редактировать ]
ADAR-белок.
ADAR : РНК-связывающий белок, участвующий в событиях редактирования РНК.

Наиболее изученная форма редактирования РНК связана с белком ADAR . Этот белок функционирует посредством посттранскрипционной модификации транскриптов мРНК путем изменения нуклеотидного состава РНК. Это осуществляется путем превращения аденозина в инозин в ходе ферментативной реакции, катализируемой ADAR. Этот процесс эффективно изменяет последовательность РНК по сравнению с той, которая кодируется геномом , и расширяет разнообразие генных продуктов. Большая часть редактирования РНК происходит в некодирующих областях РНК; однако было показано, что некоторые транскрипты РНК, кодирующие белки, подлежат редактированию, что приводит к различиям в аминокислотной последовательности их белков. Примером этого является мРНК глутаматного рецептора, где глютамин превращается в аргинин, что приводит к изменению функциональности белка. [5]

Полиаденилирование

[ редактировать ]
Основная статья: Полиаденилирование

Полиаденилирование — это добавление «хвоста» аденилатных остатков к транскрипту РНК примерно на 20 оснований ниже последовательности AAAAAA в пределах трех штриховых нетранслируемых областей . Полиаденилирование мРНК оказывает сильное влияние на ее ядерный транспорт , эффективность трансляции и стабильность. Все это, а также процесс полиаденилирования зависят от связывания специфических RBP. Все эукариотические мРНК, за немногими исключениями, подвергаются процессингу с получением 3'-поли(А)-хвостов длиной около 200 нуклеотидов. Одним из необходимых белковых комплексов в этом процессе является CPSF . CPSF связывается с последовательностью 3'-хвоста (AAUAAA) и вместе с другим белком, называемым поли(А)-связывающим белком , рекрутирует и стимулирует активность поли(А)-полимеразы . Поли(А)-полимераза сама по себе неактивна и для правильного функционирования требует связывания других белков. [5]

Экспорт

[ редактировать ]

После завершения процессинга мРНК необходимо транспортировать из ядра клетки в цитоплазму . Это трехэтапный процесс, включающий образование комплекса груз-переносчик в ядре с последующей транслокацией комплекса через комплекс ядерных пор и, наконец, высвобождение груза в цитоплазму. Затем носитель подвергается вторичной переработке. Гетеродимер TAP/NXF1:p15 считается ключевым игроком в экспорте мРНК. Сверхэкспрессия TAP у лягушек Xenopus laevis увеличивает экспорт транскриптов, которые в противном случае экспортируются неэффективно. Однако TAP нуждается в адаптерных белках, поскольку он не может напрямую взаимодействовать с мРНК. Белок Aly/REF взаимодействует и связывается с мРНК, рекрутирующей TAP. [5]

локализация мРНК

[ редактировать ]

Локализация мРНК имеет решающее значение для регуляции экспрессии генов, обеспечивая пространственно регулируемое производство белка. Посредством локализации мРНК белки транслируются в предполагаемом целевом участке клетки. Это особенно важно на ранних стадиях развития, когда быстрое расщепление клеток дает разным клеткам различные комбинации мРНК, что затем может привести к совершенно разным судьбам клеток. RBP имеют решающее значение для локализации этой мРНК, которая обеспечивает трансляцию белков только в предназначенных для них регионах. Одним из таких белков является ZBP1 . ZBP1 связывается с мРНК бета-актина в месте транскрипции и перемещается вместе с мРНК в цитоплазму. Затем он локализует эту мРНК в области ламелл нескольких асимметричных типов клеток, где она затем может транслироваться. [5] В 2008 году было высказано предположение, что FMRP участвует в стимул-индуцированной локализации нескольких дендритных мРНК в дендритах нейронов культивируемых нейронов гиппокампа. [9] Более поздние исследования FMRP-связанных РНК, присутствующих в микродиссекционных дендритах нейронов гиппокампа CA1, не выявили изменений в локализации в мозге мышей дикого типа по сравнению с FMRP-нулевым мозгом. [10]

Перевод

[ редактировать ]

Трансляционная регуляция обеспечивает быстрый механизм контроля экспрессии генов. Вместо того, чтобы контролировать экспрессию генов на уровне транскрипции, мРНК уже транскрибируется, но рекрутирование рибосом контролируется. Это позволяет быстро генерировать белки, когда сигнал активирует трансляцию. ZBP1 помимо своей роли в локализации мРНК B-актина также участвует в репрессии трансляции мРНК бета-актина путем блокирования инициации трансляции. ZBP1 необходимо удалить из мРНК, чтобы обеспечить правильное связывание рибосомы и начало трансляции. [5]

Взаимодействия белок-РНК

[ редактировать ]
Разнообразные РНК-контакты РНК-связывающих белков

РНК-связывающие белки демонстрируют высокоспецифическое распознавание своих РНК-мишеней, распознавая их последовательности, структуры, мотивы и модификации РНК. [11] Специфическое связывание РНК-связывающих белков позволяет им различать свои мишени и регулировать различные клеточные функции посредством контроля образования, созревания и продолжительности жизни транскрипта РНК. Это взаимодействие начинается во время транскрипции, поскольку некоторые RBP остаются связанными с РНК до деградации, тогда как другие лишь временно связываются с РНК, регулируя РНК . сплайсинг , процессинг, транспорт и локализацию [12] Методы перекрестной иммунопреципитации (CLIP) используются для строгой идентификации сайтов прямого связывания РНК РНК-связывающих белков в различных тканях и организмах. В этом разделе будут обсуждаться три класса наиболее широко изученных РНК-связывающих доменов (мотив узнавания РНК, мотив двухцепочечной РНК-связывания, мотив цинкового пальца).

Мотив узнавания РНК (RRM)

[ редактировать ]

Мотив узнавания РНК , который является наиболее распространенным мотивом связывания РНК, представляет собой небольшой белковый домен из 75–85 аминокислот , который образует четырехцепочечный β-лист против двух α-спиралей. Этот мотив узнавания играет свою роль во многих клеточных функциях, особенно в процессинге мРНК/рРНК, сплайсинге, регуляции трансляции, экспорте РНК и стабильности РНК. Десять структур RRM были идентифицированы с помощью ЯМР-спектроскопии и рентгеновской кристаллографии . Эти структуры иллюстрируют сложность белок-РНК-распознавания RRM, поскольку оно влечет за собой взаимодействия РНК-РНК и белок-белок в дополнение к взаимодействиям белок-РНК. Несмотря на свою сложность, все десять структур имеют некоторые общие черты. Было обнаружено, что четырехцепочечный β-лист основных белковых поверхностей всех RRM взаимодействует с РНК, которая обычно определенным образом связывается с двумя или тремя нуклеотидами. Кроме того, сильная аффинность связывания РНК и специфичность к вариациям достигаются за счет взаимодействия между междоменным линкером и РНК, а также между самими RRM. Эта пластичность RRM объясняет, почему RRM является наиболее распространенным доменом и почему он играет важную роль в различных биологических функциях. [12]

Двухцепочечный РНК-связывающий мотив

[ редактировать ]
Двухцепочечный РНК-связывающий мотив
dsRBD из крысиного ADAR2 белка ( PDB : 2b7t ).
Идентификаторы
Символ дррм
Пфам PF14709
Пфам Клан CL0196
ИнтерПро ИПР014720
КАТ 1ди2
СКОП2 1ди2 / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Используйте клан Pfam для гомологичного суперсемейства.

Двухцепочечный РНК-связывающий мотив (dsRM, dsRBD), домен из 70–75 аминокислот, играет решающую роль в процессинге РНК , РНК локализации , интерференции РНК , редактировании РНК и репрессии трансляции. Все три структуры домена, раскрытые по состоянию на 2005 год, обладают объединяющими особенностями, которые объясняют, как dsRM связываются только с дцРНК, а не с дцДНК. Было обнаружено, что dsRM взаимодействуют вдоль дуплекса РНК как через α-спирали, так и через петлю β1-β2. Более того, все три структуры dsRBM контактируют с сахарофосфатным остовом большой бороздки и одной малой бороздки, что опосредовано петлей β1-β2 вместе с N-концевой областью альфа -спирали 2. Это взаимодействие представляет собой уникальная адаптация формы двойной спирали РНК, поскольку она включает 2'-гидроксилы и фосфатный кислород. Несмотря на общие структурные особенности dsRBM, они демонстрируют различные химические каркасы, что обеспечивает специфичность для различных структур РНК, включая петли-стебли, внутренние петли, выпуклости или спирали, содержащие несоответствия. [12]

Цинковые пальцы

[ редактировать ]
Цинковый палец.
« Цинковый палец »: мультяшное изображение белка в виде цинкового пальца. Ион цинка (зеленый) координируется двумя аминокислотными остатками гистидина и двумя аминокислотными остатками цистеина.

типа CCHH Домены цинковых пальцев являются наиболее распространенным ДНК-связывающим доменом эукариот в геноме . Чтобы добиться высокой степени распознавания последовательности ДНК, модульным образом используются несколько цинковых пальцев. Цинковые пальцы имеют складку белка ββα, в которой β-шпилька и α-спираль соединены посредством Zn. 2+
ион. Кроме того, взаимодействие между боковыми цепями белка α-спирали с основаниями ДНК в большой бороздке обеспечивает специфическое распознавание последовательности ДНК. Несмотря на широкое признание ДНК, недавно было обнаружено, что цинковые пальцы также обладают способностью распознавать РНК. В дополнение к цинковым пальцам CCHH недавно было обнаружено, что цинковые пальцы CCCH используют специфичное для последовательности распознавание одноцепочечной РНК посредством взаимодействия между межмолекулярными водородными связями и краями Уотсона-Крика оснований РНК. Цинковые пальцы типа CCHH используют два метода связывания РНК. Во-первых, цинковые пальцы оказывают неспецифическое взаимодействие с основой двойной спирали , тогда как второй режим позволяет цинковым пальцам специфически распознавать отдельные основания, которые выступают наружу. В отличие от типа CCHH, цинковый палец типа CCCH демонстрирует другой способ связывания РНК, при котором одноцепочечная РНК идентифицируется специфичным для последовательности способом. В целом, цинковые пальцы могут напрямую распознавать ДНК посредством связывания с последовательностью дцДНК и РНК посредством связывания с последовательностью оцРНК. [12]

Роль в эмбриональном развитии

[ редактировать ]
Ценорхабдитис элегантный.
Ползающий C. elegans червь-гермафродит

Транскрипционная и посттранскрипционная регуляция РНК РНК-связывающих белков играет роль в регулировании паттернов экспрессии генов во время развития. [13] Обширные исследования нематоды C. elegans выявили РНК-связывающие белки как важные факторы во время зародышевого и раннего эмбрионального развития. Их специфическая функция включает развитие соматических тканей ( нейронов , гиподермы , мышц и экскреторных клеток), а также предоставление сигналов времени для событий развития. Тем не менее, чрезвычайно сложно обнаружить механизм функционирования RBP в развитии из-за сложности идентификации их РНК-мишеней. Это связано с тем, что большинство RBP обычно имеют несколько мишеней РНК. [14] Однако бесспорно, что RBPs осуществляют решающий контроль над согласованной регуляцией путей развития.

Развитие зародышевой линии

[ редактировать ]

У Drosophila melanogaster Elav, Sxl и tra-2 представляют собой гены, кодирующие РНК-связывающие белки, которые имеют решающее значение для раннего определения пола и поддержания соматического сексуального состояния. [15] Эти гены оказывают влияние на посттранскрипционный уровень, регулируя пол-специфический сплайсинг у дрозофилы . Sxl осуществляет положительную регуляцию феминизирующего гена tra, производя функциональную мРНК tra у самок. У C. elegans РНК-связывающие белки, включая FOG-1, MOG-1/-4/-5 и RNP-4, регулируют определение зародышевого и соматического пола. Более того, некоторые RBP, такие как GLD-1, GLD-3, DAZ-1, PGL-1 и OMA-1/-2, осуществляют свои регуляторные функции во время мейоза профазы прогрессии , гаметогенеза и созревания ооцитов . [14]

Соматическое развитие

[ редактировать ]

Помимо функций RBP в развитии зародышевой линии, посттранскрипционный контроль также играет значительную роль в соматическом развитии. В отличие от RBP, которые участвуют в развитии зародышевой линии и ранних эмбрионов, RBPs, функционирующие в соматическом развитии, регулируют тканеспецифичный альтернативный сплайсинг мРНК-мишеней. Например, MEC-8 и UNC-75, содержащие домены RRM, локализуются в областях гиподермы и нервной системы соответственно. [14] Более того, обнаружено, что другой RRM-содержащий RBP, EXC-7, локализуется в клетках эмбрионального экскреторного канала и во всей нервной системе во время соматического развития.

Развитие нейронов

[ редактировать ]

Было показано, что ZBP1 регулирует дендритогенез ( образование дендритов ) в нейронах гиппокампа. [16] Другими РНК-связывающими белками, участвующими в образовании дендритов, являются Pumilio и Nanos, [17] FMRP , CPEB и Штауфен 1 [18]

Роль в раке

[ редактировать ]

По всей видимости, RBP играют решающую роль в развитии опухолей. [19] Сотни RBP заметно нарушены при раке человека и демонстрируют преимущественное снижение регуляции в опухолях, связанных с нормальными тканями. [19] Многие RBP по-разному экспрессируются при разных типах рака, например KHDRBS1 (Sam68), [20] [21] ELAVL1(Чур), [22] [23] FXR1 [24] и УХМК1 . [25] Для некоторых RBP изменение экспрессии связано с вариациями числа копий (CNV), например, увеличением BYSL в CNV в клетках колоректального рака. [19] и ESRP1, CELF3 при раке молочной железы, RBM24 при раке печени, IGF2BP2, IGF2BP3 при раке легких или потерях CNV KHDRBS2 при раке легких. [26] Некоторые изменения экспрессии вызваны мутациями белка, влияющими на эти RBP, например, NSUN6, ZC3H13, ELAC1, RBMS3 и ZGPAT, SF3B1, SRSF2, RBM10, U2AF1, SF3B1, PPRC1, RBMXL1, HNRNPCL1 и т. д. [19] [26] [27] [28] [29] Некоторые исследования связали это изменение в экспрессии RBP с аберрантным альтернативным сплайсингом при раке. [26] [30] [31]

Текущие исследования

[ редактировать ]
ЦИРБП.
« CIRBP »: Структура белка CIRBP.

Поскольку РНК-связывающие белки осуществляют значительный контроль над многочисленными клеточными функциями, они стали популярной областью исследований для многих исследователей. Из-за его важности в биологической области недавно были сделаны многочисленные открытия, касающиеся потенциала РНК-связывающих белков. [12] Недавние разработки в области экспериментальной идентификации РНК-связывающих белков значительно расширили число РНК-связывающих белков. [32] [33] [34]

РНК-связывающий белок Sam68 контролирует пространственную и временную компартментализацию метаболизма РНК для достижения правильной синаптической функции в дендритах . Потеря Sam68 приводит к аномальной посттранскрипционной регуляции и в конечном итоге приводит к неврологическим расстройствам, таким как синдром хрупкого Х-ассоциированного тремора/атаксии . Было обнаружено, что Sam68 взаимодействует с мРНК, кодирующей β-актин , который регулирует синаптическое образование дендритных шипиков с его цитоскелетными компонентами. Следовательно, Sam68 играет решающую роль в регуляции количества синапсов посредством контроля постсинаптического метаболизма мРНК β-актина. [35]

Бета-актин.
« Бета-актин »: Структура белка ACTB.

Нейрон-специфичный РНК-связывающий белок семейства CELF UNC-75 специфически связывается с участком мРНК UUGUUGUGUUGU через три мотива узнавания РНК для выбора экзона 7a в C. elegans нейрональных клетках . Поскольку экзон 7a пропускается из-за его слабых мест сплайсинга в ненейрональных клетках, было обнаружено, что UNC-75 специфически активирует сплайсинг между экзоном 7a и экзоном 8 только в нейрональных клетках. [36]

Индуцируемый холодом РНК-связывающий белок CIRBP играет роль в контроле клеточной реакции при противостоянии различным клеточным стрессам, включая коротковолновой ультрафиолетовый свет , гипоксию и гипотермию . Это исследование выявило потенциальные последствия для связи болезненных состояний с воспалением. [37]

Было обнаружено, что серин-аргининовое семейство РНК-связывающего белка Slr1 контролирует поляризованный рост Candida albicans . Мутации Slr1 у мышей приводят к уменьшению филаментации и уменьшению повреждения эпителиальных и эндотелиальных клеток , что приводит к увеличению выживаемости по сравнению со штаммами Slr1 дикого типа. Таким образом, это исследование показывает, что SR-подобный белок Slr1 играет роль в стимулировании образования гиф и вирулентности у C. albicans . [38]

См. также

[ редактировать ]
[ редактировать ]
В Wikimedia Commons есть носители, связанные с РНК-связывающими белками .
  • Платформа starBase : платформа для декодирования сайтов связывания РНК-связывающих белков (RBP) из крупномасштабных наборов данных CLIP-Seq (HITS-CLIP, PAR-CLIP, iCLIP, CLASH).
  • База данных RBPDB : база данных РНК-связывающих белков.
  • oRNAment : база данных предполагаемых экземпляров сайта связывания RBP как в кодирующей, так и в некодирующей РНК у различных видов.
  • База данных ATtRACt : база данных РНК-связывающих белков и связанных с ними мотивов.
  • SplicedAid-F : база данных вылеченных вручную РНК-связывающих белков человека.
  • RsiteDB : база данных сайтов связывания РНК.
  • SPOT-Seq-RNA : предсказание РНК-связывающих белков и их сложных структур на основе матрицы.
  • SPOT-Struct-RNA : предсказание РНК-связывающих белков на основе 3D-структур.
  • Проект ENCODE : коллекция наборов геномных данных (например, RNA Bind-n-seq, eCLIP, RBP, нацеленная на shRNA RNA-seq) для RBP.
  • База данных изображений RBP : изображения, показывающие клеточную локализацию RBP в клетках.
  • Программное обеспечение RBPSpot : высокоточное программное обеспечение на основе глубокого обучения для обнаружения взаимодействия RBP-РНК. Он также предоставляет модуль для создания новых моделей взаимодействия RBP-РНК.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ РНК-связывание + белки Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
  2. ^ Jump up to: а б Лунде Б.М., Мур С., Варани Дж. (июнь 2007 г.). «РНК-связывающие белки: модульная конструкция для эффективного функционирования» . Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (6): 479–90. дои : 10.1038/nrm2178 . ПМК   5507177 . ПМИД   17473849 .
  3. ^ Лю, С; Ли, Б; Лян, Вопрос; Лю, А; Цюй, Л; Ян, Дж (ноябрь 2020 г.). «Классификация и функция РНК-белковых взаимодействий». Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 11 (6): e1601. дои : 10.1002/wrna.1601 . ПМИД   32488992 . S2CID   219284021 .
  4. ^ Хоган DJ, Риордан Д.П., Гербер А.П., Хершлаг Д., Браун П.О. (октябрь 2008 г.). «Различные РНК-связывающие белки взаимодействуют с функционально связанными наборами РНК, что указывает на наличие обширной регуляторной системы» . ПЛОС Биология . 6 (10): е255. doi : 10.1371/journal.pbio.0060255 . ПМЦ   2573929 . ПМИД   18959479 .
  5. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Глисович Т., Бачорик Дж.Л., Йонг Дж., Дрейфусс Г. (июнь 2008 г.). «РНК-связывающие белки и посттранскрипционная регуляция генов» . Письма ФЭБС . 582 (14): 1977–86. дои : 10.1016/j.febslet.2008.03.004 . ПМЦ   2858862 . ПМИД   18342629 .
  6. ^ Лю, С; Ли, Б; Лян, Вопрос; Лю, А; Цюй, Л; Ян, Дж (ноябрь 2020 г.). «Классификация и функция РНК-белковых взаимодействий». Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 11 (6): e1601. дои : 10.1002/wrna.1601 . ПМИД   32488992 . S2CID   219284021 .
  7. ^ Jump up to: а б Матера А.Г., Тернс Р.М., Тернс MP (март 2007 г.). «Некодирующие РНК: уроки малых ядерных и малых ядрышковых РНК». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (3): 209–20. дои : 10.1038/nrm2124 . ПМИД   17318225 . S2CID   30268055 .
  8. ^ Фу XD, Арес М (октябрь 2014 г.). «Контекстно-зависимый контроль альтернативного сплайсинга с помощью РНК-связывающих белков» . Обзоры природы. Генетика . 15 (10): 689–701. дои : 10.1038/nrg3778 . ПМК   4440546 . ПМИД   25112293 .
  9. ^ Диктенберг Дж.Б., Свангер С.А., Антар Л.Н., Сингер Р.Х., Басселл Г.Дж. (июнь 2008 г.). «Прямая роль FMRP в зависимом от активности транспорте дендритной мРНК связывает морфогенез филоподиальных шипов с синдромом ломкой Х-хромосомы» . Развивающая клетка . 14 (6): 926–39. дои : 10.1016/j.devcel.2008.04.003 . ПМЦ   2453222 . ПМИД   18539120 .
  10. ^ Хейл, Кэрин Р.; Савица, Кирсти; Мора, Кевин; Фак, Джон Дж.; Кан, Джин Джу; Катрим, Паула; Чалович, Катажина; Кэрролл, Томас С.; Дарнелл, Роберт Б. (23 декабря 2021 г.). «FMRP регулирует мРНК, кодирующие различные функции в теле клетки и дендритах пирамидных нейронов CA1» . электронная жизнь . 10 : е71892. doi : 10.7554/eLife.71892 . ISSN   2050-084X . ПМЦ   8820740 . ПМИД   34939924 .
  11. ^ Лю, С; Ли, Б; Лян, Вопрос; Лю, А; Цюй, Л; Ян, Дж (ноябрь 2020 г.). «Классификация и функция РНК-белковых взаимодействий». Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 11 (6): e1601. дои : 10.1002/wrna.1601 . ПМИД   32488992 . S2CID   219284021 .
  12. ^ Jump up to: а б с д и Стефл Р., Скрисовска Л., Аллен Ф.Х. (январь 2005 г.). «Распознавание белков в рибонуклеопротеиновой частице, зависящее от последовательности и формы РНК» . Отчеты ЭМБО . 6 (1): 33–8. дои : 10.1038/sj.embor.7400325 . ПМК   1299235 . ПМИД   15643449 .
  13. ^ Аппасани, Кришнарао (2008). МикроРНК: от фундаментальной науки к биологии болезней . Издательство Кембриджского университета . п. 485. ИСБН  978-0-521-86598-2 . Проверено 12 мая 2013 г.
  14. ^ Jump up to: а б с Ли М.Х., Шедл Т. (18 апреля 2006 г.). «РНК-связывающие белки» . Червячная Книга . Червячная Книга. стр. 1–13. дои : 10.1895/wormbook.1.79.1 . ПМЦ   4781538 . ПМИД   18050487 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  15. ^ Бандзюлис Р.Дж., Суонсон М.С., Дрейфусс Г. (апрель 1989 г.). «РНК-связывающие белки как регуляторы развития» . Гены и развитие . 3 (4): 431–7. дои : 10.1101/gad.3.4.431 . ПМИД   2470643 .
  16. ^ Перич М., Урбанска А.С., Кравчик П.С., Паробчак К., Яворски Дж. (апрель 2011 г.). «Белок 1, связывающий зипкод, регулирует развитие дендритных ветвей в нейронах гиппокампа» . Журнал неврологии . 31 (14): 5271–85. doi : 10.1523/JNEUROSCI.2387-10.2011 . ПМК   6622686 . ПМИД   21471362 .
  17. ^ Йе Б., Петрич С., Кларк И.Е., Гэвис Э.Р., Ян Л.И., Ян Ю.Н. (февраль 2004 г.). «Нанос и Пумилио необходимы для морфогенеза дендритов в периферических нейронах дрозофилы» . Современная биология . 14 (4): 314–21. дои : 10.1016/j.cub.2004.01.052 . ПМИД   14972682 .
  18. ^ Весси Дж. П., Макки П., Стейн Дж. М., Микл М., Хокер К. Н., Фогельсанг П. и др. (октябрь 2008 г.). «Потеря функционального аллеля мышиного Staufen1 приводит к нарушению доставки дендритного Staufen1-RNP и морфогенеза дендритных шипов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (42): 16374–9. Бибкод : 2008PNAS..10516374V . дои : 10.1073/pnas.0804583105 . JSTOR   25465098 . ПМЦ   2567905 . ПМИД   18922781 .
  19. ^ Jump up to: а б с д Ван З.Л., Ли Б., Луо YX, Линь Q, Лю SR, Чжан XQ и др. (январь 2018 г.). «Комплексная геномная характеристика РНК-связывающих белков при раке человека» . Отчеты по ячейкам . 22 (1): 286–298. дои : 10.1016/j.celrep.2017.12.035 . ПМИД   29298429 .
  20. ^ Бьелли П., Буса Р., Паронетто MP, Sette C (август 2011 г.). «РНК-связывающий белок Sam68 играет многофункциональную роль в развитии рака человека» . Эндокринный рак . 18 (4): Р91–Р102. дои : 10.1530/ERC-11-0041 . hdl : 2108/88068 . ПМИД   21565971 .
  21. ^ Фризоне П., Праделла Д., Ди Маттео А., Беллони Э., Гинья С., Паронетто MP (26 июля 2015 г.). «SAM68: передача сигнала и метаболизм РНК при раке человека» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 528954. doi : 10.1155/2015/528954 . ПМЦ   4529925 . ПМИД   26273626 .
  22. ^ Абдельмохсен К., Гороспе М. (1 сентября 2010 г.). «Посттранскрипционная регуляция признаков рака с помощью HuR» . Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 1 (2): 214–29. дои : 10.1002/wrna.4 . ПМЦ   3808850 . ПМИД   21935886 .
  23. ^ Ван Дж, Го Ю, Чу Х, Гуань Ю, Би Дж, Ван Б (май 2013 г.). «Множественные функции РНК-связывающего белка HuR в прогрессировании рака, реакции на лечение и прогнозе» . Международный журнал молекулярных наук . 14 (5): 10015–41. дои : 10.3390/ijms140510015 . ПМК   3676826 . ПМИД   23665903 .
  24. ^ Цянь Дж., Хассанейн М., Хоксема М.Д., Харрис Б.К., Цзоу Ю., Чен Х. и др. (март 2015 г.). «РНК-связывающий белок FXR1 является новым драйвером ампликона 3q26-29 и предсказывает плохой прогноз при раке человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (11): 3469–74. Бибкод : 2015PNAS..112.3469Q . дои : 10.1073/pnas.1421975112 . ПМК   4371932 . ПМИД   25733852 .
  25. ^ ; Лю, Син; Чжун, Лю, Ю; Фэн, Син; Чжао, Цзябао; Сун, Юнси; Чжоу, Цинсинь UHMK1 способствует прогрессированию рака желудка через перепрограммирование нуклеотидного метаболизма». Журнал EMBO . 39 (5): e102541 doi : / . ISSN   1460-2075 . PMC   7049804 . embj.2019102541   . 10.15252
  26. ^ Jump up to: а б с Себастьен Э., Сингх Б., Миньяна Б., Пажес А., Матео Ф., Пуджана М.А. и др. (июнь 2016 г.). «Крупномасштабный анализ изменений генома и транскриптома при множественных опухолях открывает новые сети сплайсинга, имеющие отношение к раку» . Геномные исследования . 26 (6): 732–44. дои : 10.1101/гр.199935.115 . ПМЦ   4889968 . ПМИД   27197215 .
  27. ^ Ёсида К., Санада М., Шираиси Ю., Новак Д., Нагата Ю., Ямамото Р. и др. (сентябрь 2011 г.). «Частые мутации путей сплайсинга при миелодисплазии». Природа . 478 (7367): 64–9. Бибкод : 2011Natur.478...64Y . дои : 10.1038/nature10496 . ПМИД   21909114 . S2CID   4429386 .
  28. ^ Имелински М., Бергер А.Х., Хаммерман П.С., Эрнандес Б., Пью Т.Дж., Ходис Э. и др. (сентябрь 2012 г.). «Картирование признаков аденокарциномы легких с помощью массового параллельного секвенирования» . Клетка . 150 (6): 1107–20. дои : 10.1016/j.cell.2012.08.029 . ПМЦ   3557932 . ПМИД   22980975 .
  29. ^ Эллис М.Дж., Дин Л., Шен Д., Луо Дж., Суман В.Дж., Уоллис Дж.В. и др. (июнь 2012 г.). «Анализ всего генома дает информацию о реакции рака молочной железы на ингибирование ароматазы» . Природа . 486 (7403): 353–60. Бибкод : 2012Natur.486..353E . дои : 10.1038/nature11143 . ПМЦ   3383766 . ПМИД   22722193 .
  30. ^ Дэвид Си Джей, Мэнли Дж. Л. (ноябрь 2010 г.). «Альтернативная регуляция сплайсинга пре-мРНК при раке: пути и программы не в порядке» . Гены и развитие . 24 (21): 2343–64. дои : 10.1101/gad.1973010 . ПМЦ   2964746 . ПМИД   21041405 .
  31. ^ Фредерикс А.М., Сайган К.Дж., Браун Б.А., Фэйрбратер В.Г. (май 2015 г.). «РНК-связывающие белки: факторы сплайсинга и заболевания» . Биомолекулы . 5 (2): 893–909. дои : 10.3390/biom5020893 . ПМЦ   4496701 . ПМИД   25985083 .
  32. ^ Конрад Т., Альбрехт А.С., де Мело Коста В.Р., Зауэр С., Мейерхофер Д., Ором У.А. (апрель 2016 г.). «Серийный интерактомный захват ядра клетки человека» . Природные коммуникации . 7 : 11212. Бибкод : 2016NatCo...711212C . дои : 10.1038/ncomms11212 . ПМЦ   4822031 . ПМИД   27040163 .
  33. ^ Кастелло А., Фишер Б., Эйхельбаум К., Хорос Р., Бекманн Б.М., Штейн С. и др. (июнь 2012 г.). «Взгляд на биологию РНК из атласа мРНК-связывающих белков млекопитающих» . Клетка . 149 (6): 1393–406. дои : 10.1016/j.cell.2012.04.031 . ПМИД   22658674 .
  34. ^ Бальц А.Г., Мюншауэр М., Шванхойссер Б., Василе А., Муракава Ю., Шулер М. и др. (июнь 2012 г.). «Протеом, связанный с мРНК, и его глобальный профиль занятости в транскриптах, кодирующих белки» . Молекулярная клетка . 46 (5): 674–90. doi : 10.1016/j.molcel.2012.05.021 . ПМИД   22681889 .
  35. ^ Кляйн М.Е., Юнтс Т.Дж., Кастильо П.Е., Джордан Б.А. (февраль 2013 г.). «РНК-связывающий белок Sam68 контролирует количество синапсов и локальный метаболизм мРНК β-актина в дендритах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (8): 3125–30. Бибкод : 2013PNAS..110.3125K . дои : 10.1073/pnas.1209811110 . ПМЦ   3581878 . ПМИД   23382180 .
  36. ^ Куроянаги Х., Ватанабэ Ю., Хагивара М. (2013). Блюменталь Т. (ред.). «РНК-связывающий белок UNC-75 семейства CELF регулирует два набора взаимоисключающих экзонов гена unc-32 нейрон-специфическим образом у Caenorhabditis elegans» . ПЛОС Генетика . 9 (2): e1003337. дои : 10.1371/journal.pgen.1003337 . ПМЦ   3585155 . ПМИД   23468662 .
  37. ^ Брошу С., Кабрита М.А., Мелансон Б.Д., Хэмилл Дж.Д., Лау Р., Пратт М.А., Маккей BC (2013). Галлузи И.Э. ​​(ред.). «NF-κB-зависимая роль индуцируемого холодом РНК-связывающего белка в регуляции интерлейкина 1β» . ПЛОС ОДИН . 8 (2): e57426. Бибкод : 2013PLoSO...857426B . дои : 10.1371/journal.pone.0057426 . ПМЦ   3578848 . ПМИД   23437386 .
  38. ^ Ариячет С., Солис Н.В., Лю Ю., Прасадарао Н.В., Филлер С.Г., МакБрайд А.Е. (апрель 2013 г.). «SR-подобный РНК-связывающий белок Slr1 влияет на филаментацию и вирулентность Candida albicans» . Инфекция и иммунитет . 81 (4): 1267–76. дои : 10.1128/IAI.00864-12 . ПМЦ   3639594 . ПМИД   23381995 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA-binding_protein&oldid=1235698668"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 6d68e38e80101628a95b6e10485ab58c__1721489940
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/6d/8c/6d68e38e80101628a95b6e10485ab58c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RNA-binding protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)