Бам А
| Вставка OMP (BamComplex) порин | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | БамА | ||
| Пфам | PF01103 | ||
| ИнтерПро | ИПР023707 | ||
| TCDB | 1.Б.33 | ||
| Суперсемейство OPM | 179 | ||
| белок OPM | 5 да | ||
| |||
BamA представляет собой белок внешней мембраны β-цилиндра , обнаруженный у грамотрицательных бактерий, и является основным и жизненно важным компонентом комплекса механизмов сборки β-цилиндра (BAM) у этих бактерий. [ 1 ] Комплекс БАМ состоит из пяти компонентов; BamB, BamC, BamD, BamE (все являются липопротеинами ) и BamA (белок внешней мембраны). [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Этот комплекс отвечает за катализацию сворачивания и встраивания белков β-бочонка во внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий. [ 6 ] [ 7 ]
Мембранные белки β-бочонка можно обнаружить только во внешней мембране грамотрицательных бактерий и в таких органеллах, как митохондрии и хлоропласты , которые произошли от бактерий. [ 8 ] [ 9 ] У грамотрицательных бактерий белки внешней мембраны синтезируются в цитоплазме, а затем экспортируются в периплазму с помощью транслокона Sec. [ 10 ] Затем молекулярные шапероны сопровождают их на внутреннюю поверхность внешней мембраны. Наконец, эти зарождающиеся белки взаимодействуют с комплексом BAM и встраиваются во внешнюю мембрану в виде белков β-бочонка. [ 11 ]
Структура и функции
[ редактировать ]Согласно полностью раскрытой структуре BamA N. gonorrhoeae , BamA имеет большой периплазматический домен , соединенный с трансмембранным доменом β-бочонка, который состоит из 16 антипараллельных β-цепей . [ 12 ] Существует пять доменов , связанных с полипептидной транслокацией (POTRA), отходящих от ствола в периплазматическом домене BamA. Текущие исследования показывают, что четыре липопротеина в комплексе BAM (BamB, BamC, BamD, BamE) собираются на доменах POTRA BamA, что делает его жизненно важным компонентом комплекса BAM. Первая и последняя или 16-я β-цепи соединяются, закрывая бочонок. Внеклеточные петли (eL) eL4, eL6 и eL7 ствола образуют купол над стволом, изолируя внутреннюю часть ствола от внеклеточного пространства, и внутренняя часть ствола BamA совершенно пуста.
Внешний край β-цилиндра имеет узкую, уменьшенную гидрофобную поверхность, что снижает порядок липидов и толщину мембраны вокруг цилиндра. Временное разделение 1-й и 16-й β-нитей, которые участвуют в закрытии ствола, вызывает боковое открытие ствола, открывая путь из внутренней полости BamA во внешнюю мембрану. Домен POTRA 5 BamA расположен близко к β-цилиндру и взаимодействует с периплазматическими петлями (pL) pL3, pL4, pL5, pL7 и стабилизирует закрытую конформацию ствола. Качающиеся движения домена POTRA 5, не имеющие взаимодействия с pL, приводят к открытию ствола. Таким образом, домены POTRA действуют как ворота, регулирующие доступ внутрь β-цилиндра. Следовательно, существуют три структурные особенности, связанные с BamA, которые регулируют вход белков β-бочонка во внешнюю мембрану. Во-первых, открытая и закрытая конформация β-бочонка BamA. Во-вторых, узкий и уменьшенный гидрофобный ободок на поверхности β-цилиндра вызывает локальную дестабилизацию внешней мембраны. В-третьих, способность подвергаться латеральному открытию ствола путем временного разделения 1-й и 16-й нитей β-бочонка.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Вальтер Д.М., Рапапорт Д., Томмассен Дж. (сентябрь 2009 г.). «Биогенез бета-бочковых мембранных белков у бактерий и эукариот: эволюционная консервация и дивергенция» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (17): 2789–804. дои : 10.1007/s00018-009-0029-z . ПМЦ 2724633 . ПМИД 19399587 .
- ^ Хабиб С.Дж., Вайценеггер Т., Нивеенда А., Пашен С.А., Нойперт В., Рапапорт Д. (январь 2007 г.). «N-концевой домен Tob55 выполняет рецептороподобную функцию в биогенезе митохондриальных белков бета-бочонка» . Журнал клеточной биологии . 176 (1): 77–88. дои : 10.1083/jcb.200602050 . ПМК 2063629 . ПМИД 17190789 .
- ^ Ноулз Т.Дж., Скотт-Такер А., Овердуин М., Хендерсон И.Р. (март 2009 г.). «Архитекторы мембранных белков: роль комплекса BAM в сборке белков внешней мембраны» . Обзоры природы. Микробиология . 7 (3): 206–14. дои : 10.1038/nrmicro2069 . ПМИД 19182809 .
- ^ Хаган CL, Силхави Т.Дж., Кане Д. (2011). «Сборка мембранного белка β-Barrel с помощью комплекса Bam». Ежегодный обзор биохимии . 80 : 189–210. doi : 10.1146/annurev-biochem-061408-144611 . ПМИД 21370981 .
- ^ Ригель Н.В., Силхави Т.Дж. (апрель 2012 г.). «Изготовление бета-бочки: сборка белков внешней мембраны грамотрицательных бактерий» . Современное мнение в микробиологии . 15 (2): 189–93. дои : 10.1016/j.mib.2011.12.007 . ПМЦ 3320693 . ПМИД 22221898 .
- ^ Цзян Дж. Х., Тонг Дж., Тан К.С., Габриэль К. (2012). «От эволюции к патогенезу: связь между механизмами сборки β-цилиндров во внешней мембране митохондрий и грамотрицательными бактериями» . Международный журнал молекулярных наук . 13 (7): 8038–50. дои : 10.3390/ijms13078038 . ПМЦ 3430219 . ПМИД 22942688 .
- ^ Томмассен Дж. (сентябрь 2010 г.). «Сборка белков внешней мембраны бактерий и митохондрий» . Микробиология . 156 (Часть 9). Ридинг, Англия: 2587–2596 гг. дои : 10.1099/mic.0.042689-0 . ПМИД 20616105 .
- ^ Чачинска А., Келер С.М., Миленкович Д., Литгоу Т., Пфаннер Н. (август 2009 г.). «Импорт митохондриальных белков: машины и механизмы» . Клетка . 138 (4): 628–44. дои : 10.1016/j.cell.2009.08.005 . ПМК 4099469 . ПМИД 19703392 .
- ^ Уэбб К.Т., Хайнц Э., Литгоу Т. (декабрь 2012 г.). «Эволюция оборудования для сборки β-стволов». Тенденции в микробиологии . 20 (12): 612–20. дои : 10.1016/j.tim.2012.08.006 . ПМИД 22959613 .
- ^ Гужон М., Маквильям Х., Ли В., Валентин Ф., Сквиззато С., Паэрн Дж., Лопес Р. (июль 2010 г.). «Новая структура инструментов биоинформатического анализа в EMBL-EBI» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (проблема с веб-сервером): W695–9. дои : 10.1093/нар/gkq313 . ПМК 2896090 . ПМИД 20439314 .
- ^ Ву Т., Малинверни Дж., Руис Н., Ким С., Силхави Т.Дж., Кане Д. (апрель 2005 г.). «Идентификация многокомпонентного комплекса, необходимого для биогенеза наружной мембраны Escherichia coli» . Клетка . 121 (2): 235–45. дои : 10.1016/j.cell.2005.02.015 . ПМИД 15851030 .
- ^ Нойнадж Н., Кушак А.Дж., Гумбарт Дж.К., Лукачик П., Чанг Х., Исли Н.К., Литгоу Т., Бьюкенен С.К. (сентябрь 2013 г.). «Структурное понимание биогенеза мембранных белков β-цилиндра» . Природа . 501 (7467): 385–90. дои : 10.1038/nature12521 . ПМК 3779476 . ПМИД 23995689 .