Phosphocarrier белок
Система фосфотрансферазы, белок HPR -фосфокарриер | |||
---|---|---|---|
![]() Phosphocarrier белок HPR, E. coli | |||
Идентификаторы | |||
Символ | Pts_hpr_protein | ||
Pfam | PF00381 | ||
InterPro | IPR000032 | ||
PROSITE | PDOC00318 | ||
Краткое содержание | 1ptf / scope / supfam | ||
|
Хистидинсодержащий белок фосфокаррир ( HPR ) представляет собой небольшой цитоплазматический белок , который является компонентом фосфоенолпируват-зависимой системы фосфотрансферазы (PTS). [ 1 ] [ 2 ]
Фосфоенолпируват-зависимая сахарная фосфотрансфераза (PTS) является основной системой переноса углеводов у бактерий. PTS катализирует фосфорилирование сахарных субстратов во время их транслокации через клеточную мембрану. Механизм включает перенос фосфорильной группы из фосфоенолпирувата (PEP) через фермент I (EI) в фермент II (EII) системы PTS, что, в свою очередь, передает его в белок фосфокаррирье (HPR). [ 3 ] [ 4 ] В некоторых бактериях HPR является доменом в более крупном белке, который включает в себя домен EIII (FRU) (IIA), а в некоторых случаях также домен EI.
Существует консервативный гистидин в N-конце HPR, который служит акцептором для фосфорильной группы EI. В центральной части HPR существует консервативный серин, который у большинства грамположительных бактерий и некоторых грамотрицательных бактерий фосфорилируется АТФ-зависимой протеинкиназой, процессом, который, вероятно, играет регуляторную роль в транспорте сахара. [ 5 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Postma PW, Lengeler JW, Jacobson GR (1993). «Фосфоенолпируват: углеводы фосфотрансфераза бактерий» . Микробиол. Преподобный 57 (3): 543–594. doi : 10.1128/mmbr.57.3.543-594.1993 . PMC 372926 . PMID 8246840 .
- ^ Meadow ND, Fox DK, Roseman S (1990). «Бактериальная фосфоенолпируват: система гликозы фосфотрансфераза». Анну. Преподобный Биохим . 59 (1): 497–542. doi : 10.1146/annurev.bi.59.070190.002433 . PMID 2197982 .
- ^ Boelens R, Scheek RM, Robillard GT, Van Nuland NA (1995). «Структура с высоким разрешением фосфорилированной формы гистидинасодержащего белка фосфопариер HPR из Escherichia coli , определяемой с ограниченной молекулярной динамикой из данных ЯМР-NOE». J. Mol. Биол . 246 (1): 180–193. doi : 10.1006/jmbi.1994.0075 . PMID 7853396 .
- ^ Ляо Ди, Герцберг О (1994). «Рафинированные структуры активного Ser83 → Cys и нарушение Ser46 → ASP-гистидин, содержащих белки фосфокарриер» . Структура 2 (12): 1203–1216. doi : 10.1016/s0969-2126 (94) 00122-7 . PMID 7704530 .
- ^ Maurer T, Meier S, Kachel N, Munte CE, Hasenbein S, Koch B, Hengstenberg W, Kalbitzer HR (2004). «Структура с высоким разрешением белка фосфопариеры (HPR) из стафилококка и характеристика его взаимодействия с бифункциональной HPR-киназой/фосфорилазой» . Журнал бактериологии . 186 (17): 5906–5918. doi : 10.1128/jb.186.17.5906-5918.2004 . PMC 516805 . PMID 15317796 .