Мотив RG/RGG
Мотив аргинин-глицин или аргинин-глицин-глицин ( RG/RGG ) представляет собой мотив повторяющейся аминокислотной последовательности , обычно встречающийся в РНК-связывающих белках (RBP). Области RGG в белках определяются как две или более последовательности RG/RGG на участке из 30 аминокислот. [ 1 ] Первоначально названный RGG-боксом , он придает белку способность связывать двухцепочечные молекулы мРНК. [ 2 ] Мотив RGG наблюдался в белках как минимум 12 видов животных, включая человека. [ 3 ]
Биохимическая функция
[ редактировать ]Мотивы RGG в первую очередь участвуют в обеспечении взаимодействий белок-РНК . Положительные заряды остатков аргинина способствуют электростатическому взаимодействию с молекулами мРНК. Состав и структура боковой цепи аргинина также могут обеспечивать специфические взаимодействия с другими молекулами в отличие от других положительно заряженных аминокислот , лизина и гистидина. [ 4 ] Остатки глицина добавляют гибкости структуре пептидов и способствуют их склонности к образованию внутренне неупорядоченных участков . Мотив RGG может также управлять фазовым разделением белков между жидкой и липидной фазами внутри клеток, а также in vitro. [ 5 ] [ 6 ]
Синтетическое использование
[ редактировать ]Исследователи стремятся создать конденсаты с новыми функциями для использования в клеточной и метаболической инженерии . Синтетически созданные белки, содержащие повторяющиеся мотивы RGG, использовались для формирования капель с настраиваемыми свойствами в клетках и in vitro. [ 7 ] [ 8 ]
Известные белки, содержащие RGG
[ редактировать ]Белки, содержащие мотив RGG, являются второй по распространенности группой RBP в геноме человека. [ 9 ] [ 10 ] Они участвуют в различных функциях метаболизма, экспорта и трансляции РНК.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Чоудхури (2023). «Белки мотива RGG: взаимодействия, функции и регуляция» . ПРОВОДА РНК . 14 (1): e1748. дои : 10.1002/wrna.1748 . ПМЦ 9718894 . ПМИД 35661420 .
- ^ Киледжян (1992). «Первичная структура и связывающая активность белка U hnRNP: связывание РНК через RGG-бокс» . ЭМБО Дж . 11 (7): 2655–2664. дои : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05331.x . ПМК 556741 . ПМИД 1628625 .
- ^ Цянь (2022 г.). «Синтетические белковые конденсаты для клеточной и метаболической инженерии». Нат. хим. Биол . 18 (12): 1330–1340. дои : 10.1038/s41589-022-01203-3 . ПМИД 36400990 .
- ^ Такахама (2011). «Идентификация белка саркомы Юинга как G-квадруплексного ДНК- и РНК-связывающего белка». ФЕБС Дж . 278 (6): 988–998. дои : 10.1111/j.1742-4658.2011.08020.x . ПМИД 21244633 .
- ^ Цянь (2022 г.). «Синтетические белковые конденсаты для клеточной и метаболической инженерии». Нат. хим. Биол . 18 (12): 1330–1340. дои : 10.1038/s41589-022-01203-3 . ПМИД 36400990 .
- ^ Робинсон (2023). «Безклеточно-экспрессированные безмембранные органеллы, секвестрирующие РНК в синтетических клетках» . биоRxiv . дои : 10.1101/2023.04.03.535479 . ПМЦ 10104018 . ПМИД 37066403 .
- ^ Шустер (2018). «Контролируемое разделение белковых фаз и модульный набор для формирования чувствительных безмембранных органелл» . Нат Коммун . 9 (1): 2985. Бибкод : 2018NatCo...9.2985S . дои : 10.1038/s41467-018-05403-1 . ПМК 6065366 . ПМИД 30061688 .
- ^ Дай (2023). «Технология синтетических биомолекулярных конденсатов» . Нат преподобный Биоэнг . 1 (7): 466–480. дои : 10.1038/s44222-023-00052-6 . ПМЦ 10107566 . ПМИД 37359769 .
- ^ Оздилек (2017). «Внутренне неупорядоченные домены RGG/RG опосредуют вырожденную специфичность связывания РНК» . Нуклеиновые кислоты Рез . 45 (13): 7984–7996. дои : 10.1093/nar/gkx460 . ПМК 5570134 . ПМИД 28575444 .
- ^ Хентце (2018). «Дивный новый мир РНК-связывающих белков» (PDF) . Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 19 (5): 327–341. дои : 10.1038/номер.2017.130 . ПМИД 29339797 .
- ^ Чон (1987). «Белок Saccharomyces cerevisiae SSB1 и его связь с ядрышковым РНК-связывающим белком». Мол. Клетка. Биол . 19 : 2947–2955.
- ^ Босси (1992). «Мутантный ядерный белок, похожий на РНК-связывающие белки, препятствует импорту ядра в дрожжи» . Мол. Биол. Клетка . 3 (8): 875–893. дои : 10.1091/mbc.3.8.875 . ПМК 275646 . ПМИД 1392078 .
- ^ Флах (1994). «Дрожжевой РНК-связывающий белок перемещается между ядром и цитоплазмой» . Мол. Клетка. Биол . 14 (12): 8399–8407. дои : 10.1128/mcb.14.12.8399-8407.1994 . ПМК 359379 . ПМИД 7969175 .
- ^ Иост (1999). «Ded1p, белок DEAD-box, необходимый для инициации трансляции у Saccharomyces cerevisiae, представляет собой РНК-хеликазу» . Ж. Биол. Хим . 274 (25): 17677–17683. дои : 10.1074/jbc.274.25.17677 . ПМИД 10364207 .
- ^ Эшли (1993). «Белок FMR1: консервативные домены семейства RNP и селективное связывание РНК». Наука . 263 (5133): 563–566. Бибкод : 1993Sci...262..563A . дои : 10.1126/science.7692601 . ПМИД 7692601 .
- ^ Кроза (1993). «Слияние CHOP с новым РНК-связывающим белком при миксоидной липосаркоме человека». Природа . 363 (6430): 640–644. Бибкод : 1993Natur.363..640C . дои : 10.1038/363640a0 . ПМИД 8510758 .
- ^ Бахтольд (1999). «Человеческий белок массой 75 кДа, спаривающий ДНК, идентичен проонкопротеину TLS/FUS и способен способствовать образованию D-петли» . Ж. Биол. Хим . 274 (48): 34337–34342. дои : 10.1074/jbc.274.48.34337 . ПМИД 10567410 .
- ^ Эльбаум-Гарфинкль (2015). «Неупорядоченный белок P-гранул LAF-1 обеспечивает разделение фаз на капли с настраиваемой вязкостью и динамикой» . Учеб. Натл. акад. Наука . 112 (23): 7189–7194. Бибкод : 2015PNAS..112.7189E . дои : 10.1073/pnas.1504822112 . ПМК 4466716 . ПМИД 26015579 .