Альфа Глюкан

α-глюканы ( альфа- глюканы ) являются полисахаридами D-глюкозы мономеров Связано с гликозидными связями альфа -формы. α-глюканы используют кофакторы в сайте кофактора , чтобы активировать фермент глюкана фосфорилазы . Этот фермент вызывает реакцию, которая переносит глюкозильную часть между ортофосфатом и α-I, 4-глюканом. Положение кофакторов для активных сайтов на ферменте имеет решающее значение для общей скорости реакции, таким образом, любое изменение сайта кофактора приводит к нарушению сайта связывания глюкана. [ 1 ]
Альфа-глюкан также обычно встречается у бактерий, дрожжей, растений и насекомых. В то время как основной путь синтеза α-глюкана заключается в гликозидных связях глюкозных мономеров, α-глюкан может быть сравнительно синтезирован с помощью GLGE на мальтозилтрансферазе и ветвянном ферменте GLGB. [ 2 ] Этот альтернативный путь распространен во многих бактериях, которые используют GLGB и GLGE или путь GLGE исключительно для биосинтеза α-глюкана. Путь GLGE особенно заметен в актиномицетах, таких как микобактерии и стрептомицеты. Тем не менее, α-глюканы в микобактериях имеют небольшое изменение длины линейных цепей, что указывает на тот факт, что ветвящий фермент в микобактериях делает более короткие ветви по сравнению с синтезом гликогена. Для организмов, которые могут использовать как классический синтез гликогена, так и путь GLGE, присутствует только фермент GLGB, что указывает на то, что фермент GLGB разделяется между обоими путями. [ 3 ]
Другие применения для α-глюкана были разработаны на основе его доступности в бактериях. Накопление гликогена Neisseria polysacchera и других бактерий способны использовать в α-глюкане для катализации единиц глюкозы для образования α-1,4-глюкана и освобождения фруктозы в процессе. Чтобы регулировать метаболизм углеводов, необходимо было больше устойчивого крахмала. Молекула крахмала α-глюкана, продуцируемая из Neisseria polysacchera, была способна улучшить некоторые физиохимические свойства по сравнению с необработанным нормальным крахмалом, особенно в эффективности нагрузки биоактивных молекул. Альфа-глюкан использовали в сочетании с модифицированными молекулами крахмала, которые содержали пористые гранулы крахмала посредством гидролиза с амилотическими ферментами, такими как α-амилаза, β-амилаза и глюкоамилаза. [ 4 ] Покрытие α-глюкана может похвастаться защитой от пищеварительной среды, таких как тонкая кишка, эффективная инкапсуляция и скорость сохранения. Этот дизайн способствует росту развития биоматериалов на основе α-глюкана и многих последствий для его использования в пищевой и фармацевтической промышленности. [ 5 ]
Примеры альфа -глюканов
[ редактировать ]- Dextran , α-1,6-глюкан
- Гликоген , A-1,4- и A-1,6-глюкан
- Pullulan , A-1,4- и A-1,6-Glucan
- крахмал , α-1,4- (например, амилоза ) и α-1,6-глюкан (включая амилопектин ) [ 6 ]

Ссылки
[ редактировать ]- ^ Shimomura, Shoji; Фукуи, Тошио (1980). «Сравнительное исследование. Альфа-глюкановые фосфорилазы из растений и животных: взаимосвязь между сайтами связывания полисахарида и пиридоксаль фосфат с помощью аффинного электрофореза». Биохимия . 19 (11): 2287–2294. doi : 10.1021/bi00552a001 . PMID 7387974 .
- ^ Юнг, Йи-Сеул; Хонг, Лун-Джи; Парк, Se-Hee; Ли, Байунг-Ху; Yoo, Sang-Ho (2019-11-11). «Биокаталитическое изготовление α-глюкан-покрытых пористых гранул крахмала с помощью амилолитических и глюкан-синтезирующих ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. doi : 10.1021/acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 . S2CID 203440717 .
- ^ Юнг, Йи-Сеул; Хонг, Лун-Джи; Парк, Se-Hee; Ли, Байунг-Ху; Yoo, Sang-Ho (2019-11-11). «Биокаталитическое изготовление α-глюкан-покрытых пористых гранул крахмала с помощью амилолитических и глюкан-синтезирующих ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. doi : 10.1021/acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 . S2CID 203440717 .
- ^ Юнг, Йи-Сеул; Хонг, Лун-Джи; Парк, Se-Hee; Ли, Байунг-Ху; Yoo, Sang-Ho (2019-11-11). «Биокаталитическое изготовление α-глюкан-покрытых пористых гранул крахмала с помощью амилолитических и глюкан-синтезирующих ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. doi : 10.1021/acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 . S2CID 203440717 .
- ^ Юнг, Йи-Сеул; Хонг, Лун-Джи; Парк, Se-Hee; Ли, Байунг-Ху; Yoo, Sang-Ho (2019-11-11). «Биокаталитическое изготовление α-глюкан-покрытых пористых гранул крахмала с помощью амилолитических и глюкан-синтезирующих ферментов в качестве целевого носителя доставки». Биомакромолекулы . 20 (11): 4143–4149. doi : 10.1021/acs.biomac.9b00978 . ISSN 1526-4602 . PMID 31556605 . S2CID 203440717 .
- ^ Ai Y, Nelson B, Birt DF, Jane JL (2013). «Раищепризнание in vitro и in vivo окракцинического крахмала». Углеводные полимеры . 98 (2): 1266–1271. doi : 10.1016/j.carbpol.2013.07.057 . PMID 24053802 .
[1] Страница, которая объясняет альфа-глюкан-связи в крахмале.