Амидное кольцо
![]() | В этой статье есть несколько проблем. Пожалуйста, помогите улучшить его или обсудите эти проблемы на странице обсуждения . ( Узнайте, как и когда удалять эти шаблонные сообщения )
|
Амидные кольца представляют собой небольшие мотивы в белках и полипептидах . Они состоят из 9- или 11-атомных колец, образованных двумя CO. ... HN Водородные связи между амидной группой боковой цепи и атомами основной цепи короткого полипептида . [ 1 ] Они наблюдаются с глютамина или аспарагина боковыми цепями в белках и полипептидах . Структурно подобные кольца возникают при связывании пуриновых , пиримидиновых и никотинамидных оснований с атомами основной цепи белков. Около 4% аспарагинов и глутаминов образуют амидные кольца; в базах данных доменных структур белков в среднем присутствует каждый второй белок.
В таких кольцах полипептид имеет конформацию бета-листа II типа или полипролиновой спирали (PPII). Ряд глютаминов и аспарагинов помогают связывать короткие пептиды (с конформацией PPII) в желобках белков MHC ( главного комплекса гистосовместимости ) класса II. [ 2 ] формируя эти мотивы. Амидное кольцо из 11 атомов, включающее остаток глутамина, находится внутри вариабельных доменов легкой цепи некоторых антител иммуноглобулина G и помогает связывать два бета-листа .
Амидное кольцо используется для обеспечения специфичности адаптерного белка GRB2 в отношении конкретного аспарагина в белках, с которыми он связывается. GRB2 прочно связывается с пентапептидом EYINQ (когда тирозин фосфорилируется); в таких структурах между амидной боковой цепью аспарагина пентапептида и атомами основной цепи остатка 109 GRB2 находится амидное кольцо из 9 атомов. [ 3 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Ле Квестел, JY; Моррис Д.Г. (1993). «Общие кольцевые мотивы в белках, включающие группы аспарагина или глутамина, связанные водородными связями с атомами основной цепи». Журнал молекулярной биологии . 231 (3): 888–896. дои : 10.1006/jmbi.1993.1335 . ПМИД 8515458 .
- ^ Художник, Калифорния; Депутат Негрони (2011 г.). «Конформационная ответственность в MHC 3/10-Helix класса II» . Proc Natl Acad Sci США . 108 (48): 19329–19338. дои : 10.1073/pnas.1108074108 . ПМЦ 3228433 . ПМИД 22084083 .
- ^ Рауэль, Дж; Гей Б (1996). «Структурная основа специфичности GRB-2-SH2, выявленная с помощью нового способа связывания лиганда». Нат Структ Биол . 90 (7): 586–589. дои : 10.1038/nsb0796-586 . ПМИД 8673601 . S2CID 1899970 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
- ^ Руководитель, ДП; Милнер-Уайт (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов» . БМК Биоинформатика . 10 (1): 60. дои : 10.1186/1471-2105-10-60 . ПМЦ 2651126 . ПМИД 19210785 .
- ^ Головин А; Хенрик (2008). «MSDmotif: изучение белковых сайтов и мотивов» . БМК Биоинформатика . 9 (1): 312. дои : 10.1186/1471-2105-9-312 . ПМК 2491636 . ПМИД 18637174 .