Цитотоксический белок морского анемона
| Anemone_cytotox | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура водорастворимого состояния порообразующего цитолизина стихолизина II в комплексе с фосфорилхолином | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Anemone_cytotox | ||
| Пфам | PF06369 | ||
| ИнтерПро | ИПР009104 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1кд6 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| TCDB | 1.С.38 | ||
| Суперсемейство OPM | 168 | ||
| белок OPM | 4 нет | ||
| |||
В молекулярной биологии цитотоксические белки морского анемона представляют собой летальные порообразующие белки , известные под общим названием актинопорины , подкласс цитолизинов . Существует несколько различных групп цитолизинов в зависимости от их структуры и функции. [ 1 ] Эта запись представляет наиболее многочисленную группу высокоосновных пептидов массой 20 кДа. Эти цитолизины образуют катион-селективные поры в сфингомиелинсодержащих мембранах . Примеры включают эквинатоксины (из Actinia equina), стихолизины (из Stichodactyla helianthus), магнификализины (из Heteractis magnifica) и тенеброзины (из Actinia tenebrosa), которые проявляют порообразующую, гемолитическую, цитотоксическую и сердечно -стимулирующую активность.
Цитолизины имеют стабильную растворимую структуру, которая претерпевает конформационные изменения при контакте с мембраной, что приводит к образованию активной мембраносвязанной формы, которая спонтанно встраивается в мембрану . Они часто олигомеризуются на поверхности мембраны , прежде чем пробить липидный бислой, клетки лизис вызывая . Цитолизинам актиний массой 20 кДа требуется липидная головная группа фосфохолина для связывания, однако сфингомиелин необходим для токсина , чтобы способствовать мембран . проницаемости [ 2 ] Кристаллические структуры эквинатоксина II [ 3 ] и стихолизин II [ 4 ] оба выявили компактный бета-сэндвич, состоящий из десяти нитей в двух листах, окруженных с каждой стороны двумя короткими альфа-спиралями, топология которого аналогична осмотину. Считается, что бета-сэндвич-структура прикрепляется к мембране, тогда как трехвитковая альфа-спираль, лежащая на поверхности бета-листа, может участвовать в образовании пор мембраны , возможно, за счет проникновения спирали в мембрану .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Андерлух Г., Мацек П. (февраль 2002 г.). «Цитолитический пептид и белковые токсины из морских анемонов (Anthozoa: Actiniaria)». Токсикон . 40 (2): 111–24. дои : 10.1016/S0041-0101(01)00191-X . ПМИД 11689232 .
- ^ Андерлух Г., Мацек П. (ноябрь 2003 г.). «Раскрытие механизма порообразования актинопорина» . Структура . 11 (11): 1312–3. дои : 10.1016/j.str.2003.10.007 . ПМИД 14604518 .
- ^ Хиндс М.Г., Чжан В., Андерлух Г., Хансен П.Е., Нортон Р.С. (февраль 2002 г.). «Структура раствора эукариотического порообразующего цитолизина эквинатоксина II: значение для образования пор». Журнал молекулярной биологии . 315 (5): 1219–29. дои : 10.1006/jmbi.2001.5321 . ПМИД 11827489 .
- ^ Манченьо Х.М., Мартин-Бенито Х., Мартинес-Риполь М., Гавиланес Х.Г., Эрмосо Х.А. (ноябрь 2003 г.). «Кристаллическая и электронно-микроскопическая структура актинопорина стихиолизина II позволяет лучше понять механизм образования мембранных пор» . Структура . 11 (11): 1319–28. дои : 10.1016/j.str.2003.09.019 . ПМИД 14604522 .