Плеротолизин
| Плеротолизин б | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Плиб | ||
| Pfam | PF01823 | ||
| InterPro | IPR020864 | ||
| PROSITE | PS51412 | ||
| TCDB | 1.C.97. | ||
| |||
Плеротолизин ( TC# 1.C.97.1.1 ), сфингомиелина специфичный цитолизин . Это компоненты (17 кДа; Q8x1m9 ) и B (59 кДа; Q5W9E8 ) собираются в трансмембранную пор. [ 1 ] Семейство поры плеротолизина пор (плевротолизин) ( TC# 1.C.97 ) представляет собой семейство пор, образующих пор, принадлежащие к суперсемейству MACPF .
Функция
[ редактировать ]Белки с мембранно-атаковым комплексом/доменом перфорина (MACPF) имеют различные биологические роли, включая защиту и атаку, развитие организма, а также клеточную адгезию и передачу сигналов. [ 2 ] Распределение этих белков в грибах, по -видимому, ограничено некоторыми видами Pezizomycotina и Basidiomycota , в корреляции с эгегеролизинами ( PF06355 ). Эти две белковые группы совпадают только у нескольких видов, и они работают как цитолитические бикокомпонентные пор-формирующие пор. [ 2 ] Репрезентативные белки включают плеротолизин B, который имеет домен MACPF , аэгеролизин-подобный белок плевротолизин А и очень похожий астеолизин А ( TC# 1.C.97.3.2 ), который был очищен из устричного гриба ( Pleurotus ostreatus ). Они действуют совместно с перфорированными натуральными и искусственными липидными мембранами с высоким содержанием холестерина и сфингомиелина. Комплекс имеет 13-мерную, похожую на розетку, с центральным просветом, диаметром ~ 4-5 нм. Открытая трансмембранная поры не является селективно проницаемой для ионов и меньших нейтральных растворенных веществ и является причиной цитолиза коллоид-осмотического типа.
Исследовать
[ редактировать ]Sakurai et al. 2004 клонированные комплементарные и геномные ДНК, кодирующие плевротолизин, и изучали пор-образующие свойства рекомбинантных белков. Рекомбинантный плевротолизин A отсутствует первого метионина , очищали как белок 17 кДа с сфингомиелиновой активностью. КДНК для плевротолизина В кодировал предшественник, состоящий из 523 амино ацильных остатков, из которых 48 N-концевых амило ацил-остатков отсутствовали в природном плевротолизине B. Зрелые и предшественные формы плевротолизина B экспрессировали в виде нерастворимых 59- и 63-KDA, белков, белки, белки, белки, протеины, белки. соответственно. Хотя ни рекомбинантный плеротолизин А, ни B, ни B, не были гемолитически активны при более высоких концентрациях до 100 мг/мл, они совместно собрались в мембранную пор на эритроцитах человека и лизировали клетку. [ 3 ]
Гомологи
[ редактировать ]В этом семействе TC как компоненты плевротолизина, так и астреолизина (A и B) включены в TC#S 1.C.97.1.1.1 и 1.C.97.1.2 , соответственно. Тем не менее, гомологи плеротолизина B обнаруживаются в рамках TC#S 1.C.97.1.3 - 1.C.97.1.9 , в то время как гомологи плеотолизина А обнаружены в рамках TC#S 1.C.97.2.1 - 1.C. 97.2.4 и TC#S 1.C.97.3.1 - 1.C.97.3.8 . Плеротолизины А не являются гомологичными для плевротолизинов B. Хотя некоторые гомологи зависят от наличия обоих компонентов для образования пор, как отмечено как для плеротолизина, так и для астреолизина, некоторые гомологи как A и B могут образовывать поры без других. В то время как плевротолизин B находится в суперсемействе MACPF (TC# 1.C.39), в то время как плевротолизин А находится в суперсемействе эгегеролизина.
Эрлисин
[ редактировать ]Еще один двухкомпонентный гемолизин, эрилисин A и B (Erya и Eryb; TC# 1.C.97.1.2 ) был выделен из съедобного гриба, Pleurotus eryngii . [ 4 ] Гемолитическая активность демонстрировалась только смесью ERYA и EREB.
Аэгеролизин
[ редактировать ]В то время как плеротолизин B находится в суперсемействе MACPF ( TC# 1.C.39 ), плеротолизин А находится в суперсемействе эгегеролизина. Несколько членов семейства агегеролизинов использовались в качестве инструментов для обнаружения и визуализации церамида фосфоэтаноламина , основного сфинголипида у беспозвоночных, но не у животных. [ 5 ] Это может быть отдаленно связано с членами семейства эквинатоксинов ( TC# 1.C.38 ).
Семейство аэгеролизинов состоит из нескольких бактериальных и эукариотических аэгеролизин-подобных белков. Было обнаружено, что аэгеролизин и астереолизин экспрессируются во время образования зачаночных и плодовых тел и, возможно, играют роль в начальном этапе грибкового плодоношения. Бактериальные члены этой семьи выражаются во время споруляции. Остриолизин является цитолитическим по отношению к различным эритроцитам и опухолевым клеткам из -за образования пор. [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Несколько членов семейства агегеролизинов использовались в качестве инструментов для обнаружения и визуализации церамида фосфоэтаноламина , основного сфинголипида у беспозвоночных, но не у животных. [ 5 ] Это может быть отдаленно связано с членами семейства эквинатоксинов ( TC# 1.C.38 ).
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Томита Т., Ногучи К., Мимуро Х., Укаджи Ф., Ито К., Сугавара-Томита Н., Хасимото Y (июнь 2004 г.). «Плеротолизин, новый сфингомиелин-специфичный двухкомпонентный цитолизин из съедобного грибного гриба Pleurotus ostreatus, собирается в трансмембранную пор» . Журнал биологической химии . 279 (26): 26975–82. doi : 10.1074/jbc.m402676200 . PMID 15084605 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный Ota K, Butala M, Viero G, Dalla Serra M, Sepčić K, Maček P (2014-01-01). «Грибковые белки, похожие на MACPF и аэгегеролизины: бикокомпонентные пор-образующие белки?». Белки MACPF/CDC - агенты защиты, атаки и вторжения . Субклеточная биохимия. Тол. 80. С. 271–91. doi : 10.1007/978-94-017-8881-6_14 . ISBN 978-94-017-8880-9 Полем PMID 24798017 .
- ^ Сакурай Н., Канеко Дж., Камио Y, Томита Т (июль 2004 г.). «Клонирование, экспрессия и пор-образующие формы зрелых и предшественников форм плеротолизина, сфингомиелин-специфический двухкомпонентный цитолизин из съедобного гриба Pleurotus ostreatus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура и экспрессия гена . 1679 (1): 65–73. doi : 10.1016/j.bbaexp.2004.05.002 . PMID 15245918 .
- ^ Шибата Т., Куду М., Хоши Ю., Кудо А., Нанасима Н., Мияйри К (декабрь 2010 г.). «Выделение и характеристика нового двухкомпонентного гемолизина, эрилисина А и В, из съедобного гриба, плевротового эрингии». Токсикона . 56 (8): 1436–42. doi : 10.1016/j.toxicon.2010.08.010 . PMID 20816689 .
- ^ Подпрыгнуть до: а беременный Bhat HB, Ishitka R, Inaba T, Murate M, Abe M, Makino, Kohya-Koganeya, Nagao K, Carahashi A, Kishimoto T, Tahara M, Yaka, Naamunne K, Hirabayashi Y, Juni N, Umeda M, Umeda M, Умеда М., Фудзимори Ф., Нишори К., Ямаджи-Хасегава, Греймель П., Кобаяши Т (сентябрь 2015 г.). «Оценка аэролизинов как новых инструментов для обнаружения и визуализации церадного фосфоэтаханамина, крупного спхононгилипида у беспозвоночных » FASEB Journal 29 (9): 3920–3 Doi : 10.1096/fj.15-272112 . PMID 26060215
- ^ Берн С., Кризадж И., Похлевен Ф., Терк Т, Мейсек П., Сепчич К (апрель 2002 г.). «Плерот и гемолизины агроцибы, новые белки, гипотетически вовлеченные в грибковое плодоношение». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 1570 (3): 153–9. doi : 10.1016/s0304-4165 (02) 00190-3 . PMID 12020804 .
- ^ Берн С., Сепчич К., Андерлух Г., Терк Т., Масек П., Поклар Ульрих Н. (август 2005 г.). «Влияние pH на активность пор, образуя пор и конформационная стабильность астреолизина, липидный рафт-связывающий белок из съедобного грибного гриба Pleurotus ostreatus». Биохимия . 44 (33): 11137–47. doi : 10.1021/bi051013y . PMID 16101298 .
- ^ Берн С., Лах Л, Сепчич К (апрель 2009 г.). «Эгегеролизины: структура, функция и предполагаемая биологическая роль» . Белковая наука . 18 (4): 694–706. doi : 10.1002/pro.85 . PMC 2762582 . PMID 19309687 .
По состоянию на 20:02, 16 февраля 2016 года (UTC), эта статья получена полностью или частично из базы данных классификации Transporter . Владелец авторских прав лицензировал контент таким образом, что позволяет повторно использовать в соответствии с CC BY-SA 3.0 и GFDL . Все соответствующие условия должны соблюдаться. Первоначальный текст был в семье «1.C.97 Плеротолизин пор-образец (плевротолизин)»