Шок

SHTX - это токсин, полученный из морского анемона Стиходактила Хаддони ; Есть четыре различных подтипа, SHTX I, II, III и IV. SHTX I, II и III могут парализовать крабы, действуя на калиевые каналы, в то время как SHTX IV работает на натриевых каналах и является смертельным для крабов.

Источники

SHTX I, II, III и IV - это токсины, полученные из морского анемона Стиходактила Хаддони . ^{[ 1 ]}

Химия

SHTX I и II состоят из 28 аминокислот. ^{[ 1 ]} SHTX I и II были классифицированы как члены семейства токсинов калиевых каналов типа IV. ^{[ 2 ]} Белковые последовательности SHTX I и II различаются только в аминокислотной позиции 6, где белок SHTX I содержит гидроксипролин , а SHTX II содержит пролин . ^{[ 1 ]} SHTX I содержит два дисульфидных моста между Cys -7 и -19 и между Cys -10 и -25., ^{[ 1 ]} Принимая во внимание, что большинство пептидных токсинов, полученных из морских анемонов, имеют три дисульфидные мосты. ^{[ 3 ]} Из -за обширной гомологии между SHTX I и II вполне вероятно, что SHTX II будет разделять местоположение дисульфидных мостов. ^{[ 1 ]} SHTX I и II также делятся гомологией с AM I, ^{[ 1 ]} Токсин, изолированный от морского анемона Antheopsis maculata . ^{[ 3 ]} Эти белки имеют одинаковые положения цистеинов в их аминокислотных последовательностях, что указывает на сопоставимую структуру. ^{[ 1 ]}^{[ 3 ]} Я токсичен для крабов и смертельна в высоких дозах (LD ₅₀ 830 мкг/кг), но цель этого токсина до сих пор неизвестна. ^{[ 3 ]}

Белок SHTX III представляет собой ингибитор протеазы типа Куница , с длиной 62 аминокислот. ^{[ 1 ]} Он показывает гомологию для других членов семейства ингибиторов протеазы типа Куниц, и самое высокое сходство показано с AEPI-I, токсином, полученным из Actinia Equina Sea Anemone . ^{[ 1 ]}^{[ 4 ]}

SHTX IV состоит из 48 аминокислот и является членом семейства токсинов натриевых каналов Sea Anemone Type 2. Белок разделяет гомологию с другими членами этого семейства, особенно с токсином RP II из Sea Anemone Radianthus paumotensis . ^{[ 1 ]}^{[ 5 ]} Аминокислотный глицин на С-конце белка SHTX IV удаляется после завершения трансляции. В результате зрелый белок имеет амидированный лизин на С-конце вместо глицина. ^{[ 1 ]}

Аминокислотные последовательности подтипов SHTX. Неизвестные аминокислоты перечислены как «X», а гидроксипролин указан как «O». ^{[ 1 ]}
Токсин	Аминокислотная последовательность
SHTX I	Xiigaocrcyhsdgkggcvr dwscgq
SHTX II	Xiigapcrrcyhsdgkggcvr dwscgq
Как iii	Teempalchlqpdvpkcrgyf pryyynpevgkceqfiyggcg gnknnfvsfeacratciipl
IV	AACKCDDDGPDIRSATLTGTV DFWNCNEGWEKCTAVYTAVAS CCRKKK

Цель

SHTX II действует на калиевые каналы, управляемые напряжением, и, как сообщалось, примерно в 50 раз меньше, чем ¹²⁵Я- дендротоксин к синаптосомным мембранам, с IC ₅₀ из 270 нм. ^{[ 1 ]} Однако сходство и цель SHTX I еще не оценивались, однако, из -за сходства SHTX I с SHTX II как в последовательности, так и в парализованной активности крабов, считается, что это показывает такую же сродство к каналам калия, что и SHTX II. ^{[ 1 ]}

Известно, что SHTX III является ингибитором протеазы типа Куница и блокатором канала калия ( KV1.2 ). Сообщалось, что он был примерно в 110 раз меньше сильного, чем ¹²⁵Ia-дендротоксин к синаптосомным мембранам, с IC ₅₀ из 650 нм. ^{[ 1 ]}

SHTX IV - это токсин натриевого канала моря 2 типа 2 и показывает перекрытие последовательности 91% с RP II от морского анемона R. paumotensis . ^{[ 1 ]}^{[ 5 ]} Аффинность SHTX IV к натриевым каналам еще не изучена. Тем не менее, сродство токсина, скорее всего, будет зависеть от вида, проблемы и состояния иннервации, которой он подвергается воздействию. ^{[ 6 ]}

Способ действия

Режимы действия SHTX I и II в настоящее время неизвестны. ^{[ 1 ]}

SHTX III имеет куниц-домен и, следовательно, имеет ингибитор протеазы. В морских анемонах было высказано предположение, что эти ингибиторы протеазы должны защищать токсины, вводимые в добычу, и способствовать параличу. Он также работает на каналах калия ( KV1.2 ) в качестве блокатора, точный механизм до сих пор неизвестен. ^{[ 1 ]}

SHTX IV - это токсин натриевого канала морского анемона типа 2, из которого режим действия еще не изучался. Однако из -за высокого сходства в своей последовательности с RP II возможно, что он имеет тот же эффект, который продлевает инактивацию натриевого канала. ^{[ 1 ]}^{[ 5 ]}

Токсичность

SHTX I, II, III и IV проверяются на крабах, чтобы выявить их паралитическую активность ( изд ₅₀ ) и смертельную активность ( LD ₅₀ ). SHTX I, II и III не являются смертельными для крабов, но они вызывают паралич. Значения ED ₅₀ составляют 430 мкг/кг для SHTX I и II и 183 мкг/кг для SHTX III. Тем не менее, SHTX IV может быть смертельным для крабов, примерно с оценкой ₅₀ из 93 мкг/кг. ^{[ 1 ]}

Контакт с морским анемоном С. Хаддони может вызвать анафилактический шок. ^{[ 7 ]}

Уход

Специфическое лечение не доступно для опьянения с SHTX I, II, III или IV. Кроме того, неизвестно, каковы специфические симптомы опьянения с одним из этих токсинов у людей, поскольку эффекты этих токсинов были проверены только на крабов. ^{[ 1 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в Honma, T.; Kawahata, S.; Ишида, м.; Нагай, Х.; Нагасима, у.; Шиоми, К. (2008). «Новые пептидные токсины из морского анемона Стиходактила Хаддони». Пептиды . 29 (4): 536–44. doi : 10.1016/j.peptides.2007.12.010 . PMID 18243416 . S2CID 207356560 .
^ Кастанья, о.; Харви, А.Л. (2009). «Открытие и характеристика токсинов Cnidarian Peptide, которые влияют на нейрональные ионные каналы калия». Токсикона . 54 (8): 1119–24. doi : 10.1016/j.toxicon.2009.02.032 . PMID 19269305 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Honma, T.; Hasegawa, Y.; Ишида, м.; Нагай, Х.; Нагасима, у.; Шиоми К. (2005). «Выделение и молекулярное клонирование новых пептидных токсинов из морского анемона antheopsis maculata». Токсикона . 45 (1): 33–41. doi : 10.1016/j.toxicon.2004.09.013 . PMID 15581681 .
^ ; , Масами Ишида . ) : 5 794–798
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Schweitz, H.; Бидард, JN; Фрелин, C.; Паурон, Д.; Виджверберг, HP; Махасне, DM; Lazdunski, M.; Vilbois, F.; Цугита, А. (1985). «Очистка, последовательность и фармакологические свойства токсинов морского анемона из Radianthus paumotensis. Новый класс токсинов морских анемона, действующих на натриевом канале». Биохимия . 24 (14): 3554–61. doi : 10.1021/bi00335a025 . PMID 2412579 .
^ Фрелин, C.; Vigne, P.; Schweitz, H.; Lazdunski, M. (1984). «Взаимодействие нейротоксинов морского анемона и скорпиона с тетродотоксин-резистентными Na+ каналами в миобластах крыс. Сравнение с Na+ каналами в других возбудимых и неиспа есть клетках». Молекулярная фармакология . 26 (1): 70–4. PMID 6146926 .
^ Нагата, К.; Скрыть, м.; Танака, Т.; Исии, К.; Izawa, M.; Sairenji, T.; Томита, К.; Shimizu, E. (2006). «Анафилактический шок, вызванный воздействием морских анемонов» (PDF) . Allergology International . 55 (2): 181–4. doi : 10.2332/allergolint.55.181 . PMID 17075255 .

[honma2008-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин ^час ^я ^Дж ^k ^л ^м ^не ^а ^п ^Q. ^{ведущий} ^с ^Т ^в Honma, T.; Kawahata, S.; Ишида, м.; Нагай, Х.; Нагасима, у.; Шиоми, К. (2008). «Новые пептидные токсины из морского анемона Стиходактила Хаддони». Пептиды . 29 (4): 536–44. doi : 10.1016/j.peptides.2007.12.010 . PMID 18243416 . S2CID 207356560 .

[cast2009-2] Кастанья, о.; Харви, А.Л. (2009). «Открытие и характеристика токсинов Cnidarian Peptide, которые влияют на нейрональные ионные каналы калия». Токсикона . 54 (8): 1119–24. doi : 10.1016/j.toxicon.2009.02.032 . PMID 19269305 .

[honma2005-3] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Honma, T.; Hasegawa, Y.; Ишида, м.; Нагай, Х.; Нагасима, у.; Шиоми К. (2005). «Выделение и молекулярное клонирование новых пептидных токсинов из морского анемона antheopsis maculata». Токсикона . 45 (1): 33–41. doi : 10.1016/j.toxicon.2004.09.013 . PMID 15581681 .

[ishida1997-4] ; , Масами Ишида . ) : 5 794–798

[schweitz1985-5] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Schweitz, H.; Бидард, JN; Фрелин, C.; Паурон, Д.; Виджверберг, HP; Махасне, DM; Lazdunski, M.; Vilbois, F.; Цугита, А. (1985). «Очистка, последовательность и фармакологические свойства токсинов морского анемона из Radianthus paumotensis. Новый класс токсинов морских анемона, действующих на натриевом канале». Биохимия . 24 (14): 3554–61. doi : 10.1021/bi00335a025 . PMID 2412579 .

[frelin1984-6] Фрелин, C.; Vigne, P.; Schweitz, H.; Lazdunski, M. (1984). «Взаимодействие нейротоксинов морского анемона и скорпиона с тетродотоксин-резистентными Na+ каналами в миобластах крыс. Сравнение с Na+ каналами в других возбудимых и неиспа есть клетках». Молекулярная фармакология . 26 (1): 70–4. PMID 6146926 .

[naga2006-7] Нагата, К.; Скрыть, м.; Танака, Т.; Исии, К.; Izawa, M.; Sairenji, T.; Томита, К.; Shimizu, E. (2006). «Анафилактический шок, вызванный воздействием морских анемонов» (PDF) . Allergology International . 55 (2): 181–4. doi : 10.2332/allergolint.55.181 . PMID 17075255 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]