✖


Jump to content

Проверка структуры

Add links
Концепция проверки структуры: модель белка (каждый шарик представляет собой атом), увеличенная область с данными электронной плотности и 3 ярких флажка для проблем.

Проверка макромолекулярной структуры — это процесс оценки надежности трехмерных атомных моделей крупных биологических молекул, таких как белки и нуклеиновые кислоты . Эти модели, которые предоставляют трехмерные координаты для каждого атома в молекуле (см. пример на изображении), получены в результате экспериментов по структурной биологии, таких как рентгеновская кристаллография. [1] или ядерный магнитный резонанс (ЯМР). [2] Валидация имеет три аспекта: 1) проверка достоверности тысяч и миллионов измерений в эксперименте; 2) проверка того, насколько модель атома соответствует экспериментальным данным; и 3) проверка соответствия модели известным физическим и химическим свойствам.

Белки и нуклеиновые кислоты — это «рабочие лошадки» биологии, обеспечивающие необходимые химические реакции, структурную организацию, рост, подвижность, размножение и чувствительность к окружающей среде. Для их биологических функций важны подробные трехмерные структуры молекул и изменения в этих структурах. Чтобы понять и контролировать эти функции, нам нужны точные знания о моделях, представляющих эти структуры, включая их многочисленные сильные стороны и случайные слабости.

Конечными пользователями макромолекулярных моделей являются врачи, преподаватели и студенты, а также сами структурные биологи, редакторы и рецензенты журналов , экспериментаторы, изучающие макромолекулы другими методами, а также теоретики и биоинформатики, изучающие более общие свойства биологических молекул. Их интересы и требования различаются, но все они получают большую выгоду от глобального и местного понимания надежности моделей.

Историческое резюме

[ редактировать ]

Макромолекулярной кристаллографии предшествовала более старая область рентгеновской кристаллографии малых молекул (для структур с числом менее нескольких сотен атомов). малых молекул Данные дифракции имеют гораздо более высокое разрешение , чем это возможно для макромолекул, и имеют очень четкую математическую связь между данными и атомной моделью. Остаток, или R-фактор, измеряет соответствие между экспериментальными данными и значениями, рассчитанными на основе атомной модели. Для хорошо определенной структуры малых молекул R-фактор почти так же мал, как неопределенность экспериментальных данных (значительно менее 5%). Таким образом, этот один тест сам по себе обеспечивает большую часть необходимой проверки, но ряд дополнительных проверок согласованности и методологии выполняется автоматизированным программным обеспечением. [3] в качестве требования к статьям о кристаллической структуре малых молекул, представляемым в журналы Международного союза кристаллографии (IUCr), такие как Acta Crystallographica, раздел B или C. Координаты атомов этих структур малых молекул архивируются и доступны через Кембриджскую структурную базу данных (CSD). [4] или Открытая база данных кристаллографии (COD). [5]

Первое программное обеспечение для проверки макромолекул было разработано примерно в 1990 году для белков. Он включал перекрестную проверку Rfree для сопоставления модели с данными, [6] параметры длины связи и угла для ковалентной геометрии, [7] и конформационные критерии боковой цепи и основной цепи. [8] [9] [10] Для макромолекулярных структур атомные модели хранятся в Банке данных белков (PDB), который по-прежнему является единственным архивом этих данных. PDB был создан в 1970-х годах в Брукхейвенской национальной лаборатории . [11] в 2000 году перешел в RCSB (Исследовательское сотрудничество в области структурной биологии) с центром в Рутгерсе , [12] и в 2003 году расширился и стал wwPDB (всемирный банк данных о белках), [13] с добавленными сайтами доступа в Европе ( [1] ) и Азии ( [2] ), а также с данными ЯМР, обрабатываемыми в BioMagResBank (BMRB) в Висконсине.

Валидация быстро стала стандартом в этой области. [14] с дальнейшими разработками, описанными ниже. *Очевидно, необходимо расширение*

Большой импульс был дан применимости комплексной проверки как для рентгеновских лучей, так и для ЯМР с 1 февраля 2008 года, когда всемирный банк данных о белках (wwPDB) сделал обязательным хранение экспериментальных данных вместе с координатами атомов. С 2012 года строгие формы валидации находятся в процессе принятия для осаждения wwPDB на основе рекомендаций комитетов целевой группы по валидации wwPDB для рентгеновской кристаллографии . [15] для ЯМР, [16] для SAXS ( малоугловое рентгеновское рассеяние ) и для криоЭМ (криоэлектронная микроскопия ). [17]

Этапы валидации

[ редактировать ]

Проверку можно разбить на три этапа: проверка собранных необработанных данных (проверка данных), интерпретация данных в атомарной модели (проверка соответствия модели данным) и, наконец, проверка самой модели. Хотя первые два шага специфичны для используемой техники, проверка расположения атомов в окончательной модели не требуется.

Проверка модели

[ редактировать ]

Геометрия

[ редактировать ]

[7] [18] [19]

Конформация (двугранники): белок и РНК.

[ редактировать ]

основной цепи и боковой цепи Было показано, что двугранные углы белка и РНК имеют определенные комбинации разрешенных (или запрещенных) углов. Для двугранников основной цепи белка (φ, ψ) это было рассмотрено в легендарном графике Рамачандрана , тогда как для двугранников боковой цепи (χ) следует обратиться к библиотеке ротамеров, зависимой от каркаса Dunbrack . [20]

Хотя структуры мРНК, как правило, короткоживущие и одноцепочечные, существует множество некодирующих РНК с различной вторичной и третичной укладкой (тРНК, рРНК и т. д.), которые содержат преобладание канонического Уотсона-Крика основания (WC). -пары вместе со значительным количеством пар оснований, не принадлежащих Уотсону Крику (NWC), - для которых такая РНК также подлежит регулярной структурной проверке, которая применяется к спиралям нуклеиновых кислот. Стандартной практикой является анализ внутри- (транснациональных: сдвиг, скольжение, подъем; вращение: наклон, вращение, поворот) и межосновных геометрических параметров (транснациональных: сдвиг, колебание, растяжение, вращение: пряжка, пропеллер, открытие). ) - находятся ли они в пределах или вне диапазона предлагаемых значений. [21] [22] Эти параметры описывают относительную ориентацию двух пар оснований по отношению друг к другу в двух цепях (внутри), а также ориентацию двух сложенных пар оснований (внутри) по отношению друг к другу, и, следовательно, вместе они служат для проверки правильности. структуры нуклеиновых кислот в целом. Поскольку спирали РНК имеют небольшую длину (в среднем: 10-20 п.н.), использование электростатического поверхностного потенциала в качестве параметра валидации [23] оказалось полезным, особенно для целей моделирования.

Упаковка и электростатика: глобулярные белки

[ редактировать ]

Для глобулярных белков внутренняя атомная упаковка (возникающая в результате короткодействующих локальных взаимодействий) боковых цепей. [24] [25] [26] [27] Было показано, что он играет решающую роль в структурной стабилизации белковой складки. С другой стороны, электростатическая гармония (нелокальная, дальнодействующая) общей складки [28] также было показано, что он важен для его стабилизации. К аномалиям упаковки относятся стерические столкновения, [29] короткие контакты, [27] дыры [30] и полости [31] электростатическая дисгармония [28] [32] относятся к несбалансированным частичным зарядам в ядре белка (особенно актуально для спроектированных внутренних частей белка). В то время как оценка коллизий Molprobity идентифицирует стерические столкновения с очень высоким разрешением, график дополнительности сочетает в себе аномалии упаковки с электростатическим дисбалансом боковых цепей и сигналами для одной или обеих цепей.

Углеводы

[ редактировать ]
Двумерная диаграмма N-гликана, связанного с фрагментом антитела в структуре с кодом доступа PDB « 4BYH ». Эта диаграмма, созданная с помощью Privateer, [33] соответствует стандартной номенклатуре символов [34] и включает в исходном формате SVG аннотации, содержащие проверочную информацию, включая конформацию кольца и обнаруженные типы моносахаридов.

Разветвленная и циклическая природа углеводов создает особые проблемы для инструментов проверки структуры. [35] При более высоком разрешении можно определить последовательность/структуру олиго- и полисахаридов как в виде ковалентных модификаций, так и в виде лигандов. Однако при более низких разрешениях (обычно ниже 2,0 Å) последовательности/структуры должны либо соответствовать известным структурам, либо поддерживаться дополнительными методами, такими как масс-спектрометрия. [36] Кроме того, моносахариды имеют четкие конформационные предпочтения (насыщенные кольца обычно встречаются в конформациях кресла), [37] но ошибки, допущенные во время построения и/или уточнения модели (неправильная киральности или расстояние связи, или неправильный выбор модели - см. [38] за рекомендации по построению и уточнению моделей углеводов и [39] [40] [41] за обзоры общих ошибок в структурах углеводов) могут вывести свои атомные модели из более вероятного низкоэнергетического состояния. Около 20% отложенных углеводных структур находятся в более высокоэнергетической конформации, что не подтверждается структурными данными (измеренными с использованием коэффициента корреляции в реальном пространстве). [42]

Ряд веб-сервисов проверки углеводов доступен на сайте gliosciences.de (включая проверки номенклатуры и проверки связей с помощью pdb-care , [43] и перекрестная проверка с данными масс-спектрометрии с помощью GlycanBuilder), тогда как пакет CCP4 в настоящее время распространяется Privateer , [33] это инструмент, интегрированный в сам процесс построения и уточнения модели. Privateer может проверять стерео- и региохимию, конформацию и сморщивание колец, скручивание связей и корреляцию в реальном пространстве с положительной плотностью пропуска, генерируя апериодические ограничения скручивания на кольцевых связях, которые могут использоваться любым программным обеспечением для уточнения для поддержания минимальная энергетическая конформация моносахарида. [33]

Privateer также создает масштабируемые двумерные SVG-диаграммы в соответствии с «Основами гликобиологии». [34] стандартная номенклатура символов, содержащая всю информацию о проверке в виде аннотаций всплывающей подсказки (см. рисунок). Эта функциональность в настоящее время интегрирована в другие программы CCP4, такие как программа молекулярной графики CCP4mg (через 3D-представление Glycoblocks , [44] который соответствует стандартной номенклатуре символов [34] ) и графический интерфейс пакета CCP4i2.

Проверка кристаллографии

[ редактировать ]
Смотрите также: Рентгеновская кристаллография

Общие соображения

[ редактировать ]

Глобальные и локальные критерии

[ редактировать ]

Многие критерии оценки применяются глобально ко всей экспериментальной структуре, в первую очередь разрешение , анизотропия или неполнота данных, а также остаточный или R-фактор, который измеряет общее соответствие модели данным (см. ниже). Они помогают пользователю выбрать наиболее точную запись в банке данных о белках, чтобы ответить на его вопросы. Другие критерии применяются к отдельным остаткам или локальным областям в трехмерной структуре, например, соответствие локальной карте электронной плотности или стерическим столкновениям между атомами. Они особенно ценны для структурных биологов, поскольку они могут усовершенствовать модель, а также для пользователей, которые могут оценить надежность этой модели в том месте, которое его волнует, например, в месте активности ферментов или связывания лекарств. Оба типа показателей очень полезны, но хотя глобальные критерии легче сформулировать или опубликовать, местные критерии вносят наибольший вклад в научную точность и биологическую значимость. Как сказано в учебнике Руппа: «Только локальная проверка, включая оценку как геометрии, так и электронной плотности, может дать точную картину надежности модели структуры или любой гипотезы, основанной на локальных особенностях модели». [45]

Что можно увидеть в макромолекулярных кристаллических структурах с низким и высоким разрешением?

Связь с разрешением и B-фактором

[ редактировать ]

Проверка данных

[ редактировать ]

Структурные факторы

[ редактировать ]

Твиннинг

[ редактировать ]

Проверка соответствия модели данным

[ редактировать ]

Остатки и Rсвободно

[ редактировать ]

Корреляция в реальном пространстве

[ редактировать ]

Улучшение путем исправления диагностированных проблем

[ редактировать ]

В ядерном магнитном резонансе

[ редактировать ]

Проверка данных: химические сдвиги, ННЭ, РДЦ

[ редактировать ]
АВС
Пакет проверки назначений ( AVS ) проверяет список химических сдвигов в формате BioMagResBank (BMRB) на наличие проблем. [46]
ПСВС
Сервер проверки структуры белка в NESG на основе статистики поиска информации [47]
ПРОЦЕСС
PROSESS (Protein Structure Evaluation Suite & Server) — это новый веб-сервер, который предлагает оценку структурных моделей белков с помощью химических сдвигов ЯМР, а также NOE, геометрических и основанных на знаниях параметров.
ЛАКС
Линейный анализ химических сдвигов используется для абсолютной привязки данных о химических сдвигах.

Проверка соответствия модели данным

[ редактировать ]

ТАЛОС+ . Прогнозирует углы скручивания основной цепи белка на основе данных о химическом сдвиге. Часто используется для создания дополнительных ограничений, применяемых к модели конструкции во время ее уточнения.

Проверка модели: как указано выше.

[ редактировать ]
Структурный ансамбль ЯМР для файла PDB 2K5D с четко определенной структурой бета-цепей (стрелки) и неопределенными, предположительно высокоподвижными областями оранжевой петли и синего N-конца.

Динамика: ядро ​​против циклов, хвостов и мобильных доменов

[ редактировать ]

Одной из важнейших задач проверки структурного ансамбля ЯМР является различие четко определенных областей (тех, которые имеют экспериментальные данные) от областей, которые очень подвижны и/или не имеют наблюдаемых данных. Существует несколько текущих или предлагаемых методов проведения этого различия, таких как индекс случайной катушки , но до сих пор сообщество ЯМР не стандартизировало ни один из них.

Программное обеспечение и веб-сайты

[ редактировать ]

В крио-ЭМ

[ редактировать ]

Cyro-EM представляет особые проблемы для разработчиков моделей, поскольку наблюдаемая плотность электронов часто недостаточна для разрешения отдельных атомов, что приводит к более высокой вероятности ошибок.

Инструменты проверки на основе геометрии, подобные тем, которые используются в рентгеновской кристаллографии, могут использоваться для выделения неправдоподобных вариантов моделирования и направления разработчика моделей к более естественным структурам. Метод CaBLAM, в котором используются только атомы Cα, [48] подходит для структур низкого разрешения из cyro-EM. [49]

способ расчета карты разностной плотности . Для cyro-EM был сформулирован [50] [51] Также доступна перекрестная проверка с использованием «бесплатной» карты, сравнимая с использованием бесплатного R-фактора . [52] [53] Другие методы проверки соответствия карты модели включают коэффициенты корреляции, FSC карты модели, [54] карты достоверности, CryoEF (проверка смещения ориентации) и TEMPy SMOC. [51]

В САКСС

[ редактировать ]

МУРР (малоугловое рассеяние рентгеновских лучей) — быстро развивающаяся область определения структуры, как в качестве источника приближенной трехмерной структуры для начальных или сложных случаев, так и в качестве компонента гибридного метода определения структуры в сочетании с ЯМР, ЭМ, кристаллографическими методами. , перекрестные ссылки или вычислительная информация. Существует большой интерес к разработке надежных стандартов проверки интерпретации данных SAXS и качества получаемых моделей, но пока еще не существует общепринятых методов. Тремя недавними шагами в этом направлении являются создание Всемирным банком данных белков комитета Целевой группы по проверке малоуглового рассеяния и ее первоначальный отчет: [55] набор предлагаемых стандартов включения данных в публикации, [56] и первоначальное предложение статистически выведенных критериев для автоматизированной оценки качества. [57]

Для вычислительной биологии

[ редактировать ]

Трудно провести значимую проверку отдельной, чисто вычислительной модели макромолекулы в отсутствие экспериментальных данных для этой молекулы, поскольку модель с лучшей геометрией и конформационной оценкой может быть не самой близкой к правильному ответу. Поэтому большая часть внимания при проверке компьютерного моделирования делается на оценке методов. Чтобы избежать предвзятости и принятия желаемого за действительное, были организованы конкурсы двойного слепого предсказания, оригинальным примером которых (проводится каждые 2 года, начиная с 1994 г.) является CASP (критическая оценка предсказания структуры), предназначенная для оценки предсказаний трехмерной структуры белка для недавно решенных кристаллографических или Структуры ЯМР держатся в секрете до окончания соответствующего конкурса. [58] Основным критерием оценки CASP является взвешенная оценка, называемая GDT-TS, для соответствия положений Calpha между прогнозируемой и экспериментальной моделями. [59]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Рупп 2009
  2. ^ Кавана, 2006 г.
  3. ^ Спек А.Л. (2003). «Верификация структуры монокристалла с помощью программы ПЛАТОН» . Журнал прикладной кристаллографии . 36 (1): 7–13. Бибкод : 2003JApCr..36....7S . дои : 10.1107/S0021889802022112 .
  4. ^ Аллен Ф.Х. (июнь 2002 г.). «Кембриджская структурная база данных: четверть миллиона кристаллических структур и их рост». Acta Crystallographica Раздел B. 58 (Часть 3, Часть 1): 380–8. Бибкод : 2002AcCrB..58..380A . дои : 10.1107/S0108768102003890 . ПМИД   12037359 .
  5. ^ Гражулис С., Чатейнер Д., Даунс Р.Т., Йокочи А.Ф., Кирос М., Луттеротти Л. и др. (август 2009 г.). «Открытая база данных кристаллографии — коллекция кристаллических структур в открытом доступе» . Журнал прикладной кристаллографии . 42 (Часть 4): 726–729. Бибкод : 2009JApCr..42..726G . дои : 10.1107/s0021889809016690 . ПМК   3253730 . ПМИД   22477773 .
  6. ^ Брюнгер А.Т. (январь 1992 г.). «Свободное значение R: новая статистическая величина для оценки точности кристаллических структур». Природа . 355 (6359): 472–5. Бибкод : 1992Natur.355..472B . дои : 10.1038/355472a0 . ПМИД   18481394 . S2CID   2462215 .
  7. ^ Jump up to: а б Энг Р.А., Хубер Р. (1991). «Точные параметры связи и угла для уточнения структуры белка с помощью рентгеновских лучей». Acta Crystallographica Раздел А. 47 (4): 392–400. Бибкод : 1991AcCrA..47..392E . дои : 10.1107/s0108767391001071 .
  8. ^ Подумайте JW, Ричардс FM (1987). «Третичные матрицы для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для разных структурных классов». Журнал молекулярной биологии . 193 (4): 775–791. дои : 10.1016/0022-2836(87)90358-5 . ПМИД   2441069 .
  9. ^ Ласковски Р.А., Макартур М.В., Мосс Д.С., Торнтон Дж.М. (1993). «ПРОЧЕК: программа для проверки стереохимического качества белковых структур». Журнал прикладной кристаллографии . 26 (2): 283–291. Бибкод : 1993JApCr..26..283L . дои : 10.1107/s0021889892009944 .
  10. ^ Хофт Р.В., Вриенд Дж., Сандер С., Абола Э.Э. (май 1996 г.). «Ошибки в белковых структурах» . Природа . 381 (6580): 272. Бибкод : 1996Natur.381..272H . дои : 10.1038/381272a0 . ПМИД   8692262 . S2CID   4368507 .
  11. ^ Бернштейн Ф.К., Кетцле Т.Ф., Уильямс Г.Дж., Мейер Э.Ф., Брайс М.Д., Роджерс Дж.Р. и др. (май 1977 г.). «Банк данных белков: компьютерный архивный файл макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии . 112 (3): 535–42. дои : 10.1016/s0022-2836(77)80200-3 . ПМИД   875032 .
  12. ^ Берман Х.М. , Уэстбрук Дж., Фенг З., Гиллиланд Г., Бхат Т.Н., Вайсиг Х. и др. (январь 2000 г.). «Банк данных о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 235–42. дои : 10.1093/нар/28.1.235 . ПМЦ   102472 . ПМИД   10592235 .
  13. ^ Берман Х. , Хенрик К., Накамура Х. (декабрь 2003 г.). «Объявление о создании всемирного банка данных о белках» . Структурная биология природы . 10 (12): 980. дои : 10.1038/nsb1203-980 . ПМИД   14634627 . S2CID   2616817 .
  14. ^ Клейвегт Г.Дж. (2000). «Проверка кристаллических структур белков». Acta Crystallographica Раздел D. 56 (Часть 3): 18–19. Бибкод : 2000AcCrD..56..249K . дои : 10.1107/s0907444999016364 . ПМИД   10713511 .
  15. ^ Прочтите RJ, Adams PD, Arendall WB, Brunger AT , Emsley P, Joosten RP и др. (октябрь 2011 г.). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков» . Структура . 19 (10): 1395–412. дои : 10.1016/j.str.2011.08.006 . ПМК   3195755 . ПМИД   22000512 .
  16. ^ Монтелионе Г.Т., Нильгес М., Бакс А. , Гюнтерт П., Херрманн Т., Ричардсон Дж.С. и др. (сентябрь 2013 г.). «Рекомендации рабочей группы по валидации ЯМР wwPDB» . Структура . 21 (9): 1563–70. дои : 10.1016/j.str.2013.07.021 . ПМЦ   3884077 . ПМИД   24010715 .
  17. ^ Хендерсон Р. , Сали А., Бейкер М.Л., Каррагер Б., Девкота Б., Даунинг К.Х. и др. (февраль 2012 г.). «Итоги первого совещания рабочей группы по валидации электронной микроскопии» . Структура . 20 (2): 205–14. дои : 10.1016/j.str.2011.12.014 . ПМЦ   3328769 . ПМИД   22325770 .
  18. ^ Гелбин А., Шнайдер Б., Клауни Л., Се Ш., Олсон В.К., Берман Х.М. (1996). «Геометрические параметры нуклеиновых кислот: сахарные и фосфатные составляющие». Журнал Американского химического общества . 118 (3): 519–529. дои : 10.1021/ja9528846 .
  19. ^ Шульце П., Фейгон Дж. (июнь 1997 г.). «Ошибки хиральности в структурах нуклеиновых кислот» . Природа . 387 (6634): 668. Бибкод : 1997Natur.387..668S . дои : 10.1038/42632 . ПМИД   9192890 . S2CID   4318780 .
  20. ^ «Библиотека ротамеров с гладкой магистралью, 2010» . dunbrack.fccc.edu . Проверено 7 апреля 2023 г.
  21. ^ Дикерсон, Ричард Э. (1 февраля 1989 г.). «Определения и номенклатура параметров структуры нуклеиновых кислот» . Журнал биомолекулярной структуры и динамики . 6 (4): 627–634. дои : 10.1080/07391102.1989.10507726 . ISSN   0739-1102 . ПМК   400765 . ПМИД   2619931 .
  22. ^ Олсон, Вильма К; Бансал, Манджу; Берли, Стивен К; Дикерсон, Ричард Э; Герштейн, Марк; Харви, Стивен С; Хайнеманн, Удо; Лу, Сян-Цзюнь; Нидл, Стивен; Шаккед, Ципора; Скленар, Хайнц (12 октября 2001 г.). «Стандартная система отсчета для описания геометрии пары оснований нуклеиновой кислоты11Под редакцией PE Wright22Это документ Номенклатурного комитета IUBMB (NC-IUBMB)/IUPAC-IUBMB Объединенной комиссии по биохимической номенклатуре (JCBN), членами которого являются Р. Каммак (председатель), А. Байрох, Х. М. Берман, С. Бойс, Ч. Р. Кантор, К. Эллиотт, Д. Хортон, М. Канехиса, А. Котик, Г. П. Мосс, Н. Шарон и К. Ф. Типтон». Журнал молекулярной биологии . 313 (1): 229–237. дои : 10.1006/jmbi.2001.4987 . ISSN   0022-2836 . ПМИД   11601858 .
  23. ^ Бхаттачарья, Дхананджай; Гальдер, Суканья; Басу, Санкар ; Мукерджи, Дебашиш; Кумар, Прасун; Бансал, Манджу (19 января 2017 г.). «RNAHelix: компьютерное моделирование структур нуклеиновых кислот с использованием Уотсона-Крика и неканонических пар оснований». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 31 (2): 219–235. Бибкод : 2017JCAMD..31..219B . дои : 10.1007/s10822-016-0007-0 . ISSN   0920-654X . ПМИД   28102461 . S2CID   356097 .
  24. ^ Шен М.Ю., Дэвис Ф.П., Сали А. (март 2005 г.). «Оптимальный размер домена глобулярного белка: простая модель упаковки сфер». Письма по химической физике . 405 (1–3): 224–228. Бибкод : 2005CPL...405..224S . дои : 10.1016/j.cplett.2005.02.029 . ISSN   0009-2614 .
  25. ^ Мисура К.М., Морозов А.В., Бейкер Д. (сентябрь 2004 г.). «Анализ анизотропной упаковки боковых цепей в белках и применение к предсказанию структуры с высоким разрешением». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 651–64. дои : 10.1016/j.jmb.2004.07.038 . ПМИД   15327962 .
  26. ^ Басу С., Бхаттачария Д., Банерджи Р. (май 2011 г.). «Картирование распределения топологий упаковки внутри белков показывает преобладающее предпочтение конкретным мотивам упаковки» . БМК Биоинформатика . 12 (1): 195. дои : 10.1186/1471-2105-12-195 . ПМЦ   3123238 . ПМИД   21605466 .
  27. ^ Jump up to: а б Банерджи Р., Сен М., Бхаттачарья Д., Саха П. (октябрь 2003 г.). «Модель-головоломка: поиск конформационной специфичности внутренней части белка». Журнал молекулярной биологии . 333 (1): 211–26. дои : 10.1016/j.jmb.2003.08.013 . ПМИД   14516754 .
  28. ^ Jump up to: а б Басу С., Бхаттачария Д., Банерджи Р. (июнь 2012 г.). «Самомполняемость белков: преодоление разрыва между связыванием и сворачиванием» . Биофизический журнал . 102 (11): 2605–14. Бибкод : 2012BpJ...102.2605B . дои : 10.1016/j.bpj.2012.04.029 . ПМЦ   3368132 . ПМИД   22713576 .
  29. ^ Чен В.Б., Арендалл В.Б., Хедд Дж.Дж., Киди Д.А., Иммормино Р.М., Капрал Г.Дж. и др. (январь 2010 г.). «MolProbity: проверка полноатомной структуры для макромолекулярной кристаллографии» . Acta Crystallographica Раздел D. 66 (Часть 1): 12–21. Бибкод : 2010AcCrD..66...12C . дои : 10.1107/S0907444909042073 . ПМК   2803126 . ПМИД   20057044 .
  30. ^ Шеффлер В., Бейкер Д. (январь 2009 г.). «RosettaHoles: быстрая оценка упаковки белкового ядра для прогнозирования, уточнения, проектирования и проверки структуры» . Белковая наука . 18 (1): 229–39. дои : 10.1002/про.8 . ПМК   2708028 . ПМИД   19177366 .
  31. ^ Чакраварти С., Варадараджан Р. (июль 1999 г.). «Глубина остатка: новый параметр для анализа структуры и стабильности белка» . Структура . 7 (7): 723–32. дои : 10.1016/s0969-2126(99)80097-5 . ПМИД   10425675 .
  32. ^ Басу С., Бхаттачария Д., Банерджи Р. (июнь 2014 г.). «Применение графика комплементарности для обнаружения ошибок и проверки структуры белков». Индийский журнал биохимии и биофизики . 51 (3): 188–200. ПМИД   25204080 .
  33. ^ Jump up to: а б с Агирре Дж., Иглесиас-Фернандес Дж., Ровира С., Дэвис Г.Дж., Уилсон К.С., Коутан К.Д. (ноябрь 2015 г.). «Privateer: программное обеспечение для конформационной проверки углеводных структур» (PDF) . Структурная и молекулярная биология природы . 22 (11): 833–4. дои : 10.1038/nsmb.3115 . ПМИД   26581513 . S2CID   33800088 .
  34. ^ Jump up to: а б с Варки А., Каммингс Р.Д., Эби М., Пакер Н.Х., Сибергер П.Х., Эско Дж.Д. и др. (декабрь 2015 г.). «Символическая номенклатура графических изображений гликанов» . Гликобиология . 25 (12): 1323–4. дои : 10.1093/гликоб/cwv091 . ПМЦ   4643639 . ПМИД   26543186 .
  35. ^ Агирре Дж., Дэвис Г.Дж., Уилсон К.С., Коутан К.Д. (июнь 2017 г.). «Структура углеводов: тернистый путь к автоматизации» (PDF) . Современное мнение в области структурной биологии . Углеводы • Последовательности и топология. 44 : 39–47. дои : 10.1016/j.sbi.2016.11.011 . ПМИД   27940408 .
  36. ^ Криспин М., Стюарт Д.И., Джонс Э.Ю. (май 2007 г.). «Построение содержательных моделей гликопротеинов» . Структурная и молекулярная биология природы . 14 (5): 354, обсуждение 354–5. дои : 10.1038/nsmb0507-354a . ПМИД   17473875 . S2CID   2020697 .
  37. ^ Дэвис Г.Дж., Планас А., Ровира С. (февраль 2012 г.). «Конформационный анализ координаты реакции гликозидаз». Отчеты о химических исследованиях . 45 (2): 308–16. дои : 10.1021/ar2001765 . ПМИД   21923088 .
  38. ^ Агирре Дж. (февраль 2017 г.). «Стратегии построения, уточнения и проверки моделей углеводов» . Acta Crystallographica Раздел D. 73 (Часть 2): 171–186. Бибкод : 2017AcCrD..73..171A . дои : 10.1107/S2059798316016910 . ПМК   5297920 . ПМИД   28177313 .
  39. ^ Люттеке Т (февраль 2009 г.). «Анализ и проверка трехмерных структур углеводов» . Acta Crystallographica Раздел D. 65 (Часть 2): 156–68. Бибкод : 2009AcCrD..65..156L . дои : 10.1107/S0907444909001905 . ПМЦ   2631634 . ПМИД   19171971 .
  40. ^ Люттеке Т, фон дер Лит CW (1 января 2009 г.). «Интеллектуальный анализ данных PDB для получения данных, связанных с гликогеном». Гликомика . Методы молекулярной биологии. Том. 534. стр. 293–310. дои : 10.1007/978-1-59745-022-5_21 . ISBN  978-1-58829-774-7 . ПМИД   19277543 .
  41. ^ Йоостен Р.П., Люттеке Т. (июнь 2017 г.). «Подтверждение 3D-структуры углеводов» (PDF) . Современное мнение в области структурной биологии . 44 : 9–17. дои : 10.1016/j.sbi.2016.10.010 . ПМИД   27816840 .
  42. ^ Агирре Дж., Дэвис Дж., Уилсон К., Коутан К. (май 2015 г.). «Углеводные аномалии в PDB» (PDF) . Химическая биология природы . 11 (5): 303. doi : 10.1038/nchembio.1798 . ПМИД   25885951 .
  43. ^ Люттеке Т., фон дер Лит CW (июнь 2004 г.). «pdb-care (проверка остатков углеводов PDB): программа для поддержки аннотаций сложных углеводных структур в файлах PDB» . БМК Биоинформатика . 5:69 . дои : 10.1186/1471-2105-5-69 . ПМК   441419 . ПМИД   15180909 .
  44. ^ МакНиколас С., Агирре Дж. (февраль 2017 г.). «Гликоблоки: схематическое трехмерное изображение гликанов и их взаимодействий» . Acta Crystallographica Раздел D. 73 (Часть 2): 187–194. Бибкод : 2017AcCrD..73..187M . дои : 10.1107/S2059798316013553 . ПМК   5297921 . ПМИД   28177314 .
  45. ^ Рупп 2009 , Глава 13, Ключевые понятия.
  46. ^ Мозли Х.Н., Сахота Дж., Монтелионе Г.Т. (апрель 2004 г.). «Комплект программного обеспечения для проверки присвоения для оценки и представления данных о назначении резонанса белков». Журнал биомолекулярного ЯМР . 28 (4): 341–55. дои : 10.1023/B:JNMR.0000015420.44364.06 . ПМИД   14872126 . S2CID   14483199 .
  47. ^ Хуан Ю.Дж., Пауэрс Р., Монтелионе Г.Т. (февраль 2005 г.). «Напоминание, точность и показатели F-меры ЯМР белков (показатели RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества . 127 (6): 1665–74. дои : 10.1021/ja047109h . ПМИД   15701001 .
  48. ^ «Валидация CaBLAM в Фениксе» . phenix-online.org .
  49. ^ Роху, Алексис (февраль 2021 г.). «Улучшение проверки структуры крио-ЭМ». Природные методы . 18 (2): 130–131. дои : 10.1038/s41592-021-01062-1 . ПМИД   33542515 . S2CID   231820981 .
  50. ^ Ямасита, Кейтаро; Палмер, Колин М.; Бернли, Том; Муршудов, Гариб Н. (1 октября 2021 г.). «Уточнение одночастичной структуры Cryo-EM и расчет карты с использованием Servalcat» . Acta Crystallographica Раздел D. 77 (10): 1282–1291. Бибкод : 2021AcCrD..77.1282Y . дои : 10.1107/S2059798321009475 . ПМЦ   8489229 . ПМИД   34605431 .
  51. ^ Jump up to: а б Винн, Мартин (20 ноября 2020 г.). «Инструменты проверки Cryo-EM в CCP-EM» (PDF) . www.ccpem.ac.uk/ . Проверено 22 ноября 2023 г.
  52. ^ Фолкнер, Б; Шредер, Г.Ф. (28 мая 2013 г.). «Перекрестная проверка структурного моделирования на основе крио-ЭМ» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (22): 8930–5. Бибкод : 2013PNAS..110.8930F . дои : 10.1073/pnas.1119041110 . ПМК   3670386 . ПМИД   23674685 .
  53. ^ Беккерс, Максимилиан; Манн, Дэниел; Саксе, Карстен (март 2021 г.). «Структурная интерпретация реконструкций криоЭМ изображений» . Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 160 : 26–36. doi : 10.1016/j.pbiomolbio.2020.07.004 . ПМИД   32735944 .
  54. ^ «Инструменты крио-ЭМ проверки в Phenix» . phenix-online.org .
  55. ^ Тревелла Дж., Хендриксон В.А., Клейвегт Г.Дж., Сали А., Сато М., Шведе Т. и др. (июнь 2013 г.). «Отчет целевой группы wwPDB по малоугловому рассеянию: требования к данным для биомолекулярного моделирования и PDB» . Структура . 21 (6): 875–81. дои : 10.1016/j.str.2013.04.020 . ПМИД   23747111 .
  56. ^ Жак Д.А., Гасс Дж.М., Свергун Д.И., Тревелла Дж. (июнь 2012 г.). «Руководство по публикации структурного моделирования данных малоуглового рассеяния биомолекул в растворе» . Acta Crystallographica Раздел D. 68 (Часть 6): 620–6. Бибкод : 2012AcCrD..68..620J . дои : 10.1107/S0907444912012073 . hdl : 10453/119226 . ПМИД   22683784 .
  57. ^ Грант Т.Д., Люфт Дж.Р., Картер Л.Г., Мацуи Т., Вайс Т.М., Мартел А., Снелл Э.Х. (январь 2015 г.). «Точная оценка данных малоуглового рентгеновского рассеяния» . Acta Crystallographica Раздел D. 71 (Часть 1): 45–56. Бибкод : 2015AcCrD..71...45G . дои : 10.1107/S1399004714010876 . ПМК   4304685 . ПМИД   25615859 .
  58. ^ Моулт Дж., Педерсен Дж.Т., Джадсон Р., Фиделис К. (ноябрь 1995 г.). «Масштабный эксперимент по оценке методов прогнозирования структуры белка» . Белки . 23 (3): ii – v. дои : 10.1002/прот.340230303 . ПМИД   8710822 . S2CID   11216440 .
  59. ^ Земля А (июль 2003 г.). «LGA: метод поиска трехмерных сходств в белковых структурах» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (13): 3370–4. дои : 10.1093/nar/gkg571 . ПМК   168977 . ПМИД   12824330 .
[ редактировать ]
[ редактировать ]
  1. ^ Клейвегт Г.Дж., Харрис М.Р., Зоу Дж.Ю., Тейлор Т.К., Уолби А., Джонс Т.А. (декабрь 2004 г.). «Уппсальский сервер электронной плотности» . Acta Crystallographica Раздел D. 60 (Часть 12, Часть 1): 2240–9. Бибкод : 2004AcCrD..60.2240K . дои : 10.1107/s0907444904013253 . ПМИД   15572777 .
  2. ^ Эмсли П., Локамп Б., Скотт В.Г., Коутан К. (апрель 2010 г.). «Особенности и развитие Coot» . Acta Crystallographica Раздел D. 66 (Часть 4): 486–501. Бибкод : 2010AcCrD..66..486E . дои : 10.1107/s0907444910007493 . ПМЦ   2852313 . ПМИД   20383002 .
  3. ^ Йоостен Р.П., Йоостен К., Муршудов Г.Н., Перракис А. (апрель 2012 г.). «PDB_REDO: конструктивная проверка, больше, чем просто поиск ошибок» . Acta Crystallographica Раздел D. 68 (Часть 4): 484–96. Бибкод : 2012AcCrD..68..484J . дои : 10.1107/s0907444911054515 . ПМК   3322608 . ПМИД   22505269 .
  4. ^ Хуан Ю.Дж., Пауэрс Р., Монтелионе Г.Т. (февраль 2005 г.). «Напоминание, точность и показатели F-меры ЯМР белков (показатели RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества . 127 (6): 1665–74. дои : 10.1021/ja047109h . ПМИД   15701001 .
  5. ^ Ласковский Р.А., Рулманн Дж.А., Макартур М.В., Каптейн Р., Торнтон Дж.М. (декабрь 1996 г.). «АКВА и ПРОЧЕК-ЯМР: программы для проверки качества белковых структур, решенных методом ЯМР». Журнал биомолекулярного ЯМР . 8 (4): 477–86. дои : 10.1007/bf00228148 . ПМИД   9008363 . S2CID   45664105 .
  6. ^ Либшнер, Д; Афонин, П.В.; Мориарти, Северо-Запад; Пун, БК; Чен, В.Б.; Адамс, П. Д. (1 января 2021 г.). «CERES: крио-ЭМ система доработки для постоянного улучшения наносимых моделей» . Acta Crystallographica Раздел D. 77 (Часть 1): 48–61. Бибкод : 2021AcCrD..77...48L . дои : 10.1107/S2059798320015879 . ПМЦ   7787109 . ПМИД   33404525 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Кавана Дж., Фэйрбратер У.Дж., Палмер А.Г., Скелтон, Нью-Джерси (2006). ЯМР-спектроскопия белков: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN  978-0-12-164491-8 .
  • Рупп Б (2009). Биомолекулярная кристаллография: принципы, практика и применение к структурной биологии . Гирляндная наука. ISBN  978-0815340812 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Structure_validation&oldid=1230924126"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 18c77a9001b35f408d6061364d8619ea__1719309660
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/18/ea/18c77a9001b35f408d6061364d8619ea.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Structure validation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)