Мотив IQ, связывающий кальмодулин

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1kqm, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1mma, 1mmd, 1mmg, 1mmn,1mnd, 1mne, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1scm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2mys

Мотив IQ, связывающий кальмодулин
Мотив IQ, связывающий кальмодулин
	Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 А.
Идентификаторы
Символ	IQ
Пфам	PF00612
ИнтерПро	IPR000048
УМНЫЙ	SM00015
PROSITE	PS50096
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1wdc / SCOPe / СУПФАМ
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1kqm, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1mma, 1mmd, 1mmg, 1mmn,1mnd, 1mne, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1scm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2mys

Мотив связывания кальмодулина IQ представляет собой мотив аминокислотной последовательности, содержащий следующую последовательность:

[FILV]Qxxx[RK]Gxxx[RK]xx[FILVWY]

Термин «IQ» относится к первым двум аминокислотам мотива: изолейцину (обычно) и глютамину (неизменно).

Функция

Кальмодулин (CaM) признан основным кальцием (Ca ²⁺) сенсор и организатор регуляторных событий посредством взаимодействия с разнообразной группой клеточных белков. Для многих известных белков, связывающих CaM, существуют три класса мотивов узнавания; мотив IQ как консенсус по Ca ²⁺-независимое связывание и два родственных мотива для Ca ²⁺-зависимое связывание, называемое 1-14 и 1-5-10, в зависимости от положения консервативных гидрофобных остатков. ^{[ 2 ]}

Пример

Регуляторный домен миозина гребешка представляет собой трехцепочечный белковый комплекс, который включает этот мотор в ответ на Ca. ²⁺ привязка. Взаимодействия боковых цепей соединяют две легкие цепи в тандеме с соседними сегментами тяжелой цепи, несущими мотив последовательности IQ. Ка ²⁺-сайт связывания представляет собой новый мотив руки EF на незаменимой легкой цепи и стабилизируется связями, включающими тяжелую цепь и обе легкие цепи, что учитывает потребность всех трех цепей в Ca. ²⁺связывание и регуляция в интактной молекуле миозина. ^{[ 3 ]}

Ссылки

^ Худусс А, Коэн С (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 А: значение для регуляции» . Структура . 4 (1): 21–32. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00006-8 . ПМИД 8805510 .
^ Роудс А.Р., Фридберг Ф. (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности распознавания кальмодулина» . ФАСЕБ Дж . 11 (5): 331–40. дои : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . ПМИД 9141499 . S2CID 1877645 .
^ Се X, Харрисон Д.Х., Шлихтинг I, Свит Р.М., Калабокис В.Н., Сент-Дьёрдьи А.Г., Коэн С. (март 1994 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2,8 А». Природа . 368 (6469): 306–12. Бибкод : 1994Natur.368..306X . дои : 10.1038/368306a0 . ПМИД 8127365 . S2CID 4279198 .

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000048.

[pmid8805510-1] Худусс А, Коэн С (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 А: значение для регуляции» . Структура . 4 (1): 21–32. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00006-8 . ПМИД 8805510 .

[pmid9141499-2] Роудс А.Р., Фридберг Ф. (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности распознавания кальмодулина» . ФАСЕБ Дж . 11 (5): 331–40. дои : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . ПМИД 9141499 . S2CID 1877645 .

[pmid8127365-3] Се X, Харрисон Д.Х., Шлихтинг I, Свит Р.М., Калабокис В.Н., Сент-Дьёрдьи А.Г., Коэн С. (март 1994 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2,8 А». Природа . 368 (6469): 306–12. Бибкод : 1994Natur.368..306X . дои : 10.1038/368306a0 . ПМИД 8127365 . S2CID 4279198 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]