AtSCE1
| AtSCE1 | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | SCE1 | ||
| ПДБ | 6гв3 | ||
| ЮниПрот | Q42551 | ||
| Другие данные | |||
| Номер ЕС | 2.3.2.23 | ||
| |||
Фермент SUMO-конъюгации Arabidopsis ( AtSCE1 ) представляет собой фермент , который является участником пути посттрансляционной модификации малого убиквитинподобного модификатора (SUMO). [ 1 ] Этот процесс и связанный с ним фермент SCE1 высоко консервативны у эукариот , но отсутствуют у прокариотов . [ 2 ] Короче говоря, этот путь приводит к присоединению небольшого полипептида через изопептидную связь между модифицирующим ферментом и ε-аминогруппой остатка лизина в субстрате. [ 3 ] У растений фермент SCE1 из 160 аминокислот был впервые охарактеризован в 2003 году. Одна функциональная копия гена, SCE1a, была обнаружена на хромосомах 3 . [ 4 ]
Открытие
[ редактировать ]Посттрансляционная модификация белков играет решающую роль в функционировании биологических процессов. [ 5 ] Первоначально считалось, что эти модификации ограничиваются добавлением небольших молекул, таких как сахара или фосфаты , но в конце 1990-х годов было обнаружено, что небольшие полипептидные метки также модифицируют белки. Убиквитин , полипептид из 76 аминокислот, был одним из первых из этих тегов, которые были изучены, и на сегодняшний день многие полипептидные теги сравниваются с этим стандартом. [ 1 ] В 1995 году первый полипептид SUMO был идентифицирован у Saccharomyces cerevisiae SMT3. [ 6 ] и вскоре после того, как в том же организме был идентифицирован первый конъюгирующий фермент, [ 7 ] хотя первоначально считалось, что он обрабатывает убиквитин. Пептиды SUMO имеют несколько общих ключевых характеристик с убиквитином, несмотря на то, что они имеют лишь 8-15% гомологии последовательностей . Оба складываются в шаровидную структуру одинаковой формы с обнаженным хвостом с глициновым кончиком, который используется для связывания с мишенью. [ 8 ] Подобно убиквитину, пептиды SUMO должны быть модифицированы протеазами, чтобы высвободить глицин, когда клетка будет готова его использовать. [ 4 ] В то время как убиквитин помечает свои цели для деградации, белки SUMO, по-видимому, играют более разнообразные роли в клетках, в первую очередь сосредоточенные на реакциях на стресс. [ 1 ]
В течение нескольких лет пептиды SUMO и ферментные пути, которые их присоединяют, были идентифицированы в нескольких модельных системах эукариот, включая дрозофилу , мышей и человека. [ 9 ] В 2003 году Ричард Д. Виерстра и его коллеги впервые подтвердили наличие функционального пути SUMOylation у Arabidopsis thaliana посредством поиска Blast и последующих иммунологических анализов. Они обнаружили 8 функциональных генов SUMO в дополнение к копиям ферментов SUMO E1, E2 и E3. Они обнаружили две копии фермента E2 в A. thaliana геноме : AtSCE1a на хромосоме 3 и AtSCE1b на хромосоме 5 . В AtSCE1b отсутствовало 55 оснований, а поскольку транскрипты и предсказанные белки отсутствовали, предполагается, что это был псевдоген . В том же исследовании группа провела иммуноблот-анализ, чтобы проверить, произойдут ли изменения, вызванные реакцией на стресс, наблюдаемые в популяциях SUMO других организмов, у A. thaliana и . В ответ на тепловой стресс в течение 30 минут конъюгаты SUMO1/2 имели 6-кратное увеличение, что было быстрее, чем даже у шаперона теплового шока HSP101. Аналогичные изменения наблюдались при воздействии этанола и генератора активных оксидов H 2 O 2 . [ 4 ]
СУМОилирование и AtSCE1
[ редактировать ]
Путь SUMO встречается как в ядре , так и в цитозоле растительных клеток. [ 11 ] и было идентифицировано более 400 субстратов в нескольких модельных организмах. [ 12 ] После экспрессии белка SUMO он должен быть обработан протеазой , которая отщепляет несколько аминокислот от хвоста, обнажая двойной глициновый мотив. Он активируется посредством гидролиза АТФ . , что способствует созданию тиоэфирной связи с активным центром гетеродимеров AtSAE1a/b и AtSAE2 Пептид SUMO переносится на остаток C94 на AtSCE1 посредством реакции переэтерификации. На этом пути путь может закончиться конъюгацией комплекса E2 SUMO-SCE1 с белком-мишенью, однако часто требуется управление лигазой E3. [ 10 ] Цепи SUMO также могут быть созданы на целевом белке с помощью полимераз E4, которые могут сигнализировать о де-SUMOилированном белке, хотя не было показано, что это необходимо для этого пути рециркуляции. [ 13 ]
Структура
[ редактировать ]Этот фермент представляет собой аминоацилтрансферазу , которая переносит α-аминогруппу на α-кетокислоту, действуя по пути убиквитин-подобной (Ubl) конъюгации. AtSCE1 имеет 160 остатков, активный центр которого находится на остатке C94. Остатки 5–158 представляют собой основной домен, конъюгирующий убиквитин (UBC). Он имеет пять α-спиралей, пять β-листов и три витка. [ 11 ] Активный цистеин находится между четвертым β-листом и второй α-спиралью. [ 14 ] Функция AtSCE1, по-видимому, чувствительна к структуре фермента. Хотя он на 65% идентичн по последовательности с эквивалентом человеческого E2 Ubc9, исследования мутантов показали, что Ubc9 не может соединяться с AtSCE1. Остатки, которые взаимодействуют с E1 у A. thaliana , консервативны, за исключением четырех мест, одно из которых — V37, которое представляет собой метионин у человека . Точечные мутации V37 приводят к потере комплементации с AtSAE1. [ 15 ]
Функция
[ редактировать ]СУМОилирование изменяет многие клеточные процессы у растений, включая белок-белковые взаимодействия, ядерно-цитоплазматический транспорт и транспорт РНК, а также регуляцию транскрипции. [ 5 ] восстановление ДНК, трансдукция цитоплазматического сигнала, субъядерная компартментализация и многое другое. AtSCE1 необходим для завершения этого пути, что подтверждено исследованиями мутагенеза. Нокаутные мутанты AtSAE2 и AtSCE1 являются эмбрионально летальными на ранней стадии развития. [ 16 ] Было показано, что одним белком, который может быть SUMOилирован, является SnRK1. Эта протеинкиназа является одним из первых участников сигнального каскада, который предупреждает растение о его углеродном статусе. Было показано, что SnRK1 влияет на экспрессию 1000 генов, а его присутствие замедляет рост растений за счет ингибирования метаболизма азота и углерода, поэтому его тщательно контролируют. СУМОилирование, по-видимому, запускает убиквитинирование, создавая петлю отрицательной обратной связи , снижающую уровни этого важного сигнального соединения. [ 17 ] Другой мишенью AtSCE1 является AtMMS21, который стимулирует пролиферацию корневых клеток. Это взаимодействие требует помощи лигазы SUMO E3. [ 18 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с Гимире, Шантвана; Тан, Сюнь; Лю, Вейган; Фу, Сюэ; Чжан, Хуаньхуань; Чжан, Нин; Си, Хуайцзюнь (01 октября 2021 г.). «СУМО-конъюгирующий фермент: жизненно важный участник пути СУМО у растений» . Физиология и молекулярная биология растений . 27 (10): 2421–2431. дои : 10.1007/s12298-021-01075-2 . ISSN 0974-0430 . ПМЦ 8526628 . ПМИД 34744375 .
- ^ Ян, Илинь; Оркатт, Стивен Дж.; Стриклер, Джеймс Э. (ноябрь – декабрь 2009 г.). «Использование SUMO в качестве гибридной системы для экспрессии и очистки белков» . Химия сегодня . 27 (6): 42–47.
- ^ Мария Лоис, Луиза; Лима, Кристофер Д.; Чуа, Нам-Хай (2003). «Маленький убиквитиноподобный модификатор модулирует передачу сигналов абсцизовой кислоты у Arabidopsis» . Растительная клетка . 15 (6): 1347–1359. дои : 10.1105/tpc.009902 . ПМК 156371 . ПМИД 12782728 .
- ^ Jump up to: а б с Курепа, Жасмина; Уокер, Джозеф М.; Смолл, Ян; Госинк, Марк М.; Дэвис, Сет Дж.; Дарем, Тесса Л.; Сун, Донг-Юл; Виерстра, Ричард Д. (февраль 2003 г.). «Система модификации белка малого убиквитиноподобного модификатора (SUMO) у Arabidopsis» . Журнал биологической химии . 278 (9): 6862–6872. дои : 10.1074/jbc.m209694200 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 12482876 .
- ^ Jump up to: а б Сюн, Жуи; Ван, Прицеливание (15 апреля 2013 г.). «SCE1, SUMO-конъюгирующий фермент в растениях, который взаимодействует с NIb, РНК-зависимой РНК-полимеразой вируса мозаики репы, необходим для вирусной инфекции» . Журнал вирусологии . 87 (8): 4704–4715. дои : 10.1128/JVI.02828-12 . ISSN 0022-538X . ПМЦ 3624346 . ПМИД 23365455 .
- ^ Мелух, ПБ; Кошланд, Д. (июль 1995 г.). «Доказательства того, что ген MIF2 Saccharomyces cerevisiae кодирует центромерный белок, гомологичный центромерному белку млекопитающих CENP-C» . Молекулярная биология клетки . 6 (7): 793–807. дои : 10.1091/mbc.6.7.793 . ISSN 1059-1524 . ПМК 301241 . ПМИД 7579695 .
- ^ Зойферт, Вольфганг; Футчер, Брюс; Йентч, Стефан (январь 1995 г.). «Роль убиквитин-конъюгирующего фермента в деградации циклинов S- и M-фазы». Природа . 373 (6509): 78–81. Бибкод : 1995Natur.373...78S . дои : 10.1038/373078a0 . ISSN 1476-4687 . ПМИД 7800043 . S2CID 31538480 .
- ^ Байер, Питер; Арндт, Андреас; Мецгер, Сюзанна; Махаджан, Рохит; Мельхиор, Фрауке; Йенике, Райнер; Беккер, Йорг (10 июля 1998 г.). «Определение структуры небольшого модификатора, связанного с убиквитином, SUMO-1». Журнал молекулярной биологии . 280 (2): 275–286. дои : 10.1006/jmbi.1998.1839 . ISSN 0022-2836 . ПМИД 9654451 .
- ^ Матушевский, Кай; Хаузер, Ханс-Петер; Трейер, Матиас; Йентч, Стефан (февраль 1996 г.). «Идентификация нового семейства убиквитин-конъюгирующих ферментов с различными аминоконцевыми расширениями» . Журнал биологической химии . 271 (5): 2789–2794. дои : 10.1074/jbc.271.5.2789 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 8576256 .
- ^ Jump up to: а б Кларк, Лиза; Сью-Об, Кавиннат; Муккавар, Вайшнави; Джонс, Эндрю Р.; Саданандом, Ари (август 2022 г.). «Понимание SUMO-опосредованных адаптивных реакций растений для повышения урожайности сельскохозяйственных культур» . Очерки по биохимии . 66 (2): 155–168. дои : 10.1042/ebc20210068 . ISSN 0071-1365 . ПМК 9400072 . ПМИД 35920279 .
- ^ Jump up to: а б «Q42551 · SCE1_ARATH» . www.uniprot.org . Проверено 23 октября 2023 г.
- ^ Мазур, Магдалена Дж.; Спирс, Бенджамин Дж.; Джаджасапутра, Андре; ван дер Грагт, Мишель; Влахакис, Георгиос; Беренс, Бас; Гассманн, Вальтер; ван ден Бург, Харролд А. (2017). «Факторы транскрипции TCP Arabidopsis взаимодействуют с конъюгирующим механизмом SUMO в ядерных очагах» . Границы в науке о растениях . 8 : 2043. doi : 10.3389/fpls.2017.02043 . ISSN 1664-462X . ПМК 5714883 . ПМИД 29250092 .
- ^ Константин Томанов; Аня Зешманн; Ребекка Хермкес; Каролин Эйфлер; Ионида Зиба; Микеле Греко; Мария Новачкова; Кей Хофманн; Хольгер Гессен; Андреас Бахмайр (2014). «PIAL1 и 2 Arabidopsis способствуют образованию SUMO-цепи в виде SUMO-лигаз типа E4 и участвуют в реакциях на стресс и метаболизме серы» . Растительная клетка . 26 (11): 4547–4560. дои : 10.1105/tpc.114.131300 . ПМЦ 4277223 . ПМИД 25415977 .
- ^ «ИнтерПро» . www.ebi.ac.uk. Проверено 24 октября 2023 г.
- ^ Лю, Бинг; Лоис, Л. Мария; Ревертер, Дэвид (2019). «Структурное понимание взаимодействий SUMO E1–E2 у Arabidopsis открывает особую платформу для обеспечения специфичности конъюгации SUMO на протяжении эволюции» . Биохимический журнал . 476 (14): 2127–2139. дои : 10.1042/bcj20190232 . hdl : 10261/206668 . ПМИД 31292170 . S2CID 195879102 .
- ^ Саракко, Скотт А.; Миллер, Маркус Дж.; Курепа, Жасмина; Виерстра, Ричард Д. (2007). «Генетический анализ SUMOylation у Arabidopsis: конъюгация SUMO1 и SUMO2 с ядерными белками имеет важное значение» . Физиология растений . 145 (1): 119–134. дои : 10.1104/стр.107.102285 . ЧВК 1976578 . ПМИД 17644626 .
- ^ Крозе, Питер; Маргалья, Леонор; Баттоут, Рафаэль; Фернандес, Наоми; Элайджа, Чарльз А.; Ороса, Беатрис; Томанов, Константин; Тейге, Маркус; Бахмайр, Эндрю; Саданандом, король; Баэна-Гонсалес, Елена (январь 2016 г.). «SUMO-илирование подавляет передачу сигналов SnRK1 у Arabidopsis» . Заводской журнал . 85 (1): 120–133. дои : 10.1111/tpj.13096 . ISSN 0960-7412 . ПМЦ 4817235 . ПМИД 26662259 .
- ^ Хуан, Ликсиа; Чжан, Шэнчунь; Лай, Цзяньбин; Ши, Сунфэн; Ван, Яцин ; лигаза AtMMS21 Arabidopsis SUMO регулирует. пролиферация клеток в корне» . Журнал растений . 60 4): 666–678 doi : 10.1111 . ISSN 0960-7412 j.1365-313X.2009.03992.x / ( .