Белок G
| GA-подобный домен | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ? | ||
| Пфам | ПФ17573 | ||
| ИнтерПро | ИПР035152 | ||
| |||
| Иммуноглобулин G-связывающий белок G | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | спг | ||
| ЮниПрот | P06654 | ||
| |||
Белок G представляет собой иммуноглобулин -связывающий белок, экспрессируемый стрептококковыми бактериями групп C и G, во многом похожий на белок А , но с различной специфичностью связывания. Это ~60 кДа (65 кДа для штамма G148 и 58 кДа для штамма C40). [ 1 ] белок клеточной поверхности, который нашел применение для очистки антител благодаря связыванию с Fab- и Fc- областями. Нативная молекула также связывает альбумин , но поскольку сывороточный альбумин является основным загрязнителем источников антител, сайт связывания альбумина был удален из рекомбинантных форм белка G. Этот рекомбинантный белок G, меченный либо флуорофором, либо одноцепочечной цепью ДНК. , использовался в качестве замены вторичных антител при иммунофлуоресценции и визуализации сверхвысокого разрешения. [ 2 ]
Другие белки, связывающие антитела
[ редактировать ]Помимо белка G, другие бактериальные белки, связывающие иммуноглобулины, такие как белок A , белок A/G и белок L. для очистки, иммобилизации или обнаружения иммуноглобулинов обычно используются Каждый из этих иммуноглобулин-связывающих белков имеет различный профиль связывания антител с точки зрения распознаваемой части антитела, а также вида и типа антител, с которыми оно будет связываться.
Складывание белка G, домена B1
[ редактировать ]Ab initio моделирование домена белка G B1 показывает, что, как предполагали более ранние результаты, этот белок инициирует сворачивание посредством события нуклеации в гидрофобных коровых остатках с последующими небольшими корректировками. [ 3 ] События складывания следующие:
- , стабилизированная остатками W43, Y45 и F52. β-шпилька образуется
- Остаточные контакты между остатком F30 в α-спирали и β-шпилькой усиливаются.
- Происходит зарождение β-листа , начиная с остатков L5 и F52.
- Последний остаток нуклеации, Y3, помогает формировать центральную часть β-листа, в результате чего образуется глобулярный белок .
Домен белка G B1 (он же GB1) часто используется как часть слитого белка, чтобы удерживать другие домены в растворе во время экспериментов в растворе (например, ЯМР ). Многие ранее нерастворимые домены стали растворимыми при слиянии домена GB1. [ 4 ] Длина домена составляет 56 остатков (около 8 кДа). В гелях SDS-PAGE домен GB1 имеет массу примерно 13,5 кДа, несмотря на то, что его масса составляет всего 8 кДа. [ 5 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сьорринг У., Бьорк Л., Кастерн В. и др. (1991). «Стрептококковый белок G. Структура гена и свойства связывания белка» . J Биол Хим . 266 (1): 399–405. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52448-0 . ПМИД 1985908 .
- ^ Шлихтаерле, Томас; Ганджи, Махипал; Ауэр, Александр; Уэйд, Орсоля Кимбу; Юнгманн, Ральф (2018). «Связующие антитела бактериального происхождения как небольшие адаптеры для микроскопии ДНК-PAINT». ХимБиоХим . 20 (8): 1032–1038. дои : 10.1002/cbic.201800743 . hdl : 21.11116/0000-0003-E68E-A . ISSN 1439-7633 . ПМИД 30589198 . S2CID 58547594 .
- ^ Кмиецик С., Колински А (февраль 2008 г.). «Путь сворачивания домена b1 белка G исследован с помощью многомасштабного моделирования» . Биофиз Дж . 94 (3): 726–36. Бибкод : 2008BpJ....94..726K . дои : 10.1529/biophysj.107.116095 . ПМК 2186257 . ПМИД 17890394 .
- ^ Ченг, Юань; Патель, Диншоу Дж. (2004). «Эффективная система экспрессии и рефолдинга небольших белков» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 317 (2): 401–405. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.03.068 . ПМЦ 4693640 . ПМИД 15063772 .
- ^ Хартл М.Ю., Майр Ф., Ретвильм А., Верль Б.М. (2010). «Биофизические и ферментативные свойства обратных транскриптаз обезьяньего и прототипного пенистого вируса» . Ретровирусология . 7 :5. дои : 10.1186/1742-4690-7-5 . ПМЦ 2835651 . ПМИД 20113504 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )