Эми Розенцвейг

Профессор Эми С. Розенцвейг
Рожденный	6 января 1967 (56–57 лет) Питтсбург, Пенсильвания
Национальность	Американский
Альма-матер	Амхерстский колледж (бакалавр) (1988) Массачусетский технологический институт (доктор философии) (1994 г.)
Награды	Стипендия Макартура
Научная карьера
Поля	Биохимия и химия
Диссертация	Структурные исследования гидроксилазного компонента метанмонооксигеназы methyloccus capsulatus   (1994).
Докторантура	Стивен Дж. Липпард
Веб-сайт	группы .molbiosci .северо-западный .edu /розенцвейг /

Эми Розенцвейг — профессор химии и молекулярной биологии в Северо-Западном университете . Она родилась в 1967 году в Питтсбурге, штат Пенсильвания. В настоящее время ее научные интересы включают структурную биологию и бионеорганическую химию , поглощение и транспорт металлов, активацию кислорода металлоферментами и характеристику мембранных белков . За свою работу она была отмечена рядом национальных и международных наград, в том числе Премией Макартура «Гений» в 2003 году.

Образование и обучение

Она получила степень бакалавра химии в Амхерстском колледже в 1988 году и докторскую степень. из Массачусетского технологического института в 1994 году. В Массачусетском технологическом институте Розенцвейг работала под руководством Стивена Дж. Липпарда , где она стала пионером структурных исследований гидроксилазного компонента метанмонооксигеназы из methyloccous capsulatus .

метана

Структура пММО

Розенцвейг определил молекулярную структуру основных природных катализаторов окисления метана . Метанмонооксигеназы ( ММО ) — металлоферменты, обнаруженные в семействе метанотрофных бактерий . Эти ферменты относятся к классу оксидоредуктаз . Они активируют связи углерод-водород, чтобы избирательно прикрепить кислород к своему субстрату. Существуют два основных вида ММО: растворимые ММО (sMMO) и дисперсные MMO (pMMO). Несмотря на то, что они осуществляют одну и ту же химическую реакцию, структура и механизм этих двух ферментов существенно различаются.

С начала 1990-х годов Розенцвейг изучал ферменты ММО в различных биологических системах. Ее команда первой расшифровала кристаллическую структуру и химического состава фермента частиц ММО в 1993 году. В последующие годы она добилась значительных успехов в определении биологической активности , включая огромный вклад в исследования металл-координированного активного центра .

Предлагаемый в настоящее время механизм sMMO включает в себя железа (II) координационный комплекс , который дважды окисляется с образованием металлопероксидов . Затем этот вид подвергается восстановлению в присутствии метана- субстрата с образованием окисленного алкилметанола . Определена кристаллическая структура белково-белкового комплекса sMMO.

Активный сайт пММО

В настоящее время остается загадкой прямое понимание взаимодействия пММО-субстрат, особенно в диагностике сложного механизма. По мнению Розенцвейга, эта неуловимая проблема остается «одной из главных нерешенных проблем бионеорганической химии».

Металлический транспорт

В своей работе с pMMO Розенцвейг выяснила молекулярную основу безопасного обращения с потенциально токсичными ионами металлов посредством прямой передачи данных между белками-партнерами. Метанотрофы секретируют метанобактин . Метанобактин хелатируется с высоким сродством к меди и образует комплекс (CuMbn), который может реинтернализоваться клеткой посредством активного транспорта. Между CuMbn и белками MbnT и MbnE существуют специфические взаимодействия. Эти данные раскрывают механизмы распознавания и транспорта CuMbn.

функция

Розенцвейг определил структуры важных металлопротеинов, оказавших устойчивое влияние на область бионеорганической химии. Конкретными белками, структуру которых она определила, являются E. coli Mn (II) 2-NrdF и Fe (II) 2-NrdF, которые имеют разные координационные сайты. Это предполагает наличие различных начальных сайтов связывания оксидантов во время активации кофактора с помощью E. coli и нуклеотидов.

Награды

• Лауреат премии Альфреда Бадера в области биоинорганической или биоорганической химии Американского химического общества , 2021 г.
• Избранный член Национальной академии наук , 2017 г.
• Избранный член Американской академии искусств и наук , 2014 г.
• Королевского химического общества Джозефа Чатта, 2014 г. Премия
• Премия Ивано Бертини, 2014 г.
• Американского химического общества за высшее образование, 2006 г. Подпись лауреата Нобелевской премии
• Почетная степень, доктор наук, Амхерстский колледж , 2005 г.
• Товарищ Макартура, 2003 г.

Работает

• Либерман Р.Л. и Розенцвейг А.К. «Кристаллическая структура мембраносвязанного металлофермента, который катализирует биологическое окисление метана», Nature 2005, 434, 177-182.
• Либерман, Р.Л., Кондапалли, К.К., Шреста, Д.Б., Хакемиан, А.С., Смит, С.М., Тельсер, Дж., Кузелка, Дж., Гупта, Р., Боровик, А.С., Липпард, С.Дж., Хоффман, Б.М., Розенцвейг, А.С. и Стеммлер, Т.Л. «Характеристика металлоцентров метанмонооксигеназы в виде частиц в множественных окислительно-восстановительных состояниях с помощью рентгеновской абсорбционной спектроскопии». Неорг. хим. 2006, 45, 8372-8381.
• Сазинский М.Х., Мандал А.Л., Аргуэлло Дж.М. и Розенцвейг А.К. «Структура АТФ-связывающего домена Cu1+-АТФазы Archaeglobus fulgidus». Ж. Биол. хим. . 2006, 281, 11161-11166.
• Яцуник, Л.А. и Розенцвейг, AC «Связывание и перенос меди с помощью N-конца белка болезни Вильсона», J. Biol. хим. . 2007, 282, 8622-8631.
• Розенцвейг, Липпард, «Структура и биохимия ферментных систем метанмонооксигеназы» , ​​Переходные металлы в микробном метаболизме , редакторы Гюнтер Винкельманн, Карл Дж. Каррано, CRC Press, 1997, ISBN   978-90-5702-220-3
• Розенцвейг, Фенг, Липпард, «Исследование модельных комплексов метамонооксигеназы и окисления алканов» , Применение ферментной биотехнологии , редакторы Джеффри В. Келли, Томас О. Болдуин, Springer, 1991, ISBN   978-0-306-44095-3

Внешние ссылки

• «Эми Розенцвейг». Архивировано 17 марта 2009 г. в Wayback Machine , факультет 1000.