Хемосенсорный белок

Хемосенсорные белки ( CSP ) представляют собой небольшие растворимые белки , которые опосредуют обонятельное распознавание на периферии сенсорных рецепторов насекомых, подобно белкам, связывающим запахи . Типичная структура CSP состоит из шести или семи α-спиральных цепей примерно из 110–120 аминокислот (10–12 кДа), включая четыре цистеина, которые образуют две небольшие петли, два соседних дисульфидных мостика и глобулярную «призматичную» структуру. «функциональная структура» [5]. Три структуры CSP были обнаружены у бабочек ( Mamestra Brassicae и Bombyx mori ) и саранчи ( Schistocerca gregaria ) [5-8].

Генная структура и эволюция

Структура CSP очень гибкая. CSP характеризуются редактированием РНК и/или посттрансляционными модификациями, как это обнаружено у тутового шелкопряда B. mori [9-14]. Добавление глицина рядом с цистеином в определенном месте, инверсия аминокислот и вставка мотива в последовательность белка убедительно доказывают существование перекодирования на уровне синтеза белка в семействе CSP [9-14]. Кроме того, они способны дышать или специфически конформационно изменяться при связывании лиганда, что может представлять собой еще одну ключевую особенность предкового примитивного многофункционального растворимого связывающего белка [15].

Число генов CSP обычно очень низкое у насекомых, как это обнаружено у -дрозофил мух Anopheles , комаров , вшей Pediculus , медоносных пчел и ос-драгоценных (4-8) [4, 24, 40-41]. Значительно большее количество генов CSP существует в геномах бабочек, мотыльков и жуков (nb CSP = 19–20) [32, 42–43]. Виды комаров Culex имеют от 27 до 83 генов CSP [44]. Более сотни вариантов белка могут быть получены из генов CSP посредством посттрансляционных модификаций и/или редактирования РНК-пептидов, как в случае с Dscam и сенсорными генами улитки [9-14].

Гены CSP развивались посредством дупликации, потери и приобретения интронов, а также событий ретротранспозиции [4, 14, 32, 40-41, 45]. У бабочек была предложена единая гипотеза редактирования РНК и ретротранспозиционной эволюции CSP, т.е. первоначального образования новых мотивов белка CSP посредством ДНК и РНК-зависимой полимеризации РНК перед ретротранспозицией отредактированных вариантов CSP-РНК [11]. .

Выражение

У насекомых CSP обнаруживаются на протяжении всего процесса развития насекомых: от яиц и личинок до нимфальных и взрослых стадий [4, 16-19]. У саранчи они в основном выражены в усиках, лапках и ногах и, как установлено, связаны с изменением фазы [3-4, 20-22]. CSP не являются придатком насекомых. Они также экспрессируются во многих различных организмах, таких как ракообразные , креветки и многие другие виды членистоногих [23]. Однако они не характерны для царства членистоногих. Они экспрессируются и на уровне бактериального суперцарства , демонстрируя свое существование не только у эукариот , но и у прокариотных организмов [23-24]. CSP прокариот являются близнецами или идентичными близнецами CSP насекомых [24]. Они были зарегистрированы у таких видов бактерий, как Coccobacillus Acinetobacter baumannii , Macrococcus/ Staphylococcus Caseolyticus , нитчатых актиномицетов Kitasatospora griseola , рода Actinobacteria семейства Streptomycetaceae и Escherichia coli (E. coli), которые известны как обычные бактерии пищеварительного тракта. , главный прокариотический вторичный метаболиты, условно-патогенные, с множественной лекарственной устойчивостью патогены , высокоположительные реакции цитохром-с-оксидазы и симбионты нескольких видов насекомых [24].

Их существование упоминается у растений, но это еще необходимо доказать экспериментально [25-26]. CSP можно извлечь из осы яда [27]. У бабочек почти все CSP экспрессируются в женской феромонной железе [9-14]. Однако секреты и ткани, экспрессирующие CSP, представляют собой не только феромонную железу самки моли, но также усики, нижние челюсти и слюну , головную капсулу , глаза, хоботок , грудную клетку и брюшко, голову, эпидермис, жировое тело, кишечник, крылья и ноги, т.е. широкий спектр репродуктивных и нерепродуктивных, сенсорных и нечувствительных жидкостей и тканей тела насекомых [28-31]. После воздействия инсектицидов почти все CSP повышаются в большинстве тканей тела насекомых, особенно в кишечнике, эпидермисе и жировом теле [32].

Функции и свойства привязки

Столь широкий характер экспрессии генов в таком широком диапазоне сенсорных и несенсорных жидкостей или тканей находится в полном соответствии с очень общей базовой функцией этого семейства генов, т.е. в отношении транспорта и метаболизма липидов.

Роль CSP в общем иммунитете, устойчивости к инсектицидам и деградации ксенобиотиков недавно была отмечена Xuan et al. (2015), которые показали резкое и заметное усиление генов CSP во многих различных тканях при воздействии молекулы инсектицида абамектина [32]. Повышенная нагрузка CSP (ферокинов) в гемолимфе мух наблюдается после микробной или вирусной инфекции [33]. Особая роль белков CSP в транспорте липидов в связи с устойчивостью к инсектицидам была отмечена Liu et al. (2016) у белокрылок [34]. Лю и др. продемонстрировали опосредованную инсектицидами регуляцию и взаимодействие белка с C18-липидом (линолевой кислотой), что указывает на метаболическую роль CSP в защите насекомых, а не на обоняние или химическую связь [34].

О первом члене этого семейства растворимых белков сообщили Nomura et al. (1982) как фактор с повышенной регуляцией (p10) в регенерирующих ногах американского таракана Periplaneta americana [35]. Тот же белок был идентифицирован в усиках и ногах P. americana на половозрелой стадии взрослой особи с некоторыми очевидными различиями между самцами и самками, что скорее указывает на «хемодеволюционную» функцию этого белка, способствующую как развитию тканей, так и распознаванию пола. специфические сигналы, такие как половые феромоны [2]. В иммуноцитохимических экспериментах одно (поликлональное) антитело против CSP метило антеннальную сенсиллу, но маркировка не ограничивалась сенсорными структурами, а скорее диффундировала к кутикуле и поддерживающим клеткам [3, 36].

Функция CSP в транспорте липидов согласуется с решающей ролью не только в общем иммунитете насекомых, синтезе феромонов моли или изменении фазы поведения саранчи, но также и в развитии головы, как описано у медоносных пчел [37].

Было предложено, что CSP опосредуют распознавание химических сигнатур, состоящих из кутикулярных липидов, как, например, у муравьев [38]. Однако неясно, участвуют ли некоторые CSP в химических коммуникациях, другие в развитии или в других физиологических ролях. Функциональная структура CSP связана с молекулами жирных кислот [5]. Было показано, что другие функциональные структуры CSP напрямую взаимодействуют с экзогенными соединениями, такими как токсичные химические соединения (коричный альдегид) из растительных масел [34]. Итак, CSP экспрессируются не только у членистоногих, но и у бактерий и, по-видимому, наделены гетерогенными функциями. CSP могут запускать врожденные иммунные пути у растений [39].

Номенклатура

Первый член этого семейства генов был назван p10, что связано с размером и молекулярной массой (в кДа) белка из регенерирующих ног насекомых. Один и тот же белок (названный Pam) был обнаружен в антеннах и ногах взрослых особей двух полов американского таракана P. americana [2, 35]. Подобные клоны, выявленные у Drosophila и Locusta при поиске обонятельных генов, отнесены к обонятельно-сенсорному белку типа D (OS-D или Pheromone Binding Protein A10) [20, 46-47]. Родственные клоны, идентифицированные в усиках сфингида Manduca sexta, были названы белками сенсорных придатков (SAP), чтобы отличить их от семейства более длинных растворимых белков с шестью цистеинами, т.е. белков, связывающих запахи или OBP [48]. Отдельные SAP/CSP обозначаются по-разному: p10/Periplaneta americana (Nomura et al., 1992) [35], A10/Drosophila melanogaster (Pikielny et al., 1994) [46], OS-D/D. melanogaster (McKenna et al., 1994) [47], Pam/P. americana (Picimbon & Leal, 1999) [2], CSP/Schistocerca gregaria (Angeli et al., 1999) [3], SAP/Manduca sexta (Robertson et al., 1999) [48], Pherokine/D. melanogaster (Sabatier et al., 2003) [33], B-CSP/Acinetobacter baumannii, Macrococcus Caseolyticus, Kitasatospora griseola, Escherichia coli (Liu et al., 2019) [24].

Семейство белков было переименовано в хемосенсорный белок (CSP) Angeli et al. после того, как одно (поликлональное) антитело против р10 пометило некоторые сенсорные структуры в усиках взрослых особей пустынной саранчи Schistocerca gregaria [3]. Термин «B-CSP» использовался для обозначения подобных клонов бактерий (B) видов [24]. Однако функциональная значимость белков CSP в обонянии/хемосенсорстве еще предстоит доказать. С тех пор было доказано, что это семейство генов белков действует вне хемосенсорной системы [32]. Их назвали ферокинами мух , чтобы обозначить белки, находящиеся в большом количестве в гемолимфе в ответ на микробную или вирусную инфекцию [33]. Было даже предложено переименовать эти белки в кутикулярные сенсорные белки, чтобы сохранить название, но подчеркнуть уровень их экспрессии не только в органах чувств, но и в иммунных барьерах между насекомым и окружающей средой [49-50].

Был организован форум по электронной почте, чтобы найти наиболее подходящее новое имя, учитывая растущее количество доказательств того, что CSP не играют центральной и уникальной роли в хемосенсорстве, если таковые имеются [32]. Термин «CSP» разросся и стал означать принадлежность к группе растворимых белков с особым четырехцистеиновым паттерном и высоким уровнем структурного сходства [4, 14, 23–36, 32–37, 50]. Термин «CSP» весьма непригоден, особенно для обозначения всего семейства белковых генов, поскольку буквально означает «хемосенсорные белки» [3]. Этот термин не следует использовать для объединения под общим названием всех генов и белков, родственных в эволюционном контексте от бактерий до пчел. Знания о правильном названии CSP теперь приходят благодаря тщательному анализу генома морских ракообразных, членистоногих, бактерий и насекомых, а также баз данных экспрессированных последовательностей (EST) в непрерывности молекулярных данных, которые демонстрируют, что CSP не настроены исключительно на обонятельную/вкусовую хемосенсорную чувствительность. органы [4, 14, 23-36, 32-37, 50].

Это ситуация аналогична липокалинам (от греческого Lipos — жир и греческого kalyx — чашка), название которого обозначает суперсемейство широко распространенных и гетерогенных белков, которые транспортируют небольшие гидрофобные молекулы, включая стероиды и липиды. Однако, в отличие от липокалинов, семейство «CSP» относится к гомогенным эволюционно консервативным белкам с характерной последовательностью (4 цистеина), тканевым профилем (повсеместно выраженным) и весьма разнообразными свойствами связывания (не только с длинными жирными кислотами (ЖК). ) и прямые липидные цепи, но также и к циклическим соединениям, таким как коричный альдегид) [34]. Поэтому довольно сложно назвать группы и подгруппы внутри семейства CSP, хотя многочисленные белки CSP вырабатываются главным образом в кишечнике и жировом теле, которые считаются основными органами хранения энергии в организме насекомых в виде ЖК и липиды, которые мобилизуются в процессе липолиза, чтобы обеспечить топливо для других органов для развития, регенерации или роста и/или ответа на инфекционный агент [4, 14, 50]. У бабочек для синтеза феромонов мобилизуются специфические липидные цепи [9-14].

Ссылки

1. Фогт Р.Г., Риддифорд Л.М. Связывание и инактивация феромонов усиками моли. Природа 1981; 293: 161-163.

2. Писимбон Дж.Ф., Лил В.С. Обонятельные растворимые белки тараканов. Биохимия насекомых Мол Биол 1999; 30: 973-978.

3. Анджели С., Церон Ф., Скалони А., Монти М., Монтефорти Г., Минноччи А. и др. Очистка, структурная характеристика, клонирование и иммуноцитохимическая локализация белков хеморецепции Schistocerca gregaria. Eur J Biochem. 1999 год; 262: 745-754.

4. Писимбон Дж.Ф. Биохимия и эволюция белков CSP и OBP. В: Бломквист Г.Дж., Фогт Р.Г., редакторы. Биохимия феромонов насекомых и молекулярная биология, биосинтез и обнаружение феромонов и летучих веществ растений. Elsevier Academic Press, Лондон, Сан-Диего. 2003 г.; 539-566.

5. Лартиг А., Кампаначчи В., Руссель А., Ларссон А.М., Джонс Т.А., Тегони М. и др. Рентгеновская структура и исследование лиганд-связывания хемосенсорного белка моли. J Биол Хим. 2002 г.; 277: 32094-32098.

6. Янсен С., Зидек Л., Лёфстедт С., Писимбон Дж. Ф., Скленар В. Резонансное присвоение 1H, 13C и 15N хемосенсорного белка 1 Bombyx mori (BmorCSP1). J Biomol ЯМР 2006; 36:47.

7. Янсен С., Хмелик Дж., Зидек Л., Падрта П., Новак П., Здрахал З. и др. Структура хемосенсорного белка 1 Bombyx mori в растворе. Arch Насекомые Биохимия Физиол. 2007 г.; 66: 135-145.

8. Томаселли С., Крещенци О., Санфеличе Д., Аб Е., Вексельбергер Р., Анджели С. и др. Структура раствора хемосенсорного белка пустынной саранчи Schistocerca gregaria. Биохимия 2006; 45: 1606-1613.

9. Сюань Н., Бу X, Лю YY, Ян X, Лю GX, Фань ZX и др. Молекулярные доказательства редактирования РНК в семействе хемосенсорных белков Bombyx. ПЛОС ОДИН 2014; 9: е86932.

10. Сюань Н., Раджашекар Б., Касвандик С., Писимбон Дж.Ф. Структурные компоненты мутаций хемосенсорных белков шелкопряда Bombyx mori. Агри Ген 2016; 2:53-58.

11. Сюань Н., Раджашекар Б., Писимбон Дж.Ф. ДНК и РНК-зависимая полимеризация при редактировании семейства генов хемосенсорного белка (CSP) Bombyx. Агри Ген 2019; 12:100087.

12. Писимбон Дж.Ф. Мутации в транскриптоме насекомых. J Clin Exp Pathol. 2016 г.; 6:3.

13. Писимбон Дж.Ф. Новый взгляд на генетические мутации. Австралас Мед Дж. 2017; 10: 701-715.

14. Писимбон Дж.Ф. Эволюция физических структур белков в хемосенсорных системах насекомых. В: Писимбон Дж. Ф. (ред.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. том. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019 г., стр. 231–263.

15. Кампаначчи В., Лартиг А., Хеллберг Б.М., Джонс Т.А., Джуичи-Ортикони М.Т., Тегони М. и др. Хемосенсорный белок моли демонстрирует резкие конформационные изменения и кооперативность при связывании лиганда. Proc Natl Acad Sci. США 2003 г.; 100: 5069-5074.

16. Писимбон Дж. Ф., Дитрих К., Анджели С., Скалони А., Кригер Дж., Брир Х. и др. Очистка и молекулярное клонирование хемосенсорных белков Bombyx mori. Arch Насекомые Биохимия Физиол. 2000б; 44: 120-129.

17. Писимбон Дж. Ф., Дитрих К., Кригер Дж., Брир Х. Идентичность и характер экспрессии хемосенсорных белков у Heliothis virescens (Lepidoptera, Noctuidae). Насекомое Биохим Мол Биол. 2001 г.; 31: 1173–1181.

18. Ваннер К.В., Исман М.Б., Фенг К., Плеттнер Э., Тейльманн Д.А. Паттерны экспрессии четырех генов хемосенсорных белков еловой совки восточной Choristoneura fumiferana. Насекомое Мол Биол. 2005 г.; 14: 289-300.

19. Ma C, Cui S, Tian Z, Zhang Y, Chen G, Gao X, Tian Z, Chen H, Guo J, Zhou Z. OcomCSP12, хемосенсорный белок, специфически экспрессируемый яичниками, опосредует размножение Ophraella communa (Coleoptera: хризомелиды). Фронт Физиол. 2019 год; 10:1290.

20. Писимбон Дж. Ф., Дитрих К., Брир Х., Кригер Дж. Хемосенсорные белки Locusta migratoria (Orthoptera: Acrididae). Насекомое Биохим Мол Биол. 2000а; 30: 233-241.

21. Го В, Ван Х, Ма З, Сюэ Л, Хань Дж, Ю Д, Кан Л. Гены CSP и Takeout модулируют переключение между притяжением и отталкиванием во время смены фазы поведения у перелетной саранчи. ПЛОС Генет. 2011 г.; 7: е1001291.

22. Мартин-Бласкес Р., Чен Б., Канг Л., Баккали М. Эволюция, экспрессия и ассоциация генов хемосенсорных белков с фазой вспышки двух основных вредителей саранчи. Научный представитель 2018; 7:6653.

23. Чжу Дж., Иовинелла И., Дэни Ф.Р., Пелоси П., Ван Г. Хемосенсорные белки: универсальное связывающее семейство. В: Писимбон Дж. Ф. (ред.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. том. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019, стр. 147–169.

24. Лю Дж.С., Юэ С., Раджашекар Б., Писимбон Дж.Ф. Экспрессия структур хемосенсорного белка (CSP) у человеческой вши и Acinetobacter baumannii. SOJ Microbiol Infect Dis. 2019 год; 7:1-17.

25. Лю Г.С., Ма Х.М., Се ХЮ, Сюань Н., Писимбон Дж.Ф. Вариация последовательности хемосенсорного белка 2 Bemisia tabaci у криптических видов B и Q: новые ДНК-маркеры для распознавания белокрылки. Джин 2016а; 576: 284-291.

26. Чжу Дж., Ван Г., Пелоси П. Транскриптомы растений выявляют скрытых гостей. Biochem Biophys Res Commun. 2016 г.; 474: 497-502.

27. Перкин Л.К., Фризен К.С., Флинн П.В., Опперт Б. Компоненты ядовитых желез эктопаразитоидной осы Anisopteromalus calandrae. Дж. Веном Рез. 2015 г.; 6:19-37.

28. Селорио-Мансера МдП, Сундмальм С.М., Фогель Х., Рутисхаузер Д., Иттерберг А.Дж., Зубарв Р.А. и др. Хемосенсорные белки, основные факторы слюны в нижнечелюстных железах гусениц. Насекомое Биохим Мол Биол. 2012 г.; 42: 796-805.

29. Гонсалес-Кабальеро Н., Валенсуэла Х.Г., Рибейро ЖМК, Куэрво П., Бразилия Р.П. Исследование транскриптома половых феромонных желез Lutzomyia longipalpis (Diptera: Psychodidae: Phlebotominae). Паразит Вект. 2013 г.; 6:56.

30. Лю Ю.Л., Го Х., Хуан Л.К., Пелоси П., Ван Ч.З. Уникальная функция хемосенсорного белка в хоботке двух видов Helicoverpa. J Exp Biol. 2014 г.; 217: 1821-1826.

31. Чжу Дж., Иовинелла И., Дэни Ф.Р., Лю Ю.Л., Хуан Л.К., Лю Ю. и др. Консервативные хемосенсорные белки в хоботке и глазах чешуекрылых. Int J Biol Sci. 2016 г.; 12: 1394–1404.

32. Сюань Н., Го X, Се HY, Лу QN, Бо LX, Лю GX и др. Повышенная экспрессия генов CSP и CYP у взрослых самок тутового шелкопряда, подвергшихся воздействию авермектинов. Наука о насекомых. 2015 г.; 22: 203-219.

33. Сабатье Л., Жуанги Э., Достерт С., Захари Д., Димарк Дж.Л., Булет П. и др. Ферокин-2 и -3: две молекулы дрозофилы, связанные с феромонами/белками, связывающими запах, индуцируемыми вирусными и бактериальными инфекциями. Eur J Biol. 2003 г.; 270: 3398-3407.

34. Лю Г.С., Ма Х.М., Се Ю.Н., Сюань Н., Ся Г., Фань ZX и др. Характеристика биотипа, профилирование развития, реакция на инсектициды и связывающие свойства хемосенсорных белков Bemisia tabaci: роль CSP в защите от насекомых. ПЛОС ОДИН 2016; 11: е0154706.

35. Номура А., Кавасаки К., Кубо Т., Натори С. Очистка и локализация р10, нового белка, который увеличивается в регенерирующих нимфальных ногах Periplaneta americana (американский таракан). Int J Dev Biol. 1992 год; 36: 391-398.

36. Джин X, Брандацца А, Наваррини А, Бан Л, Чжан С и др. Экспрессия и иммунолокализация одорант-связывающих и хемосенсорных белков у саранчи. Cell Mol Life Sci. 2005 г.; 62: 1156-1166.

37. Малешка Дж., Форе С., Сен Р., Малешка Р. Фенотипы, индуцированные РНКи, предполагают новую роль хемосенсорного белка CSP5 в развитии эмбрионального покрова у медоносной пчелы (Apis mellifera). Дев. Гены Эвол. 2007 г.; 217: 189-196.

38. Озаки М., Вада-Кацумата А., Фудзикава К., Ивасаки М., Ёкохари Ф., Сатоджи Ю., Нисимура Т., Ямаока Р. Дискриминация муравьев-соседей и не-соседей с помощью хемосенсорной сенсиллы. Science 2005: 311-314.

39. Родригес П.А., Стам Р., Уорбрук Т., Бос Дж.И. Mp10 и Mp42 вида тли Myzus persicae активируют защитные силы растений Nicotiana benthamiana посредством различных действий. Мол Растительный Микроб Взаимодействие. 2014 г.; 27:30-39.

40. Ваннер К.В., Уиллис Л.Г., Тейлманн Д.А., Исман М.Б., Фенг К., Плеттнер Э. Анализ семейства os-d-подобных генов насекомых. J Chem Ecol. 2004 г.; 30: 889-911.

41. Форет С., Ваннер К.В., Малешка Р. Хемосенсорные белки у медоносной пчелы: выводы из аннотированного генома, сравнительный анализ и профилирование экспрессии. Насекомое Биохим Мол Биол. 2007 г.; 37:19-28.

42. Одзаки К., Утогути А., Ямада А., Ёсикава Х. Идентификация и геномная структура генов хемосенсорных белков (CSP) и белков, связывающих запахи (OBP), экспрессируемых в лапках передних конечностей бабочки-парусника Papilio xuthus. Насекомое Биохим Мол Биол. 2008 г.; 38: 969-76.

43. Лю Г.Х., Арно П., Оффманн Б., Писимбон Дж.Ф. Генотипирование и биосенсорные хемосенсорные белки насекомых. Датчики 2017; 17:1801.

44. Мэй Т, Фу ВБ, Ли Б, Он ЗБ, Чен Б. Сравнительная геномика генов хемосенсорных белков (CSP) двадцати двух видов (Diptera: Culicidae): идентификация, характеристика и эволюция. ПЛОС ОДИН 2018; 13: е0190412.

45. Кулмуни Дж., Вурм Ю., Памило П. Сравнительная геномика и гены хемосенсорных белков показывают быструю эволюцию и положительный отбор в специфичных для муравьев дубликатах. Наследственность 2013; 110: 538-547.

46. ​​Пикельни К.В., Хасан Г., Руйер Ф., Росбах М. Члены семейства предполагаемых белков, связывающих запахи, экспрессируются в различных подмножествах обонятельных волосков дрозофилы. Нейрон (1994) 12: 35-49.

47. Маккенна, член парламента, Хекмат-Скафе, Д.С., Гейнс П., Карлсон-младший. Предполагаемые белки, связывающие феромоны дрозофилы, экспрессирующиеся в субрегионе обонятельной системы. J Biol Chem (1994) 269: 16340-16347.

48. Робертсон Х.М., Мартос Р., Сирс Ч.Р., Тодрес Э.З., Уолден К.К., Нарди Дж.Б. Разнообразие белков, связывающих запах, выявлено с помощью проекта метки экспрессированной последовательности на усиках самцов моли Manduca sexta. Насекомое Мол Биол. 1999 год; 8: 501-518.

49. Писимбон Ж.Ф., Рено-Роже С. 2008. Летучие семиохимические соединения, фитозащита и обоняние: молекулярные мишени для комплексной борьбы с вредителями. В: Под редакцией: К. Рено-Роже С., Б. Филжен Б. и Винсент С. (ред.), Биопестициды растительного происхождения, Lavoisier Tech and Doc, Париж, Франция, 2008 г., стр. 383–415.

50. Эйнхорн Э, Имлер Дж.Л. Иммунитет к насекомым; от системной защиты до хемосенсорных органов. В: Писимбон Дж. Ф. (ред.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. том. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019, стр. 205–229.