Jump to content

Ауксин-связывающий белок

Ауксин-связывающий белок
кристаллическая структура ауксинсвязывающего белка 1 в комплексе с 1-нафталинуксусной кислотой
Идентификаторы
Символ Ауксин_BP
Пфам PF02041
Пфам Клан CL0029
ИнтерПро IPR000526
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 1лр5 / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

В молекулярной биологии семейство белков, связывающих ауксин, представляет собой семейство белков, которые связывают растительный гормон ауксин . [ 1 ] Они расположены в просвете эндоплазматической сети (ЭР). Первичная структура этих белков содержит N-концевую гидрофобную лидерную последовательность из 30-40 аминокислот, которая может представлять собой сигнал для транслокации белка в ЭР. [ 2 ] [ 3 ] Зрелый белок содержит около 165 остатков и ряд потенциальных сайтов N-гликозилирования . in vitro Исследования транспорта продемонстрировали котрансляционное гликозилирование. [ 3 ] Удержание в просвете ЭР коррелирует с дополнительным сигналом, расположенным на С-конце, представленным последовательностью - Asp-Glu-Leu, которая, как известно, отвечает за предотвращение секреции белков Lys из просвета ЭР в эукариотических клетках . [ 2 ] [ 3 ]

История ауксин-связывающего белка состояла из обширных исследований, продолжавшихся более 40 лет, и тем не менее, в этом столетии многим исследователям до сих пор неясно, полностью ли знать и понимать окончательную связь белка с ауксином и все их потенциальные функции/роли. Ранние разработки в исследованиях АБФ были сосредоточены на изучении белка в растениях кукурузы, поскольку было обнаружено, что ауксин связывается с АБФ в мембранах колеоптилей кукурузы. [ 4 ] На примере кукурузы ученые смогли охарактеризовать свойства способности АБФ связываться с ауксином и понять, как он взаимодействует с молекулами ауксина посредством биохимических исследований. Важным моментом в истории ABP стал примерно 1985 год, когда белок удалось успешно выделить из кукурузы и генетически клонировать. Это позволило ученым лучше определить важные и уникальные особенности самого белка. Примерно в том же году было также подтверждено и проверено, что АБФ действительно связывается с ауксином, что позже было подтверждено анализом кристаллической структуры АБФ в сочетании с молекулами ауксина. [ 4 ] В какой-то момент истории исследований ABP ученые не были уверены в важности ABP1 для всего растения. Были проведены многочисленные испытания, которые включали сложную задачу регулирования количества АБФ в растениях, однако, несмотря на эти проблемы, были сделаны важные открытия. Путем регулирования уровня АД до высокого уровня в растениях табака было обнаружено, что в растении происходит расширение клеток. Также было обнаружено, что взаимодействие между АБФ и растением табака подтверждает идею о том, что ауксин-связывающий белок участвует в реагирующих на ауксин калиевых токах. Эти конкретные моменты времени и открытия позволили многим лучше обобщить и понять белок, связывающий ауксин, как рецептор ауксина в растениях, а также развивать эту концепцию для дальнейших открытий. [ 4 ]

Описание

[ редактировать ]

Белок, связывающий ауксин ( ABP ), является частью суперсемейства купиновых белков, которые связываются с ауксином, который влияет на ответы ауксина, выступая в качестве рецептора. [ 1 ] АБФ идентифицируются как белки, связанные преимущественно с клетками растений. Все зеленые растения и наземные растения, от мохообразных до покрытосеменных. [ 5 ] [ 6 ] Локализация АД в основном происходит в просвете эндоплазматической сети (ЭР), с небольшим процентом локализации снаружи на клеточной поверхности/плазматической мембране клетки. [ 7 ] [ 8 ] Первичная структура этих белков содержит N-концевую гидрофобную лидерную последовательность из 30-40 аминокислот, потенциально представляющую собой сигнал для транслокации белка в ЭР. [ 2 ] [ 9 ] Зрелый белок содержит около 165 остатков и ряд потенциальных сайтов N-гликозилирования, несущих одну или несколько олигосахаридных цепей, богатых остатками маннозы. [ 10 ] Удержание в просвете ЭР коррелирует с дополнительным сигналом, расположенным на С-конце, представленным последовательностью Lys-Asp-Glu-Leu, которая, как известно, отвечает за предотвращение секреции белков из просвета ЭР в эукариотических клетках. [ 2 ] [ 9 ] Хотя предполагается и теоретически выдвигается теория, что конформационные изменения белка вследствие связывания с ауксином приводят к секреции АБФ на плазматическую мембрану, поскольку последовательность Lys-Asp-Glu-Leu становится маскируемой. Эта секреция и локализация части АБФ на поверхности клетки наводит на мысль о том, почему этот белок способен служить в растительных клетках рецептором для процессов и взаимодействий, связанных с ауксином/неауксином, несмотря на то, что большая часть АБФ находится в ЭР. клетка. [ 10 ] [ 5 ]

Функции и роли

[ редактировать ]
Роль ауксин-связывающего белка в сигнальном пути клеток листа растений.

Известно, что ауксин-связывающий белок играет важную роль в развитии листьев растений с точки зрения роста клеток и структуры листьев. Сверхэкспрессия АБФ в растениях приводит к тому, что листья имеют более крупные клетки, и, наоборот, подавление АБФ приводит к уменьшению размеров клеток, замедлению роста, сильному изгибу и меньшему количеству клеток на поверхности листьев. [ 11 ] Любые мутации в белке могут привести к появлению дефектов в листьях и даже к нарушению передачи сигналов ауксина. В самих листьях ABP вместе с другими белками, такими как ROP и PIN, участвует в сигнальном пути ауксина, который связан с такими процессами, как биосинтез ауксина и вдавливание. Этот путь в целом важен для нормального развития листовых долей. Кроме того, влияние АБФ на развитие листьев также включает взаимодействие с трансмембранными белками. Трансмембранные белки, такие как TMK и SPK1, действуют как рецепторы, обеспечивая передачу сигналов от АБФ к другим клеточным компонентам, что в конечном итоге влияет на поток ауксина, структуру листьев и рост листьев. [ 11 ] [ 12 ]

Ауксин-связывающий белок также играет важную роль в развитии корней растений. Снижение АД в растениях может значительно замедлить скорость роста корней, уменьшить размер меристемы (центра роста корня) и создать проблемы с корнями, такие как более высокий наклон корней и дефекты тропизма. Внутри корней ABP в основном влияет на пути, в которых участвуют такие гены, как RBP и PLT. [ 11 ] Известно, что такие пути с участием этих генов регулируют деление клеток во время развития корня и поддерживают стволовые клетки корня. АБФ в корнях, в отличие от листьев, не имеет прямого взаимодействия с трансмембранными белками. Вместо этого SPK1 взаимодействует с неактивной ROP, влияя на процессы, которые включают стабилизацию актина и эндоцитоз в корнях. [ 11 ]

На уровне транскрипции ауксин-связывающий белок важен для экспрессии генов в растениях. Если белок инактивирован, он влияет на экспрессию/транскрипцию специфических генов, называемых Aux/IAA, которые управляются системой SCFTIR1/AFB, которая является критическим путем передачи сигналов растительных гормонов. Более того, ABP действует как отрицательный регулятор, позволяя Aux/IAA быть более стабильными и подавлять любые необычные эффекты, которые может вызвать система SCFTIR1/AFB. Это подавление и стабилизация могут влиять на то, как растения реагируют на ауксин, оказывая различное воздействие на корни и побеги растений. [ 11 ] [ 13 ]

  1. ^ Jump up to: а б Ву Э.Дж., Маршалл Дж., Баули Дж., Чен Дж.Г., Венис М., Нэпьер Р.М., Пикерсгилл Р.В. (июнь 2002 г.). «Кристаллическая структура ауксинсвязывающего белка 1 в комплексе с ауксином» . Журнал ЭМБО . 21 (12): 2877–2885. дои : 10.1093/emboj/cdf291 . ПМК   126050 . ПМИД   12065401 .
  2. ^ Jump up to: а б с д Гессе Т., Фельдвиш Дж., Балшуземанн Д., Баув Г., Пуйпе М., Вандекеркхове Дж. и др. (сентябрь 1989 г.). «Молекулярное клонирование и структурный анализ гена Zea mays (L.), кодирующего предполагаемый рецептор растительного гормона ауксина» . Журнал ЭМБО . 8 (9): 2453–2461. дои : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08380.x . ПМК   401229 . ПМИД   2555179 .
  3. ^ Jump up to: а б с Пальме К., Гессен Т., Кампос Н., Гарберс К., Янофски М.Ф., Шелл Дж. (февраль 1992 г.). «Молекулярный анализ гена ауксинсвязывающего белка, расположенного на хромосоме 4 арабидопсиса» . Растительная клетка . 4 (2): 193–201. дои : 10.1105/tpc.4.2.193 . ПМК   160120 . ПМИД   1321684 .
  4. ^ Jump up to: а б с Зауэр М., Кляйне-Вен Дж. (июнь 2011 г.). «АУКСИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК1: аутсайдер» . Растительная клетка . 23 (6): 2033–2043. дои : 10.1105/tpc.111.087064 . ПМК   3160040 . ПМИД   21719690 .
  5. ^ Jump up to: а б Чен Дж, Ян Цзи (июнь 2014 г.). «Новая сенсорная система ауксина ABP1-TMK контролирует расширение межпальцевых клеток, опосредованное ROP GTPase, у Arabidopsis» . Малые ГТФазы . 5 : е29711. дои : 10.4161/sgtp.29711 . ПМК   4205127 . ПМИД   24978644 .
  6. ^ Тромас А., Папонов И., Перро-Рехенманн С. (август 2010 г.). «АУКСИН-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК 1: функциональные и эволюционные аспекты». Тенденции в науке о растениях . 15 (8): 436–446. Бибкод : 2010TPS....15..436T . doi : 10.1016/j.tplants.2010.05.001 . ПМИД   20605513 .
  7. ^ Ши Дж. Х., Ян З. Б. (июль 2011 г.). «Является ли ABP1 рецептором ауксина?» . Молекулярный завод . 4 (4): 635–640. дои : 10.1093/mp/ssr050 . ПМК   3146738 . ПМИД   21715649 .
  8. ^ Фоскет Д.Э. (1 января 1994 г.). «7 - Деление клеток, полярность и рост в развитии растений». В Фоскет Д.Е. (ред.). Рост и развитие растений . Бостон: Академическая пресса. стр. 341–393. дои : 10.1016/b978-0-12-262430-8.50011-5 . ISBN  978-0-12-262430-8 .
  9. ^ Jump up to: а б Пальме К., Гессен Т., Кампос Н., Гарберс К., Янофски М.Ф., Шелл Дж. (февраль 1992 г.). «Молекулярный анализ гена ауксинсвязывающего белка, расположенного на хромосоме 4 арабидопсиса» . Растительная клетка . 4 (2): 193–201. дои : 10.1105/tpc.4.2.193 . ПМК   160120 . ПМИД   1321684 .
  10. ^ Jump up to: а б Шривастава Л.М. (1 января 2002 г.). «Глава 22 - Восприятие и передача сигнала ауксина». В Шриваставе Л.М. (ред.). Рост и развитие растений . Сан-Диего: Академическая пресса. стр. 547–568. дои : 10.1016/b978-012660570-9/50165-9 . ISBN  978-0-12-660570-9 .
  11. ^ Jump up to: а б с д и Фэн М., Ким Дж.Ю. (октябрь 2015 г.). «Возвращаясь к передаче сигналов апопластного ауксина, опосредованной АУКСИН-СВЯЗЫВАЮЩИМ БЕЛКОМ 1» . Молекулы и клетки . 38 (10): 829–835. doi : 10.14348/molcells.2015.0205 . ПМК   4625063 . ПМИД   26467289 .
  12. ^ Пан Икс, Чен Дж, Ян Цзи (декабрь 2015 г.). «Ауксиновая регуляция полярности клеток у растений» . Современное мнение в области биологии растений . Клеточная биология. 28 : 144–153. Бибкод : 2015COPB...28..144P . дои : 10.1016/j.pbi.2015.10.009 . ПМЦ   7513928 . ПМИД   26599954 .
  13. ^ Мохаммад Дезфулиан, Эспанта Джалили, Дон Карл А. Роберто, Бритни Л. Мосс, Керри Ху, Дженнифер Л. Немхаузер и Уильям Л. Кросби. (2017). «Олигомеризация SCFTIR1 необходима для деградации Aux/IAA и передачи сигналов ауксина у Arabidopsis» . ПЛОС Генетика . 12 (9): e1006301. дои : 10.1371/journal.pgen.1006301 . ПМК   5019376 . ПМИД   27618443 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000526.
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 881a9ae42162f71345712a5f7dfb88f8__1715530320
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/88/f8/881a9ae42162f71345712a5f7dfb88f8.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Auxin binding protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)