Аденозинтиаминтрифосфат

Аденозинтиаминтрифосфат
Имена
	Систематическое название ИЮПАК (2 2 Р , 2 3 Р , 2 4 С ,2 5 Р )-1 6 ,13 4 -Диамино-2 3 ,2 4 ,5,7,9-пентагидрокси-13 4 ,15 2 -диметил-5,7,9-триоксо-4,6,8,10-тетраокса-5λ 5 ,7 мин 5 ,9 мин 5 -трифосфа-13 3 л 5 -1(9)-пурина-15(5)-пиримидина-13(5,3)-[1,3]тиазола-2(2,5)-оксоланапентадекафан-13 3 -илий
	Другие имена П 1 , П 3 -(Аденозин-5'-тиамин)трифосфат
Идентификаторы
Номер CAS	30632-11-2 (хлорид) ;
3D model ( JSmol )	Интерактивное изображение ; Интерактивное изображение ;
КЭБ	ЧЕБИ:71394 ;
ХимическийПаук	13082023 ;
МеШ	аденозин+тиамин+трифосфат
ПабХим CID	15938962 ;
НЕКОТОРЫЙ	9FE2NX8HJW ;
Панель управления CompTox ( EPA )	DTXSID40579927 ;
	показывать ИнЧИ
	показывать УЛЫБКИ
Характеристики
Химическая формула	С 22 Ч 31 Н 9 О 13 П 3 С
Молярная масса	754.52 g·mol −1
	Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). проверить ( что такое ?) Ссылки на инфобоксы

Аденозинтиаминтрифосфат ( АТТФ ), или тиаминилированный аденозинтрифосфат собой природный тиамин- адениннуклеотид , представляет . ^{[ 1 ]} Он был обнаружен в Escherichia coli , где при углеродном голодании на его долю может приходиться до 15–20% общего количества тиамина. АТТФ также существует в эукариотических организмах, таких как дрожжи, корни высших растений и ткани животных, хотя и в гораздо меньшей концентрации. Было обнаружено, что в небольших количествах он существует в мышцах, сердце, мозге, почках и печени мышей. ^{[ 2 ]}

В E. coli АТТФ синтезируется из тиаминдифосфата (ТДФ) в соответствии со следующей реакцией, катализируемой тиаминдифосфатаденилаттрансферазой : ^{[ 3 ]}

ТДФ + АТФ (АДФ) ↔ АТТФ + ПП _i (P _i )

Структура и функции

Молекула состоит из тиамина и аденозина, соединенных фосфатными группами. По структуре он похож на НАД+. Функция AThTP в настоящее время неизвестна, но было показано, что он ингибирует активность PARP-1. ^{[ 2 ]}

Ссылки

^ Беттендорф Л., Вирцфельд Б., Макарчиков А.Ф. и др. (2007). «Открытие природного тиамин-аденинового нуклеотида». Нат. хим. Биол . 3 (4): 211–2. дои : 10.1038/nchembio867 . HDL : 2268/518 . ПМИД 17334376 . S2CID 28498198 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Танака Т., Ямамото Д., Сато Т., Танака С., Усуи К., Манабе М., Аоки Ю., Ивасима Ю., Сайто Ю., Мино Ю., Дегучи Х. (2011). «Аденозинтиаминтрифосфат (АТТФ) ингибирует активность поли(АДФ-рибозы) полимеразы-1 (PARP-1)» . J Nutr Sci Витаминол (Токио) . 57 (2): 192–6. дои : 10.3177/jnsv.57.192 . ПМИД 21697640 .
^ Макарчиков А.Ф., Бранс А., Беттендорф Л. (2007). «Тиаминдифосфатаденилаттрансфераза из E. coli: функциональная характеристика фермента, синтезирующего аденозинтиаминтрифосфат» . БМК Биохим . 8:17 . дои : 10.1186/1471-2091-8-17 . ЧВК 1976097 . ПМИД 17705845 .

Внешние ссылки

«Первые витамины» . Природа . 446 (7132): 112–113. 2007. doi : 10.1038/446112a .
Джордан Ф (2007). «Перекрестные пути аденозинтрифосфата и тиамина». Нат. хим. Биол . 3 (4): 202–3. дои : 10.1038/nchembio0407-202 . ПМИД 17372602 .

[1] Беттендорф Л., Вирцфельд Б., Макарчиков А.Ф. и др. (2007). «Открытие природного тиамин-аденинового нуклеотида». Нат. хим. Биол . 3 (4): 211–2. дои : 10.1038/nchembio867 . HDL : 2268/518 . ПМИД 17334376 . S2CID 28498198 .

[Tanaka_2011-2] Перейти обратно: ^а ^б Танака Т., Ямамото Д., Сато Т., Танака С., Усуи К., Манабе М., Аоки Ю., Ивасима Ю., Сайто Ю., Мино Ю., Дегучи Х. (2011). «Аденозинтиаминтрифосфат (АТТФ) ингибирует активность поли(АДФ-рибозы) полимеразы-1 (PARP-1)» . J Nutr Sci Витаминол (Токио) . 57 (2): 192–6. дои : 10.3177/jnsv.57.192 . ПМИД 21697640 .

[3] Макарчиков А.Ф., Бранс А., Беттендорф Л. (2007). «Тиаминдифосфатаденилаттрансфераза из E. coli: функциональная характеристика фермента, синтезирующего аденозинтиаминтрифосфат» . БМК Биохим . 8:17 . дои : 10.1186/1471-2091-8-17 . ЧВК 1976097 . ПМИД 17705845 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]