Белки, гомологичные Ena/Vasp
Белки, гомологичные Ena/Vasp | |
---|---|
![]() Доменная организация белков EVH | |
Идентификаторы | |
Символ | ВАСП/ЭВЛ |
ИнтерПро | ИПР017354 |
Домен тетрамеризации VASP | |||
---|---|---|---|
![]() Домен тетрамеризации васпа человека L352M | |||
Идентификаторы | |||
Символ | ВАСП_тетра | ||
Пфам | PF08776 | ||
ИнтерПро | ИПР014885 | ||
|
Белки, гомологичные ENA/VASP , или белки EVH , представляют собой семейство близкородственных белков, участвующих в подвижности клеток у позвоночных и беспозвоночных животных. Белки EVH представляют собой модульные белки, которые участвуют в полимеризации актина , а также во взаимодействии с другими белками. Внутри клетки белки ENA/VASP обнаруживаются на переднем крае ламеллиподий и на кончиках филоподий . [ 1 ] ENA, член-основатель семейства, был обнаружен в ходе плодовых мух генетического скрининга на предмет мутаций , которые действуют как доминантные супрессоры AB нерецепторной тирозинкиназы . У беспозвоночных животных есть один гомолог Ena, тогда как у млекопитающих их три: Mena , VASP и Evl .
Белки ENA/VASP способствуют пространственно регулируемой полимеризации актина, необходимой для эффективного хемотаксиса в ответ на привлекательные и отталкивающие сигналы. Мыши, у которых отсутствуют функциональные копии всех трех членов семейства, демонстрируют плейотропные фенотипы, включая экзэнцефалию , отеки , нарушения образования нейритов и эмбриональную летальность.
Субдомен EVH — это домен EVH1 .
ВАСП
[ редактировать ]Вазодилататор-стимулируемый фосфопротеин (VASP), 45 остатков длиной тетрамеризации белковый домен , который регулирует динамику актина в цитоскелете . Это жизненно важно для таких процессов, как адгезия клеток и миграция клеток . [ 2 ]
Функция
[ редактировать ]Белки Ena/VASP представляют собой актинового цитоскелета регуляторные белки . Белки Ena/VASP часто обнаруживаются в динамических актиновых структурах, таких как филоподии и ламеллиподии , но точная функция их формирования является спорной. Белки Ena/VASP остаются процессивно связанными с растущими зазубренными (+) концами актиновых нитей. Они способствуют удлинению актиновых филаментов как за счет доставки мономерного актина к зазубренным (+) концам, так и за счет защиты этих концов от белка, кэпирующего F-актин . [ 3 ] [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Домен тетрамеризации имеет правостороннюю альфа- спиральную спиральную структуру. [ 5 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Медведь и Гертлер; Гертлер, ФБ (2009). «Эна/ВАСП: к разрешению спора с колючей стороны» . J Cell Sci . 122 (Часть 12): 1947–53. дои : 10.1242/jcs.038125 . ПМЦ 2723151 . ПМИД 19494122 .
- ^ Ву, Йиди; Ганст, Сьюзен Дж. (1 мая 2015 г.). «Стимулируемый сосудами фосфопротеин (VASP) регулирует полимеризацию и сокращение актина в гладких мышцах дыхательных путей с помощью винкулин-зависимого механизма» . Журнал биологической химии . 290 (18): 11403–11416. дои : 10.1074/jbc.M115.645788 . ПМЦ 4416845 . ПМИД 25759389 .
- ^ Брейтспрехер Д., Кизеветтер А.К., Линкнер Дж., Урбанке С., Реш Г.П., Смолл СП, Фэйкс Дж. (2008). «Кластеризация VASP активно стимулирует процессивное удлинение актиновых филаментов, опосредованное доменом WH2» . ЭМБО Дж . 27 (22): 2943–54. дои : 10.1038/emboj.2008.211 . ПМК 2585163 . ПМИД 18923426 .
- ^ Джонатан Д. Винкельман, Коллин Дж. Билансия, Марк Пайфер, Дэвид Р. Ковар (2014). «Ena/VASP Enabled — это высокопроцессивная актиновая полимераза, предназначенная для самосборки параллельных сетей F-актина с фасцином» . ПНАС . 111 (11): 4121–4126. Бибкод : 2014PNAS..111.4121W . дои : 10.1073/pnas.1322093111 . ПМЦ 3964058 . ПМИД 24591594 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Кюнель К., Ярхау Т., Вольф Е., Шлихтинг И., Вальтер У., Виттингхофер А., Стрелков С.В. (декабрь 2004 г.). «Домен тетрамеризации VASP представляет собой правозакрученную спираль, основанную на повторе из 15 остатков» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (49): 17027–32. Бибкод : 2004PNAS..10117027K . дои : 10.1073/pnas.0403069101 . ПМК 535362 . ПМИД 15569942 .