Пектиназа
| Эндополигалактуроназа I | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | pgaI | ||
| ЮниПрот | P26213 | ||
| Другие данные | |||
| Номер ЕС | 3.2.1.15 | ||
| |||
Пектиназы — это группа ферментов , которые расщепляют пектин — полисахарид , содержащийся в стенках клеток растений , посредством реакций гидролиза, трансэтерификации и деэтерификации. [ 1 ] [ 2 ] Обычно называемые пектиновыми ферментами, они включают пектолиазу , пектозим и полигалактуроназу , одни из наиболее изученных и широко используемых [ нужна ссылка ] коммерческие пектиназы. Это полезно, потому что пектин представляет собой желеобразную матрицу, которая помогает склеивать растительные клетки и в которую встроены другие компоненты клеточной стенки, такие как фибриллы целлюлозы. Поэтому ферменты пектиназы обычно используются в процессах, связанных с разложением растительных материалов, таких как ускорение экстракции фруктового сока из фруктов , включая яблоки и сапоту . Пектиназы также используются в производстве вина с 1960-х годов. [ 3 ] Функция пектиназы в пивоварении двоякая: во-первых, она помогает расщеплять растительный (обычно фруктовый) материал и, таким образом, помогает извлекать ароматические вещества из затора. Во-вторых, наличие пектина в готовом вине вызывает помутнение или легкую мутность. Пектиназа используется для расщепления этого вещества и очистки вина.
Пектиназы можно экстрагировать из грибов, таких как Aspergillus niger . Гриб производит эти ферменты для разрушения средней пластинки растения, чтобы он мог извлекать питательные вещества из тканей растения и вставлять грибковые гифы . Если пектиназу кипятить, она денатурируется (разворачивается), что затрудняет соединение с пектином в активном центре и позволяет производить столько же сока.
Пектиназа в природе
[ редактировать ]Используемые сегодня ферменты пектиназы естественным образом производятся грибами и дрожжами (50%), насекомыми, бактериями и микробами (35%) и различными растениями (15%). [ 4 ] но не может быть синтезирован клетками животных или человека. [ 5 ] У растений ферменты пектиназы гидролизуют пектин, содержащийся в клеточной стенке, что позволяет осуществить новый рост и изменения. Подобно своей роли в растениях, пектиназы расщепляют пектин на стадии развития грибов.
Характеристики
[ редактировать ]Ферменты пектиназы классифицируются в зависимости от того, как протекает их ферментативная реакция с различными пектиновыми веществами (путем трансэлиминирования или гидролиза), предпочтительного субстрата (пектин, пектиновая кислота или олиго-н-галактуронат) и того, является ли происходящее расщепление случайным или концевым. [ 5 ] [ 6 ]
Путь реакции
[ редактировать ]Пектиназы деполимеризуют пектин посредством реакций гидролиза , трансэлиминирования и деэтерификации, разрушая сложноэфирную связь, которая удерживает вместе карбоксильные и метильные группы в пектинах. [ 5 ]
Эндополигалактуроназа протекает по следующему пути: [ 7 ]
1,4-альфа-D-галактуронозил)n+m + H2O = (1,4-альфа-D-галактуронозил)n + (1,4-альфа-D-галактуронозил)m
Кристаллические структуры
[ редактировать ]Все ферментные структуры пектиназы включают в себя правосторонний цилиндр призматической формы, состоящий из семи-девяти параллельных β-спиралей. Три параллельные β-спирали, которые создают форму призмы, называются PB1, PB2 и PB3, при этом PB1 и PB2 создают антипараллельную β, а PB3 располагается перпендикулярно PB2. Все сайты связывания субстратов различных эстераз, гидролаз и лиаз расположены во внешней щели центральной параллельной структуры β-спирали между выступающими петлями на структуре и PB1. [ 8 ]
Оптимальная среда
[ редактировать ]Как и все ферменты , пектиназы имеют оптимальную температуру и pH , при которых они наиболее активны. Например, коммерческая пектиназа обычно активируется при температуре от 45 до 55 °C и хорошо работает при pH от 3,0 до 6,5. [ 9 ]
Промышленное использование
[ редактировать ]Ферменты пектиназы играют различную роль как в производстве фруктовых соков, так и в виноделии. Они используются для осветления фруктовых соков, а также ускоряют экстракцию фруктового сока за счет ферментативного разжижения фруктовой мякоти. Кроме того, ферменты пектиназы способствуют образованию мясистых продуктов при производстве фруктовых соков. Ферменты пектиназы используются для извлечения сока из пюре . Это происходит, когда фермент пектиназа расщепляет пектин-субстрат и выделяется сок. Фермент пектиназа снижает энергию активации, необходимую для производства сока, и катализирует реакцию.
Пектиназы полезны в винодельческой промышленности, поскольку они экстрагируют антоцианы из фруктов, эффективно усиливая окраску вина. [ 10 ] Пектиназу также можно использовать для извлечения соков из клеточных стенок клеток растений.
Пектиназы также используются для вымачивания в текстильной промышленности. [ 11 ] Добавление хелатирующих агентов или предварительная обработка растительного сырья кислотой усиливают действие фермента.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сакаи Т., Сакамото Т., Халлаерт Дж., Вандамм Э.Дж. (1993). «Пектин, пектиназа и протопектиназа: производство, свойства и применение». Достижения прикладной микробиологии . 39 : 213–94. дои : 10.1016/s0065-2164(08)70597-5 . ПМИД 8213306 .
- ^ Сингх, Рам Саруп; Сингх, Таранджит; Панди, Ашок (01 января 2019 г.), Сингх, Рам Саруп; Сингхания, Рита Рани; Пандей, Ашок; Ларрош, Кристиан (ред.), «Глава 1 — Микробные ферменты — обзор» , Достижения в области ферментных технологий , биомасса, биотопливо, биохимикаты, Elsevier, стр. 1–40, ISBN 978-0-444-64114-4 , получено 20 октября 2021 г.
- ^ «Пектиназа» . Фермент Индия . Архивировано из оригинала 26 марта 2010 года . Проверено 26 марта 2010 г.
- ^ Мелтон, Лоуренс (2019). Энциклопедия пищевой химии (Том 2-е изд.). Эльзевир. п. 271.
- ^ Перейти обратно: а б с Саранадж, П; Найду, Массачусетс (2014). «Микробные пектиназы: обзор» . Исследовательские ворота .
- ^ Сакаи Т., Сакамото Т., Халлаерт Дж., Вандамм Э.Дж. (1993). «Пектин, пектиназа и протопектиназа: производство, свойства и применение». Достижения прикладной микробиологии . 39 : 213–94. дои : 10.1016/s0065-2164(08)70597-5 . ПМИД 8213306 .
- ^ «БРЕНДА - Информация о EC 3.2.1.15 - эндополигалактуроназа» . Бренда-энзимы.org . Проверено 20 октября 2021 г.
- ^ Гуммади, Сатьянараяна Н.; Манодж, Н.; Кумар, Д. Сунил (2007), Полайна, июль; МакКейб, Эндрю П. (ред.), «Структурные и биохимические свойства пектиназ» , Промышленные ферменты: структура, функции и применение , Дордрехт: Springer, Нидерланды, стр. 1-11. 99–115, номер домена : 10.1007/1-4020-5377-0_7 , ISBN. 978-1-4020-5377-1 , получено 20 октября 2021 г.
- ^ «Пектиназа» . Фермент Индия . Архивировано из оригинала 26 марта 2010 года . Проверено 26 марта 2010 г.
- ^ Саранадж, П; Найду, Массачусетс (2014). «Микробные пектиназы: обзор» . Исследовательские ворота .
- ^ Ребелло, Шаррел; Анджу, Мохандас; Аниш, Эмбалил Матачан; Синдху, Равендран; Бинод, Парамешваран; Панди, Ашок (13 июля 2017 г.). «Последние достижения в производстве и применении микробных пектиназ: обзор» (PDF) . Обзоры по наукам об окружающей среде и био/технологиям . 16 (3): 381–394. дои : 10.1007/s11157-017-9437-y . S2CID 90607593 .