✖


Jump to content

Маленький маф

Add links

Маленькие белки мавей (мускаапонеротическая фибросаркома) являются основной областью транскрипционной транскрипционной факторы типа лейцина, которые могут связываться с ДНК и регулировать регуляцию генов. [ 1 ] [ 2 ] Есть три маленьких маф -белка (SMAF), а именно MAFF , MAFG и MAFK , у позвоночных. [ 3 ] Одобренные генами генов Хьюго (HGNC) имена генов MAFF , , MAFG и MAFK являются «V-MAF Avian Misculoaponeurotic Fibrosarcom Ancogene Homolog F, G и K» соответственно.

Через структуры лейциновой молнии, SMAFS сами образуют гомодимеры [ 2 ] и гетеродимеры с другими специфическими факторами транскрипции BZIP, такие как транскрипционные факторы ЧПУ (CAP 'N' воротник) [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] и семьи Бах. [ 8 ] Поскольку белки ЧПУ и баха не могут сами связываться с ДНК, SMAF являются незаменимыми партнерами CNC и BACH Factors транскрипционных факторов. Благодаря взаимодействию с этими факторами транскрипции SMAFS активно участвует в активации или репрессии транскрипции в зависимости от природы гетеродимерных партнеров.

Подтипы

[ редактировать ]

Следующие гены кодируют небольшие белки MAF

  • Мафф (Человек), Мафф (мышь), Мафт переименован в Маффа (рыбок данио)
  • MAFG (человек), мафг (мышь), мафг (рыбок данио)
  • Мафк (человек), мафк (мышь), мафк (рыбок данио)

История и открытие

[ редактировать ]
Рис.1. Структуры белков семейства MAF.

Белки SMAF были идентифицированы как члены транскрипционных факторов семейства MAF. [ 2 ] Семейство MAF разделено на две подсемейства, следующим образом: большая подсемейство MAF (C-MAF, MAFA, MAFB и NRL); и небольшая подсемейство MAF (MAFF, MAFG и MAFK) (рис. 1). Первым членом семейства MAF является C-MAF , который был клонирован как клеточный аналог онкогена V-MAF, изолированного от птичьего оформления фибросаркомы. [ 9 ] Гены MAFF, MAFG и MAFK были позже изолированы. [ 1 ] [ 2 ] Поскольку MAFF, MAFG и MAFK являются хорошо сохраненными белками из 18 кДа, в которых отсутствует домен активации транскрипции, они классифицируются в небольшой подсемейство MAF, которая структурно и функционально отличается от большого подсемейства MAF. [ 1 ]

Структура и регуляция генов

[ редактировать ]

Три гена SMAF широко экспрессируются в различных типах клеток и тканях при дифференциальной регуляции транскрипции. [ 10 ] [ 11 ] У мышей каждый ген SMAF питает несколько первых экзонов, которые частично способствуют их тканевой специфической или стимула-специфической паттернах экспрессии. [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] Человеческий MAFF индуцируется провоспалительными цитокинами. [ 15 ] мыши Ген MAFG индуцируется окислительными стрессами (например, активные формы кислорода и электрофильные соединения) или наличием желчных кислот. [ 14 ] [ 16 ] мыши Ген MAFK находится под регуляцией факторов GATA ( GATA-1 и GATA-2 в гемопоэтических тканях; и GATA-4 и GATA-6 в тканях сердца). [ 17 ]

Белковая структура

[ редактировать ]
Рис. 2. Выравнивание аминокислотных последовательностей человеческих SMAFS.

Все члены семейства MAF, включая SMAFS, имеют структуру BZIP, которая состоит из основной области связывания ДНК и структуры лейциновой молнии для образования димера (рис. 2). Основная область каждого белка семейства MAF содержит остаток тирозина, который имеет решающее значение для уникальных ДНК-связывающих мод этих белков (см. Ниже для деталей). [ 18 ] Кроме того, каждый белок семейства MAF обладает расширенной гомологической областью (EHR), которая способствует стабильному связыванию ДНК. [ 19 ] [ 20 ] C-концевая область SMAF включает в себя область, необходимую для ее надлежащей субнадерной локализации. [ 21 ] Две модификации были зарегистрированы для MAFG: Sumoylation через мотив сумоилирования в N-концевой области; [ 22 ] Фосфорилирование через сайт фосфорилирования ERK в С-концевой области. [ 23 ]

Функция

[ редактировать ]

Белки SMAF образуют гомодимеры сами по себе и гетеродимерами с двумя другими семействами транскрипционных факторов, а именно белков CNC (CAP 'N' воротника) (P45 NF-E2 ( NFE2 ), NRF1 ( NFE2L1 , NRF3 (NFE2L3, NF2L2 и NRF3 (NFE2L3 , NF2L2 ), NRF2 ( NFE2L2 ) и NRF3 (NFE2L3), NRF2 (NFE2L2) и NRF3 (NFE2L3, NRF2 (NFE2L2) и NRF3 ( NFE2L3) и NRF3 (NFE2L3), NRF3 (NFE2L3), NRF3 (NFE2L3), NRF3 (NFE2L3, NF-2 ) - не путать с ядерными респираторными факторами) [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] и белки BACH ( Bach1 и Bach2 ). [ 8 ] Поскольку эти белки не могут связывать ДНК сами по себе, белки SMAF являются незаменимыми молекулами партнеров факторов транскрипции ЧПУ и баха.

Рис.3 Связывающие мотивы, расположенные с помощью ЧПУ/BACH и SMAFS.

Гомодимеры SMAF связываются с палиндромической последовательности ДНК, называемой элементом распознавания MAF (MARE: T GC TGACTCA GC A) и связанные с ним последовательности. [ 2 ] Структурный анализ показал, что основная область фактора MAF распознает фланкирующие последовательности GC. [ 20 ] Напротив, гетеродимеры CNC-SMAF ​​или BACH-SMAF ​​преимущественно связываются с последовательностями ДНК (RTGA (C/G) NNN GC : R = A или G), которые немного отличаются от MARE (Fig. 3). [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] Последние последовательности ДНК были распознаны как элементы антиоксидантного/электрофильного отклика [ 27 ] [ 28 ] или NF-E2-связывающие мотивы, [ 29 ] [ 30 ] с которым NRF2-SMAF ​​гетеродимеры и гетеродимеры P45 NF-E2-SMAF ​​связываются соответственно. Было предложено, чтобы последние последовательности классифицировались как элементы связывания с ЧПУ (CSMBE). [ 26 ]

Также сообщалось, что SMAFS образуют гетеродимеры с другими факторами транскрипции BZIP, такими как C-Jun и C-FOS. [ 31 ] Однако биологическое значение этих гетеродимеров остается неизвестным.

SMAF -гомодимер

[ редактировать ]

Поскольку SMAF не имеют каких -либо канонических доменов активации транскрипции, гомодимер SMAF действует как негативный регулятор. Известно, что сверхэкспрессия MAFG ингибирует формирование потока, которое, как считается, отражает процесс выработки тромбоцитов. [ 32 ] Sumoylation требуется для гомодимер MAFG, опосредованной транскрипционной репрессией. [ 22 ]

P45 NF-E2-SMAF ​​Гетеродимер

[ редактировать ]

Гетеродимеры P45 NF-E2-SMAF ​​имеют решающее значение для производства тромбоцитов. Исследования нокаутных мышей показали, что мыши нокаутов MAFG демонстрируют мягкую тромбоцитопению, [ 33 ] Принимая во внимание, что у мышей с двойным мутантом MAFG и MAFK демонстрируются тяжелая тромбоцитопения. [ 34 ] Аналогичные результаты также наблюдались у мышей с нокаутированием P45 NF-E2. [ 35 ] Гетеродимер P45 NF-E2-SMAF ​​регулирует гены, ответственные за производство и функцию тромбоцитов. [ 36 ]

NRF1-SMAF ​​Гетеродимер

[ редактировать ]

Гетеродимеры NRF1-SMAF ​​имеют решающее значение для нейронального гомеостаза. Исследования нокаутных мышей показали, что мыши нокаутов MAFG демонстрируют легкую атаксию. [ 33 ] MAFG и MAFK Мыши мутантов ( MAFG −/− :: mafk +/− ) показать более тяжелую атаксию с прогрессирующей дегенерацией нейронов. [ 37 ] Аналогичные результаты также наблюдались у NRF1 Центральных нервных нокаутированных мышей. [ 38 ] [ 39 ] Гетеродимеры NRF1-SMAF ​​регулируют гены, ответственные за протеасомные гены и гены метаболизма. [ 40 ]

NRF2-SMAF ​​Гетеродимер

[ редактировать ]

Гетеродимеры NRF2-SMAF ​​имеют решающее значение для реакции окислительного и электрофильного напряжения. NRF2 известен как главный регулятор антиоксидантных и ксенобиотических метаболизирующих генов ферментов. [ 6 ] Индукция этих цитопротекторных генов нарушена у мышей, нокаутированных по NRF2. [ 6 ] В то время как MAFG, MAFK и MAFF Triple Knockout мыши умирают на эмбриональной стадии, культивируемые клетки, полученные из эмбриона с тройным нокаутом, не могут индуцировать NRF2-зависимые цитопротекторные гены в ответ на стимулы. [ 41 ]

BACH1-SMAF ​​Гетеродимер

[ редактировать ]

Гетеродимер BACH1-SMAF ​​имеет решающее значение для метаболизма гема. Исследования нокаутирования мышей показали, что экспрессия гена гемоксигеназы-1 активируется у мышей, нокаутированных по нокаутам BACH1. [ 42 ] Аналогичные результаты также наблюдались у мышей с двойным мутантом MAFG и MAFK ( MAFG −/− :: mafk +/− ). [ 37 ] Эти данные показывают, что гетеродимер BACH1-SMAF ​​негативно регулирует гем-оксигеназу-1.

BACH2-SMAF ​​Гетеродимер

[ редактировать ]

Гетеродимеры BACH2-SMAF ​​имеют решающее значение для дифференциации В-клеток. [ 43 ] Исследования мышей, нокаутированных на BACH2, продемонстрировали, что BACH2 необходим для переключения класса и соматической гиперматации генов иммуноглобулина. [ 44 ] Однако эти фенотипы не были изучены у мышей, нокаутированных по SMAF.

Функция SMAF с составными или неизвестными партнерами

[ редактировать ]

MAFG и MAFK Double Mutant Mice ( MAFG −/− :: mafk +/− ) иметь катаракту. [ 45 ] Тем не менее, взаимодействие партнеров (ы) с ЧПУ с SMAFS в этом контексте остается неопределенным. MAFG, MAFK и MAFF Triple Knockout Mice умирают во время эмбриогенеза, демонстрируя, что SMAF являются незаменимыми для эмбрионального развития. [ 46 ] Потому что мыши двойных мутантов NRF1 и NRF2 также умирают во время эмбриогенеза, [ 47 ] Потеря функции как NRF1-SMAF, так и NRF2-SMAF ​​может способствовать летальности.

Стол. Фенотипы маленьких маф -одиночных и составных мышей -мутантов
Генотип Фенотип
Маффе Маф Мафк
−/− Нет очевидного фенотипа в лабораторных условиях [ 11 ]
−/− Мягкая моторная атаксия, мягкая тромбоцитопения [ 33 ]
−/− Нет очевидного фенотипа в лабораторных условиях [ 33 ]
−/− +/− Тяжелая моторная атаксия, прогрессирующая дегенерация нейронов, тяжелая тромбоцитопения и катаракта [ 37 ] [ 45 ]
−/− −/− Более тяжелые нейрональные фенотипы и перинатальные летальные [ 34 ]
−/− +/− −/− Нет сильной аномалии (фертильная) [ 46 ]
−/− −/− −/− Задержка роста, гипоплазия печени плода и летальная в течение дня эмбриона, 13,5 [ 46 ]
+/- ( гетерозигота ),-/-( гомозигота ), пустой (дикий тип)

Ассоциация болезней

[ редактировать ]

Предполагается, что SMAFS участвуют в различных заболеваниях в качестве гетеродимерных партнеров белков ЧПУ и баха. Потому что гетеродимеры NRF2-SMAF ​​регулируют батарею антиоксидантных и ксенобиотических метаболизирующих ферментов, [ 6 ] [ 41 ] Ожидается, что нарушение функции SMAFS сделает клетки уязвимыми для различных стрессов и увеличит риск различных заболеваний, таких как рак. SNP, связанные с началом рака, были зарегистрированы в MAFF и MAFG . генах [ 48 ] [ 49 ] Кроме того, известно, что NRF2 имеет решающее значение для противовоспалительных ответов. [ 50 ] [ 51 ] Таким образом, ожидается, что недостатки SMAF приведут к длительному воспалению, которое может вызывать заболевания, такие как нейродегенерация и атеросклероз.

И наоборот, SMAFS также, по -видимому, способствует злокачественной опухоле рака. Некоторые раковые заболевания содержат соматические мутации в NRF2 (NFE2L2) или KEAP1 , которые вызывают конститутивную активацию NRF2 и способствуют пролиферации клеток. [ 52 ] Также сообщалось, что гетеродимер BACH1-MAFG вносит свой вклад в злокачественные новообразования рака за счет подавления генов супрессоров опухолей. [ 23 ] Таким образом, как партнеры NRF2 и BACH1, ожидается, что SMAF будут играть критическую роль в раковых клетках.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а беременный в Fujiwara, KT (1993). «Два новых члена семейства маф-онкогенов, MAFK и MAFF, кодируют ядерные белки B-zip, в которых отсутствует предполагаемый транса-активатор». Онкоген . 8 (9): 2371–80. PMID   8361754 .
  2. ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и Катаока, К. (1995). «Маленькие белки MAF, гетеродимеризующие с FOS и могут выступать в качестве конкурентных репрессоров транскрипционного фактора NF-E2» . Мол Клетка. Биол . 15 (4): 2180–90. doi : 10.1128/mcb.15.4.2180 . PMC   230446 . PMID   7891713 .
  3. ^ "NCBI Gene" .
  4. ^ Jump up to: а беременный Игараши К. (1994). «Регуляция транскрипции путем димеризации эритроидного фактора NF-E2 P45 с небольшими белками MAF». Природа . 367 (6463): 568–72. Bibcode : 1994natur.367..568i . doi : 10.1038/367568A0 . PMID   8107826 . S2CID   4339431 .
  5. ^ Jump up to: а беременный Johnsen, O (1998). «Взаимодействие фактора CNC-BZIP TCF11/LCR-F1/NRF1 с MAFG: отбор сайта связывания и регуляция транскрипции. Нуклеиновые кислоты Res» . Нуклеиновые кислоты Res . 26 (2): 512–20. doi : 10.1093/nar/26.2.512 . PMC   147270 . PMID   9421508 .
  6. ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и Itoh, K (1997). «Гетеродимер NRF2/малый MAF опосредует индукцию детоксифицирующих ферментных генов фазы через элементы антиоксидантного ответа». Биохимия. Биофиз. Резерв Общение ​ 236 (2): 313–22. doi : 10.1006/bbrc.1997.6943 . PMID   9240432 .
  7. ^ Jump up to: а беременный Kobayashi, A (1999). «Молекулярное клонирование и функциональная характеристика нового транскрипционного фактора семейства CAP'N 'NRF3» . Дж. Биол. Химический ​ 274 (10): 6443–52. doi : 10.1074/jbc.274.10.6443 . PMID   10037736 .
  8. ^ Jump up to: а беременный Oyake, T (1996). «Белки BACH принадлежат к новому семейству факторов транскрипции Leucine Leucine Leucine Leucine, которые взаимодействуют с MAFK и регулируют транскрипцию через сайт NF-E2» . Мол Клетка. Биол . 16 (11): 6083–95. doi : 10.1128/mcb.16.11.6083 . PMC   231611 . PMID   8887638 .
  9. ^ Нишизава, М. (1989). «V-MAF, вирусный онкоген, который кодирует мотив« лейциновой молнии » . Прокурор Нат. Академический Наука США . 86 (20): 7711–5. Bibcode : 1989pnas ... 86.7711n . doi : 10.1073/pnas.86.20.7711 . PMC   298140 . PMID   2554284 .
  10. ^ Токи Т. (1997). «Маленькие белки человека MAF образуют гетеродимеры с факторами транскрипции семейства ЧПУ и распознают мотив NF-E2» . Онкоген . 14 (16): 1901–10. doi : 10.1038/sj.onc.1201024 . PMID   9150357 .
  11. ^ Jump up to: а беременный в Onodera, K (1999). «Характеристика мышиного гена Маффа» . Дж. Биол. Химический ​ 274 (30): 21162–9. doi : 10.1074/jbc.274.30.21162 . PMID   10409670 .
  12. ^ Motohashi, H (1996). «Мезодермальная- нейрональная специфическая экспрессия MAFK вызывается различными промоторами» . Гены клетки . 1 (2): 223–38. doi : 10.1046/j.1365-2443.1996.d01-230.x . PMID   9140066 .
  13. ^ Motohashi, H (1998). «Основная область гена MAFK в промоторе направляет нейрон-специфическую транскрипцию in vivo» . Гены клетки . 3 (10): 671–84. doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00222.x . PMID   9893024 . S2CID   33684152 .
  14. ^ Jump up to: а беременный Katsuoka, F (2005). «NRF2 транскрипционно активирует ген MAFG через элемент антиоксидантного ответа» . Дж. Биол. Химический ​ 280 (6): 4483–90. doi : 10.1074/jbc.m411451200 . PMID   15574414 .
  15. ^ Massrieh, W (2006). «Регуляция фактора транскрипции MAFF провоспалительными цитокинами в клетках миометрия» . Биол. Воспроизведение ​ 74 (4): 699–705. doi : 10.1095/biolreprod.105.045450 . PMID   16371591 . S2CID   11823930 .
  16. ^ De Aguiar Vallim, TQ (2015). «MAFG - это транскрипционный репрессор синтеза и метаболизма желчих кислот» . Клеточная метаба . 21 (2): 298–310. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.007 . PMC   4317590 . PMID   25651182 .
  17. ^ Katsuoka, F (2000). «Один усилитель опосредует активацию транскрипции MAFK как в клетках гематопоэтических, так и в клетках сердца» . Embo j . 19 (12): 2980–91. doi : 10.1093/emboj/19.12.2980 . PMC   203348 . PMID   10856242 .
  18. ^ Кимура, М. (2007). «Молекулярная база отличает профиль связывания ДНК гетеродимера NRF2-MAF от профиля гомодимера MAF» . Дж. Биол. Химический ​ 282 (46): 33681–90. doi : 10.1074/jbc.m706863200 . PMID   17875642 .
  19. ^ Kusunoki, H (2002). «Структура раствора ДНК-связывающего домена MAFG». НАТ Структура Биол . 9 (4): 252–6. doi : 10.1038/nsb771 . PMID   11875518 . S2CID   23687470 .
  20. ^ Jump up to: а беременный Kurokawa, H (2009). «Структурная основа альтернативного распознавания ДНК факторами транскрипции MAF» . Мол Клетка. Биол . 29 (23): 6232–44. doi : 10.1128/mcb.00708-09 . PMC   2786689 . PMID   19797082 .
  21. ^ Motohashi, H (2011). «Молекулярные детерминанты для малого маф -белка контроля продукции тромбоцитов» . Мол Клетка. Биол . 31 (1): 151–62. doi : 10.1128/mcb.00798-10 . PMC   3019851 . PMID   20974807 .
  22. ^ Jump up to: а беременный Motohashi, H (2006). «Мафг Sumoylation требуется для активной транскрипционной репрессии» . Мол Клетка. Биол . 26 (12): 4652–63. doi : 10.1128/mcb.02193-05 . PMC   1489127 . PMID   16738329 .
  23. ^ Jump up to: а беременный Fang, M (2014). «Онкопротеин BRAF функционирует через репрессор транскрипции MAFG, чтобы опосредовать фенотип метилитора острова CPG» . Мол Клетка . 55 (6): 904–15. doi : 10.1016/j.molcel.2014.08.010 . PMC   4170521 . PMID   25219500 .
  24. ^ Hirotsu, Y (2012). «Гетеродимеры NRF2-MAFG вносят глобальный вклад в антиоксидантные и метаболические сети» . Нуклеиновые кислоты Res . 40 (20): 10228–39. doi : 10.1093/nar/gks827 . PMC   3488259 . PMID   22965115 .
  25. ^ Warnatz, HJ (2011). «Целевые гены BTB и CNC -гомологии 1 (BACH1) участвуют в реакции окислительного стресса и в контроле клеточного цикла» . Дж. Биол. Химический ​ 286 (26): 23521–32. doi : 10.1074/jbc.m111.220178 . PMC   3123115 . PMID   215555518 .
  26. ^ Jump up to: а беременный Оцуки, А (2015). «Уникальный CISTROME, определяемый как CSMBE, строго требуется для функции гетеродимера NRF2-SMAF ​​при цитопротекции» . Свободная радикальная биография . 91 : 45–57. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.005 . PMID   26677805 .
  27. ^ Фринг, Р.С. (1990). «Ксенобиотико-индуцируемая экспрессия мышиной глутатионе S-трансферазы YA-субъединицы контролируется элементом, чувствительным к электрофилу» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 87 (16): 6258–62. Bibcode : 1990pnas ... 87.6258f . doi : 10.1073/pnas.87.16.6258 . PMC   54512 . PMID   2166952 .
  28. ^ Рашмор Т.Х. (1991). «Антиоксидантный элемент. Активация с помощью окислительного стресса и идентификации последовательности консенсуса ДНК, необходимой для функциональной активности» . Дж. Биол. Химический ​ 266 (18): 11632–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 99004-6 . PMID   1646813 .
  29. ^ Mignotte, V (1989). «Цис- и транс-действие элементы, участвующие в регуляции эритроидного промотора гена деаминазы порфобилиногена человека» » . Прокурор Нат. Академический Наука США . 86 (17): 6548–52. Bibcode : 1989pnas ... 86.6548m . doi : 10.1073/pnas.86.17.6548 . PMC   297881 . PMID   2771941 .
  30. ^ Ромео, PH (1990). «Мегакариоцитарные и эритроцитарные линии имеют конкретные факторы транскрипции». Природа . 344 (6265): 447–9. Bibcode : 1990natur.344..447r . doi : 10.1038/3444447a0 . PMID   2320113 . S2CID   4277397 .
  31. ^ Ньюман, младший (2003). «Комплексная идентификация взаимодействия BZIP человека с массивами с спиральной катушкой» . Наука . 300 (5628): 2097–101. Bibcode : 2003sci ... 300.2097n . doi : 10.1126/science.1084648 . PMID   12805554 . S2CID   36715183 .
  32. ^ Motohashi, H (2000). «Регуляция транскрипции, зависящая от MARE, определяется обилием малых белков MAF» . Клетка . 103 (6): 865–75. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 00190-2 . PMID   11136972 . S2CID   16876406 .
  33. ^ Jump up to: а беременный в дюймовый Шавит, Дж. (1998). «Унижает мегакариопоэзис и поведенческие дефекты у мышей-мутантов Mafg-Null» . Гены Дев . 12 (14): 2164–74. doi : 10.1101/gad.12.14.2164 . PMC   317009 . PMID   9679061 .
  34. ^ Jump up to: а беременный Onodera, K (2000). «Перинатальная синтетическая летальность и гематопоэтические дефекты у мышей мутантов Mafg :: mafk» . Embo j . 19 (6): 1335–45. doi : 10.1093/emboj/19.6.1335 . PMC   305674 . PMID   10716933 .
  35. ^ Шивдасани, Р.А. (1995). «Транскрипционный фактор NF-E2 необходим для формирования тромбоцитов независимо от действий тромбопоэтина/MGDF в развитии мегакариоцитов» . Клетка . 81 (5): 695–704. doi : 10.1016/0092-8674 (95) 90531-6 . PMID   7774011 . S2CID   14195541 .
  36. ^ Fujita, R (2013). «NF-E2 P45 важен для установления нормальной функции тромбоцитов» . Мол Клетка. Биол . 33 (14): 2659–70. doi : 10.1128/mcb.01274-12 . PMC   3700136 . PMID   23648484 .
  37. ^ Jump up to: а беременный в Katsuoka, F (2003). «Маленькие мутанты маф -соединений демонстрируют дегенерацию нейронов в центральной нервной системе, аберрантную транскрипцию и неправильную локализацию белка BACH, совпадающая с миоклоном и аномальным ответом» . Мол Клетка. Биол . 23 (4): 1163–74. doi : 10.1128/mcb.23.4.1163-1174.2003 . PMC   141134 . PMID   12556477 .
  38. ^ Kobayashi, A (2011). «Центральная нервная система делеция транскрипционного фактора NRF1 вызывает прогрессирующую дисфункцию моторных нейронов» . Гены клетки . 16 (6): 692–703. doi : 10.1111/j.1365-2443.2011.01522.x . PMID   21554501 .
  39. ^ Ли, CS (2011). «Потеря ядерного фактора, связанного с E2, фактора 1 в мозге приводит к нарушению регуляции экспрессии гена протеасом и нейродегенерации» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 108 (20): 8408–13. Bibcode : 2011pnas..108.8408L . doi : 10.1073/pnas.1019209108 . PMC   3100960 . PMID   21536885 .
  40. ^ Hirotsu, Y (2012). «Фактор 1, связанный с NF-E2 (NRF1), служит новым регулятором метаболизма липидов в печени посредством регуляции генов липин1 и PGC-1β» . Мол Клетка. Биол . 32 (14): 2760–70. doi : 10.1128/mcb.06706-11 . PMC   3416188 . PMID   22586274 .
  41. ^ Jump up to: а беременный Katsuoka, F (2005). «Генетические доказательства того, что мелкие маф-белки необходимы для активации генов, зависящих от элемента антиоксидантного ответа» . Мол Клетка. Биол . 25 (18): 8044–51. doi : 10.1128/mcb.25.18.8044-8051.2005 . PMC   1234339 . PMID   16135796 .
  42. ^ Sun, J (2002). «Гемопротеин BACH1 регулирует наличие энхансеров гена гемоксигеназы-1» . Embo j . 21 (19): 5216–24. doi : 10.1093/emboj/cdf516 . PMC   129038 . PMID   12356737 .
  43. ^ Муто, А (1998). «Идентификация BACH2 в качестве B-клеточного партнера для малых белков MAF, которые негативно регулируют энхансер тяжелой цепи иммуноглобулина 3« энхансер » . Embo j . 17 (19): 5734–43. doi : 10.1093/emboj/17.19.5734 . PMC   1170901 . PMID   9755173 .
  44. ^ Муто, А (2004). «Транскрипционная программа переключения класса антител включает в себя репрессор Bach2» . Природа . 429 (6991): 566–71. Bibcode : 2004natur.429..566m . doi : 10.1038/nature02596 . HDL : 2241/1881 . PMID   15152264 . S2CID   4430935 .
  45. ^ Jump up to: а беременный Agrawal, SA (2015). «Соединенные мышиные мутанты транскрипционных факторов BZIP MAFG и MAFK выявляют регуляторную сеть генов, не связанных с кристаллинами, связанными с катарактой» . Гул Генет . 134 (7): 717–35. doi : 10.1007/s00439-015-1554-5 . PMC   4486474 . PMID   25896808 .
  46. ^ Jump up to: а беременный в Yamazaki, H (2012). «Эмбриональная летальность и апоптоз печени плода у мышей, в которых отсутствуют все три маленьких белка маф» . Мол Клетка. Биол . 32 (4): 808–16. doi : 10.1128/mcb.06543-11 . PMC   3272985 . PMID   22158967 .
  47. ^ Leung, L (2003). «Дефицит факторов транскрипции NRF1 и NRF2 приводит к ранней эмбриональной летальности и тяжелому окислительному стрессу» . Дж. Биол. Химический ​ 278 (48): 48021–9. doi : 10.1074/jbc.m308439200 . PMID   12968018 .
  48. ^ Martínez-Hernández, A (2014). «Маленькие варианты генов MAF и хронический миелоидный лейкоз». Евро. J. Haematol . 92 (1): 35–41. doi : 10.1111/ejh.12211 . PMID   24118457 . S2CID   24331218 .
  49. ^ Ван, X (2010). «Генетическая вариация и экспрессия генов антиоксидантного ответа в эпителии дыхательных путей бронхиальных путей у курильщиков, подверженных риску рака легких» . Plos один . 5 (8): E11934. BIBCODE : 2010PLOSO ... 511934W . doi : 10.1371/journal.pone.0011934 . PMC   2914741 . PMID   20689807 .
  50. ^ Mimura, J (2015). «Роль NRF2 в патогенезе атеросклероза». Свободный радик. Биол. Медик ​ 88 (Pt B): 221–32. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.06.019 . PMID   26117321 .
  51. ^ Yamazaki, H (2015). «Роль пути KEAP1/NRF2 при нейродегенеративных заболеваниях». Патоль Инт . 65 (5): 210–9. doi : 10.1111/pin.12261 . PMID   25707882 . S2CID   31560777 .
  52. ^ Suzuki, T (2015). «Молекулярная основа системы Keap1-NRF2» . Свободный радик. Биол. Медик ​ 88 (Pt B): 93–100. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.06.006 . PMID   26117331 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Small_Maf&oldid=1198749604"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 8a12500803f738bc208336183b88e61f__1706129520
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/8a/1f/8a12500803f738bc208336183b88e61f.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Small Maf - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)