Серицин

Серицин 2
Серицин 2
Идентификаторы
Организм	Бомбикс мори
Символ	сер2
ЮниПрот	D2WL77
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Серицин 1
Серицин 1
Идентификаторы
Организм	Бомбикс мори
Символ	см. 1
ЮниПрот	P07856
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Серицин 3

Идентификаторы

Организм

Бомбикс мори

Символ

сыр3

ЮниПрот

A8CEQ1

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Серицин — это белок , созданный Bombyx mori (шелкопрядами) при производстве шелка . ^{[ 1 ]} Шелк – это волокно, вырабатываемое тутовым шелкопрядом при производстве его кокона . Он состоит в основном из двух белков: фиброина и серицина. Шелк состоит из 70–80% фиброина и 20–30% серицина; фиброин является структурным центром шелка, а серицин представляет собой камедь, покрывающую волокна и позволяющую им прилипать друг к другу. ^{[ 2 ]}

Структура

Серицин состоит из 18 различных аминокислот, из которых 32% составляет серин . Вторичная структура обычно представляет собой случайный клубок, но ее также можно легко преобразовать в конформацию β-листа путем многократного поглощения влаги и механического растяжения. Водородные связи серина придают ему сходство с клеем. Гены, кодирующие белки серицина, секвенированы. Его С-концевая часть содержит множество богатых серином повторов. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}

С помощью гамма- исследования было установлено, что волокна серицина обычно состоят из трех слоев, причем все волокна имеют разную направленность. Самый внутренний слой обычно состоит из продольно идущих волокон, средний слой состоит из волокон с поперечно-направленным рисунком, а внешний слой состоит из волокон с направленным рисунком. Общая структура также может меняться в зависимости от температуры, тогда как чем ниже температура, тем обычно больше конформаций β-листа, чем случайных аморфных клубков. Существует также три различных типа серицина, которые составляют слои поверх фиброина. Серицин А, нерастворимый в воде, представляет собой самый внешний слой и содержит примерно 17% азота, а также такие аминокислоты, как серин, треонин , аспарагиновая кислота и глицин . Серицин B составляет средний слой и почти такой же, как серицин А, но также содержит триптофан . Серицин С — это самый внутренний слой, слой, который ближе всего подходит к фиброину и примыкает к нему. Серицин С, также нерастворимый в воде, можно отделить от фиброина добавлением горячей воды. слабая кислота . Серицин C также содержит аминокислоты, присутствующие в B, а также пролин .

Приложения

Серицин также используется в медицине и косметике . Благодаря своей эластичности и прочности на разрыв, а также природному сродству к кератину серицин в основном используется в медицине для зашивания ран. Он также обладает естественной устойчивостью к инфекциям и используется по-разному из-за превосходной биосовместимости, поэтому его также часто используют в качестве коагулянта для ран. ^{[ 6 ]} Было обнаружено, что при использовании в косметике серицин улучшает эластичность кожи и действует на несколько факторов, замедляющих старение, включая свойство против морщин. Это достигается за счет минимизации потери воды кожей. Чтобы определить это, ученые провели несколько экспериментальных процедур, включая анализ гидроксипролина , измерения импеданса, потерю воды из эпидермиса и сканирующую электронную микроскопию для анализа жесткости и сухости кожи. Присутствие серицина увеличивает содержание гидроксипролина в роговом слое , что, в свою очередь, снижает сопротивление кожи, тем самым увеличивая влажность кожи. Добавление плюроника и карбопола , двух других ингредиентов, которые могут быть включены в гели серицина, восстанавливает естественный фактор влажности (NMF), а также минимизирует потерю воды и, в свою очередь, улучшает влажность кожи. ^{[ 2 ]}

См. также

Аминокислота шелка

Ссылки

^ «Серицин» . Интернет-энциклопедия Pathfinder «Цитокины и клетки» . Январь 2008 года . Проверено 27 апреля 2012 г.
^ Jump up to: ^а ^б Падамвар М.Н., Павар А.П. (апрель 2004 г.). «Серицин шелка и его применение: обзор» (PDF) . Журнал научных и промышленных исследований . 63 (4): 323–329.
^ Гарель А., Делеаж Дж., Прюдом Дж. К. (май 1997 г.). «Структура и организация гена серицина 1 Bombyx mori и серицина 1, выведенных из последовательности кДНК Ser 1B». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 27 (5): 469–77. Бибкод : 1997IBMB...27..469G . дои : 10.1016/S0965-1748(97)00022-2 . ПМИД 9219370 .
^ Такасу Ю, Ямада Х, Тамура Т, Сезуцу Х, Мита К, Цубоучи К (ноябрь 2007 г.). «Идентификация и характеристика нового гена серицина, экспрессируемого в передней средней шелковой железе тутового шелкопряда Bombyx mori». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 37 (11): 1234–40. Бибкод : 2007IBMB...37.1234T . дои : 10.1016/j.ibmb.2007.07.009 . ПМИД 17916509 .
^ Клудкевич Б., Такасу Ю., Федич Р., Тамура Т., Сенал Ф., Журовец М. (декабрь 2009 г.). «Структура и экспрессия белка Ser2, приклеивающего шелк, у Bombyx mori». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 39 (12): 938–46. Бибкод : 2009IBMB...39..938K . дои : 10.1016/j.ibmb.2009.11.005 . ПМИД 19995605 .
^ Эрсель М., Уяникгил Ю., Карбек Акарджа Ф., Озчете Е., Алтунчи Ю.А., Карабей Ф., Чавушоглу Т., Мерал А., Йигиттюрк Г., Ойку Четин Э. (апрель 2016 г.). «Влияние серицина шелка на заживление ран после разреза на крысиной модели заживления ран спинного кожного лоскута» . Монитор медицинских наук . 22 : 1064–78. дои : 10.12659/msm.897981 . ПМЦ 4822939 . ПМИД 27032876 .

[1] «Серицин» . Интернет-энциклопедия Pathfinder «Цитокины и клетки» . Январь 2008 года . Проверено 27 апреля 2012 г.

[Review-2] Jump up to: ^а ^б Падамвар М.Н., Павар А.П. (апрель 2004 г.). «Серицин шелка и его применение: обзор» (PDF) . Журнал научных и промышленных исследований . 63 (4): 323–329.

[3] Гарель А., Делеаж Дж., Прюдом Дж. К. (май 1997 г.). «Структура и организация гена серицина 1 Bombyx mori и серицина 1, выведенных из последовательности кДНК Ser 1B». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 27 (5): 469–77. Бибкод : 1997IBMB...27..469G . дои : 10.1016/S0965-1748(97)00022-2 . ПМИД 9219370 .

[4] Такасу Ю, Ямада Х, Тамура Т, Сезуцу Х, Мита К, Цубоучи К (ноябрь 2007 г.). «Идентификация и характеристика нового гена серицина, экспрессируемого в передней средней шелковой железе тутового шелкопряда Bombyx mori». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 37 (11): 1234–40. Бибкод : 2007IBMB...37.1234T . дои : 10.1016/j.ibmb.2007.07.009 . ПМИД 17916509 .

[5] Клудкевич Б., Такасу Ю., Федич Р., Тамура Т., Сенал Ф., Журовец М. (декабрь 2009 г.). «Структура и экспрессия белка Ser2, приклеивающего шелк, у Bombyx mori». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 39 (12): 938–46. Бибкод : 2009IBMB...39..938K . дои : 10.1016/j.ibmb.2009.11.005 . ПМИД 19995605 .

[6] Эрсель М., Уяникгил Ю., Карбек Акарджа Ф., Озчете Е., Алтунчи Ю.А., Карабей Ф., Чавушоглу Т., Мерал А., Йигиттюрк Г., Ойку Четин Э. (апрель 2016 г.). «Влияние серицина шелка на заживление ран после разреза на крысиной модели заживления ран спинного кожного лоскута» . Монитор медицинских наук . 22 : 1064–78. дои : 10.12659/msm.897981 . ПМЦ 4822939 . ПМИД 27032876 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]