СПОКОЙСТВИЕ3

СПОКОЙСТВИЕ3
Доступные структуры
ПДБ	Поиск Human UniProt: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2VAY, 1Y6W, 4JPZ, 3UCY, 1WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1YR5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2M55, 1CTR, 2I08, 2MG5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2WEL, 3DVK, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1K93, 4G27, 1CLL, 2KUG, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1NKF, 2JZI, 3UCT, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3BYA, 4Q57, 2KNE, 1YRU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1S26, 4DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4OVN, 3J41, 2BKI, 1SK6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2K61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC,%%s2HF5
Идентификаторы
Псевдонимы	CALM3 , HEL-S-72, PHKD, PHKD3, кальмодулин 3 (киназа фосфорилазы, дельта), CaM, CaMIII, кальмодулин 3, CAM1, CAMB, CALM, CAM2, CPVT6, LQT16
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 114183 ; Гомологен : 134804 ; GeneCards : CALM3 ; OMA : CALM3 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	46,610,782 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	prefrontal cortex; ; right frontal lobe; ; left testis; ; right testis; ; right hemisphere of cerebellum; ; nucleus accumbens; ; amygdala; ; cingulate gyrus; ; anterior cingulate cortex; ; Brodmann area 9;
	n/a
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; protein binding; calcium channel inhibitor activity; protein kinase binding; titin binding; protein serine/threonine kinase activator activity; transmembrane transporter binding; metal ion binding; protein phosphatase activator activity; adenylate cyclase binding; disordered domain specific binding; inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity; ligand-gated ion channel activity; adenylate cyclase activator activity; protein domain specific binding; nitric-oxide synthase regulator activity; type 3 metabotropic glutamate receptor binding; N-terminal myristoylation domain binding; phosphatidylinositol 3-kinase binding; protein N-terminus binding; calcium-dependent protein binding; nitric-oxide synthase binding; kinase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; calcium channel complex; extracellular region; spindle microtubule; neuron projection; cytoskeleton; nucleus; centrosome; voltage-gated potassium channel complex; extracellular exosome; spindle pole; growth cone; plasma membrane; spindle; sarcomere; nucleoplasm; vesicle; postsynaptic density; catalytic complex; microtubule organizing center; synaptic vesicle membrane; mitochondrial membranes; protein-containing complex; myelin sheath; intracellular anatomical structure;
Biological process	muscle contraction; response to amphetamine; positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; detection of calcium ion; Fc-epsilon receptor signaling pathway; positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity; G2/M transition of mitotic cell cycle; regulation of high voltage-gated calcium channel activity; positive regulation of DNA binding; substantia nigra development; positive regulation of protein dephosphorylation; inositol phosphate metabolic process; positive regulation of nitric-oxide synthase activity; glycogen catabolic process; positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity; G protein-coupled receptor signaling pathway; regulation of cytokinesis; regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion; regulation of rhodopsin mediated signaling pathway; response to corticosterone; negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; activation of adenylate cyclase activity; regulation of heart rate; positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; response to calcium ion; regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; regulation of nitric-oxide synthase activity; platelet degranulation; negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; MAPK cascade; positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; positive regulation of protein autophosphorylation; regulation of cardiac muscle contraction; regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction; regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum; calcium-mediated signaling; ion transmembrane transport; Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway; positive regulation of GTPase activity; protein methylation; establishment of protein localization to membrane; establishment of protein localization to mitochondrial membrane; regulation of synaptic vesicle endocytosis; regulation of synaptic vesicle exocytosis; phosphorylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	808
	н/д
	ENSG00000160014
	н/д
	P0DP23 ; Q96HY3 ; P0DP24
	н/д
showНМ_001329921 ; НМ_001329922 ; НМ_001329923 ; НМ_001329924 ; НМ_001329925 ;
	NM_001329926; NM_005184
	н/д
showНП_001292553 ; НП_001292554 ; НП_001292555 ; НП_001734 ; НП_001316850 ;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001292554.1; NP_001292555.1; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	н/д
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Кальмодулин 3 — это белок , который у человека кодируется CALM3 геном .

CALM-3 наиболее известен тем, что сокращает сердечные мышцы, и в зависимости от того, является ли эта активность постоянной или нет, в качестве негативной стороны могут возникнуть другие заболевания. Он способен поддерживать или регулировать различные типы биологических систем, таких как цитокинез или центросомный цикл. ^{[ 3 ]}

Кальмодулин-3 способен выполнять различные виды деятельности и роли, такие как связывание кальция и значительная активность в регуляции ферментов. ^{[ 4 ]} Ген CALM-3, вероятно, способствует заболеваниям, которые могут привести к смерти, таким как желудочковая тахикардия, которая связана с желудочковой тахикардией, функционирующей в двух направлениях, и синдром удлиненного интервала QT, который связан со значительно более длинным интервалом QT на электрокардиограмме. чем обычно. ^{[ 4 ]} В его структуре имеются 2 спирали, которые наблюдаются в каждой из его спираль-петля-спираль и затем формируются в перпендикулярный рисунок за счет изменения поверхности белка с течением времени. ^{[ 5 ]} Благодаря транскрипции ген CALM-3 способен выполнять функцию регулятора экспрессии собственного гена и имеет 6 экзонов, что указывает на то, что каждый экзон выполняет специфическую функцию, которая имеет место на стадии инициации. ^{[ 6 ]} Если существуют потенциально варианты, которые могут повлиять на белок кальмодулин, это может повлиять на концентрацию медиаторов кальция, входящих в состав белка. ^{[ 7 ]}

Контекст

Ген CALM-3 вместе с белком кальмодулином использовался в различных типах экспериментов, таких как выделение ДНК, которое наиболее распространено у лабораторных животных, таких как крысы. Этот ген можно обнаружить у животных и людей, главным образом, через наши геномы, а его специфические полиморфизмы можно обнаружить с помощью различных типов ферментов рестрикции. ^{[ 8 ]} В больницах используется процесс, называемый секвенированием всего экзома, который помогает определить, является ли CALM-3 причиной определенного заболевания. ^{[ 9 ]} Поскольку белок кальмодулин состоит из трех разных генов, может быть сложно точно определить, как этот ген может вызвать возникновение и потенциальное ухудшение определенного заболевания. ^{[ 9 ]} Однако в генах белка кальмодулина было обнаружено несколько мутаций, например, при синдроме удлиненного интервала QT. ^{[ 9 ]}

Клиническое значение

Имеются существенные доказательства того, что кальмодулин-3 может быть связан с определенными заболеваниями, однако мало доказательств того, что именно этот ген способствует заболеваниям, которые в результате могут вызвать внезапную смерть. В лабораторном эксперименте на крысах лямбда rCB1 или hCE1 подверглись выделению ДНК, поскольку оба гена включали ген CALM-3, и сравнивались с двумя различными генами, которые более распространены среди крыс, такими как гены лямбда SC4 и лямбда SC8. ^{[ 8 ]} В результате, хотя лямбда-ген rCB1 или hCE1 может иметь структуру, отличную от других генов, содержащихся в геномах крыс, его кодирующие цепи были довольно схожи. ^{[ 8 ]} Поскольку процесс секвенирования всего экзома использовался для пациентов с синдромом удлиненного интервала QT, существовали определенные критерии, которым необходимо было соответствовать для полного прохождения WES, например, наличие у пациента стабильного или нормального семейного анамнеза. ^{[ 9 ]} На основании электрокардиограммы можно обнаружить ритмы и волны, и если они нерегулярны, это может привести к синдрому удлиненного интервала QT. ^{[ 9 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000160014 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «CALM3 - Кальмодулин-3 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок CALM3» . www.uniprot.org . Проверено 18 мая 2022 г.
^ Jump up to: ^а ^б «CALM3 - Кальмодулин-3 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок CALM3» . www.uniprot.org . Проверено 16 апреля 2022 г.
^ Чжан М, Юань Т (24 января 2011 г.). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Биохимия и клеточная биология . 76 (2–3): 313–323. дои : 10.1139/o98-027 . ПМИД 9923700 .
^ Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Э.Э. (октябрь 1990 г.). «Структурная организация гена CaMIIIкальмодулина человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1087 (2): 180–189. дои : 10.1016/0167-4781(90)90203-E . ПМИД 2223880 .
^ Фридрих Ф.В., Баусеро П., Сунь Ю., Трезл А., Кремер Э., Юр Д. и др. (июль 2009 г.). «Новый полиморфизм в промоторе гена кальмодулина III человека является потенциальным геном-модификатором семейной гипертрофической кардиомиопатии» . Европейский кардиологический журнал . 30 (13): 1648–1655. doi : 10.1093/eurheartj/ehp153 . ПМИД 19429631 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с СенГупта Б., Фридберг Ф., Детера-Уодли С.Д. (декабрь 1987 г.). «Молекулярный анализ клонов комплементарной ДНК кальмодулина человека и крысы. Доказательства наличия дополнительных активных генов у этих видов» . Журнал биологической химии . 262 (34): 16663–16670. дои : 10.1016/S0021-9258(18)49306-4 . ПМИД 2445749 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Рид Г.Дж., Бочек Н.Дж., Этеридж С.П., Акерман М.Дж. (февраль 2015 г.). «Мутация CALM3, связанная с синдромом удлиненного интервала QT» . Сердечный ритм . 12 (2): 419–422. дои : 10.1016/j.hrthm.2014.10.035 . ПМЦ 4907373 . ПМИД 25460178 .

Дальнейшее чтение

Чжан М, Юань Т (1999). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Биохимия и клеточная биология . 76 (2–3): 313–323. дои : 10.1139/bcb-76-2-3-313 . ПМИД 9923700 .
Гусев Н.Б. (октябрь 2001 г.). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формировании цитоскелета». Биохимия. Биохимия . 66 (10): 1112–1121. дои : 10.1023/А:1012480829618 . ПМИД 11736632 . S2CID 310781 .
Бенаим Дж., Вильялобо А (август 2002 г.). «Фосфорилирование кальмодулина. Функциональные значения». Европейский журнал биохимии . 269 (15): 3619–3631. дои : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . ПМИД 12153558 .
Чаттопадхьяя Р., Мидор В.Е., Минс А.Р., Киочо Ф.А. (декабрь 1992 г.). «Структура кальмодулина уточнена при разрешении 1,7 А». Журнал молекулярной биологии . 228 (4): 1177–1192. дои : 10.1016/0022-2836(92)90324-D . ПМИД 1474585 .
Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Э.Э. (октябрь 1990 г.). «Структурная организация гена CaMIIIкальмодулина человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1087 (2): 180–189. дои : 10.1016/0167-4781(90)90203-е . ПМИД 2223880 .
Пегес Х.К., Фридберг Ф. (ноябрь 1990 г.). «Множественные мРНК, кодирующие кальмодулин человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 172 (3): 1145–1149. дои : 10.1016/0006-291X(90)91567-C . ПМИД 2244899 .
Бодье Дж., Мохли-Розен Д., Ньютон А., Ли Ш., Кошланд Д.Э., Коул Р.Д. (май 1987 г.). «Сравнение белка S100b с кальмодулином: взаимодействие с мелиттином и тау-белками, связанными с микротрубочками, и ингибирование фосфорилирования тау-белков протеинкиназой C». Биохимия . 26 (10): 2886–2893. дои : 10.1021/bi00384a033 . ПМИД 3111527 .
Фишер Р., Коллер М., Флюра М., Мэтьюз С., Стрелер-Пейдж М.А., Кребс Дж. и др. (ноябрь 1988 г.). «Множественные дивергентные мРНК кодируют один человеческий кальмодулин» . Журнал биологической химии . 263 (32): 17055–17062. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37497-0 . ПМИД 3182832 .
Вавжинчак Э.Дж., Перхам Р.Н. (август 1984 г.). «Выделение и нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующей кальмодулин человека». Биохимия Интернэшнл . 9 (2): 177–185. ПМИД 6385987 .
Сасагава Т., Эрикссон Л.Х., Уолш К.А., Шрайбер В.Е., Фишер Э.Х., Титани К. (май 1982 г.). «Полная аминокислотная последовательность кальмодулина головного мозга человека». Биохимия . 21 (10): 2565–2569. дои : 10.1021/bi00539a041 . ПМИД 7093203 .
Кук У.Дж., Уолтер Л.Дж., Уолтер М.Р. (декабрь 1994 г.). «Связывание лекарств кальмодулином: кристаллическая структура комплекса кальмодулин-трифлуоперазин». Биохимия . 33 (51): 15259–15265. дои : 10.1021/bi00255a006 . ПМИД 7803388 .
Райнер Дж.А., Оттигер М., Вики Р., Гринвуд Т.М., Стрелер Э.Э. (октябрь 1994 г.). «Структура человеческого гена кальмодулина CALM1 и идентификация двух родственных CALM1 псевдогенов CALM1P1 и CALM1P2». Европейский журнал биохимии . 225 (1): 71–82. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x . ПМИД 7925473 .
Шринивас С.К., Шринивас Р.В., Анантарамайя ГМ, Компанс Р.В., Сегрест Дж.П. (октябрь 1993 г.). «Цитозольный домен гликопротеинов оболочки вируса иммунодефицита человека связывается с кальмодулином и ингибирует белки, регулируемые кальмодулином» . Журнал биологической химии . 268 (30): 22895–22899. дои : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID 8226798 .
Миллер М.А., Мицнер Т.А., Клойд М.В., Роби В.Г., Монтеларо Р.К. (ноябрь 1993 г.). «Идентификация кальмодулинсвязывающего и ингибирующего пептидного домена в трансмембранном гликопротеине ВИЧ-1». Исследования СПИДа и ретровирусы человека . 9 (11): 1057–1066. дои : 10.1089/aid.1993.9.1057 . ПМИД 8312049 .
Бертольд М.В., Эгли Р., Райнер Дж.А., Хамейстер Х., Стрелер Э.Э. (май 1993 г.). «Локализация настоящих генов кальмодулина человека CALM1, CALM2 и CALM3 в хромосомах 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 и 19q13.2-q13.3». Геномика . 16 (2): 461–465. дои : 10.1006/geno.1993.1211 . ПМИД 8314583 .
Коллер М., Стрелер Э.Э. (апрель 1993 г.). «Функциональный анализ промоторов гена кальмодулина человека CaMIII и безинтронного гена, кодирующего кальмодулинподобный белок». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1163 (1): 1–9. дои : 10.1016/0167-4838(93)90271-Р . ПМИД 8476923 .
Рэддинг В., Пан ЗК, Хантер Э., Джонстон П., Уильямс Дж. П., Макдональд Дж. М. (январь 1996 г.). «Экспрессия гликопротеина оболочки ВИЧ-1 изменяет клеточный кальмодулин». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 218 (1): 192–197. дои : 10.1006/bbrc.1996.0034 . ПМИД 8573130 .
Пан З., Раддинг В., Чжоу Т., Хантер Э., Маунтц Дж., Макдональд Дж. М. (сентябрь 1996 г.). «Роль кальмодулина в ВИЧ-потенциированном Fas-опосредованном апоптозе» . Американский журнал патологии . 149 (3): 903–910. ПМЦ 1865159 . ПМИД 8780394 .
Сасаки М., Утияма Дж., Исикава Х., Мацусита С., Кимура Г., Номото К., Кога Ю. (октябрь 1996 г.). «Индукция апоптоза кальмодулин-зависимым внутриклеточным повышением Ca2+ в клетках CD4+, экспрессирующих gp 160 ВИЧ» . Вирусология 224 (1): 18–24. дои : 10.1006/virus.1996.0502 . ПМИД 8862395 .

Внешние ссылки

человека Местоположение генома CALM3 и страница сведений о гене CALM3 в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P0DP23 (Калмодулин-1) в PDBe-KB .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P0DP24 (Калмодулин-2) в PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000160014 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «CALM3 - Кальмодулин-3 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок CALM3» . www.uniprot.org . Проверено 18 мая 2022 г.

[uniprot.org-4] Jump up to: ^а ^б «CALM3 - Кальмодулин-3 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок CALM3» . www.uniprot.org . Проверено 16 апреля 2022 г.

[5] Чжан М, Юань Т (24 января 2011 г.). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Биохимия и клеточная биология . 76 (2–3): 313–323. дои : 10.1139/o98-027 . ПМИД 9923700 .

[6] Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Э.Э. (октябрь 1990 г.). «Структурная организация гена CaMIIIкальмодулина человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1087 (2): 180–189. дои : 10.1016/0167-4781(90)90203-E . ПМИД 2223880 .

[7] Фридрих Ф.В., Баусеро П., Сунь Ю., Трезл А., Кремер Э., Юр Д. и др. (июль 2009 г.). «Новый полиморфизм в промоторе гена кальмодулина III человека является потенциальным геном-модификатором семейной гипертрофической кардиомиопатии» . Европейский кардиологический журнал . 30 (13): 1648–1655. doi : 10.1093/eurheartj/ehp153 . ПМИД 19429631 .

[SenGupta_1987-8] Jump up to: ^а ^б ^с СенГупта Б., Фридберг Ф., Детера-Уодли С.Д. (декабрь 1987 г.). «Молекулярный анализ клонов комплементарной ДНК кальмодулина человека и крысы. Доказательства наличия дополнительных активных генов у этих видов» . Журнал биологической химии . 262 (34): 16663–16670. дои : 10.1016/S0021-9258(18)49306-4 . ПМИД 2445749 .

[Reed_2015-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Рид Г.Дж., Бочек Н.Дж., Этеридж С.П., Акерман М.Дж. (февраль 2015 г.). «Мутация CALM3, связанная с синдромом удлиненного интервала QT» . Сердечный ритм . 12 (2): 419–422. дои : 10.1016/j.hrthm.2014.10.035 . ПМЦ 4907373 . ПМИД 25460178 .

[1]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]