Реакция на тепловой шок

Реакция на тепловой шок ( HSR ) – это реакция клеток на стресс , которая увеличивает количество молекулярных шаперонов для борьбы с негативным воздействием на белки, вызванным стрессорами, такими как повышенные температуры , окислительный стресс и тяжелые металлы . ^{[ 1 ]} В нормальной клетке должен поддерживаться протеостаз (белковый гомеостаз), поскольку белки являются основными функциональными единицами клетки. ^{[ 2 ]} Многие белки принимают определенную конфигурацию в процессе, известном как сворачивание белка, для выполнения своих биологических функций. Если эти структуры изменяются, это может повлиять на критически важные процессы, что приведет к повреждению или гибели клеток. ^{[ 3 ]} Реакция на тепловой шок может быть использована в условиях стресса для индукции экспрессии белков теплового шока (HSP), многие из которых являются молекулярными шаперонами, которые помогают предотвратить или обратить вспять неправильное сворачивание белков и обеспечивают среду для правильного сворачивания. ^{[ 4 ]}

Сворачивание белков уже является сложной задачей из-за переполненного внутриклеточного пространства , где могут возникать аберрантные взаимодействия; это становится более трудным, когда стрессоры окружающей среды могут денатурировать белки и вызывать еще большее ненативное сворачивание. ^{[ 5 ]} Если работы молекулярных шаперонов недостаточно для предотвращения неправильного сворачивания, белок может быть разрушен протеасомой или аутофагией для удаления любых потенциально токсичных агрегатов. ^{[ 6 ]} Неправильно свернутые белки, если их не остановить, могут привести к агрегации, которая препятствует переходу белка в правильную конформацию и в конечном итоге приводит к образованию бляшек, что может наблюдаться при различных заболеваниях. ^{[ 7 ]} Белки теплового шока, индуцированные HSR, могут помочь предотвратить агрегацию белков, которая связана с распространенными нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Альцгеймера , Хантингтона или болезнь Паркинсона . ^{[ 8 ]}

Индукция реакции теплового шока

При введении стрессоров окружающей среды клетка должна быть способна поддерживать протеостаз. Острое или хроническое воздействие этих вредных условий вызывает цитопротекторную реакцию, способствующую стабильности протеома. ^{[ 9 ]} HSP (например, HSP70 , HSP90 , HSP60 и т. д.) присутствуют в нормальных условиях, но при тепловом стрессе их активация активируется транскрипционным фактором теплового шока 1 ( HSF1 ). ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} У позвоночных обнаружено четыре различных фактора транскрипции (HSF 1–4), где основным регулятором HSP является HSF1, а σ ³² является фактором транскрипции теплового шока в E. coli. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Когда HSF1 не связан с ДНК, он находится в мономерном состоянии, где он неактивен и отрицательно регулируется шаперонами. ^{[ 14 ]} Когда возникает стресс, эти шапероны высвобождаются из-за присутствия денатурированных белков, а различные конформационные изменения HSF1 заставляют его подвергаться ядерной локализации, где он становится активным посредством тримеризации. ^{[ 15 ]}^{[ 14 ]} Недавно тримеризованный HSF1 будет связываться с элементами теплового шока (HSE), расположенными в промоторных областях различных HSP, чтобы активировать транскрипцию мРНК HSP. В конечном итоге мРНК будет транскрибирована и будет содержать активированные HSP, которые смогут облегчить стресс и восстановить протеостаз. ^{[ 12 ]} HSF1 также будет регулировать экспрессию HSP посредством эпигенетических модификаций. HSR в конечном итоге ослабнет, когда HSF1 вернется к своей мономерной форме, отрицательно регулируемой за счет ассоциации с HSP70 и HSP90, а также дополнительных посттрансляционных модификаций. ^{[ 16 ]} HSR участвует не только в повышении уровня транскрипции HSP; другие аспекты включают индуцированную стрессом стабильность мРНК, предотвращающую ошибки в мРНК, и усиленный контроль во время трансляции, чтобы предотвратить неправильное сворачивание. ^{[ 17 ]}

Молекулярные шапероны

Молекулярные шапероны обычно называют белками, которые связываются с другими белками и помогают им достичь нативной конформации, но не присутствуют в конечном состоянии. ^{[ 18 ]} Шапероны связываются со своим субстратом (т.е. неправильно свернутым белком) АТФ-зависимым образом, выполняя специфическую функцию. ^{[ 19 ]} Открытые гидрофобные остатки представляют собой серьезную проблему в отношении агрегации белков, поскольку они могут взаимодействовать друг с другом и образовывать гидрофобные взаимодействия. ^{[ 20 ]} Задача шаперонов — предотвратить эту агрегацию, связываясь с остатками или обеспечивая белкам «безопасную» среду для правильной складки. ^{[ 21 ]} Считается также, что белки теплового шока играют роль в представлении фрагментов белков (или пептидов ) на поверхности клеток, помогая иммунной системе распознавать больные клетки. ^{[ 22 ]} Основные HSP, участвующие в HSR, включают HSP70, HSP90 и HSP60. ^{[ 5 ]} Шапероны включают HSP70 и HSP90, тогда как HSP60 считаются шаперонинами. ^{[ 17 ]}

Семейство шаперонов HSP70 является основной системой HSP внутри клеток, играющей ключевую роль в трансляции, посттрансляции, предотвращении образования агрегатов и рефолдинге агрегированных белков. ^{[ 23 ]} Когда транслируется зарождающийся белок, HSP70 способен связываться с гидрофобными областями белка, чтобы предотвратить ошибочные взаимодействия до завершения трансляции. ^{[ 24 ]} Посттрансляционное сворачивание белка происходит в цикле, в котором белок связывается/высвобождается из шаперона, что позволяет хоронить гидрофобные группы и помогает своевременно преодолеть энергию, необходимую для сворачивания. ^{[ 25 ]} HSP70 играет роль в дезагрегации белков с использованием вышеупомянутого механизма; шаперон будет связываться с открытыми гидрофобными остатками и частично или полностью разбирать белок, позволяя HSP70 способствовать правильному рефолдингу. ^{[ 26 ]} Когда белки вышли за пределы точки рефолдинга, HSP70 могут помочь направить эти потенциально токсичные агрегаты на деградацию с помощью протеасомы или посредством аутофагии. ^{[ 27 ]} HSP90 аналогичны HSP70 в отношении рефолдинга белков и их использования в клиренсе белков. ^{[ 4 ]} Одним из различий между двумя HSP является способность HSP90 сохранять белки в развернутой, но стабильной конфигурации до тех пор, пока сигнал не заставит белок переместиться и завершить сворачивание. ^{[ 24 ]}

Иногда HSP70 не может эффективно помочь белку достичь его окончательной трехмерной структуры; Основная причина заключается в том, что термодинамические барьеры складывания слишком высоки, чтобы шаперон мог их преодолеть. ^{[ 23 ]} Поскольку внутриклеточное пространство очень переполнено, иногда белкам необходимо изолированное пространство для предотвращения аберрантных взаимодействий между другими белками, которое обеспечивается шаперонинами или HSP60. ^{[ 7 ]} HSP60 имеют бочкообразную форму и подходят для связывания с гидрофобными остатками белков. ^{[ 28 ]} Как только кэп связывается с шаперонином, белок освобождается внутри цилиндра, подвергаясь гидрофобному коллапсу и достигая стабильной конформации. ^{[ 29 ]} Как только колпачок удален, белок может либо правильно свернуться и продолжить выполнение своей функции, либо вернуться в HSP, если он все еще не свернут точно. ^{[ 30 ]} Эти шапероны устраняют агрегацию и значительно ускоряют сворачивание белка. ^{[ 20 ]}

Открытие

Открытие реакции на тепловой шок приписывают итальянскому генетику Ферруччо Ритоссе изменения, называемые хромосомными «затяжками», в ответ на тепловое воздействие во время работы с политенными хромосомами дрозофилы , который наблюдал . ^{[ 31 ]}^{[ 32 ]} По его собственным словам, это открытие стало случайным результатом непреднамеренного повышения температуры в лабораторном инкубаторе. ^{[ 33 ]} Наблюдения Ритоссы, сделанные в 1962 году, ^{[ 34 ]} позже были описаны как «первый известный экологический стресс, действующий непосредственно на активность генов». ^{[ 31 ]} но изначально широко не цитировались. ^{[ 31 ]}^{[ 35 ]} Значение этих наблюдений стало яснее в 1970-х годах, когда был открыт отдельный класс белков теплового шока в лаборатории Гершеля К. Митчелла . ^{[ 36 ]} и поскольку реакции на тепловой шок были зарегистрированы у других организмов и были признаны универсальными. ^{[ 31 ]}^{[ 35 ]}^{[ 37 ]}

См. также

Бактериальная реакция на стресс

Ссылки

^ Моримото Р.И. (март 1993 г.). «Клетки в состоянии стресса: транскрипционная активация генов теплового шока». Наука . 259 (5100): 1409–10. Бибкод : 1993Sci...259.1409M . дои : 10.1126/science.8451637 . ПМИД 8451637 .
^ Балчин Д., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (июль 2016 г.). «Аспекты сворачивания белка и контроль качества in vivo». Наука . 353 (6294): аас4354. дои : 10.1126/science.aac4354 . hdl : 11858/00-001M-0000-002B-0856-C . ПМИД 27365453 . S2CID 5174431 .
^ Рихтер К., Хаслбек М., Бюхнер Дж. (октябрь 2010 г.). «Реакция на тепловой шок: жизнь на грани смерти» . Молекулярная клетка . 40 (2): 253–66. doi : 10.1016/j.molcel.2010.10.006 . ПМИД 20965420 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Вайбезан Дж., Шликер С., Тессарц П., Могк А., Букау Б. (август 2005 г.). «Новое понимание механизма дезагрегации белков с помощью шаперонов». Биологическая химия . 386 (8): 739–44. дои : 10.1515/BC.2005.086 . ПМИД 16201868 . S2CID 42852756 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Финк А.Л. (апрель 1999 г.). «Сворачивание белка, опосредованное шаперонами». Физиологические обзоры . 79 (2): 425–49. дои : 10.1152/physrev.1999.79.2.425 . ПМИД 10221986 .
^ Куэрво А.М., Вонг Э (январь 2014 г.). «Шаперон-опосредованная аутофагия: роль в заболеваниях и старении» . Клеточные исследования . 24 (1): 92–104. дои : 10.1038/cr.2013.153 . ПМЦ 3879702 . ПМИД 24281265 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Башня J (июль 2009 г.). «HSP и старение» . Тенденции в эндокринологии и обмене веществ . 20 (5): 216–22. дои : 10.1016/j.tem.2008.12.005 . ПМЦ 3835556 . ПМИД 19394247 .
^ Виттенбах А., Арриго А.П. (2013). Роль белков теплового шока во время нейродегенерации при болезнях Альцгеймера, Паркинсона и Хантингтона . Ландес Бионаука.
^ Каушик С., Куэрво А.М. (декабрь 2015 г.). «Протеостаз и старение». Природная медицина . 21 (12): 1406–15. дои : 10.1038/нм.4001 . ПМИД 26646497 . S2CID 3581766 .
^ Абравая К., Майерс, член парламента, Мерфи С.П., Моримото Р.И. (июль 1992 г.). «Белок теплового шока человека hsp70 взаимодействует с HSF, фактором транскрипции, который регулирует экспрессию генов теплового шока» . Гены и развитие . 6 (7): 1153–64. дои : 10.1101/gad.6.7.1153 . ПМИД 1628823 .
^ Моримото Р.И., Клайн, член парламента, Бимстон Д.Н., Котто Дж.Дж. (1997). «Реакция на тепловой шок: регуляция и функция белков теплового шока и молекулярных шаперонов». Очерки по биохимии . 32 : 17–29. ПМИД 9493008 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Акерфельт М., Труйе Д., Мезгер В., Систонен Л. (октябрь 2007 г.). «Факторы теплового шока на перекрестке между стрессом и развитием». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1113 (1): 15–27. Бибкод : 2007NYASA1113...15A . дои : 10.1196/анналы.1391.005 . ПМИД 17483205 . S2CID 10885427 .
^ Гисберт Э., Юра Т., Родиус В.А., Гросс Калифорния (сентябрь 2008 г.). «Конвергенция молекулярного, модельного и системного подходов для понимания реакции на тепловой шок Escherichia coli» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 72 (3): 545–54. дои : 10.1128/MMBR.00007-08 . ПМК 2546862 . ПМИД 18772288 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Морли Дж. Ф., Моримото Р. И. (февраль 2004 г.). «Регуляция долголетия Caenorhabditis elegans с помощью фактора теплового шока и молекулярных шаперонов» . Молекулярная биология клетки . 15 (2): 657–64. дои : 10.1091/mbc.e03-07-0532 . ПМК 329286 . ПМИД 14668486 .
^ Барна Дж., Чермели П., Веллаи Т. (август 2018 г.). «Роль фактора теплового шока 1 помимо реакции на тепловой шок» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 75 (16): 2897–2916. дои : 10.1007/s00018-018-2836-6 . ПМК 11105406 . ПМИД 29774376 . S2CID 21686388 .
^ Тринклейн Н.Д., Мюррей Дж.И., Хартман С.Дж., Ботштейн Д., Майерс Р.М. (март 2004 г.). «Роль фактора транскрипции теплового шока 1 в общегеномной регуляции реакции теплового шока млекопитающих» . Молекулярная биология клетки . 15 (3): 1254–61. дои : 10.1091/mbc.e03-10-0738 . ПМЦ 363119 . ПМИД 14668476 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Тайпале М., Такер Г., Пэн Дж., Крыкбаева И., Лин З.Ю., Ларсен Б., Чой Х., Бергер Б., Гинграс А.С., Линдквист С. (июль 2014 г.). «Количественная сеть взаимодействия шаперонов раскрывает архитектуру путей гомеостаза клеточных белков» . Клетка . 158 (2): 434–448. дои : 10.1016/j.cell.2014.05.039 . ПМК 4104544 . ПМИД 25036637 .
^ Линдквист С., Крейг Э.А. (1988). «Белки теплового шока». Ежегодный обзор генетики . 22 : 631–77. дои : 10.1146/annurev.ge.22.120188.003215 . ПМИД 2853609 . S2CID 13128703 .
^ Прия С., Шарма С.К., Голубинов П. (июнь 2013 г.). «Молекулярные шапероны как ферменты, которые каталитически разворачивают неправильно свернутые полипептиды» . Письма ФЭБС . 587 (13): 1981–7. дои : 10.1016/j.febslet.2013.05.014 . ПМИД 23684649 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Вабулас Р.М., Райчаудхури С., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (декабрь 2010 г.). «Складывание белков в цитоплазме и реакция теплового шока» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 2 (12): а004390. doi : 10.1101/cshperspect.a004390 . ПМЦ 2982175 . ПМИД 21123396 .
^ Нэйлор DJ, Hartl FU (2001). «Вклад молекулярных шаперонов в сворачивание белков в цитоплазме прокариотических и эукариотических клеток». Симпозиум Биохимического общества . 68 (68): 45–68. дои : 10.1042/bss0680045 . ПМИД 11573347 .
^ Цан М.Ф., Гао Б. (июнь 2009 г.). «Белки теплового шока и иммунная система» . Журнал биологии лейкоцитов . 85 (6): 905–10. дои : 10.1189/jlb.0109005 . ПМИД 19276179 . S2CID 28474514 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Хартл Ф.У., Брахер А., Хайер-Хартл М. (июль 2011 г.). «Молекулярные шапероны в сворачивании белков и протеостазе». Природа . 475 (7356): 324–32. дои : 10.1038/nature10317 . ПМИД 21776078 . S2CID 4337671 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Лаки Р.Э., Мациевский А., Остапченко В.Г., Маркес-Лопес Дж., Чой В.Ю., Дуэннвальд М.Л., Прадо В.Ф., Прадо М.А. (2017). «Шаперонный механизм Hsp70/Hsp90 при нейродегенеративных заболеваниях» . Границы в неврологии . 11 : 254. дои : 10.3389/fnins.2017.00254 . ПМЦ 5433227 . ПМИД 28559789 .
^ Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .
^ Колдервуд С.К., Муршид А., Принц Т. (2009). «Шок старения: молекулярные шапероны и реакция на тепловой шок при долголетии и старении — мини-обзор» . Геронтология . 55 (5): 550–8. дои : 10.1159/000225957 . ПМЦ 2754743 . ПМИД 19546513 .
^ Докладный К., Майерс О.Б., Мозли П.Л. (2015). «Реакция на тепловой шок и аутофагия – сотрудничество и контроль» . Аутофагия . 11 (2): 200–13. дои : 10.1080/15548627.2015.1009776 . ПМК 4502786 . ПМИД 25714619 .
^ Апетри А.С., Хорвич А.Л. (ноябрь 2008 г.). «Камера шаперонина ускоряет сворачивание белка за счет пассивного действия, предотвращающего агрегацию» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (45): 17351–5. Бибкод : 2008PNAS..10517351A . дои : 10.1073/pnas.0809794105 . ПМК 2579888 . ПМИД 18987317 .
^ Кмиецик С., Колински А (июль 2011 г.). «Моделирование влияния шаперонина на сворачивание белка: переход от нуклеации-конденсации к каркасному механизму» . Журнал Американского химического общества . 133 (26): 10283–9. дои : 10.1021/ja203275f . ПМК 3132998 . ПМИД 21618995 .
^ Тодд М.Дж., Лоример Г.Х., Тирумалай Д. (апрель 1996 г.). «Сворачивание белка с помощью шаперонина: оптимизация скорости и выхода с помощью механизма итеративного отжига» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (9): 4030–5. Бибкод : 1996PNAS...93.4030T . дои : 10.1073/pnas.93.9.4030 . ПМК 39481 . ПМИД 8633011 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Капоччи, Мауро; Санторо, М. Габриэлла; Хайтауэр, Лоуренс Э. (сентябрь 2014 г.). «Жизнь и времена Ферруччо Ритоссы» . Клеточный стресс и шапероны . 19 (5): 599–604. дои : 10.1007/s12192-014-0525-4 . ПМК 4147064 . ПМИД 25142515 .
^ Майно, Гвидо; Жорис, Изабель (2004). Клетки, ткани и болезни: принципы общей патологии (2-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Оксфордского университета. п. 187. ИСБН 9780199748921 .
^ Ритосса, Ф (июнь 1996 г.). «Открытие реакции на тепловой шок» . Клеточные стрессы и шапероны . 1 (2): 97–8. ПМК 248460 . ПМИД 9222594 .
^ Ритосса, Ф. (декабрь 1962 г.). «Новый образец пыхтения, вызванный температурным шоком и ДНП у дрозофилы». Эксперименты . 18 (12): 571–573. дои : 10.1007/BF02172188 . S2CID 32525462 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Де Майо, Антонио; Санторо, М. Габриэлла; Тангей, Роберт М.; Хайтауэр, Лоуренс Э. (март 2012 г.). «Научное наследие Ферруччо Ритоссы через 50 лет после открытия им реакции на тепловой шок: новый взгляд на биологию, новое общество и новый журнал» . Клеточный стресс и шапероны . 17 (2): 139–143. дои : 10.1007/s12192-012-0320-z . ПМЦ 3273555 . ПМИД 22252402 .
^ Тиссьер, Альфред; Митчелл, Гершель К.; Трейси, Урсула М. (апрель 1974 г.). «Синтез белка в слюнных железах Drosophila melanogaster: связь с клубками хромосом». Журнал молекулярной биологии . 84 (3): 389–398. дои : 10.1016/0022-2836(74)90447-1 . ПМИД 4219221 .
^ Шлезингер, MJ (25 июля 1990 г.). «Белки теплового шока» . Журнал биологической химии . 265 (21): 12111–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38314-0 . ПМИД 2197269 .

[pmid8451637-1] Моримото Р.И. (март 1993 г.). «Клетки в состоянии стресса: транскрипционная активация генов теплового шока». Наука . 259 (5100): 1409–10. Бибкод : 1993Sci...259.1409M . дои : 10.1126/science.8451637 . ПМИД 8451637 .

[2] Балчин Д., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (июль 2016 г.). «Аспекты сворачивания белка и контроль качества in vivo». Наука . 353 (6294): аас4354. дои : 10.1126/science.aac4354 . hdl : 11858/00-001M-0000-002B-0856-C . ПМИД 27365453 . S2CID 5174431 .

[pmid20965420-3] Рихтер К., Хаслбек М., Бюхнер Дж. (октябрь 2010 г.). «Реакция на тепловой шок: жизнь на грани смерти» . Молекулярная клетка . 40 (2): 253–66. doi : 10.1016/j.molcel.2010.10.006 . ПМИД 20965420 .

[:0-4] Перейти обратно: ^а ^б Вайбезан Дж., Шликер С., Тессарц П., Могк А., Букау Б. (август 2005 г.). «Новое понимание механизма дезагрегации белков с помощью шаперонов». Биологическая химия . 386 (8): 739–44. дои : 10.1515/BC.2005.086 . ПМИД 16201868 . S2CID 42852756 .

[:1-5] Перейти обратно: ^а ^б Финк А.Л. (апрель 1999 г.). «Сворачивание белка, опосредованное шаперонами». Физиологические обзоры . 79 (2): 425–49. дои : 10.1152/physrev.1999.79.2.425 . ПМИД 10221986 .

[6] Куэрво А.М., Вонг Э (январь 2014 г.). «Шаперон-опосредованная аутофагия: роль в заболеваниях и старении» . Клеточные исследования . 24 (1): 92–104. дои : 10.1038/cr.2013.153 . ПМЦ 3879702 . ПМИД 24281265 .

[:2-7] Перейти обратно: ^а ^б Башня J (июль 2009 г.). «HSP и старение» . Тенденции в эндокринологии и обмене веществ . 20 (5): 216–22. дои : 10.1016/j.tem.2008.12.005 . ПМЦ 3835556 . ПМИД 19394247 .

[8] Виттенбах А., Арриго А.П. (2013). Роль белков теплового шока во время нейродегенерации при болезнях Альцгеймера, Паркинсона и Хантингтона . Ландес Бионаука.

[9] Каушик С., Куэрво А.М. (декабрь 2015 г.). «Протеостаз и старение». Природная медицина . 21 (12): 1406–15. дои : 10.1038/нм.4001 . ПМИД 26646497 . S2CID 3581766 .

[10] Абравая К., Майерс, член парламента, Мерфи С.П., Моримото Р.И. (июль 1992 г.). «Белок теплового шока человека hsp70 взаимодействует с HSF, фактором транскрипции, который регулирует экспрессию генов теплового шока» . Гены и развитие . 6 (7): 1153–64. дои : 10.1101/gad.6.7.1153 . ПМИД 1628823 .

[pmid9493008-11] Моримото Р.И., Клайн, член парламента, Бимстон Д.Н., Котто Дж.Дж. (1997). «Реакция на тепловой шок: регуляция и функция белков теплового шока и молекулярных шаперонов». Очерки по биохимии . 32 : 17–29. ПМИД 9493008 .

[Heat_shock_factors_at_a_crossroad_b-12] Перейти обратно: ^а ^б Акерфельт М., Труйе Д., Мезгер В., Систонен Л. (октябрь 2007 г.). «Факторы теплового шока на перекрестке между стрессом и развитием». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1113 (1): 15–27. Бибкод : 2007NYASA1113...15A . дои : 10.1196/анналы.1391.005 . ПМИД 17483205 . S2CID 10885427 .

[pmid18772288-13] Гисберт Э., Юра Т., Родиус В.А., Гросс Калифорния (сентябрь 2008 г.). «Конвергенция молекулярного, модельного и системного подходов для понимания реакции на тепловой шок Escherichia coli» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 72 (3): 545–54. дои : 10.1128/MMBR.00007-08 . ПМК 2546862 . ПМИД 18772288 .

[:3-14] Перейти обратно: ^а ^б Морли Дж. Ф., Моримото Р. И. (февраль 2004 г.). «Регуляция долголетия Caenorhabditis elegans с помощью фактора теплового шока и молекулярных шаперонов» . Молекулярная биология клетки . 15 (2): 657–64. дои : 10.1091/mbc.e03-07-0532 . ПМК 329286 . ПМИД 14668486 .

[15] Барна Дж., Чермели П., Веллаи Т. (август 2018 г.). «Роль фактора теплового шока 1 помимо реакции на тепловой шок» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 75 (16): 2897–2916. дои : 10.1007/s00018-018-2836-6 . ПМК 11105406 . ПМИД 29774376 . S2CID 21686388 .

[16] Тринклейн Н.Д., Мюррей Дж.И., Хартман С.Дж., Ботштейн Д., Майерс Р.М. (март 2004 г.). «Роль фактора транскрипции теплового шока 1 в общегеномной регуляции реакции теплового шока млекопитающих» . Молекулярная биология клетки . 15 (3): 1254–61. дои : 10.1091/mbc.e03-10-0738 . ПМЦ 363119 . ПМИД 14668476 .

[:4-17] Перейти обратно: ^а ^б Тайпале М., Такер Г., Пэн Дж., Крыкбаева И., Лин З.Ю., Ларсен Б., Чой Х., Бергер Б., Гинграс А.С., Линдквист С. (июль 2014 г.). «Количественная сеть взаимодействия шаперонов раскрывает архитектуру путей гомеостаза клеточных белков» . Клетка . 158 (2): 434–448. дои : 10.1016/j.cell.2014.05.039 . ПМК 4104544 . ПМИД 25036637 .

[pmid2853609-18] Линдквист С., Крейг Э.А. (1988). «Белки теплового шока». Ежегодный обзор генетики . 22 : 631–77. дои : 10.1146/annurev.ge.22.120188.003215 . ПМИД 2853609 . S2CID 13128703 .

[19] Прия С., Шарма С.К., Голубинов П. (июнь 2013 г.). «Молекулярные шапероны как ферменты, которые каталитически разворачивают неправильно свернутые полипептиды» . Письма ФЭБС . 587 (13): 1981–7. дои : 10.1016/j.febslet.2013.05.014 . ПМИД 23684649 .

[:5-20] Перейти обратно: ^а ^б Вабулас Р.М., Райчаудхури С., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (декабрь 2010 г.). «Складывание белков в цитоплазме и реакция теплового шока» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 2 (12): а004390. doi : 10.1101/cshperspect.a004390 . ПМЦ 2982175 . ПМИД 21123396 .

[21] Нэйлор DJ, Hartl FU (2001). «Вклад молекулярных шаперонов в сворачивание белков в цитоплазме прокариотических и эукариотических клеток». Симпозиум Биохимического общества . 68 (68): 45–68. дои : 10.1042/bss0680045 . ПМИД 11573347 .

[tsan-22] Цан М.Ф., Гао Б. (июнь 2009 г.). «Белки теплового шока и иммунная система» . Журнал биологии лейкоцитов . 85 (6): 905–10. дои : 10.1189/jlb.0109005 . ПМИД 19276179 . S2CID 28474514 .

[:6-23] Перейти обратно: ^а ^б Хартл Ф.У., Брахер А., Хайер-Хартл М. (июль 2011 г.). «Молекулярные шапероны в сворачивании белков и протеостазе». Природа . 475 (7356): 324–32. дои : 10.1038/nature10317 . ПМИД 21776078 . S2CID 4337671 .

[:7-24] Перейти обратно: ^а ^б Лаки Р.Э., Мациевский А., Остапченко В.Г., Маркес-Лопес Дж., Чой В.Ю., Дуэннвальд М.Л., Прадо В.Ф., Прадо М.А. (2017). «Шаперонный механизм Hsp70/Hsp90 при нейродегенеративных заболеваниях» . Границы в неврологии . 11 : 254. дои : 10.3389/fnins.2017.00254 . ПМЦ 5433227 . ПМИД 28559789 .

[25] Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .

[26] Колдервуд С.К., Муршид А., Принц Т. (2009). «Шок старения: молекулярные шапероны и реакция на тепловой шок при долголетии и старении — мини-обзор» . Геронтология . 55 (5): 550–8. дои : 10.1159/000225957 . ПМЦ 2754743 . ПМИД 19546513 .

[27] Докладный К., Майерс О.Б., Мозли П.Л. (2015). «Реакция на тепловой шок и аутофагия – сотрудничество и контроль» . Аутофагия . 11 (2): 200–13. дои : 10.1080/15548627.2015.1009776 . ПМК 4502786 . ПМИД 25714619 .

[28] Апетри А.С., Хорвич А.Л. (ноябрь 2008 г.). «Камера шаперонина ускоряет сворачивание белка за счет пассивного действия, предотвращающего агрегацию» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (45): 17351–5. Бибкод : 2008PNAS..10517351A . дои : 10.1073/pnas.0809794105 . ПМК 2579888 . ПМИД 18987317 .

[29] Кмиецик С., Колински А (июль 2011 г.). «Моделирование влияния шаперонина на сворачивание белка: переход от нуклеации-конденсации к каркасному механизму» . Журнал Американского химического общества . 133 (26): 10283–9. дои : 10.1021/ja203275f . ПМК 3132998 . ПМИД 21618995 .

[30] Тодд М.Дж., Лоример Г.Х., Тирумалай Д. (апрель 1996 г.). «Сворачивание белка с помощью шаперонина: оптимизация скорости и выхода с помощью механизма итеративного отжига» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (9): 4030–5. Бибкод : 1996PNAS...93.4030T . дои : 10.1073/pnas.93.9.4030 . ПМК 39481 . ПМИД 8633011 .

[capocci_2014-31] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Капоччи, Мауро; Санторо, М. Габриэлла; Хайтауэр, Лоуренс Э. (сентябрь 2014 г.). «Жизнь и времена Ферруччо Ритоссы» . Клеточный стресс и шапероны . 19 (5): 599–604. дои : 10.1007/s12192-014-0525-4 . ПМК 4147064 . ПМИД 25142515 .

[majno_2004-32] Майно, Гвидо; Жорис, Изабель (2004). Клетки, ткани и болезни: принципы общей патологии (2-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Оксфордского университета. п. 187. ИСБН 9780199748921 .

[ritossa_1996-33] Ритосса, Ф (июнь 1996 г.). «Открытие реакции на тепловой шок» . Клеточные стрессы и шапероны . 1 (2): 97–8. ПМК 248460 . ПМИД 9222594 .

[ritossa_1962-34] Ритосса, Ф. (декабрь 1962 г.). «Новый образец пыхтения, вызванный температурным шоком и ДНП у дрозофилы». Эксперименты . 18 (12): 571–573. дои : 10.1007/BF02172188 . S2CID 32525462 .

[demaio_2012-35] Перейти обратно: ^а ^б Де Майо, Антонио; Санторо, М. Габриэлла; Тангей, Роберт М.; Хайтауэр, Лоуренс Э. (март 2012 г.). «Научное наследие Ферруччо Ритоссы через 50 лет после открытия им реакции на тепловой шок: новый взгляд на биологию, новое общество и новый журнал» . Клеточный стресс и шапероны . 17 (2): 139–143. дои : 10.1007/s12192-012-0320-z . ПМЦ 3273555 . ПМИД 22252402 .

[tissieres_1974-36] Тиссьер, Альфред; Митчелл, Гершель К.; Трейси, Урсула М. (апрель 1974 г.). «Синтез белка в слюнных железах Drosophila melanogaster: связь с клубками хромосом». Журнал молекулярной биологии . 84 (3): 389–398. дои : 10.1016/0022-2836(74)90447-1 . ПМИД 4219221 .

[schlesinger_1990-37] Шлезингер, MJ (25 июля 1990 г.). «Белки теплового шока» . Журнал биологической химии . 265 (21): 12111–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38314-0 . ПМИД 2197269 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]