✖


Jump to content

КайА

    Add links

    каиА
    Идентификаторы
    Организм С. элонгатус
    Символ каиА
    ЮниПрот Q79PF6
    Искать
    StructuresSwiss-model
    DomainsInterPro

    kaiA – это ген в кластере генов « kaiABC », который играет решающую роль в регуляции циркадных ритмов бактерий , например, у цианобактерии Synechococcus elongatus . [1] Для этих бактерий регуляция экспрессии kaiA имеет решающее значение для циркадного ритма, который определяет двадцатичетырехчасовой биологический ритм. Кроме того, KaiA функционирует с обратной связью по отношению к kaiB и KaiC . Ген kaiA производит белок KaiA, который усиливает фосфорилирование KaiC, тогда как KaiB ингибирует активность KaiA. [2]

    История

    [ редактировать ]

    Открытие

    [ редактировать ]

    Циркадные ритмы были обнаружены у множества организмов. [3] Эти ритмы контролируют различные физиологические процессы и помогают организмам адаптироваться к условиям окружающей среды. [3] Цианобактерии — самые примитивные организмы, демонстрирующие циркадные колебания. [3] Цианобактериальные часы были впервые обнаружены в сине-зеленых водорослях, возраст самых старых известных окаменелостей составляет около 3,5 миллиардов лет. Масахиро Исиура, Сьюзан Голден , Карл Х. Джонсон , Такао Кондо и их коллеги были людьми, которые обнаружили, что минимальные часы цианобактерий состоят из трех белков: KaiA, KaiB и KaiC. [3] (Примечание: «кай» по-японски означает «цикл».) [4] Эксперимент, проведенный Кондо, заключался в присоединении гена люциферазы и проведении мутагенеза. Это была первая идентификация возможных генов, которые могли бы восстановить биологические часы внутри цианобактерий, в число которых был включен KaiA. [5]

    Цианобактерии были первыми прокариотами , у которых были циркадные часы. [6] Для адаптации цианобактерий гены циркадных часов имеют большое значение, поскольку они регулируют фундаментальные физические процессы, такие как регуляция фиксации азота, деление клеток и фотосинтез . [6] Раннее исследование KaiA было проведено в исследовательской статье 1998 года «Экспрессия кластера генов kaiABC как циркадный процесс обратной связи у цианобактерий», где подробно описываются функции кластера генов и KaiA в том, что он поддерживает колебания, усиливая экспрессию Kai C. KaiA был обнаружен при изучении часовых мутаций у Synechococcus с использованием бактериальной люциферазы в качестве репортера об экспрессии генов, контролируемой часами. Это был первый случай, когда ученые впервые предложили механизм и систему именования KaiA и кластера генов kaiABC. [4]

    Известные исследования

    [ редактировать ]

    Исследователи Масато Накадзима, Кейко Имаи, Хироши Ито, Таэко Нишиваки, Ёрико Мураяма, Хидео Ивасаки, Токитака Ояма и Такао Кондо провели эксперимент «Восстановление циркадных колебаний цианобактериального фосфорилирования KaiC в пробирке» взяли KaiA, KaiB и KaiC и поместили их только в пробирке с АТФ, MgCl 2 и буферами. [7] Они использовали радиоактивный АТФ и фосфорилированную форму KaiC, которая работает немного быстрее, чем нефосфорилированная KaiC. Они увидели суточный ритм аутогидролиза KaiC. Система также имеет температурную компенсацию и примечательна тем, что для круглосуточного ритма им требовалось всего три белка, включая KaiA.

    Исследование, опубликованное в статье «Надежные и настраиваемые циркадные ритмы из дифференциально чувствительных каталитических доменов», проведенной Конни Фонг, Джозефом С. Марксоном, Кристал М. Уилхойт и Майклом Дж. Растом, показывает математическую связь KaiA и KaiC, где KaiA стимулирует фосфорилирование KaiC. Кроме того, KaiB изолирует KaiA, что способствует дефосфорилированию KaiC. [8]

    Кроме того, «Регуляция циркадного ритма фосфорилирования цианобактериальных часовых белков KaiC, KaiA и KaiB in vitro» показывает механизм вовлечения клеточных циркадных часов в циркадный ритм в ответ на внутриклеточные уровни KaiA и других белков Kai. [9] Соотношения KaiA с KaiB и KaiC выражают циркадный ритм и направляют фосфорилирование KaiC на основе соотношений KaiA, которые могут захватываться в различных условиях освещения и темноты.

    Эволюционная история

    [ редактировать ]

    Цианобактерии были одними из древнейших организмов на Земле и наиболее успешными в плане экологической пластичности и приспособляемости. [6] Дворник провел филогенетический анализ генов kai и обнаружил, что гены kai имеют разную эволюционную историю: петля обратной связи, в которой находится kaiA, развилась около 1000 млн лет назад. [6] Минимальное количество генов kaiA не позволяет провести полную датировку их эволюции. [6] Поскольку они обнаружены только у некоторых высших цианобактерий, гены kaiA являются самыми молодыми по сравнению с kaiB и kaiC с эволюционной точки зрения. [6] Synechococcus sp. PCC7942 имеет kaiA, тогда как P.marinus его нет, хотя они являются близкородственными одноклеточными организмами, что еще раз демонстрирует эволюционную молодость гена kaiA. [6] Гены KaiA также обнаружены в геномах видов поддерева kaiC, в более молодых кладах, чем Prochromococcus . [6] Таким образом, гены kaiA, скорее всего, появились после видообразования Synechococcus и Prochromococcus , примерно 1051 ± 116,9 и 944 ± 92,9 млн лет назад. [6]

    Гены KaiA локализованы только у цианобактерий длиной от нитчатых цианобактерий ( Anabaena и Nostoc ) до одноклеточных цианобактерий ( Synechoccus и Synechocyti s), которые длиннее на 852-900 п.н. [6] Гены KaiA наименее консервативны среди генов kai. [6] Более короткие гомологи генов kaiA и kaiB соответствуют только одному сегменту их более длинных версий ближе к 3'-концу, в отличие от генов kaiC. Это означает, что kaiA и kaiB, скорее всего, не развились посредством дублирования. [6] В частности, ген kaiA имел только одну копию. [6]

    Генетика и структура белка

    [ редактировать ]

    Статистика КайА: 284 аминокислоты; [4] Молекулярная масса 32,6 кД; [4] Изоэлектрическая точка 4,69. [4]

    Белки Kai не имеют сходной последовательности с каким-либо эукариотическим часовым белком, хотя фундаментальные процессы действительно напоминают процессы эукариотических организмов (такие как фаза перезапуска света, температурная компенсация, период работы без рекламы). [10] Гены Kai обнаружены почти у всех цианобактерий. [10] Уильямс обнаружил, что 6 из аннотированных геномов цианобактерий имели 2 смежные ORF, сохраняющие гомологию с генами S. elongates kaiB и kaiC. [10] Из этих ассоциаций последовательностей различимы только четыре гена kaiA, что делает его наиболее разнообразным последовательности из генов kai. [10] Synechocystis sp . В геноме штамма PCC 6803 имеется только один ген kaiA, тогда как у kaiB и kaiC обнаружено несколько генов. [10] Гомологи KaiB и kaiC можно найти у других эубактерий и архей, но kaiA, по-видимому, обнаружен только у цианобактерий (в настоящее время это единственные прокариоты с 24-часовыми биологическими колебаниями). [10]

    KaiA Три функциональных домена:

    1) N-концевой домен (амплитуда-усилитель) [11]

    2) Центральная область регулятора периода [11]

    3) С-концевой домен тактового генератора [11]

    С-концевой домен способствует образованию димера, позволяя KaiA связываться с KaiC. Это еще больше усиливает фосфорилирование KaiC. [11] (см. функции ниже)

    В центре вогнутой части KaiA расположен остаток His270, который необходим для функции KaiA. [11]

    Мутации

    [ редактировать ]

    В kaiA обнаружено 3 мутации из 19 мутантов (одиночные амино замены), обнаруженные при прямом секвенировании кластера. [4] Таким образом, кластер, как и белки Kai, выполняют необходимые функции для циркадных часов Synechococcus . [4] Сверхэкспрессия kaiA, индуцированная IPTG, приводила к аритмичности, демонстрируя, что ритмичность требует экспрессии kaiA, а также других генов. [4] Мутагенез kaiA показывает, что короткопериодные мутации встречаются редко, но имеется большое количество долгопериодных мутаций. [3] В частности, Нисимура обнаружил, что существует 301 длиннопериодная мутация, 92 аритмичных мутанта и только одна короткопериодная мутация. [3] Таким образом, Нисимура пришел к выводу, что мутации kaiA обычно приводят к удлинению периода. [3] Исключением может быть мутант F224S, у которого у KaiA обнаружен короткий период в 22 часа. [3] Мутантные периоды KaiA составляли до 50 часов, в течение которых у некоторых мутантов наблюдалась аритмия. [3] Мутации KaiA, по-видимому, избирательно изменяют продолжительность менструации, демонстрируя, что kaiA может регулировать менструацию. [3] Кроме того, белки kaiA могут регулировать продолжительность периода циркадных колебаний независимо от того, был активирован kaiBC или нет. [3] Длительные периоды были вызваны мутацией внутри kaiA, а также снижением экспрессии kaiBC. [3]

    Было обнаружено, что KaiA усиливает экспрессию kaiBC. [4] Предполагается, что некоторые мутантные белки kaiA не способны поддерживать ритмичность из-за отсутствия активации экспрессии kaiBC. [3] Нишимура обнаружил, что большинство мутаций KaiA снижают активность PkaiBC до разных уровней. [3] Это согласуется с данными о том, что белки kaiA усиливают активность kaiBC. [3] Его эксперимент также показал, что kaiA является частью механизма фазового сброса цианобактериальных часов. [3] Мутации, которые картируются в кластерных регионах kaiA, приводят к фенотипам с длинным периодом, что позволяет предположить, что кластерные регионы kaiA играют роль в регуляции длины периода циркадных колебаний. Области KaiA, которые увеличивают экспрессию kaiBC (обеспечивая ритм), скорее всего, не входят в кластерные области, поскольку аритмичные мутанты (C53S, V76A, F178S, F224S, F274K) были картированы в разных частях kaiA. [3] Уильямс предположил, что KaiA135N представляет собой домен псевдоприемника, представляющий собой устройство временного ввода, которое контролирует стимуляцию KaiA аутофосфорилирования KaiC, что имеет решающее значение для циркадных колебаний. [10]

    Типы белков KaiA

    [ редактировать ]

    По-видимому, существуют длинные и короткие типы белков kaiA. [10] Длинный тип, собранный из S.elongatus , Synechocystis sp. Штамм PCC 5803 и Synechococcus sp. Штамм WH8108 имеет около 300 аминоацильных остатков. [10] Высокая степень консервативности наблюдается в карбоксильных концевых 100 остатках. [10] Независимые карбоксильно-концевые домены представляют собой короткие версии нитчатого вида Anabaena sp. Штамм PCC 7120 и Nostoc punctiforme . [10] Существует два независимо свернутых домена белка kaiA: KaiA180C (аминоконцевой домен с преимущественно альфа-спиральной структурой) и домен KaiA189N (карбоксиконцевой домен, соответствующий остаткам 1–189). [10] Белок S. elongates kaiA, по-видимому, имеет два домена, амино- и карбоксильную области, соединенные спиральным линкером из примерно 50 остатков. [10]

    Функция

    [ редактировать ]

    Цианобактерии демонстрируют систему циркадных часов, в которой три белковых осциллятора, KaiA, KaiB и KaiC, составляют систему, известную как посттрансляционный осциллятор (PTO), которая облегчает колебание более крупной петли отрицательной обратной связи транскрипционной трансляции (TTFL). [12] TTFL управляет экспрессией генов и пополняет запасы KaiA, KaiB и KaiC, тогда как PTO составляет ядро ​​циркадных часов цианобактерий. [12] Это ядро ​​Kai придает циркадный ритм активности гидролиза АТФ и киназы / фосфатазы . активности [13] оба из которых имеют температурную компенсацию. [14] Кроме того, KaiB и KaiC, но не KaiA, имеют 24-часовой циркадный ритм в экспериментальных условиях, например, при свободном беге в условиях постоянного освещения. [12]

    Колебания фосфорилирования

    [ редактировать ]

    Белки Kai, входящие в состав PTO, генерируют циркадные часы колеблющегося фосфорилирования/дефосфорилирования с периодом около 24 часов. [2] Белок KaiC представляет собой фермент с двумя специфическими сайтами фосфорилирования, треонином 432 и серином 431, которые выражают ритмичность фосфорилирования/дефосфорилирования в зависимости от активности KaiA и KaiB. [12] KaiA стимулирует фосфорилирование KaiC до тех пор, пока KaiB не изолирует KaiA, инициируя дефосфорилирование в определенной последовательности треонина 432 и серина 431: KaiA стимулирует аутофосфорилирование KaiC на треонине 432, а затем серин 431 следует этому механизму фосфорилирования. [2] Когда и треонин 432, и серин 431 фосфорилируются, KaiB связывается с KaiC, и этот комплекс KaiBC затем начинает блокировать эффект KaiA. [2] KaiB может выполнять это секвестрирующее действие только тогда, когда присутствует KaiA, и когда это действие происходит, KaiA не может затем активировать KaiC для аутофосфорилирования. [2] Сначала дефосфорилируется треонин 432, за которым следует дефосфорилирование серина 431, после чего KaiA стимулирует фосфорилирование сайтов KaiC, и колебательная система запускается заново. [12]

    Осцилляция АТФазы

    [ редактировать ]

    Эти циркадные колебания, включающие активность киназы и фосфатазы, происходят в прямой зависимости от активности АТФазы . [15] На начальных фазах колебаний, когда KaiC не образует комплекс ни с KaiA, ни с KaiB, собственная постоянная скорость гидролиза АТФ контролирует уровни АТФ. KaiA и KaiC связываются, образуя комплекс KaiAC, который стимулирует аутофосфорилирование KaiC. [2] В результате фосфорилирование стимулирует гидролиз АТФ. [15] Затем после связывания KaiA белок KaiC достигает состояния гиперфосфорилирования. В этот момент гиперфосфорилирования KaiB связывается с KaiC, и происходит ингибирование гидролиза АТФ. [15] Затем KaiC возвращается в исходное состояние без комплексов, и скорость гидролиза АТФ снова стабилизируется до собственной скорости. [15]

    Взаимодействие KaiA и KaiC

    [ редактировать ]

    Белки различаются по своим С-концевым доменам, однако оба конца облегчают взаимодействие между белками. [2] C -концевой домен KaiA обеспечивает димеризацию, образуя вогнутую поверхность, которая затем взаимодействует с C-концевым доменом KaiC. [2] Эти С-концевые домены соседствуют со шпилькой или А-петлей, которые вместе представляют интерес: когда мутация приводит к потере как А-хвоста, так и С-концевого домена, С-конец может оставаться фосфорилированным в отсутствие KaiA, тем самым сигнализируя о том, что возможная функция A-петли заключается в содействии аутофосфорилированию и аутодефосфорилированию KaiC. [2]

    KaiC имеет 2 С-концевых связывающих домена: область CI имеет связывающий домен KaiA CKABD1; Область CII содержит связывающий домен KaiA CKABD2. [16] C-концевой домен CII KaiC поддерживает функции киназы и фосфатазы, которые регулируются kaiA. [8] KaiA взаимодействует с этим доменом, образуя ингибирующую петлю, стимулируя активность киназы CII и инициируя фосфорилирование Ser431 и Thr432, двух соседних остатков CII. [8] Связывание KaiC и KaiA приводит к распутыванию KaiA в A-петлю, тем самым увеличивая движение области P-петли, области петли, содержащей Thr-432 и Ser-431, и АТФ. [12] Смещение А-петли позволяет освободить соседние петли, что еще больше способствует фосфорилированию KaiC с помощью KaiA. Доказательством этого является демонстрация того, что один димер KaiA способен переводить KaiC в гиперфосфорилированное состояние. [12] Димеры KaiA обнаруживают 95% ассоциацию с гексамерами KaiC, при этом во взаимодействии с kaiC участвует больше димеров kaiA. [16] Таким образом, взаимодействие между KaiA и KaiC не является взаимодействием 1:1. [16] Димеры KaiA, вероятно, гибко связываются и диссоциируют с димерами KaiC, а не образуют стабильный комплекс, что позволяет всем субъединицам KaiC фосфорилироваться в цикле фосфорилирования Kai. [16]

    Комплексообразующая модель

    [ редактировать ]

    Биохимическая визуализация выявила сборку и разборку различных комплексов Кай, которые образуются во время колебаний циркадных часов. [12] В ходе этого процесса KaiA и KaiB связываются с сайтами KaiC; модель определяет, что KaiC затем становится KaiAC, когда KaiA стимулирует аутофосфорилирование, которое затем трансформируется в KaiBC, KaiABC, [17] а затем возвращается в KaiC, поскольку цикл продолжается. [2]

    Гипотетические модели

    [ редактировать ]

    «Цианобактерии — это простейшие известные организмы, демонстрирующие циркадные ритмы». [16] Генератор, основанный на транскрипции-трансляции, другими словами TTO, представляет собой предложенную модель, которая постулирует, что KaiC отрицательно регулирует транскрипцию KaiBC, а KaiA положительно регулирует транскрипцию kaiBC. [16] Белки Kai не регулируют гены, регулируемые циркадными ритмами, но регулируют полногеномную экспрессию генов в модели TTO цианобактерий. [7] Примером этого является оперон kaiBC. [7] До сих пор неясно, как петля обратной связи транскрипции-трансляции поддерживает периодичность и насколько она гибка к изменениям окружающей среды. [7] Поскольку эти белки необходимы организму для адаптации к окружающей среде, понимание генов является обязательным в циркадной биологии. [7] У цианобактерии Synechococcus elongates (PCC 7942) kaiA, kaiB и kaiC являются необходимыми компонентами, составляющими циркадные часы. [7] Модель TTO цианобактерий сомнительна в связи с обнаружением того, что фосфорилирование KaiC колеблется независимо от транскрипции/трансляции оперона kaiBC. [7] Таким образом, было высказано предположение, что кардиостимулятор основан на фосфорилировании kaiC, а не на петле обратной связи транскрипции/трансляции. [7] KaiA усиливает аутофосфорилирование kaiC. [7] KaiA и АТФ способствуют фосфорилированию Т432. [16] KaiB смягчает эффект kaiA. [7] Таким образом, «автономные колебания фосфорилирования KaiC могут быть вызваны сотрудничеством между kaiA и kaiB». [7]

    См. также

    [ редактировать ]

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Марксон Дж.С., О'Ши Э.К. (декабрь 2009 г.). «Молекулярный часовой механизм белкового циркадного осциллятора» . Письма ФЭБС . 583 (24): 3938–3947. дои : 10.1016/j.febslet.2009.11.021 . ПМК   2810098 . ПМИД   19913541 .
    2. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж Акияма С. (июль 2012 г.). «Структурные и динамические аспекты белковых часов: как они могут быть такими медленными и стабильными?» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 69 (13): 2147–2160. дои : 10.1007/s00018-012-0919-3 . ПМЦ   11114763 . ПМИД   22273739 . S2CID   9846957 .
    3. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д Нисимура Х., Накахира Ю., Имаи К., Цурухара А., Кондо Х., Хаяси Х. и др. (сентябрь 2002 г.). «Мутации в KaiA, часовом белке, продлевают период циркадного ритма у цианобактерии Synechococcus elongatus PCC 7942» . Микробиология . 148 (Часть 9): 2903–2909. дои : 10.1099/00221287-148-9-2903 . ПМИД   12213935 .
    4. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я Ишиура М., Куцуна С., Аоки С., Ивасаки Х., Андерссон С.Р., Танабэ А. и др. (сентябрь 1998 г.). «Экспрессия кластера генов kaiABC как процесс циркадной обратной связи у цианобактерий». Наука . 281 (5382): 1519–1523. дои : 10.1126/science.281.5382.1519 . ПМИД   9727980 .
    5. ^ Кондо Т., Циноремас Н.Ф., Голден СС, Джонсон СН, Куцуна С., Ишиура М. (ноябрь 1994 г.). «Мутанты цианобактерий по циркадным часам». Наука . 266 (5188): 1233–1236. Бибкод : 1994Sci...266.1233K . дои : 10.1126/science.7973706 . ПМИД   7973706 .
    6. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м Дворник В, Виноградова О, Нево Е (март 2003 г.). «Происхождение и эволюция генов циркадных часов у прокариот» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2495–2500. Бибкод : 2003PNAS..100.2495D . дои : 10.1073/pnas.0130099100 . ПМК   151369 . ПМИД   12604787 .
    7. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к Накадзима М., Имаи К., Ито Х., Нишиваки Т., Мураяма Ю., Ивасаки Х. и др. (апрель 2005 г.). «Восстановление циркадных колебаний фосфорилирования цианобактерий KaiC in vitro». Наука . 308 (5720): 414–415. Бибкод : 2005Sci...308..414N . дои : 10.1126/science.1108451 . ПМИД   15831759 . S2CID   24833877 .
    8. ^ Перейти обратно: а б с Фонг С., Марксон Дж.С., Уилхойт К.М., Раст М.Дж. (январь 2013 г.). «Надежные и настраиваемые циркадные ритмы дифференциально чувствительных каталитических доменов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (3): 1124–1129. Бибкод : 2013PNAS..110.1124P . дои : 10.1073/pnas.1212113110 . ПМЦ   3549141 . ПМИД   23277568 .
    9. ^ Накадзима М., Ито Х., Кондо Т. (март 2010 г.). «Регуляция in vitro циркадного ритма фосфорилирования цианобактериального часового белка KaiC с помощью KaiA и KaiB» . Письма ФЭБС . 584 (5): 898–902. дои : 10.1016/j.febslet.2010.01.016 . ПМИД   20079736 .
    10. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м Уильямс С.Б. (2007). Механизм циркадного времени у цианобактерий . Достижения микробной физиологии. Том. 52. С. 229–296. дои : 10.1016/S0065-2911(06)52004-1 . ISBN  978-0-12-027752-0 . ПМИД   17027373 .
    11. ^ Перейти обратно: а б с д и Узумаки Т., Фудзита М., Накацу Т., Хаяши Ф., Шибата Х., Ито Н. и др. (июль 2004 г.). «Кристаллическая структура С-концевого домена часового генератора цианобактериального белка KaiA». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (7): 623–631. дои : 10.1038/nsmb781 . ПМИД   15170179 . S2CID   36997475 .
    12. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Эгли М (август 2014 г.). «Сложные белок-белковые взаимодействия в циркадных часах цианобактерий» . Журнал биологической химии . 289 (31): 21267–21275. дои : 10.1074/jbc.R114.579607 . ПМК   4118088 . ПМИД   24936066 .
    13. ^ Донг Джи, Ким И, Golden SS (декабрь 2010 г.). «Простота и сложность механизма циркадных часов цианобактерий» . Текущее мнение в области генетики и развития . 20 (6): 619–625. дои : 10.1016/j.gde.2010.09.002 . ПМЦ   2982900 . ПМИД   20934870 .
    14. ^ Донг Джи, Golden SS (декабрь 2008 г.). «Как цианобактерия определяет время» . Современное мнение в микробиологии . 11 (6): 541–546. дои : 10.1016/j.mib.2008.10.003 . ПМЦ   2692899 . ПМИД   18983934 .
    15. ^ Перейти обратно: а б с д Эгли М., Джонсон CH (октябрь 2013 г.). «Наномашина с циркадными часами, работающая без транскрипции и трансляции» . Современное мнение в нейробиологии . 23 (5): 732–740. дои : 10.1016/j.conb.2013.02.012 . ПМЦ   3735861 . ПМИД   23571120 .
    16. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г Кондо Т. (2007). «Цианобактериальные циркадные часы на основе генератора Кая» . Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 72 : 47–55. дои : 10.1101/sqb.2007.72.029 . ПМИД   18419262 .
    17. ^ Ишиура М., Куцуна С., Аоки С., Ивасаки Х., Андерссон С.Р., Танабэ А. и др. (сентябрь 1998 г.). «Экспрессия кластера генов kaiABC как процесс циркадной обратной связи у цианобактерий». Наука . 281 (5382): 1519–1523. дои : 10.1126/science.281.5382.1519 . ПМИД   9727980 .
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=KaiA&oldid=1227032096"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 60e8a039b76e65a467b71bc3a3651dec__1717389600
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/60/ec/60e8a039b76e65a467b71bc3a3651dec.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    KaiA - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)