Археосортаза
Археопортаза белок - это , который встречается в клеточных мембранах некоторых археи . [ 1 ] Археосорзы распознают и удаляют сигналы сортировки карбоксильных терминальных белков примерно в 25 аминокислотах от секретных белков. Геном . , который кодирует одну археопортазу, может кодировать более пятидесяти целевых белков Наиболее охарактеризованной археосорной мишенью является Haloferax вулкани S-слой гликопротеин , широко модифицированный белок с O-связанным гликозилированием , N-связанными гликозилированием и большую липидную модификацию, полученную в направлении , по отношению к С-концу. [ 2 ] Нокаут гена археосорзы A (ARTA) или перестановка мотива Pro-PHE (PGF) для профе-гли в гликопротеине S-слоя, блокирует прикрепление липидного фрагмента, а также блокирование удаления PGF, блокирует прикрепление липидного фра -Кермический домен сортирующего белка. [ 3 ] Таким образом, археопортаза, по -видимому, является транспептидазой , подобной сортировке , а не простой протеазой .
Археосорзы связаны с экзосортами , их нехарактерными аналогами в грамотрицательных бактериях . Названия обоих семейств белков отражают роли, аналогичные сортазам в грамположительных бактериях , с которыми они не имеют гомологии без последовательности . Последовательности археосорз и экзосорзазы состоит в основном из гидрофобных трансмембранных спиралей, которых не хватает сортировки. Археосорзы делятся на несколько отдельных подтипов, каждый из которых отвечает за распознавание сигналов сортировки с различным мотивом подписи. Archaeosortase A (ARTA) распознает сигнал PGF-CTERM, ARTB распознает vpxxxp-ctermer, ATRC распознает PEF-ctermer и т. Д.; Один археальный геном может кодировать две разные археосорные системы.
Инвариантные остатки, разделяемые всеми археопортами и экзосорзазами, включают Cys и Arg . Замена любого разрушения каталитической активности, предполагая сходящуюся эволюцию активного сайта с сортазами. [ 4 ]
У археальных модельных видов Haloferax Volcanii Archaeosortase A относится к довольно большой коллекции идентифицированных мембранных протеаз, но, по-видимому, также также меньше наборов внутримембранных расщепления , наряду с ромбоидной протеазой Rhoii, и в отличие от бактериальных сортов. [ 5 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Haft, Daniel H.; Сэмюэль Х. Пейн; Джереми Д. Селенгут (январь 2012 г.). «Археосорзы и экзосорзы представляют собой широко распределенные системы, связывающие мембранный транспорт с посттрансляционной модификацией» . J. Bacteriol . 194 (1): 36–48. doi : 10.1128/jb.06026-11 . PMC 3256604 . PMID 22037399 .
- ^ Абдул Халим, Мохд Фарид; Пфайффер, Фридхельм; Зу, Джеймс; Фриш, Эндрю; Хафт, Даниэль; Wu, si; Толич, Никола; Пивовар, Хизер; Пейн, Сэмюэль Х.; Паша-Толич, Лжильджана; Pohlschroder, Mechthild (Jun 2013). «Haloferax Volcanii Archaeosortase необходима для подвижности, спаривания и C-концевой обработки гликопротеина S-слоя». Мол микробиол . 88 (6): 1164–75. doi : 10.1111/mmi.12248 . PMID 23651326 . S2CID 5756916 .
- ^ Абдул Халим, MF; Karch, KR; Чжоу, y; Haft, DH; Гарсия, бакалавр; Pohlschroder, M (2016). «Передача сигнатурного мотива PGF блокирует как археосорзазазависимое C-концевое расщепление, так и прикрепление пренил-липидов для S.-слойного гликопротеина вулкана Haloferax» . J. Bacteriol . 198 (5): 808–15. doi : 10.1128/jb.00849-15 . PMC 4810604 . PMID 26712937 .
- ^ Абдул Халим М.Ф., Родригес Р., Стольцфус Д.Д., Даггин И.Г., Похлшродер М (май 2018). «Консервативные остатки имеют решающее значение для каталитической активности Haloferax вулкани, а археосортаза: последствия для сходящейся эволюции каталитических механизмов негомологичных сортинг из археи и бактерий» . Молекулярная микробиология . 108 (3): 276–287. doi : 10.1111/mmi.13935 . PMID 29465796 .
- ^ Giménez Mi, Cerletti M, De Castro Re (2015). «Архаальные мембраны, связанные с протеазами: понимание вулкани Haloferax и других Haloarchaea» . Границы в микробиологии . 6 : 39. doi : 10.3389/fmicb.2015.00039 . PMC 4343526 . PMID 25774151 .