SECDF белок-экспорт мембранный белок
| Secd_secf | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Secd_secf | ||
| Pfam | PF02355 | ||
| PFAM клан | CL0322 | ||
| InterPro | IPR022645 | ||
| TCDB | 2.A.6.4 | ||
| OPM Суперсемейство | 16 | ||
| OPM белок | 3AQP | ||
| Мембраном | 436 | ||
| |||
SECD и SECF являются прокариотическими белками, экспортными мембранными белками . Они являются частью более крупного мультимерного экспортного комплекса, включающего SECA , D, E, F, G, Y и YAJC. [ 1 ] SECD и SECF необходимы для поддержания мотивы протонов . [ 2 ]
Секреция через внутреннюю мембрану в некоторых грамотрицательных бактериях происходит через путь препротеинового трансада. Белки продуцируются в цитоплазме в качестве предшественников и требуют субъединицы шаперона, чтобы направить их на компонент трансады. [ 3 ] Оттуда зрелые белки либо нацелены на внешнюю мембрану, либо остаются в виде периплазматических белков. транслоказы Субъединицы белка кодируются на бактериальной хромосоме .
Сама трансаза включает 7 белков, включая белок шаперона (SECB), АТФазу (SECA), интегральный мембранный комплекс (SECCY, SECE и SECG) и два дополнительных мембранных белка , которые способствуют высвобождению зрелого пептида в периплазму ( Secd и Secf). [ 3 ] Белок шаперона SECB [ 4 ] является высокоисловым гомотетрамерным белком, который существует как «димер димеров» в бактериальной цитоплазме. SECB поддерживает препротеины в развернутом состоянии после трансляции и нацелена на них на периферической мембраны для секреции. атфазу [ 5 ] Вместе с SECY и SECG SECE образует мультимерный канал, через который транслоцируются препротеины, используя как протонные мотивные силы, так и АТФ-секрецию. Последний опосредуется SECA. Структура сборки Escherichia coli Secyeg выявила бутерброд из двух мембран, взаимодействующих через обширные цитоплазматические домены . [ 6 ] Каждая мембрана состоит из димеров Secyeg. Мономерный комплекс содержит 15 трансмембранных спиралей .
Это семейство состоит из различных прокариотических белков и белка SECF белков . Секс и эквиваленты Gram-позитивной бактерии Bacillus subtilis присутствуют в одном полипептиде, обозначаемом SECDF, который необходим для поддержания высокой способности к секреции белка. В отличие от субъединицы SECD допротеиновой транслоказы E. coli, SECDF B. subtilis не требовался для высвобождения зрелого секреторного белка из мембраны, что указывает на то, что SECDF участвует в более ранних этапах транслокации . [ 1 ] Сравнение с белками SECD и SECF из других организмов выявило наличие 10 консервативных областей в SECDF, некоторые из которых, по -видимому, важны для функции SECDF. Белок SECDF B. subtilis имеет 12 предполагаемых трансмембранных доменов . Таким образом, SECDF показывает не только сходство последовательности , но и структурное сходство с вторичными растворенного вещества переносчиками . [ 1 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в Bolhuis A, Broekhuizen CP, Sorokin A, Van Roosmalen ML, Venema G, Bron S, Quax WJ, Van Dijl JM (август 1998). «SECDF Bacillus subtilis, молекулярный сиамский близнец, необходимый для эффективной секреции белков» . Журнал биологической химии . 273 (33): 21217–24. doi : 10.1074/jbc.273.33.21217 . PMID 9694879 .
- ^ Arkowitz RA, Wickner W (февраль 1994 г.). «SECD и SECF необходимы для стимуляции электрохимического градиента протона» транслокации препротеина » . Embo Journal . 13 (4): 954–63. doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06340.x . PMC 394897 . PMID 8112309 .
- ^ Jump up to: а беременный Бикер К.Л., Филлипс Г.Дж., Сильхави Т.Дж. (июнь 1990 г.). «Гены SEC и PRL Escherichia coli». Журнал биоэнергетики и биомембранов . 22 (3): 291–310. doi : 10.1007/bf00763169 . PMID 2202721 . S2CID 10694864 .
- ^ Driessen AJ (май 2001). «SECB, молекулярный шаперон с двумя лицами» (PDF) . Тенденции в микробиологии . 9 (5): 193–6. doi : 10.1016/s0966-842x (01) 01980-1 . HDL : 11370/4E5EBFAC-D58C-42DB-B42E-01C22D469A82 . PMID 11336818 .
- ^ Müller JP (июль 1999 г.). «Влияние сверхэкспрессии до белка на синтез SECB в Escherichia coli». Письма микробиологии FEMS . 176 (1): 219–27. doi : 10.1111/j.1574-6968.1999.tb13665.x . PMID 10418149 .
- ^ Breyton C, Haase W, Rapoport TA, Kühlbrandt W, Collinson I (август 2002 г.). «Трехмерная структура бактериального белкового транслокационного комплекса Secyeg». Природа . 418 (6898): 662–5. Bibcode : 2002natur.418..662b . doi : 10.1038/nature00827 . PMID 12167867 . S2CID 4347664 .