✖


Jump to content

Шкалы гидрофобности

(Перенаправлено со шкалы гидрофобности )

Шкалы гидрофобности которые определяют относительную гидрофобность или гидрофильность аминокислотных представляют собой значения , остатков. Чем более положительное значение, тем более гидрофобными являются аминокислоты, расположенные в этой области белка. Эти шкалы обычно используются для прогнозирования трансмембранных альфа-спиралей белков мембранных . При последовательном измерении аминокислот белка изменения значений указывают на притяжение определенных участков белка к гидрофобной области внутри липидного бислоя .

Гидрофобный или гидрофильный характер соединения или аминокислоты – это его гидропатический характер, [1] гидропатия, или гидропатия.

Гидрофобность и гидрофобный эффект

[ редактировать ]
Основная статья: Гидрофобный эффект
Водородные связи между молекулами жидкой воды

Гидрофобный эффект представляет собой тенденцию воды исключать неполярные молекулы. Эффект возникает из-за разрыва высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды. Полярные химические группы, такие как группа ОН в метаноле, не вызывают гидрофобного эффекта. Однако молекула чистого углеводорода, например гексана , не может принимать или отдавать водородные связи воде. Введение гексана в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи частично реконструируются за счет построения водной «клетки» вокруг молекулы гексана, подобно тому, как это происходит в клатратных гидратах, образующихся при более низких температурах. Подвижность молекул воды в «клетке» (или сольватной оболочке ) сильно ограничена. Это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии системы. [2] [3] [4] [5] С точки зрения термодинамики гидрофобный эффект — это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [6] Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность. Таким образом, гидрофобный эффект может быть не только локализован, но и разложен на энтальпийный и энтропийный вклады.

Типы шкал гидрофобности аминокислот

[ редактировать ]
Таблица, сравнивающая четыре различные шкалы гидрофобности аминокислотного остатка в белке с наиболее гидрофобными аминокислотами вверху.

Был разработан ряд различных шкал гидрофобности. [3] [1] [7] [8] [9]

Между четырьмя шкалами, представленными в таблице, имеются явные различия. [10] И во второй, и в четвертой шкале цистеин считается наиболее гидрофобным остатком, в отличие от двух других шкал. Эта разница обусловлена ​​разными методами измерения гидрофобности. Метод, использованный для получения Janin и Rose et al. Scales заключалась в том, чтобы исследовать белки с известными трехмерными структурами и определить гидрофобный характер как тенденцию к тому, что остаток находится внутри белка, а не на его поверхности. [11] [12] Поскольку цистеин образует дисульфидные связи, которые должны возникать внутри глобулярной структуры, цистеин считается наиболее гидрофобным. Первая и третья шкалы основаны на физико-химических свойствах боковых цепей аминокислот. Эти масштабы возникают в основном в результате проверки структур аминокислот. [13] [1] Бисвас и др. разделили шкалы в зависимости от метода, использованного для их получения, на пять различных категорий. [3]

Методы разделения

[ редактировать ]

Наиболее распространенным методом измерения гидрофобности аминокислот является разделение между двумя несмешивающимися жидкими фазами. Для имитации внутренней части белка наиболее широко используются различные органические растворители. Однако органические растворители слабо смешиваются с водой, и характеристики обеих фаз изменяются, что затрудняет получение чистой шкалы гидрофобности. [3] Нодзаки и Танфорд предложили первую основную шкалу гидрофобности для девяти аминокислот. [14] В качестве органических растворителей использованы этанол и диоксан и рассчитана свободная энергия переноса каждой аминокислоты. Нежидкие фазы также можно использовать с такими методами разделения, как мицеллярные фазы и паровые фазы. Были разработаны две шкалы с использованием мицеллярных фаз. [15] [16] Фендлер и др. измерили распределение 14 радиоактивно меченных аминокислот с использованием додецилсульфата натрия (SDS) мицелл . Кроме того, с использованием паровых фаз измеряли сродство боковой цепи аминокислот к воде. [13] Паровые фазы представляют собой простейшие неполярные фазы, поскольку они не взаимодействуют с растворенным веществом. [17] Гидратационный потенциал и его связь с появлением аминокислот на поверхности белков изучал Вольфенден. Водная и полимерная фазы были использованы при разработке новой шкалы разделения. [18] Методы разделения имеют много недостатков. Во-первых, трудно имитировать внутреннюю часть белка. [19] [20] Кроме того, роль самосольватации очень затрудняет использование свободных аминокислот. Более того, водородные связи, которые теряются при переносе в органические растворители, не восстанавливаются, а часто находятся внутри белка. [21]

Методы доступной площади поверхности

[ редактировать ]
Основная статья: Неявная сольватация

Шкалы гидрофобности также могут быть получены путем расчета доступных растворителю площадей поверхности аминокислотных остатков в расширенной полипептидной цепи. [21] или в альфа-спирали и умножая площади поверхности на эмпирические параметры сольватации для соответствующих типов атомов. [3] Дифференциальная шкала гидрофобности площади поверхности, доступной растворителю, основанная на белках в виде уплотненных сетей вблизи критической точки, обусловленная самоорганизацией в результате эволюции, была построена на основе асимптотического степенного (самоподобного) поведения. [22] [23] Эта шкала основана на биоинформатическом исследовании 5526 структур высокого разрешения из банка данных белков. Эта дифференциальная шкала имеет два сравнительных преимущества: (1) она особенно полезна для рассмотрения изменений во взаимодействиях вода-белок, которые слишком малы, чтобы быть доступными для обычных расчетов силового поля, и (2) для гомологичных структур она может давать корреляции с изменения свойств в результате мутаций только в аминокислотных последовательностях без определения соответствующих структурных изменений ни in vitro, ни in vivo.

Хроматографические методы

[ редактировать ]

Обращенно-фазовая жидкостная хроматография (RPLC) является наиболее важным хроматографическим методом измерения гидрофобности растворенных веществ. [3] [24] Неполярная стационарная фаза имитирует биологические мембраны. Использование пептидов имеет много преимуществ, поскольку в RPLC разделение не расширяется за счет терминальных затрат. Кроме того, при использовании пептидов с короткой последовательностью можно избежать образования вторичных структур. Дериватизация аминокислот необходима для облегчения ее разделения на связанную фазу C18. Другая шкала была разработана в 1971 году и использовала удержание пептидов на гидрофильном геле. [25] В этой конкретной шкале в качестве подвижной фазы использовались 1-бутанол и пиридин, а в качестве эталонного значения использовался глицин. Плиска и его коллеги [26] использовали тонкослойную хроматографию, чтобы связать значения подвижности свободных аминокислот с их гидрофобностью. Около десяти лет назад была опубликована еще одна шкала гидрофильности. Эта шкала использовала нормально-фазовую жидкостную хроматографию и показала удерживание 121 пептида на колонке с амидом-80. [27] На абсолютные значения и относительный рейтинг гидрофобности, определенные хроматографическими методами, может влиять ряд параметров. К этим параметрам относятся площадь поверхности кремнезема и диаметр пор, выбор и pH водного буфера, температура и плотность связи цепей неподвижной фазы. [3]

Сайт-направленный мутагенез

[ редактировать ]

В этом методе используется технология рекомбинантной ДНК, и он дает фактическое измерение стабильности белка. В своих детальных исследованиях направленного мутагенеза Утани и его коллеги заменили 19 аминокислот на Trp49 триптофансинтазы и измерили свободную энергию разворачивания. Они обнаружили, что повышенная стабильность прямо пропорциональна увеличению гидрофобности до определенного предела размера. Основным недостатком метода направленного мутагенеза является то, что не все 20 встречающихся в природе аминокислот могут заменить один остаток в белке. Более того, эти методы имеют проблемы с стоимостью и полезны только для измерения стабильности белка. [3] [28]

Методы физических свойств

[ редактировать ]
Шкала гидрофобности цельного остатка Уимли-Уайта

Шкалы гидрофобности, разработанные методами физических свойств , основаны на измерении различных физических свойств. Примеры включают парциальную молярную теплоемкость, температуру перехода и поверхностное натяжение. Физические методы просты в использовании и гибки в отношении растворенных веществ. Самая популярная шкала гидрофобности была разработана путем измерения значений поверхностного натяжения 20 природных аминокислот в растворе NaCl. [29] Основным недостатком измерения поверхностного натяжения является то, что на границе раздела раствор-воздух остаются разорванные водородные связи и нейтрализованные заряженные группы. [3] [1] Другой метод физических свойств включает измерение свободной энергии сольватации. [30] Свободная энергия сольватации оценивается как произведение доступности атома растворителю и атомного параметра сольватации. Результаты показывают, что свободная энергия сольватации снижается в среднем на 1 ккал/остаток при сворачивании. [3]

График гидропатии в масштабе октанола для L-субъединицы фотосинтетического реакционного центра Rhodobacter sphaeroides.

Недавние заявки

[ редактировать ]

Паллисер и Парри исследовали около 100 чешуек и обнаружили, что их можно использовать для определения местоположения B-цепей на поверхности белков. [31] Шкалы гидрофобности также использовались для прогнозирования сохранности генетического кода. [32] Тринкье обнаружил новый порядок оснований, который лучше отражает консервативный характер генетического кода. [3] Они полагали, что новый порядок оснований урацил-гуанин-цистозин-аденин (UGCA) лучше отражает консервативный характер генетического кода по сравнению с обычно наблюдаемым упорядочением UCAG. [3]

Шкала гидрофобности всего остатка Уимли – Уайта

[ редактировать ]

Шкалы гидрофобности целых остатков Уимли-Уайта важны по двум причинам. Во-первых, они включают вклад пептидных связей, а также боковых цепей, обеспечивая абсолютные значения. Во-вторых, они основаны на прямых, экспериментально определенных значениях свободных энергий переноса полипептидов.

Были измерены две шкалы гидрофобности всего остатка:

  • Один для переноса развернутых цепей из воды на границу раздела бислоев (называемый шкалой межфазной гидрофобности Уимли-Уайта).
  • Один для перевода развернутых цепей в октанол, который имеет отношение к углеводородному ядру бислоя.

Веб-сайт Стивена Х. Уайта [33] представляет собой пример шкалы гидрофобности всего остатка, показывающей свободную энергию переноса ΔG (ккал/моль) от воды к границе раздела POPC и к н-октанолу. [33] Эти две шкалы затем используются вместе для построения графиков гидропатии всего остатка. [33] График гидропатии, построенный с использованием ΔG woct - ΔG wif, показывает благоприятные пики в абсолютной шкале, которые соответствуют известным спиралям ТМ. Таким образом, графики гидропатии всего остатка иллюстрируют, почему трансмембранные сегменты предпочитают трансмембранное расположение, а не поверхностное. [34] [35] [36] [37]

Аминокислота Масштаб интерфейса,
Δ G wif (ккал/моль) 		Октаноловая шкала,
Δ G woct (ккал/моль) 		Октанол − интерфейс,
Δ G wct − Δ G wif
С −0.31 −1.12 −0.81
Лео −0.56 −1.25 −0.69
Пхе −1.13 −1.71 −0.58
Вал 0.07 −0.46 −0.53
Из −0.23 −0.67 −0.44
Про 0.45 0.14 −0.31
Трп −1.85 −2.09 −0.24
Его0 0.17 0.11 −0.06
чр 0.14 0.25 0.11
Глю0 −0.01 0.11 0.12
Глн 0.58 0.77 0.19
Цис −0.24 −0.02 0.22
Тир −0.94 −0.71 0.23
Земля 0.17 0.50 0.33
Быть 0.13 0.46 0.33
Асн 0.42 0.85 0.43
Асп0 −0.07 0.43 0.50
Арг+ 0.81 1.81 1.00
Гли 0.01 1.15 1.14
Его+ 0.96 2.33 1.37
Глю- 2.02 3.63 1.61
Свет+ 0.99 2.80 1.81
Асп- 1.23 3.64 2.41

Шкалы на основе структуры белка Bandyopadhyay-Mehler

[ редактировать ]

Большинство существующих шкал гидрофобности основаны на свойствах аминокислот в свободной форме или в составе короткого пептида. Шкала гидрофобности Бандиопадьяя-Мелера была основана на распределении аминокислот в зависимости от структуры белка. Структура белка представляет собой сложную мозаику различных диэлектрических сред, образованную расположением разных аминокислот. Следовательно, разные части структуры белка, скорее всего, будут вести себя как растворители с разными диэлектрическими значениями. Для простоты каждая белковая структура рассматривалась как несмешивающаяся смесь двух растворителей: внутреннего и внешнего белка. Локальное окружение вокруг отдельной аминокислоты (называемое «микроокружением») рассчитывалось как для внутренней, так и для внешней части белка. Это соотношение дает относительную шкалу гидрофобности для отдельных аминокислот. Вычисления были обучены на кристаллических структурах белков высокого разрешения. Этот количественный дескриптор микросреды был получен из Коэффициент распределения октанол-вода (известный как фрагментарные константы Реккера), широко используемый для фармакофоров. Этот масштаб хорошо коррелирует с существующими методами, основанными на вычислениях секционирования и свободной энергии. Преимущество этой шкалы в том, что она более реалистична в контексте реальных белковых структур. [9]

Шкала на основе угла контакта нанокапли воды

[ редактировать ]
воды Краевые углы нанокапли на искусственных бета-листах с различными боковыми цепями аминокислот
Система MD-моделирования и структура искусственной двумерной сети бета-складывания пептидов, состоящей из унифицированных R-боковых цепей.

В области техники гидрофобность (или способность к обезвоживанию ) плоской поверхности (например, кухонной столешницы или кастрюли) можно измерить по углу контакта капли воды. Команда Университета Небраски-Линкольна недавно разработала вычислительный подход, который может связать масштаб молекулярной гидрофобности аминокислотных цепей с углом смачивания нанокапель воды. [38] Команда построила плоские сети, состоящие из единых боковых цепей аминокислот с нативной структурой белка бета-листа. Используя моделирование молекулярной динамики, команда смогла измерить контактный угол нанокапель воды на плоских сетках (caгидрофобность).

С другой стороны, предыдущие исследования показывают, что минимум избыточного химического потенциала растворенного вещества в твердой сфере по отношению к таковому в объеме демонстрирует линейную зависимость от значения косинуса контактного угла. [39] На основе вычисленных избыточных химических потенциалов чисто отталкивающего растворенного вещества Уикса-Чандлера-Андерсена размером с метан по отношению к таковому в объеме рассчитываются экстраполированные значения косинуса угла смачивания (ccГидрофобность), которые можно использовать для количественной оценки гидрофобность боковых цепей аминокислот с полным смачиванием.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д Кайт, Джек; Дулиттл, Рассел Ф. (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера белка». Журнал молекулярной биологии . 157 (1). Эльзевир Б.В.: 105–32. CiteSeerX   10.1.1.458.454 . дои : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . ПМИД   7108955 .
  2. ^ Танфорд, К., Гидрофобный эффект (Нью-Йорк: Wiley.1980).
  3. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л Бисвас, Каллол М.; ДеВидо, Дэниел Р.; Дорси, Джон Г. (2003). «Оценка методов измерения гидрофобности и взаимодействий аминокислот». Журнал хроматографии А. 1000 (1–2). Эльзевир Б.В.: 637–655. дои : 10.1016/s0021-9673(03)00182-1 . ISSN   0021-9673 . ПМИД   12877193 .
  4. ^ В. Каузманн, советник Белковая хим. 14 (1959) 1.
  5. ^ Чартон, Марвин; Чартон, Барбара И. (1982). «Структурная зависимость параметров гидрофобности аминокислот». Журнал теоретической биологии . 99 (4). Эльзевир Б.В.: 629–644. Бибкод : 1982JThBi..99..629C . дои : 10.1016/0022-5193(82)90191-6 . ISSN   0022-5193 . ПМИД   7183857 .
  6. ^ Шауперль, М; Подевиц, М; Вальднер, Б.Дж.; Лидл, КР (2016). «Энтальпийный и энтропийный вклад в гидрофобность» . Журнал химической теории и вычислений . 12 (9): 4600–10. дои : 10.1021/acs.jctc.6b00422 . ПМК   5024328 . ПМИД   27442443 .
  7. ^ Айзенберг Д. (июль 1984 г.). «Трехмерная структура мембранных и поверхностных белков». Анну. Преподобный Биохим . 53 : 595–623. дои : 10.1146/annurev.bi.53.070184.003115 . ПМИД   6383201 .
  8. ^ Роуз, Грузия; Вулфенден, Р. (1993). «Водородная связь, гидрофобность, упаковка и сворачивание белка». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 22 (1). Годовые обзоры: 381–415. дои : 10.1146/annurev.bb.22.060193.002121 . ISSN   1056-8700 . ПМИД   8347995 .
  9. ^ Jump up to: а б Бандиопадьяй, Д., Мелер, Э.Л. (2008). «Количественное выражение гетерогенности белка: реакция боковых цепей аминокислот на их локальное окружение». Белки: структура, функции и биоинформатика . 72 (2): 646–659. дои : 10.1002/прот.21958 . ПМИД   18247345 . S2CID   20929779 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  10. ^ «Шкалы гидрофобности» .
  11. ^ Жанен, Жоэль (1979). «Поверхность и внутренние объемы глобулярных белков». Природа . 277 (5696). ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа»: 491–492. Бибкод : 1979Natur.277..491J . дои : 10.1038/277491a0 . ISSN   0028-0836 . ПМИД   763335 . S2CID   4338901 .
  12. ^ Роуз, Г.; Геселовиц, А.; Лессер, Г.; Ли, Р.; Зефус, М. (30 августа 1985 г.). «Гидрофобность аминокислотных остатков в глобулярных белках». Наука . 229 (4716). Американская ассоциация содействия развитию науки (AAAS): 834–838. Бибкод : 1985Sci...229..834R . дои : 10.1126/science.4023714 . ISSN   0036-8075 . ПМИД   4023714 .
  13. ^ Jump up to: а б Вулфенден, Р.; Андерссон, Л.; Каллис, премьер-министр; Саутгейт, CCB (1981). «Сродство боковых цепей аминокислот к воде-растворителю». Биохимия . 20 (4). Американское химическое общество (ACS): 849–855. дои : 10.1021/bi00507a030 . ISSN   0006-2960 . ПМИД   7213619 .
  14. ^ Y . Nozaki, C. Tanford, J. Biol. Chem. 246 (1971) 2211.
  15. ^ Фендлер, Янош Х.; Ном, Фарук; Нагивари, Джозеф (1975). «Компартментализация аминокислот в агрегатах поверхностно-активных веществ». Журнал молекулярной эволюции . 6 (3). ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа»: 215–232. Бибкод : 1975JMolE...6..215F . дои : 10.1007/bf01732358 . ISSN   0022-2844 . ПМИД   1206727 . S2CID   2394979 .
  16. ^ Леодидис, Эпаминонд Б.; Хаттон, Т. Алан. (1990). «Аминокислоты в обращенных мицеллах АОТ. 2. Гидрофобный эффект и водородные связи как движущие силы межфазной солюбилизации». Журнал физической химии . 94 (16). Американское химическое общество (ACS): 6411–6420. дои : 10.1021/j100379a047 . ISSN   0022-3654 .
  17. ^ Шарп, Ким А.; Николлс, Энтони; Фридман, Ричард; Хониг, Барри (08 октября 1991 г.). «Извлечение гидрофобной свободной энергии из экспериментальных данных: связь со сворачиванием белка и теоретическими моделями». Биохимия . 30 (40). Американское химическое общество (ACS): 9686–9697. дои : 10.1021/bi00104a017 . ISSN   0006-2960 . ПМИД   1911756 .
  18. ^ Заславский Б. Ю.; Местечкина, Н.М.; Михеева, Л.М.; Рогожин, С.В. (1982). «Измерение относительной гидрофобности боковых цепей аминокислот путем распределения в водной двухфазной полимерной системе: шкала гидрофобности для неполярных и ионогенных боковых цепей». Журнал хроматографии А. 240 (1). Эльзевир Б.В.: 21–28. дои : 10.1016/s0021-9673(01)84003-6 . ISSN   0021-9673 .
  19. ^ С. Дамадоран, КБ Сонг, Ж. Биол. хим. 261 (1986) 7220.
  20. ^ Бен-Наим, А. (15 февраля 1990 г.). «Влияние растворителя на ассоциацию белков и сворачивание белков». Биополимеры . 29 (3). Уайли: 567–596. дои : 10.1002/bip.360290312 . ISSN   0006-3525 . ПМИД   2331515 . S2CID   25691137 .
  21. ^ Jump up to: а б Чотия, Сайрус (1976). «Природа доступных и скрытых поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии . 105 (1). Эльзевир Б.В.: 1–12. дои : 10.1016/0022-2836(76)90191-1 . ISSN   0022-2836 . ПМИД   994183 .
  22. ^ Море, Массачусетс; Зебенде, Г.Ф. (19 января 2007 г.). «Гидрофобность аминокислот и доступная площадь поверхности». Физический обзор E . 75 (1). Американское физическое общество (APS): 011920. Бибкод : 2007PhRvE..75a1920M . дои : 10.1103/physreve.75.011920 . ISSN   1539-3755 . ПМИД   17358197 .
  23. ^ Филлипс, Джей Си (20 ноября 2009 г.). «Масштабирование и самоорганизованная критичность белков: лизоцимек». Физический обзор E . 80 (5). Американское физическое общество (APS): 051916. Бибкод : 2009PhRvE..80e1916P . дои : 10.1103/physreve.80.051916 . ISSN   1539-3755 . ПМИД   20365015 .
  24. ^ Ходжес, Роберт С.; Чжу, Бин-Янь; Чжоу, Нянь Э.; Мант, Колин Т. (1994). «Обращенно-фазовая жидкостная хроматография как полезный зонд гидрофобных взаимодействий, участвующих в сворачивании и стабильности белков». Журнал хроматографии А. 676 (1). Эльзевир Б.В.: 3–15. дои : 10.1016/0021-9673(94)80452-4 . ISSN   0021-9673 . ПМИД   7921179 .
  25. ^ Абодерин, Акинтола А. (1971). «Эмпирическая шкала гидрофобности α-аминокислот и некоторые ее применения». Международный журнал биохимии . 2 (11). Эльзевир Б.В.: 537–544. дои : 10.1016/0020-711x(71)90023-1 . ISSN   0020-711X .
  26. ^ Плишка, Владимир; Шмидт, Манфред; Фошер, Жан-Люк (1981). «Коэффициенты распределения аминокислот и гидрофобные параметры π их боковых цепей, измеренные методом тонкослойной хроматографии». Журнал хроматографии А. 216 . Эльзевир Б.В.: 79–92. дои : 10.1016/s0021-9673(00)82337-7 . ISSN   0021-9673 .
  27. ^ Пласс, Моника; Валко, Клара; Авраам, Майкл Х (1998). «Определение дескрипторов растворенных веществ производных трипептидов на основе данных удерживания высокопроизводительной градиентной высокоэффективной жидкостной хроматографии». Журнал хроматографии А. 803 (1–2). Эльзевир Б.В.: 51–60. дои : 10.1016/s0021-9673(97)01215-6 . ISSN   0021-9673 .
  28. ^ Ютани, К.; Огасахара, К.; Цуджита, Т.; Сугино, Ю. (1 июля 1987 г.). «Зависимость конформационной стабильности от гидрофобности аминокислотного остатка в ряду вариантов белков, замещенных в уникальном положении альфа-субъединицы триптофансинтазы» . Труды Национальной академии наук США . 84 (13). Труды Национальной академии наук: 4441–4444. Бибкод : 1987PNAS...84.4441Y . дои : 10.1073/pnas.84.13.4441 . ISSN   0027-8424 . ПМК   305105 . ПМИД   3299367 .
  29. ^ Булл, Генри Б.; Бриз, Кейт (1974). «Поверхностное натяжение растворов аминокислот: шкала гидрофобности аминокислотных остатков». Архив биохимии и биофизики . 161 (2). Эльзевир Б.В.: 665–670. дои : 10.1016/0003-9861(74)90352-x . ISSN   0003-9861 . ПМИД   4839053 .
  30. ^ Айзенберг, Дэвид; Маклахлан, Эндрю Д. (1986). «Энергия сольватации при сворачивании и связывании белков». Природа . 319 (6050). ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа»: 199–203. Бибкод : 1986Natur.319..199E . дои : 10.1038/319199a0 . ISSN   0028-0836 . ПМИД   3945310 . S2CID   21867582 .
  31. ^ Паллисер, Кристофер К.; Парри, Дэвид А.Д. (2000). «Количественное сравнение способности весов гидропатии распознавать поверхностные β-цепи в белках». Белки: структура, функции и генетика . 42 (2). Уайли: 243–255. doi : 10.1002/1097-0134(20010201)42:2<243::aid-prot120>3.0.co;2-b . ISSN   0887-3585 . ПМИД   11119649 . S2CID   23839522 .
  32. ^ Г . Тринкье, Ю.-Х. Санеджуанд, Белок Eng. 11 (1998) 153.
  33. ^ Jump up to: а б с Уайт, Стивен (29 июня 2006 г.). «Экспериментально определенные шкалы гидрофобности» . Калифорнийский университет в Ирвайне . Проверено 12 июня 2009 г.
  34. ^ Уимли, Уильям К.; Уайт, Стивен Х. (1996). «Экспериментально определенная шкала гидрофобности белков на границах раздела мембран». Структурная и молекулярная биология природы . 3 (10). ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа»: 842–848. дои : 10.1038/nsb1096-842 . ISSN   1545-9993 . ПМИД   8836100 . S2CID   1823375 .
  35. ^ Уимли, Уильям К.; Кример, Тревор П.; Уайт, Стивен Х. (1996). «Энергия сольватации боковых цепей аминокислот и основной цепи в семействе пентапептидов хозяин-гость». Биохимия . 35 (16). Американское химическое общество (ACS): 5109–5124. дои : 10.1021/bi9600153 . ISSN   0006-2960 . ПМИД   8611495 .
  36. ^ Белый Ш. И Уимли WC (1998). Биохим. Биофиз. Акта 1376:339-352.
  37. ^ Уайт, Стивен Х.; Уимли, Уильям К. (1999). «СКЛАДЫВАНИЕ И СТАБИЛЬНОСТЬ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ: Физические принципы». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 28 (1). Годовые обзоры: 319–365. doi : 10.1146/annurev.biophys.28.1.319 . ISSN   1056-8700 . ПМИД   10410805 .
  38. ^ Чжу, Чунцин; Гао, Юруи; Ли, Хуэй; Мэн, Шэн; Ли, Лей; Франциско, Джозеф С.; Цзэн, Сяо Чэн (2016). «Охарактеризация гидрофобности боковых цепей аминокислот в белковой среде путем измерения угла контакта нанокапли воды с плоской пептидной сетью» . Труды Национальной академии наук . 113 (46): 12946–12951. Бибкод : 2016PNAS..11312946Z . дои : 10.1073/pnas.1616138113 . ПМЦ   5135335 . ПМИД   27803319 .
  39. ^ Годават, Р; Джамадагни, С.Н.; Гард, С (2009). «Характеристика гидрофобности поверхностей раздела с помощью образования полостей, связывания растворенных веществ и корреляции воды» . Труды Национальной академии наук . 106 (36): 15119–15124. дои : 10.1073/pnas.0902778106 . ПМЦ   2741215 . ПМИД   19706896 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hydrophobicity_scales&oldid=1202282110"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 9ce9a6b077b94c464c86168d36acb07f__1706863380
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/9c/7f/9ce9a6b077b94c464c86168d36acb07f.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Hydrophobicity scales - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)