ELFV дегидрогеназа
| Глутамат/лейцин/фенилаланин/валиндегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
 thermotoga maritima мутант глутаматдегидрогеназы n97d, g376k | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | ELFV_дегидрог | ||
| Пфам | PF00208 | ||
| Пфам Клан | CL0063 | ||
| ИнтерПро | ИПР006096 | ||
| PROSITE | PDOC00071 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1лех / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Дегидрогеназа Glu/Leu/Phe/Val, домен димеризации | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ELFV_deгидрог_N | ||
| Пфам | PF02812 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1лех / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
биологии дегидрогеназ ELFV семейство ферментов включает глутамат , лейцин , фенилаланин и валиндегидрогеназы В молекулярной . Эти ферменты структурно и функционально родственны. Они содержат богатую Gly область, содержащую консервативный остаток Lys , который участвует в каталитической активности, в каждом случае обратимой реакции окислительного дезаминирования .
Глутаматдегидрогеназы EC 1.4.1.2 , EC 1.4.1.3 и EC 1.4.1.4 (GluDH) представляют собой ферменты, катализирующие НАД- зависимое и/или НАДФ- обратимое дезаминирование L-глутамата в альфа-кетоглутарат . [ 1 ] [ 2 ] GluDH Изоферменты обычно участвуют либо в аммиака ассимиляции глутамата , либо в катаболизме . два отдельных фермента В дрожжах присутствуют : НАДФ-зависимый фермент, который катализирует аминирование альфа-кетоглутарата до L-глутамата; и НАД-зависимый фермент, катализирующий обратную реакцию [ 3 ] - эта форма связывает L-аминокислоты с циклом Кребса , который обеспечивает основной путь метаболического взаимного превращения альфа-аминокислот и альфа-кетокислот . [ 4 ]
Лейциндегидрогеназа EC 1.4.1.9 (LeuDH) представляет собой НАД-зависимый фермент, который катализирует обратимое дезаминирование лейцина и ряда других алифатических аминокислот до их кето-аналогов. [ 5 ] Каждая субъединица этого октамерного фермента Bacillus sphaericus содержит 364 аминокислоты и складывается в два домена , разделенных глубокой щелью. Никотинамидное глубоко в этой щели, которая, как полагают , НАД+ кольцо кофактора связывается закрывается во время стадии переноса гидрида каталитического цикла .
Фенилаланиндегидрогеназа EC 1.4.1.20 (PheDH) представляет собой НАД-зависимый фермент, который катализирует обратимое дезамидирование L-фенилаланина в фенилпируват. [ 6 ]
Валиндегидрогеназа EC 1.4.1.8 (ValDH) представляет собой НАДФ-зависимый фермент, который катализирует обратимое дезамидирование L-валина в 3-метил-2-оксобутаноат . [ 7 ]
Эти ферменты содержат два домена : N-концевой домен димеризации и C-концевой домен. [ 8 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Бриттон К.Л., Бейкер П.Дж., Райс Д.В., Стиллман Т.Дж. (ноябрь 1992 г.). «Структурная связь между гексамерным и тетрамерным семейством глутаматдегидрогеназ» . Евро. Дж. Биохим . 209 (3): 851–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb17357.x . ПМИД 1358610 .
- ^ Бенашену-Лахфа Н., Фортерр П., Лабедан Б. (апрель 1993 г.). «Эволюция генов глутаматдегидрогеназы: свидетельства существования двух паралогичных белковых семейств и необычных моделей ветвления архебактерий на универсальном древе жизни». Дж. Мол. Эвол . 36 (4): 335–46. дои : 10.1007/bf00182181 . ПМИД 8315654 . S2CID 25117393 .
- ^ Мойе В.С., Амуро Н., Рао Дж.К., Залкин Х. (июль 1985 г.). «Нуклеотидная последовательность дрожжевого GDH1, кодирующая никотинамидадениндинуклеотидфосфат-зависимую глутаматдегидрогеназу» . Ж. Биол. Хим . 260 (14): 8502–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)39500-5 . ПМИД 2989290 .
- ^ Мавроталасситис Г., Цимагиоргис Г., Мициалис А., Заннис В., Плайтакис А., Папаматеакис Дж., Мошонас Н. (май 1988 г.). «Выделение и характеристика клонов кДНК, кодирующих глутаматдегидрогеназу печени человека: свидетельства существования небольшого семейства генов» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 85 (10): 3494–8. дои : 10.1073/pnas.85.10.3494 . ПМК 280238 . ПМИД 3368458 .
- ^ Нагата С., Танизава К., Эсаки Н., Сакамото Ю., Осима Т., Танака Х., Сода К. (декабрь 1988 г.). «Клонирование генов и определение последовательности лейциндегидрогеназы из Bacillus stearothermophilus и структурное сравнение с другими НАД(Ф)+-зависимыми дегидрогеназами». Биохимия . 27 (25): 9056–62. дои : 10.1021/bi00425a026 . ПМИД 3069133 .
- ^ Такада Х, Ёсимура Т, Осима Т, Эсаки Н, Сода К (март 1991 г.). «Термостабильная фенилаланиндегидрогеназа Thermoactinomyces intermedius: клонирование, экспрессия и секвенирование ее гена». Дж. Биохим . 109 (3): 371–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123388 . ПМИД 1880121 .
- ^ Тан Л., Хатчинсон Ч.Р. (июль 1993 г.). «Последовательность, транскрипция и функциональный анализ гена дегидрогеназы валина (аминокислоты с разветвленной цепью) Streptomyces coelicolor» . Дж. Бактериол . 175 (13): 4176–85. дои : 10.1128/jb.175.13.4176-4185.1993 . ПМК 204847 . ПМИД 8320231 .
- ^ Бейкер, П.Дж.; Тернбулл, AP; Седельникова С.Е.; Стиллман, Ти Джей; Райс, Д.В. (1995). «Роль четвертичной структуры в субстратной специфичности лейциндегидрогеназы» . Структура . 3 (7): 693–705. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00204-0 . ПМИД 8591046 .