✖


Jump to content

S -нитрозилирование

(Перенаправлено с S-нитрозилирования )

В биохимии - S нитрозилирование — это ковалентное присоединение группы оксида азота ( −NO ) к тиолу цистеина внутри белка с образованием S -нитрозотиола (SNO). S -нитрозилирование играет разнообразную регуляторную роль в бактериях , дрожжах млекопитающих и растениях, а также во всех клетках . [ 1 ] Таким образом, он действует как фундаментальный механизм клеточной передачи сигналов на протяжении всей филогении и отвечает за большую часть биологической активности NO .

S -нитрозилирование точно направлено, [ 2 ] обратимый, [ 3 ] пространственно-временной ограниченный [ 4 ] [ 5 ] и необходим для широкого спектра клеточных реакций, [ 6 ] включая прототипный пример ауторегуляции кровотока, опосредованной эритроцитами , которая необходима для позвоночных . жизни [ 7 ] задействовано несколько химических путей Хотя первоначально считалось, что in vivo , накопленные данные позволяют предположить, что S -нитрозилирование зависит от ферментативной активности, влекущей за собой три класса ферментов ( S -нитрозилазы), которые действуют согласованно, конъюгируя NO с белками, проводя аналогию с убиквитинилированием . [ 8 ] Помимо ферментативной активности, гидрофобность и низкие значения pka также играют ключевую роль в регуляции процесса. [ 6 ] S -нитрозилирование было впервые описано Stamler et al. и предложен в качестве общего механизма контроля функции белков, включая примеры как активной, так и аллостерической регуляции белков эндогенными и экзогенными источниками NO. [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] в биологических системах . Одновременно были описаны окислительно-восстановительные химические механизмы S-нитрозилирования [ 12 ] Важные примеры белков, активность которых, как впоследствии было показано, регулируется посредством S -нитрозилирования, включают глутаматный рецептор NMDA-типа в мозге. [ 13 ] [ 14 ] Аберрантное S -нитрозилирование после стимуляции рецептора NMDA может служить прототипным примером участия S -нитрозилирования в заболевании. [ 15 ] S -нитрозилирование аналогичным образом способствует физиологии и дисфункции сердца, дыхательных путей, скелетных мышц и иммунной системы, отражая широкий спектр функций в клетках и тканях. [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] Подсчитано, что ~70% протеома подвергается S -нитрозилированию, и большинство этих сайтов консервативны. [ 19 ] Известно также, что S -нитрозилирование участвует в патогенезе систем болезни Паркинсона. [ 20 ] S Таким образом, установлено, что -нитрозилирование повсеместно встречается в биологии, поскольку было продемонстрировано, что оно происходит во всех филогенетических царствах. [ 21 ] и был описан как прототип сигнального механизма, основанного на окислительно-восстановительном процессе, [ 22 ]

Денитрозилирование

[ редактировать ]

Обратной стороной S -нитрозилирования является денитрозилирование, главным образом процесс, контролируемый ферментами. На сегодняшний день описано множество ферментов, которые делятся на два основных класса, опосредующих денитрозилирование белка и низкомолекулярные SNO соответственно. S- нитрозоглутатионредуктаза (GSNOR) является примером низкомолекулярного класса; ускоряет распад S- нитрозоглутатиона (GSNO) и СНО-белков, находящихся в равновесии с GSNO. Фермент высоко консервативен от бактерий до человека. [ 23 ] Белки, родственные тиоредоксину (Trx), включая Trx1 и 2 у млекопитающих, катализируют прямое денитрозилирование S -нитрозопротеинов. [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] (помимо их роли в транснитрозилировании [ 27 ] ). Аберрантное S -нитрозилирование (и денитрозилирование) связано с множеством заболеваний, включая болезни сердца, [ 18 ] рак и астма [ 28 ] [ 29 ] [ 17 ] а также неврологические расстройства, включая инсульт, [ 30 ] хронические дегенеративные заболевания (например, болезнь Паркинсона и Альцгеймера) [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] и боковой амиотрофический склероз (АЛС). [ 34 ]

Транснитрозилирование

[ редактировать ]

Другой интересный аспект S -нитрозилирования включает транснитрозилирование белка белка, которое представляет собой перенос фрагмента NO от SNO к свободным тиолам в другом белке. Тиоредоксин (Txn), протеиндисульфид-оксидоредуктаза цитозоля и каспаза 3 являются хорошим примером того, как транснитрозилирование играет важную роль в регуляции гибели клеток. [ 6 ] Другой пример: структурные изменения гемоглобина млекопитающих в SNO-Hb в условиях истощения кислорода помогают ему связываться с AE1 (анионный обмен, мембранный белок) и, в свою очередь, позже транснитрозилироваться. [ 35 ] Известно, что Cdk5 (нейронально-специфическая киназа) нитрозилируется по цистеину 83 и 157 при различных нейродегенеративных заболеваниях, таких как AD. Этот SNO-Cdk5, в свою очередь, представляет собой нитрозилированный Drp1, нитрозилированную форму которого можно рассматривать как терапевтическую мишень. [ 36 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Ананд П., Стамлер Дж.С. (март 2012 г.). «Ферментативные механизмы, регулирующие S-нитрозилирование белка: последствия для здоровья и болезней» . Журнал молекулярной медицины . 90 (3): 233–244. дои : 10.1007/s00109-012-0878-z . ПМЦ   3379879 . ПМИД   22361849 .
  2. ^ Сунь Дж., Синь С., Ю. Дж. П., Стамлер Дж. С., Мейснер Г. (сентябрь 2001 г.). «Цистеин-3635 отвечает за модуляцию рианодиновых рецепторов скелетных мышц под действием NO» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (20): 11158–11162. Бибкод : 2001PNAS...9811158S . дои : 10.1073/pnas.201289098 . ПМК   58700 . ПМИД   11562475 .
  3. ^ Пэджетт CM, Уортон AR (сентябрь 1995 г.). «S-нитрозоглутатион обратимо ингибирует ГАФД путем S-нитрозилирования». Американский журнал физиологии . 269 ​​(3 ч. 1): C739–C749. дои : 10.1152/ajpcell.1995.269.3.C739 . ПМИД   7573405 .
  4. ^ Фанг М., Джеффри С.Р., Сава А., Йе К., Луо X, Снайдер Ш. (октябрь 2000 г.). «Dexras1: G-белок, специфически связанный с синтазой оксида азота нейронов через CAPON» . Нейрон . 28 (1): 183–193. дои : 10.1016/s0896-6273(00)00095-7 . ПМИД   11086993 . S2CID   10533464 .
  5. ^ Ивакири И., Сато А., Чаттерджи С., Тоомре Д.К., Чалуни С.М., Фултон Д. и др. (декабрь 2006 г.). «Синтаза оксида азота локально генерирует оксид азота, чтобы регулировать S-нитрозилирование разделенного белка и транспортировку белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (52): 19777–19782. Бибкод : 2006PNAS..10319777I . дои : 10.1073/pnas.0605907103 . ПМК   1750883 . ПМИД   17170139 .
  6. ^ Jump up to: а б с Хесс Д.Т., Мацумото А., Ким СО, Маршалл Х.Э., Стамлер Дж.С. (февраль 2005 г.). «Белок S-нитрозилирование: сфера применения и параметры». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 6 (2): 150–166. дои : 10.1038/nrm1569 . ПМИД   15688001 . S2CID   11676184 .
  7. ^ Чжан Р., Хесс Д.Т., Цянь З., Хаусладен А., Фонсека Ф., Чаубе Р. и др. (май 2015 г.). «Гемоглобин βCys93 необходим для сердечно-сосудистой функции и комплексного ответа на гипоксию» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (20): 6425–6430. Бибкод : 2015PNAS..112.6425Z . дои : 10.1073/pnas.1502285112 . ПМЦ   4443356 . ПМИД   25810253 .
  8. ^ Сет Д., Хесс Д.Т., Хаусладен А., Ван Л., Ван Ю.Дж., Стамлер Дж.С. (февраль 2018 г.). «Мультиплексный ферментативный аппарат для S-нитрозилирования клеточных белков» . Молекулярная клетка . 69 (3): 451–464.e6. дои : 10.1016/j.molcel.2017.12.025 . ПМЦ   5999318 . ПМИД   29358078 .
  9. ^ Стамлер Дж.С., Саймон Д.И., Осборн Дж.А., Маллинз М.Е., Джараки О., Мишель Т. и др. (январь 1992 г.). «S-нитрозилирование белков оксидом азота: синтез и характеристика биологически активных соединений» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (1): 444–448. Бибкод : 1992PNAS...89..444S . дои : 10.1073/pnas.89.1.444 . ПМЦ   48254 . ПМИД   1346070 .
  10. ^ Стамлер Дж.С., Саймон Д.И., Джараки О., Осборн Дж.А., Фрэнсис С., Маллинз М. и др. (сентябрь 1992 г.). «S-нитрозилирование тканевого активатора плазминогена придает ферменту сосудорасширяющие и антиагрегантные свойства» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (17): 8087–8091. Бибкод : 1992PNAS...89.8087S . дои : 10.1073/pnas.89.17.8087 . ПМК   49861 . ПМИД   1325644 .
  11. ^ Стамлер Дж.С., Саймон Д.И., Осборн Дж.А., Маллинз М., Хараки О., Мишель Т., Сингел Д., Лоскальцо Дж. (1992). «Сравнение свойств оксида азота». В Монкада С., Марлетта М.А., Хиббс Дж.Б. (ред.). Биология оксида азота: материалы 2-го Международного совещания по биологии оксида азота, Лондон . Лондон: Портленд Пресс. стр. 20–23. OCLC   29356699 .
  12. ^ Стамлер Дж. С., Сингел DJ, Лоскальцо Дж. (декабрь 1992 г.). «Биохимия оксида азота и его окислительно-восстановительных форм». Наука . 258 (5090): 1898–1902. Бибкод : 1992Sci...258.1898S . дои : 10.1126/science.1281928 . ПМИД   1281928 .
  13. ^ Лей С.З., Пан Ж.Х., Аггарвал С.К., Чен Х.С., Хартман Дж., Сучер, Нью-Джерси, Липтон С.А. (июнь 1992 г.). «Влияние продукции оксида азота на окислительно-восстановительный участок комплекса рецептор-канал NMDA». Нейрон . 8 (6): 1087–1099. дои : 10.1016/0896-6273(92)90130-6 . ПМИД   1376999 . S2CID   24701634 .
  14. ^ Липтон С.А., Чой Ю.Б., Пан Ж.Х., Лей С.З., Чен Х.С., Сучер Н.Дж. и др. (август 1993 г.). «Окислительно-восстановительный механизм нейропротекторного и нейродеструктивного действия оксида азота и родственных нитрозосоединений». Природа . 364 (6438): 626–632. Бибкод : 1993Natur.364..626L . дои : 10.1038/364626a0 . ПМИД   8394509 . S2CID   4355073 .
  15. ^ Накамура Т., Приходько О.А., Пири Э., Нагар С., Ахтар М.В., О К.К. и др. (декабрь 2015 г.). «Аберрантное S-нитрозилирование белка способствует патофизиологии нейродегенеративных заболеваний» . Нейробиология болезней . 84 : 99–108. дои : 10.1016/j.nbd.2015.03.017 . ПМЦ   4575233 . ПМИД   25796565 .
  16. ^ Стамлер Дж.С., Sun QA, Hess DT (апрель 2008 г.). «Буря СНО в скелетных мышцах» . Клетка . 133 (1): 33–35. дои : 10.1016/j.cell.2008.03.013 . ПМИД   18394987 . S2CID   15149572 .
  17. ^ Jump up to: а б Фостер М.В., Хесс Д.Т., Стамлер Дж.С. (сентябрь 2009 г.). «S-нитрозилирование белка в здоровье и болезни: современная перспектива» . Тенденции молекулярной медицины . 15 (9): 391–404. doi : 10.1016/j.molmed.2009.06.007 . ПМК   3106339 . ПМИД   19726230 .
  18. ^ Jump up to: а б Бёв А., Ву С., Цуй С., Лю Т., Джайн М.Р., Хуан С. и др. (апрель 2016 г.). «Идентификация новых сайтов S-нитрозирования в растворимой гуанилилциклазе, рецепторе оксида азота» . Журнал протеомики . 138 : 40–47. дои : 10.1016/j.jprot.2016.02.009 . ПМК   5066868 . ПМИД   26917471 .
  19. ^ Стомберски CT, Hess DT, Stamler JS (апрель 2019 г.). «S-нитрозилирование белка: детерминанты специфичности и ферментативной регуляции передачи сигналов на основе S-нитрозотиола» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 30 (10): 1331–1351. дои : 10.1089/ars.2017.7403 . ПМК   6391618 . ПМИД   29130312 .
  20. ^ Сиркар Э., Рай С.Р., Уилсон М.А., Шлоссмахер М.Г., Сенгупта Р. (июнь 2021 г.). «Нейродегенерация: влияние S-нитрозилированного Паркина, DJ-1 и PINK1 на патогенез болезни Паркинсона». Архив биохимии и биофизики . 704 : 108869. doi : 10.1016/j.abb.2021.108869 . ПМИД   33819447 . S2CID   233036980 .
  21. ^ Сет Д., Хаусладен А., Ван Ю.Дж., Стамлер Дж.С. (апрель 2012 г.). «Эндогенный белок S-нитрозилирование в E. coli: регуляция с помощью OxyR» . Наука . 336 (6080): 470–473. Бибкод : 2012Sci...336..470S . дои : 10.1126/science.1215643 . ПМЦ   3837355 . ПМИД   22539721 .
  22. ^ Дерахшан Б., Хао Г., Гросс СС (июль 2007 г.). «Баланс реактивности и селективности: эволюция S-нитрозилирования белка как эффектора клеточной передачи сигналов оксидом азота» . Сердечно-сосудистые исследования . 75 (2): 210–219. doi : 10.1016/j.cardiores.2007.04.023 . ЧВК   1994943 . ПМИД   17524376 .
  23. ^ Лю Л., Хаусладен А., Цзэн М., Цюэ Л., Хейтман Дж., Стамлер Дж.С. (март 2001 г.). «Метаболический фермент S-нитрозотиола, сохраняющийся от бактерий до человека». Природа . 410 (6827): 490–494. дои : 10.1038/35068596 . ПМИД   11260719 . S2CID   21280374 .
  24. ^ Стояновский Д.А., Тюрина Ю.Ю., Тюрин В.А., Ананд Д., Мандавия Д.Н., Гиус Д. и др. (ноябрь 2005 г.). «Тиоредоксин и липоевая кислота катализируют денитрозирование низкомолекулярных и белковых S-нитрозотиолов». Журнал Американского химического общества . 127 (45): 15815–15823. дои : 10.1021/ja0529135 . ПМИД   16277524 .
  25. ^ Сенгупта Р., Райтер С.В., Цукербраун Б.С., Ценг Э., Биллиар Т.Р., Стояновский Д.А. (июль 2007 г.). «Тиоредоксин катализирует денитрозирование низкомолекулярных масс и белков S-нитрозотиолов». Биохимия . 46 (28): 8472–8483. дои : 10.1021/bi700449x . ПМИД   17580965 .
  26. ^ Бенхар М., Форрестер М.Т., Хесс Д.Т., Стамлер Дж.С. (май 2008 г.). «Регулируемое денитрозилирование белков цитозольными и митохондриальными тиоредоксинами» . Наука . 320 (5879): 1050–1054. Бибкод : 2008Sci...320.1050B . дои : 10.1126/science.1158265 . ПМЦ   2754768 . ПМИД   18497292 .
  27. ^ Ву С, Лю Т, Ван Й, Ян Л, Цуй С, Бёв А, Ли Х (2018). «Обработка биотинового переключателя и масс-спектрометрический анализ S-нитрозированного тиоредоксина и мишеней его транснитрозации». Оксид азота . Методы молекулярной биологии. Том. 1747. стр. 253–266. дои : 10.1007/978-1-4939-7695-9_20 . ISBN  978-1-4939-7694-2 . ПМК   7136013 . ПМИД   29600465 .
  28. ^ Аранда Э., Лопес-Педрера С., Де Ла Хаба-Родригес-младший, Родригес-Ариса А. (январь 2012 г.). «Оксид азота и рак: новая роль S-нитрозилирования». Современная молекулярная медицина . 12 (1): 50–67. дои : 10.2174/156652412798376099 . ПМИД   22082481 .
  29. ^ Свитцер CH, Глинн С.А., Ченг Р.Я., Риднур Л.А., Грин Дж.Э., Амбс С., Винк Д.А. (сентябрь 2012 г.). «S-нитрозилирование EGFR и Src активирует онкогенную сигнальную сеть при базальноподобном раке молочной железы человека» . Молекулярные исследования рака . 10 (9): 1203–1215. дои : 10.1158/1541-7786.MCR-12-0124 . ПМЦ   3463231 . ПМИД   22878588 .
  30. ^ Гу З, Каул М, Ян Б, Кридель С.Дж., Цуй Дж., Стронгин А. и др. (август 2002 г.). «S-нитрозилирование матриксных металлопротеиназ: сигнальный путь гибели нейронов». Наука . 297 (5584): 1186–1190. Бибкод : 2002Sci...297.1186G . дои : 10.1126/science.1073634 . ПМИД   12183632 . S2CID   19797348 .
  31. ^ Яо Д., Гу З., Накамура Т., Ши ЗК, Ма Ю., Гастон Б. и др. (июль 2004 г.). «Нитрозирующий стресс связан со спорадической болезнью Паркинсона: S-нитрозилирование паркина регулирует его активность убиквитинлигазы E3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (29): 10810–10814. Бибкод : 2004PNAS..10110810Y . дои : 10.1073/pnas.0404161101 . ПМК   490016 . ПМИД   15252205 .
  32. ^ Уэхара Т., Накамура Т., Яо Д., Ши ZQ, Гу З., Ма Ю. и др. (май 2006 г.). «S-нитрозилированная протеин-дисульфид-изомераза связывает неправильное сворачивание белка с нейродегенерацией». Природа . 441 (7092): 513–517. Бибкод : 2006Natur.441..513U . дои : 10.1038/nature04782 . ПМИД   16724068 . S2CID   4423494 .
  33. ^ Чо Д.Х., Накамура Т., Фанг Дж., Чеплак П., Годзик А., Гу З., Липтон С.А. (апрель 2009 г.). «S-нитрозилирование Drp1 опосредует связанное с бета-амилоидом деление митохондрий и повреждение нейронов» . Наука . 324 (5923): 102–105. Бибкод : 2009Sci...324..102C . дои : 10.1126/science.1171091 . ПМЦ   2823371 . ПМИД   19342591 .
  34. ^ Шонхофф С.М., Мацуока М., Туммала Х., Джонсон М.А., Эстевес А.Г., Ву Р. и др. (февраль 2006 г.). «Истощение S-нитрозотиола при боковом амиотрофическом склерозе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (7): 2404–2409. Бибкод : 2006PNAS..103.2404S . дои : 10.1073/pnas.0507243103 . ПМЦ   1413693 . ПМИД   16461917 .
  35. ^ Павлоски-младший, Гесс Д.Т., Стамлер Дж.С. (февраль 2001 г.). «Экспорт эритроцитами биологической активности оксида азота». Природа . 409 (6820): 622–626. дои : 10.1038/35054560 . ПМИД   11214321 . S2CID   4387513 .
  36. ^ Накамура Т., Lipton SA (январь 2013 г.). «Новая роль белок-белкового транснитрозилирования в клеточных сигнальных путях» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 18 (3): 239–249. дои : 10.1089/ars.2012.4703 . ПМК   3518546 . ПМИД   22657837 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=S-Nitrosylation&oldid=1207744638"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 14c1ae5b8d13e6455e83f8254b0334bc__1708003080
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/14/bc/14c1ae5b8d13e6455e83f8254b0334bc.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
S-Nitrosylation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)