Сэм Рибосвич (лидер S-Box)
| Сэм Рибосвич (лидер S-Box) | |
|---|---|
 Прогнозируемая вторичная структура и сохранение последовательности Сэма Рибосвича (S Box Leader) | |
| Идентификаторы | |
| Символ | ОДИН |
| Альт. Символы | S_box |
| RFAM | RF00162 CL00012 |
| Другие данные | |
| РНК тип | Cis-reg ; Рибосвитч |
| Домен (ы) | Бактерии |
| ИДТИ | Go: 0010468 |
| ТАК | SO: 0000035 |
| PDB Структуры | PDBE |
| SAM-I-IV-variant | |
|---|---|
 Консенсусная вторичная структура и сохранение последовательности варианта SAM-I/IV Riboswitch | |
| Идентификаторы | |
| Символ | SAM-I-IV-variant |
| RFAM | RF01725 |
| Другие данные | |
| РНК тип | Cis-reg ; Рибосвитч |
| ИДТИ | Go: 0010468 , Go: 0046500 |
| ТАК | SO: 0000035 |
| PDB Структуры | PDBE |
Сэм Рибосвитч (также известный как лидер S-бокса и Sam-I Riboswitch ) обнаруживается выше ряда генов, которые кодируют белки, участвующие в биосинтезе метионина или цистеина в грамположительных бактериях. Два Sam Riboswitchs в Bacillus subtilis , которые экспериментально изучались, действуют на уровне контроля завершения транскрипции . Прогнозируемая вторичная структура состоит из сложной области петли ствола , за которой следует единая область терминатора ствола. Альтернативная и взаимоисключающая форма включает основания в 3 'сегменте спирали 1 с таковыми в 5-футовой области спирали 5, чтобы сформировать структуру, называемую формой анти-концевой. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Когда SAM не является несвязанным, последовательность анти-концевых секвестов секвестра терминатора, поэтому терминатор не может образовываться, позволяя полимеразе проходить через ген нижней части. [ 4 ] Когда S-аденозилметионин (SAM) связан с аптамером, анти-концевой положитель изолируется анти-антипоном; Терминатор образует и завершает транскрипцию. [ 4 ] [ 5 ] Тем не менее, многие Sam Riboswitchs, вероятно, будут регулировать экспрессию генов на уровне трансляции.
Структурная организация
[ редактировать ]
Структура Sam Riboswitch была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [ 6 ] Сэм Рибосвитч организован примерно в четырехстороннем соединении с двумя наборами коаксированных спиралей, расположенных бок о бок. Эти стеки удерживаются вместе псевдокнотом, образованным между петлей на конце STEM P2 и регионом J3/4. Образование псевдокнота облегчено белкозависимым поворотом изгиба , который вызывает изгиб на 100 ° в P2. Рибосомные белки, которые, как известно, связывают изгибы в рибосоме, предпочитают складывание Sam Aptamer, взаимодействуя с мотивом изгиба P2. [ 7 ] Как изгиб, так и псевдокнот имеют решающее значение для установления глобального сгиба и продуктивного связывания. Связывающий карман разделен между консервативными парами Au Tandem в STEM P1, консервативным G в области соединения J1/2 и консервативной асимметричной выпуклостью в стебле P3. Аденозильные и метиониновые фрагменты SAM распознаются через водородную связующую среду в выпуклость в P3 и консервативный G в J1/2. Метильная группа распознается косвенно через заряженную серу, которая образует электростатическое взаимодействие с негативным потенциалом поверхности, созданным парами Au Tandem в незначительной канавке P1. Эти пары высоко консервативны, и изменения в ориентации этих пар, а также идентичность оснований в парах (то есть пары GC вместо пар Au) приводит к снижению сродства к SAM. [ Цитация необходима ] Аффинность к SAH, однако, не зависит от изменений в последовательности P1, что еще больше подтверждает идею о том, что взаимодействие между SAM и спиралью P1 носит электростатический характер. [ Цитация необходима ]
Были обнаружены другие структурные классы SAM-связывающих рибосвитчи, которые полностью отличаются от класса Sam-I Riboswitch. Этими не связанными с SAM-связывающими рибосвичами являются SAM-II RIBOSWITCHES , SAM-III RIBOSWITCHES и SAM-SAH RIBOSWITCHES . Детали этих рибосвитчи представлены в их статьях.
Существуют также классы SAM-связывающих рибосвитчи, которые структурно связаны с Sam-I Riboswitches. Sam-IV Riboswitches , по-видимому, разделяет аналогичный сайт-связывающий лиганд с местом Sam-i Riboswitches, но в контексте осторожного различного каркаса. В SAM-IV стебель P4 расположен вниз по течению от стебля P1 и взаимодействует вторым псевдокнотом, с P3, в то время как поворот изгиба отсутствует. Вариант SAM-I/IV RibosWitches [ 8 ] Объедините особенности SAM-I и SAM-IV RIBOSWITCHES. Например, у них есть P4 за пределами мультистемного соединения, например, Sam-IV Riboswitches, но также часто имеют Sam-I-I-подобного P4 в мультистемном соединении. Однако, в отличие от Sam-I и Sam-Iv Riboswitches, вариантам рибосвитчам совершенно не хватает внутренней петли в P2. Как отмечалось выше, эта внутренняя петля в Sam-I Riboswitches образует мотив поворота изгиба, который позволяет РНК образовывать псевдоки. В вариантах рибосвитчах не хватает внутренней петли, которая может позволить такому повороту, а также не показывают никаких признаков формирования псевдокнота SAM-I-I.
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Grundy FJ, Henkin TM (1998). «S-Box Regulon: новая глобальная система контроля транскрипции для генов биосинтеза метионина и цистеина в грамположительных бактериях» . Мол Микробиол . 30 (4): 737–749. doi : 10.1046/j.1365-2958.1998.01105.x . PMID 10094622 .
- ^ Epshtein, V; Миронов как; Nudler E (2003). «Опосредованный рибосвич-опосредованным контроль серы метаболизма у бактерий» . Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052–5056. Bibcode : 2003pnas..100.5052E . doi : 10.1073/pnas.0531307100 . PMC 154296 . PMID 12702767 .
- ^ Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). «Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина». НАТ Структура Биол . 10 (9): 701–707. doi : 10.1038/nsb967 . PMID 12910260 . S2CID 21951110 .
- ^ Jump up to: а беременный Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J. и Breaker, R. (2003) Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина. Природная структурная биология, 10 (9), 701–707.
- ^ Epshtein, V., Mironov, A. и Nudler, E. (2003). Опосредованный рибосвитч контроль метаболизма серы у бактерий. Труды Национальной академии наук США, 100, 5052–5056.
- ^ Montange, RK; Batey RT (2006). «Структура регуляторного элемента мРНК S-аденозилметионина рибосвитча». Природа . 441 (7097): 1172–1175. Bibcode : 2006natur.441.1172m . doi : 10.1038/nature04819 . PMID 16810258 . S2CID 4368314 .
- ^ Heppell, B; LaFontaine DA (2008). «Складывание аптамера SAM определяется формированием псевдокнот, зависящего от K-поворота». Биохимия . 47 (6): 1490–1499. doi : 10.1021/bi701164y . PMID 18205390 .
- ^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (Март 2010 г.). «Сравнительная геномика выявляет 104 кандидата структурированных РНК из бактерий, археи и их метагеномов» . Геном биол . 11 (3): R31. doi : 10.1186/gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571 . PMID 20230605 .