Трик (комплекс)

Структура *Saccharomyces cerevisiae* TRIC в связанном состоянии AMP-PNP (PDB 5GW5). ^{[ 1 ]}

Комплекс кольцевого кольца T-Complex ( TRIC ), иначе известный как шаперонин, содержащий TCP-1 ( CCT ), ^{[ А ]} является мультипротеиновым комплексом и шаперонином эукариотических клеток. Как и бактериальный рост , комплекс TRIC помогает в складывании ~ 10% протеома, а актин и тубулин являются одними из самых известных субстратов. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} TRIC является примером биологической машины , которая складывает субстраты в центральной полости его стволовой сборки с использованием энергии из гидролиза АТФ .

Субъединицы

Комплекс TRIC человека образуется двумя кольцами, содержащими 8 сходных, но не идентичных субъединиц, каждая с молекулярной массой ~ 60 кДа. Два кольца сложены асимметричным образом, образуя бочкообразную структуру с молекулярной массой ~ 1 MDA. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Субъединица	MW (KDA) ^[А]	Функции
TCP1 (CCT1/α)	60
CCT2 (b)	57
CCT3 (C)	61
CCT4 (D)	58
CCT5 (E)	60
CCT6 (g)	58	Две копии в геноме человека, CCT6A и CCT6B .
CCT7 (H)	59
CCT8 (i)	60

^А Молекулярный вес человеческих субъединиц.

Против часовой стрелки от внешнего вида, каждое кольцо сделано из субъединиц в следующем порядке: 6-8-7-5-2-4-1-3. ^{[ 4 ]}

Эволюция

CCT развивалась из архаальной термосомы ~ 2GHA, а две субъединицы диверсифицировались в несколько единиц. CCT изменился от одного типа субъединицы, на наличие двух, трех, пяти и, наконец, восемь типов. ^{[ 4 ]}^{: инжир. 4}

Смотрите также

Примечания

^ Термин «TCP-1» по-разному расширяется как «T-Complex Protein 1» и «комплексный полипептид 1». «T-Complex» такой же, как и комплекс хвоста , локус CCT, связанный с длиной хвоста у мышей.

Ссылки

^ Занг, Юньсин; Джин, Минглиан; Ван, Гупинг; Cui, Zhicheng; Конг, Лянглиан; Лю, Кайсуань; Конг, Яо (2016-10-24). «Шагнарованный механизм связывания АТФ эукариотического шаперонина TIC (CCT) выявлен с помощью крио-EM с высоким разрешением». Природа структурная и молекулярная биология . 23 (12). Springer Science and Business Media LLC: 1083–1091. doi : 10.1038/nsmb.3309 . ISSN 1545-9993 . PMID 27775711 . S2CID 12001964 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Балчин, Дэвид; Хейер-Хартл, Манаджит; Хартл, Ф. Ульрих (2016-06-30). «Аспекты складывания и контроля качества in vivo». Наука . 353 (6294). Американская ассоциация по развитию науки (AAAS): AAC4354. doi : 10.1126/science.aac4354 . HDL : 11858/00-001M-0000-002B-0856-c . ISSN 0036-8075 . PMID 27365453 . S2CID 5174431 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Гестаут, Даниэль; Лиматола, Антонио; Йоахимиак, Лукаш; Фридман, Джудит (2019). «Гимнастика ATP-мощности TRIC/CCT: асимметричный складывающий белок с симметричной историей происхождения» . Современное мнение в структурной биологии . 55 Elsevier BV: 50–58. doi : 10.1016/j.sbi.2019.03.002 . ISSN 0959-440x . PMC 6776438 . PMID 30978594 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Уиллисон, КР (5 октября 2018 г.). «Структура и эволюция эукариотического шаперонина, содержащего TCP-1 и его механизм, который складывает актин в белковую пружину». Биохимический журнал . 475 (19): 3009–3034. doi : 10.1042/bcj20170378 . HDL : 10044/1/63924 . PMID 30291170 . S2CID 52923821 .

[2] Термин «TCP-1» по-разному расширяется как «T-Complex Protein 1» и «комплексный полипептид 1». «T-Complex» такой же, как и комплекс хвоста , локус CCT, связанный с длиной хвоста у мышей.

[Zang_Jin_Wang_Cui_pp._1083–1091-1] Занг, Юньсин; Джин, Минглиан; Ван, Гупинг; Cui, Zhicheng; Конг, Лянглиан; Лю, Кайсуань; Конг, Яо (2016-10-24). «Шагнарованный механизм связывания АТФ эукариотического шаперонина TIC (CCT) выявлен с помощью крио-EM с высоким разрешением». Природа структурная и молекулярная биология . 23 (12). Springer Science and Business Media LLC: 1083–1091. doi : 10.1038/nsmb.3309 . ISSN 1545-9993 . PMID 27775711 . S2CID 12001964 .

[Balchin_Hayer-Hartl_Hartl_p=aac4354-3] Jump up to: ^а ^{беременный} Балчин, Дэвид; Хейер-Хартл, Манаджит; Хартл, Ф. Ульрих (2016-06-30). «Аспекты складывания и контроля качества in vivo». Наука . 353 (6294). Американская ассоциация по развитию науки (AAAS): AAC4354. doi : 10.1126/science.aac4354 . HDL : 11858/00-001M-0000-002B-0856-c . ISSN 0036-8075 . PMID 27365453 . S2CID 5174431 .

[Gestaut_Limatola_Joachimiak_Frydman_2019_pp._50–58-4] Jump up to: ^а ^{беременный} Гестаут, Даниэль; Лиматола, Антонио; Йоахимиак, Лукаш; Фридман, Джудит (2019). «Гимнастика ATP-мощности TRIC/CCT: асимметричный складывающий белок с симметричной историей происхождения» . Современное мнение в структурной биологии . 55 Elsevier BV: 50–58. doi : 10.1016/j.sbi.2019.03.002 . ISSN 0959-440x . PMC 6776438 . PMID 30978594 .

[willison-5] Jump up to: ^а ^{беременный} Уиллисон, КР (5 октября 2018 г.). «Структура и эволюция эукариотического шаперонина, содержащего TCP-1 и его механизм, который складывает актин в белковую пружину». Биохимический журнал . 475 (19): 3009–3034. doi : 10.1042/bcj20170378 . HDL : 10044/1/63924 . PMID 30291170 . S2CID 52923821 .

[ 1 ]

[ А ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]