✖


Jump to content

Стрессовое волокно

Edit links
(Перенаправлено из Stress Fibre )

Стрессовое волокно
Стрессовые волокна - визуализируются с помощью флуоресцентной микрофотографии F-актина.
Идентификаторы
МеШ Д022502
ТД Х1.00.01.1.02033
Анатомическая терминология

Стрессовые волокна представляют собой сократительные пучки актина, обнаруженные в немышечных клетках. [ 1 ] Они состоят из актина (микрофиламентов) и немышечного миозина II (NMMII), а также содержат различные сшивающие белки, такие как α-актинин, для формирования высокорегулируемой структуры актомиозина внутри немышечных клеток. [ 2 ] Было показано, что стрессовые волокна играют важную роль в сократимости клеток, обеспечивая силу для ряда функций, таких как клеточная адгезия , миграция и морфогенез .

Структура

[ редактировать ]

Стрессовые волокна состоят в основном из актина и миозина. Актин представляет собой глобулярный белок размером ~ 43 кДа и может полимеризоваться с образованием длинных нитевидных структур. Эти нити состоят из двух нитей актиновых мономеров (или протофиламентов), обертывающих друг друга, образуя единую актиновую нить. Поскольку мономеры актина не являются симметричными молекулами, их нити имеют полярность, основанную на структуре мономера актина, что позволяет одному концу актиновой нити полимеризоваться быстрее, чем другому. Конец, который полимеризуется быстрее, известен как плюс-конец, тогда как конец, который полимеризуется медленнее, известен как минус-конец. Стрессовые волокна обычно состоят из 10-30 актиновых нитей. [ 3 ] Стрессовые волокна состоят из антипараллельных микрофиламентов: актиновые нити сгруппированы по всей длине, а плюс-концы и минус-концы смешиваются на каждом конце пучка. Антипараллельное расположение актиновых филаментов внутри стрессовых волокон усиливается α-актинином , белком, сшивающим актиновые филаменты, который содержит антипараллельные актин-связывающие домены. Эти пучки затем сшиваются NMMII с образованием напряженных волокон.

Сборка и регулирование

[ редактировать ]
Ро Каскад – образование стрессовых волокон

Семейство Rho GTPases регулирует многие аспекты динамики актинового цитоскелета, включая образование стрессовых волокон. RhoA (иногда называемый просто «Rho») отвечает за образование стрессовых волокон, и его активность в формировании стрессовых волокон была впервые обнаружена Ридли и Холлом в 1992 году. [ 4 ] При связывании с GTP Rho активирует Rho-ассоциированную киназу, образующую спиральную спираль (ROCK), и гомолог Drosophila Diaphanous (mDia) у млекопитающих. [ 5 ] mDia представляет собой формин , который образует ядра и полимеризует длинные актиновые нити. ROCK представляет собой киназу , которая фосфорилирует MLCP (фосфатазу легкой цепи миозина), а также легкую цепь NMMII, которая инактивирует MLCP и активирует миозин. [ 6 ] Это приведет к накоплению активированных моторных белков миозина, которые связывают актиновые нити, полимеризованные с помощью mDia, с образованием стрессовых волокон. Кроме того, ROCK также фосфорилирует и активирует LIM-киназу. [ 7 ] LIM-киназа, в свою очередь, фосфорилирует и инактивирует кофилин , что предотвращает разрушение и рециркуляцию актиновых нитей, сохраняя целостность стрессовых волокон. [ 8 ]

Роли и связанные белки

[ редактировать ]

Стрессовые волокна играют следующую роль в функционировании клеток:

1. Адгезия

[ редактировать ]

Стрессовые волокна необходимы для формирования и поддержания межклеточной адгезии и межклеточной адгезии , такой как образование слипчивых соединений , плотных соединений и фокальных спаек . [ 9 ] [ 10 ]

Прилегающие соединения

[ редактировать ]

Адгерентные соединения представляют собой тип структуры межклеточной адгезии, которая присутствует как в подвижных, так и в неподвижных клетках и скрепляет клетки вместе посредством гомофильного связывания кадгеринов и нексинов . [ 11 ] Стрессовые волокна играют важную роль в поддержании кадгерин-зависимых и нексин-зависимых межклеточных контактов. [ 12 ] и было обнаружено, что GTPases Rho-семейства регулируют структуру и целостность слипчивых соединений. [ 13 ] α-катенин и β-катенин являются неотъемлемыми компонентами слипчивых соединений, которые связываются вместе с образованием комплексов кадгерин-α-катенин-β-катенин. [ 14 ] Ранние исследования показали, что α-катенин может взаимодействовать с актиновыми нитями, что привело к убеждению, что α-катенин связывает актиновый цитоскелет с слипчивыми соединениями. [ 15 ] Однако позже было обнаружено, что α-катенин может связывать F-актин только в том случае, если он не связан β-катенином и кадгерином. [ 16 ]

Недавно было показано, что α-катенин связывается с форминами . [ 17 ] ЭПЛИН и винкулин . Было обнаружено, что ЭПЛИН усиливает связывание и стабилизацию актиновых филаментов. [ 18 ] а винкулин участвует в связывании молекул адгезии с актиновым цитоскелетом. Это может служить механизмом рекрутирования актина в адгезионные соединения. [ 19 ]

Плотные соединения

[ редактировать ]

Плотные соединения , или окклюдирующие зоны, являются важнейшим клеточным элементом для формирования полупроницаемых барьеров внутри или между тканями. [ 20 ] Плотные контакты в основном состоят из клаудинов и окклюдинов, которые представляют собой мембранные белки, образующие межклеточный контакт, а также ZO-1, ZO-2 и ZO-3, которые связывают плотные контакты с актиновым цитоскелетом. [ 21 ] Однако не было обнаружено, что плотные соединения напрямую связаны со стрессовыми волокнами, как это происходит в случае фокальных спаек и слипчивых соединений.

Очаговые спайки

[ редактировать ]

Фокальные спайки представляют собой макромолекулярные сборки, которые используются для соединения клеток с ЕСМ. Они состоят из трех функциональных слоев: слоя интегрина, связанного с ЕСМ, слоя трансдукции, связанного с мембраной, и актинового слоя, который состоит из актиновых стрессовых волокон. [ 22 ] Как следует из названия или их слоев, фокальные спайки играют большую роль в механотрансдукции и миграции клеток. Фокальные спайки обычно связаны со стрессовыми волокнами — фактически, сократимость стрессовых волокон необходима для поддержания фокальных спаек. [ 23 ]

2. Миграция

[ редактировать ]
Три типа стресс-волокон: вентральные стресс-волокна, поперечные дуги и дорсальные стресс-волокна.

Существенной особенностью многих клеток является их способность мигрировать в ответ на определенные механические ( дуротаксис ) или химические ( хемотаксис ) стимулы. [ 24 ] Миграция клеток происходит за счет согласованного действия трех GTPases семейства Rho: Rho, Rac и Cdc42. При связывании с GTP Rac вызывает образование ламеллиподий , а Cdc42 вызывает образование филоподий , способствуя тем самым миграции клеток. В мигрирующей клетке имеется три основных типа стресс-волокон: вентральные стресс-волокна, поперечные дуги и дорсальные стресс-волокна. [ 25 ] Вентральные стрессовые волокна связаны с фокальными спайками на обоих концах, расположены на вентральной поверхности клетки и выполняют функцию адгезии и сокращения. [ 26 ] Поперечные дуги не связаны напрямую с фокальными спайками и обычно текут от переднего края клетки обратно к центру клетки. [ 27 ] Дорсальные стресс-волокна расположены на переднем крае клетки. Они прикрепляются к фокальным спайкам на вентральной поверхности переднего края и простираются дорсально, к центру клетки, чтобы прикрепиться к поперечным дугам. [ 28 ] Во время миграции клеток актиновые нити внутри стрессовых волокон будут перерабатываться в процессе ретроградного тока актина . Механизм растворения самой фокальной спайки малоизучен.

3. Морфогенез

[ редактировать ]

Морфогенез на клеточном уровне можно определить как придание формы или определение архитектуры клетки. Сборка цитоскелета, включая актиновый цитоскелет, является определяющим фактором в определении клеточного морфогенеза и придании клеткам формы. Таким образом, сократимость стрессовых волокон внутри клетки поможет определить клеточный морфогенез. Напр., окружные сократительные актиновые пояса слипчивых соединений способствуют клеточному морфогенезу. [ 29 ] Кроме того, дорсальные стрессовые волокна, поперечные дуги и вентральные стрессовые волокна помогают определять морфологию клеток во время миграции клеток. Более подробное объяснение клеточного морфогенеза можно найти здесь .

4. Механотрансдукция

[ редактировать ]

И микрофиламенты, и микротрубочки играют важную роль в механотрансдукции. В актиновом цитоскелете механотрансдукция может происходить при адгезии клетка-ECM и клетка-клетка, через фокальные спайки и слипчивые соединения, соответственно. [ 30 ] Передача сил снаружи внутрь клетки может контролировать созревание или разборку спаек и инициировать внутриклеточные сигнальные каскады, которые могут изменить клеточное поведение. [ 31 ] Известно, что клетки собирают стрессовые волокна, когда они сталкиваются с механическим стрессом. [ 32 ] Например, клетки, выращенные на жестких подложках, будут иметь толстые стрессовые волокна, тогда как стрессовые волокна, наблюдаемые в клетках, выращенных на более мягких подложках, будут менее выраженными. [ 33 ] Механическая сила, передаваемая на фокальные спайки стрессовыми волокнами, также может изменять конформацию механочувствительных белков фокальной адгезии, таких как p130Cas. [ 34 ] и талины, [ 35 ] предполагая, что сократимость стрессовых волокон может переводить механические сигналы в биохимические сигналы. Существует также небольшое подмножество интегринов, связанных с фокальной адгезией, которые заканчиваются в перинуклеарной актиновой кепке (в верхней части ядра) и закрепляются там с помощью комплекса LINC . [ 36 ] Эти фокальные спайки, связанные с колпачком, были признаны основными медиаторами механочувствительности и представляют собой прямой путь передачи механических сигналов от фокальных спаек к ядру. [ 37 ]

Стрессовые волокна в подвижных и неподвижных клетках

[ редактировать ]

Структура стрессовых волокон различается в подвижных и неподвижных клетках. [ 38 ] Стрессовые волокна в подвижных и неподвижных клетках схожи тем, что они оба содержат актиновые нити, сшитые α-актинином и миозином II, однако пространственная ориентация отдельных актиновых нитей внутри стрессовых волокон различается между подвижными и неподвижными. клетки. [ 39 ] Стрессовые волокна в вентральной области подвижных клеток обнаруживают общий сдвиг в ориентации отдельных актиновых филаментов вдоль продольной оси стрессового волокна, так что плюс-концы филаментов всегда преимущественно направлены в сторону фокальных спаек. [ 40 ] Стрессовые волокна в вентральных областях неподвижных клеток демонстрируют периодическую полярность, аналогичную организации саркомера . [ 41 ]

Клинические применения

[ редактировать ]

Как обсуждалось выше, Rho отвечает за образование стрессовых волокон. Неправильная регуляция ГТФаз семейства Rho связана со многими заболеваниями. Общие клинические применения, нацеленные на Rho GTPases, можно найти здесь .

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Крейс, Томас Э.; Бирчмайер, Вальтер (ноябрь 1980 г.). «Саркомеры стрессовых волокон фибробластов сокращаются». Клетка . 22 (2): 555–561. дои : 10.1016/0092-8674(80)90365-7 . ПМИД   6893813 . S2CID   11435890 .
  2. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  3. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  4. ^ Ридли, Энн Дж.; Холл, Алан (август 1992 г.). «Небольшой GTP-связывающий белок rho регулирует сборку фокальных спаек и актиновых стрессовых волокон в ответ на факторы роста». Клетка . 70 (3): 389–399. дои : 10.1016/0092-8674(92)90163-7 . ПМИД   1643657 .
  5. ^ Нарумия, Шу; Танджи, Масахиро; Ишизаки, Тошимаса (22 января 2009 г.). «Передача сигналов Rho, ROCK и mDia1, в трансформации, метастазировании и инвазии» . Обзоры рака и метастазов . 28 (1–2): 65–76. дои : 10.1007/s10555-008-9170-7 . ПМИД   19160018 . S2CID   33869424 .
  6. ^ Кимура, К.; Ито, М.; Амано, М.; Чихара, К.; Фуката, Ю.; Накафуку, М.; Ямамори, Б.; Фэн, Дж.; Накано, Т.; Окава, К.; Ивамацу, А.; Кайбути, К. (12 июля 1996 г.). «Регуляция миозинфосфатазы с помощью Rho и Rho-ассоциированной киназы» Наука 273 (5272): 245–248. Бибкод : 1996Sci...273..245K . дои : 10.1126/science.273.5272.245 . ПМИД   8662509 . S2CID   37249779 .
  7. ^ Маэкава, М. (6 августа 1999 г.). «Передача сигналов от Rho к актиновому цитоскелету через протеинкиназы ROCK и LIM-киназы». Наука . 285 (5429): 895–898. дои : 10.1126/science.285.5429.895 . ПМИД   10436159 .
  8. ^ Маэкава, М. (6 августа 1999 г.). «Передача сигналов от Rho к актиновому цитоскелету через протеинкиназы ROCK и LIM-киназы». Наука . 285 (5429): 895–898. дои : 10.1126/science.285.5429.895 . ПМИД   10436159 .
  9. ^ Брага, ВММ (16 июня 1997 г.). «Маленькие GTPases Rho и Rac необходимы для установления кадгерин-зависимых межклеточных контактов» . Журнал клеточной биологии . 137 (6): 1421–1431. дои : 10.1083/jcb.137.6.1421 . ПМЦ   2132529 . ПМИД   9182672 .
  10. ^ Ридли, Энн Дж.; Холл, Алан (август 1992 г.). «Небольшой GTP-связывающий белок rho регулирует сборку фокальных спаек и актиновых стрессовых волокон в ответ на факторы роста». Клетка . 70 (3): 389–399. дои : 10.1016/0092-8674(92)90163-7 . ПМИД   1643657 .
  11. ^ Мэн, В.; Такеичи, М. (5 августа 2009 г.). «Соединение приверженцев: молекулярная архитектура и регуляция» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): а002899. doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . ПМЦ   2882120 . ПМИД   20457565 .
  12. ^ Васюхин, Валерий; Бауэр, Кристоф; Инь, Мэй; Фукс, Элейн (январь 2000 г.). «Направленная полимеризация актина является движущей силой межклеточной адгезии эпителия» . Клетка . 100 (2): 209–219. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81559-7 . ПМИД   10660044 . S2CID   13992047 .
  13. ^ Брага, ВММ (16 июня 1997 г.). «Маленькие GTPases Rho и Rac необходимы для установления кадгерин-зависимых межклеточных контактов» . Журнал клеточной биологии . 137 (6): 1421–1431. дои : 10.1083/jcb.137.6.1421 . ПМЦ   2132529 . ПМИД   9182672 .
  14. ^ Мэн, В.; Такеичи, М. (5 августа 2009 г.). «Соединение приверженцев: молекулярная архитектура и регуляция» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): а002899. doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . ПМЦ   2882120 . ПМИД   20457565 .
  15. ^ Римм, Дэвид Л. (19 июня 1995 г.). «Альфа-1 (Е)-катенин представляет собой актин-связывающий и связывающий белок, опосредующий прикрепление F-актина к мембранно-адгезионному комплексу» . Труды Национальной академии наук . 92 (19): 8813–8817. Бибкод : 1995PNAS...92.8813R . дои : 10.1073/pnas.92.19.8813 . ПМК   41057 . ПМИД   7568023 .
  16. ^ Дрис, Фрауке; Покутта, Сабина; Ямада, Соитиро; Нельсон, В. Джеймс; Вайс, Уильям И. (декабрь 2005 г.). «α-катенин представляет собой молекулярный переключатель, который связывает E-кадгерин-β-катенин и регулирует сборку актиновых нитей» . Клетка . 123 (5): 903–915. дои : 10.1016/j.cell.2005.09.021 . ПМЦ   3369825 . ПМИД   16325583 .
  17. ^ Кобеляк, Агнешка; Пасолли, Х. Амалия; Фукс, Элейн (30 ноября 2003 г.). «Формин-1 млекопитающих участвует в адгезионных соединениях и полимеризации линейных актиновых кабелей» . Природная клеточная биология . 6 (1): 21–30. дои : 10.1038/ncb1075 . ПМК   2605950 . ПМИД   14647292 .
  18. ^ Мол, RS (3 февраля 2003 г.). «ЭПЛИН регулирует динамику актина путем сшивания и стабилизации нитей» . Журнал клеточной биологии . 160 (3): 399–407. дои : 10.1083/jcb.200212057 . ПМК   2172667 . ПМИД   12566430 .
  19. ^ Мол, RS (3 февраля 2003 г.). «ЭПЛИН регулирует динамику актина путем сшивания и стабилизации нитей» . Журнал клеточной биологии . 160 (3): 399–407. дои : 10.1083/jcb.200212057 . ПМК   2172667 . ПМИД   12566430 .
  20. ^ Гамбинер, Барри М. (февраль 1996 г.). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза» . Клетка . 84 (3): 345–357. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81279-9 . ПМИД   8608588 . S2CID   13443584 .
  21. ^ Хартсок, Андреа; Нельсон, В. Джеймс (март 2008 г.). «Адрегенты и плотные соединения: структура, функции и связи с актиновым цитоскелетом» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (3): 660–669. дои : 10.1016/j.bbamem.2007.07.012 . ПМК   2682436 . ПМИД   17854762 .
  22. ^ Канчанавонг, Пакорн; Штенгель, Глеб; Пасапера, Ана М.; Рамко, Эрика Б.; Дэвидсон, Майкл В.; Хесс, Харальд Ф.; Уотерман, Клэр М. (25 ноября 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегрина» . Природа . 468 (7323): 580–584. Бибкод : 2010Natur.468..580K . дои : 10.1038/nature09621 . ПМК   3046339 . ПМИД   21107430 .
  23. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  24. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  25. ^ Хотулайнен, П. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках» . Журнал клеточной биологии . 173 (3): 383–394. дои : 10.1083/jcb.200511093 . ПМК   2063839 . ПМИД   16651381 .
  26. ^ Хотулайнен, П. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках» . Журнал клеточной биологии . 173 (3): 383–394. дои : 10.1083/jcb.200511093 . ПМК   2063839 . ПМИД   16651381 .
  27. ^ Хотулайнен, П. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках» . Журнал клеточной биологии . 173 (3): 383–394. дои : 10.1083/jcb.200511093 . ПМК   2063839 . ПМИД   16651381 .
  28. ^ Хотулайнен, П. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках» . Журнал клеточной биологии . 173 (3): 383–394. дои : 10.1083/jcb.200511093 . ПМК   2063839 . ПМИД   16651381 .
  29. ^ Мэн, В.; Такеичи, М. (5 августа 2009 г.). «Соединение приверженцев: молекулярная архитектура и регуляция» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): а002899. doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . ПМЦ   2882120 . ПМИД   20457565 .
  30. ^ Чен, Кристофер С.; Тан, Джон; Тьен, Джо (15 августа 2004 г.). «Механотрансдукция при межклеточных и межклеточных контактах». Ежегодный обзор биомедицинской инженерии . 6 (1): 275–302. doi : 10.1146/annurev.bioeng.6.040803.140040 . ПМИД   15255771 .
  31. ^ Чен, Кристофер С.; Тан, Джон; Тьен, Джо (15 августа 2004 г.). «Механотрансдукция при межклеточных и межклеточных контактах». Ежегодный обзор биомедицинской инженерии . 6 (1): 275–302. doi : 10.1146/annurev.bioeng.6.040803.140040 . ПМИД   15255771 .
  32. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  33. ^ Тойкандер, С.; Гатева, Г.; Лаппалайнен, П. (29 апреля 2012 г.). «Актиновые стрессовые волокна - сборка, динамика и биологическая роль» . Журнал клеточной науки . 125 (8): 1855–1864. дои : 10.1242/jcs.098087 . ПМИД   22544950 .
  34. ^ Савада, Ясухиро; Тамада, Масако; Дубин-Талер, Бенджамин Дж.; Чернявская Оксана; Сакаи, Рюичи; Танака, Сакаэ; Шитц, Майкл П. (декабрь 2006 г.). «Ощущение силы путем механического расширения субстрата киназы семейства Src p130Cas» . Ячейка 127 (5): 1015–1026. дои : 10.1016/j.cell.2006.09.044 . ПМК   2746973 . ПМИД   17129785 .
  35. ^ Канчанавонг, Пакорн; Штенгель, Глеб; Пасапера, Ана М.; Рамко, Эрика Б.; Дэвидсон, Майкл В.; Хесс, Харальд Ф.; Уотерман, Клэр М. (25 ноября 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегрина» . Природа . 468 (7323): 580–584. Бибкод : 2010Natur.468..580K . дои : 10.1038/nature09621 . ПМК   3046339 . ПМИД   21107430 .
  36. ^ Ким, Донг-Хви; Хатау, Шьям Б.; Фэн, Юньфэн; Уолкотт, Сэм; Сан, Шон X.; Лонгмор, Грегори Д.; Вирц, Денис (3 августа 2012 г.). «Фокальные спайки, связанные с актиновой кепкой, и их особая роль в клеточном механочувствительности» . Научные отчеты . 2 : 555. Бибкод : 2012НатСР...2Е.555К . дои : 10.1038/srep00555 . ПМЦ   3412326 . ПМИД   22870384 .
  37. ^ Ким, Донг-Хви; Хатау, Шьям Б.; Фэн, Юньфэн; Уолкотт, Сэм; Сан, Шон X.; Лонгмор, Грегори Д.; Вирц, Денис (3 августа 2012 г.). «Фокальные спайки, связанные с актиновой кепкой, и их особая роль в клеточном механочувствительности» . Научные отчеты . 2 : 555. Бибкод : 2012НатСР...2Е.555К . дои : 10.1038/srep00555 . ПМЦ   3412326 . ПМИД   22870384 .
  38. ^ Дегучи, Синдзи (11 февраля 2009 г.). «Биомеханические свойства актиновых стрессовых волокон неподвижных клеток». Биореология . 46 (2, 2009): 93–105. дои : 10.3233/БИР-2009-0528 . ПМИД   19458413 .
  39. ^ Дегучи, Синдзи (11 февраля 2009 г.). «Биомеханические свойства актиновых стрессовых волокон неподвижных клеток». Биореология . 46 (2, 2009): 93–105. дои : 10.3233/БИР-2009-0528 . ПМИД   19458413 .
  40. ^ Крамер, LP (24 марта 1997 г.). «Идентификация новых пучков актиновых нитей с градуированной полярностью в движущихся фибробластах сердца: значение для генерации подвижной силы» . Журнал клеточной биологии . 136 (6): 1287–1305. дои : 10.1083/jcb.136.6.1287 . ПМК   2132518 . ПМИД   9087444 .
  41. ^ Лазарид, Элиас; Берридж, Кейт (ноябрь 1975 г.). «А-Актинин: Иммунофлуоресцентная локализация мышечного структурного белка в немышечных клетках» . Клетка . 6 (3): 289–298. дои : 10.1016/0092-8674(75)90180-4 . ПМИД   802682 . S2CID   40148317 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Stress_fiber&oldid=1188108662"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 434885cadbfc13208822aee02c64a2ad__1701591000
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/43/ad/434885cadbfc13208822aee02c64a2ad.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Stress fiber - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)