Рибопереключатель SAM (лидер S-box)
| Рибопереключатель SAM (лидер S-box) | |
|---|---|
 Прогнозируемая вторичная структура и сохранение последовательности рибопереключателя SAM (лидер S-бокса) | |
| Идентификаторы | |
| Символ | ОДИН |
| Альт. Символы | S_box |
| Рфам | RF00162 CL00012 |
| Другие данные | |
| РНК Тип | Цис-рег ; рибопереключатель |
| Домен(ы) | Бактерии |
| ИДТИ | GO:0010468 |
| ТАК | ТАК: 0000035 |
| PDB Структуры | ПДБе |
| SAM-I-IV-variant | |
|---|---|
 Консенсусная вторичная структура и консервативность последовательности варианта рибопереключателя SAM-I/IV | |
| Идентификаторы | |
| Символ | SAM-I-IV-variant |
| Рфам | RF01725 |
| Другие данные | |
| РНК Тип | Цис-рег ; Рибопереключатель |
| ИДТИ | ПОЙДИТЕ: 0010468 , ПОЙДИТЕ: 0046500 |
| ТАК | ТАК: 0000035 |
| PDB Структуры | ПДБе |
Рибопереключатель SAM (также известный как лидер S-box и рибопереключатель SAM-I ) находится выше ряда генов, которые кодируют белки, участвующие в биосинтезе метионина или цистеина у грамположительных бактерий. Два SAM-рибопереключателя у Bacillus subtilis , которые были экспериментально изучены, действуют на уровне контроля терминации транскрипции . Предсказанная вторичная структура состоит из сложной области стебель-петля , за которой следует одиночная область терминатора стебель-петля. Альтернативная и взаимоисключающая форма включает основания в 3'-сегменте спирали 1 и основания в 5'-области спирали 5, образуя структуру, называемую антитерминаторной формой. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Когда SAM не связан, последовательность антитерминатора изолирует последовательность терминатора, поэтому терминатор не может образоваться, позволяя полимеразе прочитать нижестоящий ген. [ 4 ] Когда S-аденозилметионин (SAM) связывается с аптамером, антитерминатор изолируется антиантитерминатором; терминатор формирует и завершает транскрипцию. [ 4 ] [ 5 ] Однако многие рибопереключатели SAM, вероятно, регулируют экспрессию генов на уровне трансляции.
Структура организации
[ редактировать ]
Структура рибопереключателя SAM была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [ 6 ] SAM Рибопереключатель организован по принципу четырехстороннего соединения с двумя наборами коаксиально уложенных спиралей, расположенных бок о бок. Эти стопки удерживаются вместе псевдоузлом, образованным между петлей на конце стебля P2 и областью соединения J3/4. Формированию псевдоузла способствует белок-независимый поворот излома , который вызывает изгиб на 100° в P2. Рибосомальные белки, которые, как известно, связывают изломы в рибосоме, способствуют сворачиванию аптамера SAM путем взаимодействия с мотивом излома-поворота P2. [ 7 ] И излом-поворот, и псевдоузел имеют решающее значение для установления глобальной складки и продуктивного связывания. Связывающий карман разделен на консервативные тандемные пары AU в ножке P1, консервативную G в области соединения J1/2 и консервативную асимметричную выпуклость в ножке P3. Аденозильные и метиониновые фрагменты основной цепи SAM распознаются посредством водородных связей в выпуклости в P3 и консервативном G в J1/2. Метильная группа распознается косвенно через заряженную серу, которая образует электростатическое взаимодействие с отрицательным поверхностным потенциалом, создаваемым тандемными парами AU в малой бороздке P1. Эти пары высококонсервативны, и изменения ориентации этих пар, а также идентичности оснований в парах (т.е. пары GC вместо пар AU) приводят к снижению сродства к SAM. [ нужна ссылка ] Однако на сродство к SAH не влияют изменения в последовательности P1, что еще раз подтверждает идею о том, что взаимодействие между SAM и спиралью P1 носит электростатический характер. [ нужна ссылка ]
Были обнаружены другие структурные классы рибопереключателей SAM-связывающих, которые полностью отличаются от рибопереключателя SAM-I. Этими несвязанными SAM-связывающими рибопереключателями являются рибопереключатели SAM-II , рибопереключатели SAM-III и рибопереключатели SAM-SAH . Подробности об этих рибопереключателях описаны в их статьях.
Существуют также классы SAM-связывающих рибопереключателей, которые структурно родственны рибопереключателям SAM-I. Рибопереключатели SAM-IV , по-видимому, имеют тот же сайт связывания лиганда , что и рибопереключатели SAM-I, но в контексте дискретного отдельного каркаса. У SAM-IV стебель P4 расположен ниже стебля P1 и взаимодействует вторым псевдоузлом с P3, при этом кинковый поворот отсутствует. Рибопереключатели варианта SAM-I/IV [ 8 ] сочетают в себе функции рибопереключателей SAM-I и SAM-IV. Например, у них есть P4 снаружи многоствольного соединения, как у рибопереключателей SAM-IV, но также часто имеется SAM-I-подобный P4 внутри многоствольного соединения. Однако, в отличие от рибопереключателей SAM-I и SAM-IV, у вариантов рибопереключателей полностью отсутствует внутренняя петля в P2. Как отмечалось выше, эта внутренняя петля в рибопереключателях SAM-I образует мотив излома-поворота, который позволяет РНК образовывать псевдоузел. У вариантов рибопереключателей отсутствует внутренняя петля, которая могла бы позволить такой поворот, а также нет признаков формирования псевдоузла, подобного SAM-I.
См. также
[ редактировать ]- Рибопереключатель SAM-II
- Рибопереключатель SAM-III
- Рибопереключатель SAM-IV
- SAM-V riboswitch
- Рибопереключатель SAM-VI
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Гранди Ф.Дж., Хенкин Т.М. (1998). «S-бокс-регулон: новая глобальная система контроля терминации транскрипции генов биосинтеза метионина и цистеина в грамположительных бактериях» . Мол. Микробиол . 30 (4): 737–749. дои : 10.1046/j.1365-2958.1998.01105.x . ПМИД 10094622 .
- ^ Эпштейн, В; Миронов А.С.; Нудлер Э (2003). «Рибосвитч-опосредованный контроль метаболизма серы у бактерий» . Proc Natl Acad Sci США . 100 (9): 5052–5056. Бибкод : 2003PNAS..100.5052E . дои : 10.1073/pnas.0531307100 . ПМК 154296 . ПМИД 12702767 .
- ^ Винклер В.К., Нахви А., Сударсан Н., Баррик Дж.Э., Брейкер Р.Р. (2003). «Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина». Нат. Структура. Биол . 10 (9): 701–707. дои : 10.1038/nsb967 . ПМИД 12910260 . S2CID 21951110 .
- ^ Jump up to: а б Винклер В., Нахви А., Сударсан Н., Баррик Дж. и Брейкер Р. (2003)Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина. Структурная биология природы, 10 (9), 701–707.
- ^ Эпштейн В., Миронов А. и Нудлер Э. (2003) Опосредованный рибопереключателем контроль метаболизма серы у бактерий. Труды Национальной академии наук США, 100, 5052–5056.
- ^ Монтанж, РК; Батей РТ (2006). «Структура регуляторного элемента мРНК S-аденозилметионинового рибопереключателя». Природа . 441 (7097): 1172–1175. Бибкод : 2006Natur.441.1172M . дои : 10.1038/nature04819 . ПМИД 16810258 . S2CID 4368314 .
- ^ Хеппелл, Б; Лафонтен Д.А. (2008). «Сворачивание аптамера SAM определяется образованием псевдоузла, зависящего от K-поворота». Биохимия . 47 (6): 1490–1499. дои : 10.1021/bi701164y . ПМИД 18205390 .
- ^ Вайнберг З., Ван Дж. Х., Бог Дж. и др. (март 2010 г.). «Сравнительная геномика выявила 104 кандидата в структурированные РНК из бактерий, архей и их метагеномов» . Геном Биол . 11 (3): С31. дои : 10.1186/gb-2010-11-3-r31 . ПМЦ 2864571 . ПМИД 20230605 .