Конформационная энтропия

В химической термодинамике конформационная энтропия — это энтропия, с числом конформаций молекулы связанная . Эта концепция чаще всего применяется к биологическим макромолекулам, таким как белки и РНК , но также может использоваться для полисахаридов и других молекул. Чтобы вычислить конформационную энтропию, возможные конформации молекулы сначала можно разделить на конечное число состояний, обычно характеризующихся уникальными комбинациями определенных структурных параметров, каждому из которых присвоена энергия . В белках двугранные углы боковой цепи основной цепи и ротамеры в качестве параметров обычно используются спаривания оснований , а в РНК можно использовать схему . Эти характеристики используются для определения степеней свободы (в смысле статистической механики возможного «микросостояния»). Конформационная энтропия, связанная с конкретной структурой или состоянием, такой как альфа-спираль , свернутая или развернутая белковая структура, тогда зависит от вероятности занятия этой структуры.

Энтропия гетерогенного случайного клубка или денатурированных белков значительно выше, чем у третичной структуры его свернутого нативного состояния . , что конформационная энтропия боковых цепей аминокислот В частности, считается в белке вносит основной вклад в энергетическую стабилизацию денатурированного состояния и, таким образом, является барьером для сворачивания белка . ^[1] Однако недавнее исследование показало, что конформационная энтропия боковой цепи может стабилизировать нативные структуры среди альтернативных компактных структур. ^[2] Можно оценить конформационную энтропию РНК и белков; например, эмпирические методы оценки потери конформационной энтропии в конкретной боковой цепи при включении в свернутый белок могут грубо предсказать эффекты определенных точечных мутаций в белке. Конформационные энтропии боковой цепи можно определить как выборку Больцмана по всем возможным ротамерным состояниям: ^[3]

S=-R\sum _{i}p_{i}\ln p_{i}

где $R$ — газовая постоянная , а $pi —$ вероятность нахождения остатка в ротамере $i$ . ^[3]

Ограниченный конформационный диапазон остатков пролина снижает конформационную энтропию денатурированного состояния и, таким образом, стабилизирует нативные состояния. Наблюдалась корреляция между термостабильностью белка и содержанием в нем остатков пролина. ^[4]

См. также

Ссылки

^ Дойг AJ, Штернберг MJE. (1995). Конформационная энтропия боковой цепи при сворачивании белка. Белковая наука 4:2247-51.
^ Чжан Дж., Лю Дж.С. (2006) О конформационной энтропии боковой цепи белков. PLoS Comput Biol 2 (12): e168. дои : 10.1371/journal.pcbi.0020168
^ Перейти обратно: ^а ^б Пикетт С.Д., Штернберг М.Дж. (1993). Эмпирическая шкала конформационной энтропии боковой цепи при сворачивании белка. J Мол Биол 231(3):825-39.
^ Ватанабэ К., Масуда Т., Охаси Х., Михара Х. и Сузуки Ю. Множественные замены пролина кумулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимое доказательство, подтверждающее правило пролина. Eur J Biochem 226,277-83 (1994).

Эта термодинамике статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[Doig-1] Дойг AJ, Штернберг MJE. (1995). Конформационная энтропия боковой цепи при сворачивании белка. Белковая наука 4:2247-51.

[JZhang-2] Чжан Дж., Лю Дж.С. (2006) О конформационной энтропии боковой цепи белков. PLoS Comput Biol 2 (12): e168. дои : 10.1371/journal.pcbi.0020168

[Pickett-3] Перейти обратно: ^а ^б Пикетт С.Д., Штернберг М.Дж. (1993). Эмпирическая шкала конформационной энтропии боковой цепи при сворачивании белка. J Мол Биол 231(3):825-39.

[Watanabe-4] Ватанабэ К., Масуда Т., Охаси Х., Михара Х. и Сузуки Ю. Множественные замены пролина кумулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимое доказательство, подтверждающее правило пролина. Eur J Biochem 226,277-83 (1994).

[1]

[2]

[3]

[4]