Короткоцепочечная дегидрогеназа
| Короткая цепь дегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | adh_short | ||
| Pfam | PF00106 | ||
| InterPro | IPR002198 | ||
| PROSITE | PDOC00060 | ||
| Краткое содержание | 1HDC / Scope / SUPFAM | ||
| OPM Суперсемейство | 119 | ||
| OPM белок | 1xu7 | ||
| CDD | cd02266 | ||
| Membranome | 246 | ||
| |||
Семейство дегидрогеназы/редуктузы (SDR). [ 2 ] является очень большим семейством ферментов, большинство из которых, как известно, являются NAD- или NADP-зависимыми оксидоредуктазами . Как первым членом этого семейства, который был охарактеризован, была Drosophila -алкогольная дегидрогеназа , это семейство называлось [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] «Тип насекомых», или «короткоцепочечные алкогольные дегидрозазазы». Большинство членов этого семейства - это белки от 250 до 300 аминокислотных остатков. Большинство дегидрогеназ обладают не менее 2 доменов, [ 6 ] Первый связывает коэнзим, часто NAD, а второй связывающий субстрат. Этот последний домен определяет специфичность субстрата и содержит аминокислоты, участвующие в катализе. Небольшое сходство последовательности была обнаружена в домене связывания коэнзимов, хотя существует большая степень структурного сходства, и поэтому было высказано предположение, что структура дегидрогеназ возникает благодаря слиянию генов общей наследственной нуклеотидной последовательности коэнсимов с различными субстратными доменами. [ 6 ]
Подсемейства
[ редактировать ]- Глюкоза/рибтолдегидрогеназа InterPro : IPR002347
- Insect alcohol dehydrogenase family InterPro: IPR002424
- 2,3-dihydro-2,3-dihydroxybenzoate dehydrogenase InterPro: IPR003560
Human proteins containing this domain
[edit]BDH1; BDH2; CBR1; CBR3; CBR4; DCXR; DECR1; DECR2; DHRS1; DHRS10; DHRS13; DHRS2; DHRS3; DHRS4; DHRS4L2; DHRS7; DHRS7B; DHRS8; DHRS9; DHRSX; FASN; FVT1; HADH2; HPGD; HSD11B1; HSD11B2; HSD17B1; HSD17B10; HSD17B12; HSD17B13; HSD17B2; HSD17B3; HSD17B4; HSD17B6; HSD17B7; HSD17B7P2; HSD17B8; HSDL1; HSDL2; PECR; QDPR; RDH10; RDH11; RDH12; RDH13; RDH14; RDH16; RDH5; RDH8; RDHE2; RDHS; SCDR10; SPR; WWOX;
References
[edit]- ^ Ghosh D, Erman M, Wawrzak Z, Duax WL, Pangborn W (October 1994). "Mechanism of inhibition of 3 alpha, 20 beta-hydroxysteroid dehydrogenase by a licorice-derived steroidal inhibitor". Structure. 2 (10): 973–80. doi:10.1016/S0969-2126(94)00099-9. PMID 7866748.
- ^ Persson B, Krook M, Atrian S, Gonzalez-Duarte R, Jeffery J, Ghosh D, Jornvall H (1995). "Short-chain dehydrogenases/reductases (SDR)". Biochemistry. 34 (18): 6003–6013. doi:10.1021/bi00039a038. PMID 7742302.
- ^ Villarroya A, Juan E, Egestad B, Jornvall H (1989). "The primary structure of alcohol dehydrogenase from Drosophila lebanonensis. Extensive variation within insect 'short-chain' alcohol dehydrogenase lacking zinc". Eur. J. Biochem. 180 (1): 191–197. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14632.x. PMID 2707261.
- ^ Persson B, Krook M, Jornvall H (1991). "Characteristics of short-chain alcohol dehydrogenases and related enzymes". Eur. J. Biochem. 200 (2): 537–543. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16215.x. PMID 1889416.
- ^ Harayama S, Bairoch A, Hartnett C, Rekik M, Ornston LN, Neidle E (1992). "cis-diol dehydrogenases encoded by the TOL pWW0 plasmid xylL gene and the Acinetobacter calcoaceticus chromosomal benD gene are members of the short-chain alcohol dehydrogenase superfamily". Eur. J. Biochem. 204 (1): 113–120. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb16612.x. PMID 1740120.
- ^ Jump up to: a b Benyajati C, Place AR, Powers DA, Sofer W (1981). "Alcohol dehydrogenase gene of Drosophila melanogaster: relationship of intervening sequences to functional domains in the protein". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78 (5): 2717–2721. Bibcode:1981PNAS...78.2717B. doi:10.1073/pnas.78.5.2717. PMC 319428. PMID 6789320.