HSD17B10

HSD17B10
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
показывать Список кодов идентификаторов PDB
	1SO8, 1U7T, 2O23
Идентификаторы
Псевдонимы	HSD17B10 , 17B-HSD10, ABAD, CAMR, DUPXP11.22, ERAB, HADH2, HCD2, MHBD, MRPP2, MRX17, MRX31, MRXS10, SCHAD, SDR5C1, гидроксистероид (17-бета) дегидрогеназе 10, Hydroxysteroid 17-Betastea Dehyrgenase 10, Dehyrgenase 10, Dehyrgenase 10-Betasteroid (17-Beta) dehydrogenase 10, Dehyrgenase 10-Betasteroid (17-Beta) dehydrogenaseSe. HSD10MD
Внешние идентификаторы	Омим : 300256 ; MGI : 1333871 ; Гомологен : 68403 ; GeneCards : HSD17B10 ; OMA : HSD17B10 - ортологи
ЕС номер	1.1.1.51
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	X chromosome (human)
End	53,434,370 bp
показывать Местоположение гена ( мышь )
Chr.	X chromosome (mouse)
End	150,787,438 bp
показывать РНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; right adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; apex of heart; ; human kidney; ; mucosa of esophagus; ; right auricle; ; left ventricle;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; epithelium of lens; ; cumulus cell; ; vestibular sensory epithelium; ; right kidney; ; right ventricle; ; epithelium of stomach; ; medullary collecting duct; ; brown adipose tissue; ; internal carotid artery;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Джин Онтология
Molecular function	testosterone dehydrogenase [NAD(P) activity]; 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity; protein binding; oxidoreductase activity; cholate 7-alpha-dehydrogenase activity; RNA binding; 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity; tRNA binding; dihydrotestosterone 17-beta-dehydrogenase activity;
Cellular component	cytoplasm; plasma membrane; mitochondrial matrix; mitochondrion; mitochondrial ribonuclease P complex;
Biological process	lipid metabolism; branched-chain amino acid catabolic process; mitochondrial tRNA processing; mitochondrial tRNA methylation; tRNA processing; mitochondrion organization; protein homotetramerization; mitochondrial tRNA 5'-end processing; mitochondrial tRNA 3'-end processing;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	3028
	15108
	ENSG00000072506
	Ensmusg00000025260
	Q99714
	O08756
	NM_004493 ; NM_001037811
	NM_016763
	NP_001032900 ; NP_004484
	n/a
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

17-β-гидроксистероиддегидрогеназа X (HSD10), также известная как 3-гидроксиацил-коадегидрогеназа-2 типа 2, является митохондриальным ферментом , который у людей кодируется HSD17B10 (гидроксистероидный (17β) дегидегеназа 10) геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Было определено несколько альтернативно сплайсированных вариантов транскрипта, но была определена полноразмерная природа двух вариантов транскрипта. ^{[ 10 ]} HSD10 человека КДНК клонировали из мозга (NM_004493), а полученный белок, гомотетрамер , впервые охарактеризовали как короткая цепная 3-гидроксиацил-коадегидрогеназа (SCHAD). ^{[ 11 ]} Активные сайты этого фермента могут вместить разные субстраты; 17β-HSD10 участвует в окислении изолецина с разветвленной цепью , жирных кислот и ксенобиотиками , а также метаболизмом половых гормонов и нейроактивных стероидов . ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}

Функция

17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы 10 является членом суперсемейства с короткой цепью дегидрогеназой/редуктазы. ^{[ 14 ]} Этот гомотетрамерный митохондриальный многофункциональный фермент катализирует окисление нейроактивных стероидов и деградацию изолецина . ^{[ 15 ]} Этот фермент способен связываться с другими пептидами , такими как рецептор эстрогена α , амилоид-β и тРНК- метилтрансфераза 10C. Миссенс-мутации гена HSD17B10 приводят к дефициту 17β-HSD10, детской нейродегенерации , характеризующейся прогрессирующей психомоторной регрессией и изменением морфологии митохондрий . 17β-HSD10 проявляет лишь незначительную активность алкогольной дегидрогеназы и не локализуется в эндоплазматической ретикулуме или плазматической мембране . Его альтернативное название - Aβ -связывающая алкогольдегидрогеназа (ABAD) - является неправильным, основанным на ошибочном убеждении, что этот фермент является алкогольной дегидрогеназой. ^{[ 13 ]}

Структура

Ген

Ген человека HSD17B10 имеет 6 экзонов , проживающих на Х -хромосоме при P11.22. ^{[ 10 ]}

Белок

Ген -продукт представляет собой митохондриальный белок, который катализирует окисление широкого спектра жирных кислот и стероидов и является субъединицей митохондриальной рибонуклеазы P , которая участвует в созревании тРНК . ^{[ 10 ]} Молекулярная масса 17β-HSD10, которая состоит из четырех идентичных субъединиц, составляет 108 кДа; Каждая субъединица состоит из 261 аминокислотных остатков. ^{[ 16 ]} Хотя эндоплазматический ретикулум (ER), ассоциированный с амилоид-β- пептидным белком (ERAB), был связан с ER и состоял из 262 остатков с молекулярной массой 27 кДа, ^{[ 17 ]} Erab на самом деле идентичен 17β-HSD10, который локализован в митохондриях , но не Er. ^{[ 7 ]}

Клиническое значение

Аномальная экспрессия, а также мутации гена HSD17B10 приводят к нарушению структуры, функции и динамики митохондрий. Это может лежать в основе патогенеза синаптического дефицита и дефицита нейронов, демонстрируемого при 17β-HSD10, включая дефицит 17β-HSD10 и болезнь Альцгеймера (AD). ^{[ 10 ]} Миссенс и молчаливые мутации в гене являются причиной дефицита гидроксистероидов (17β) дегидрогеназы X (HSD10), ранее дефицита MHBD и X-связанной умственной замедления, хореоатететоза и аномального поведения (MRXS10) соответственно. ^{[ 15 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Восстановление стероидного гомеостаза может быть достигнуто за счет добавки нейроактивных стероидов с помощью правильного дозирования и режима лечения или приспособлением активности 17β-HSD10 для защиты нейронов . ^{[ 13 ]} Обнаружение истинной функции этого фермента открыло новую терапевтическую авеню для лечения AD.

Взаимодействия

Было показано, что HSD17B10 взаимодействует с белком -предшественником амилоида . ^{[ 12 ]}

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000072506 - Ensembl , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000025260 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Marques AT, Antunes A, Fernandes PA, Ramos MJ (сентябрь 2006 г.). «Сравнительная эволюционная геномика гена HADH2, кодирующего абета-связывающую алкогольдегидрогеназу/17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы типа 10 (ABAD/HSD10)» . BMC Genomics . 7 : 202. DOI : 10.1186/1471-2164-7-202 . PMC 1559703 . PMID 16899120 .
^ Ян Си, он XY, Миллер Д. (август 2011 г.). «Гидроксистероид (17β) дегидрогеназа X в здоровье и заболеваниях человека». Молекулярная и клеточная эндокринология . 343 (1–2): 1–6. doi : 10.1016/j.mce.2011.06.011 . PMID 21708223 . S2CID 8608312 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Он XY, Merz G, Mehta P, Schulz H, Yang Sy (май 1999). «Кратковая цепь головного мозга L-3-гидроксиацил коэнзимент Дегидрогеназа представляет собой однодоменное многофункциональное фермент. Характеристика нового 17бета-гидроксистероиддегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 274 (21): 15014–9. doi : 10.1074/jbc.274.21.15014 . PMID 10329704 .
^ Persson B, Kallberg Y, Bray Je, Bruford E, Dellaporta SL, Favia AD, Duarte RG, Jörnvall H, Kavanagh KL, Kedishvili N, Kisiela M, Maser E, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Orchard , Oppermann U (март 2009 г.). «Инициатива SDR (короткоцепочечная дегидрогеназа/редуктаза и родственные ферменты)» . Химико-биологические взаимодействия . 178 (1–3): 94–8. Bibcode : 2009cbi ... 178 ... 94p . doi : 10.1016/j.cbi.2008.10.040 . PMC 2896744 . PMID 19027726 .
^ Хольцманн Дж., Фрэнк П., Лёффлер Е., Беннетт К.Л., Гернер С., Россманит В (октябрь 2008 г.). «РНКаза P без РНК: идентификация и функциональная реконструкция фермента обработки митохондриальной тРНК человека» . Клетка . 135 (3): 462–74. doi : 10.1016/j.cell.2008.09.013 . PMID 18984158 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} «Ген Entrez: HSD17B10 Гидроксистероид (17-бета) дегидрогеназа 10» .
^ Он XY, Ян YZ, Schulz H, Yang Sy (январь 2000). «Внутренняя алкогольдегидрогеназа и гидроксистероиддегидрогеназа митохондриальной короткоцепочечной цепь человека L-3-гидроксиацил-коа-дегидрогеназа» . Биохимический журнал . 345 (1): 139–43. doi : 10.1042/bj3450139 . PMC 1220740 . PMID 10600649 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Ян С.Д., Фу Дж, Сото С., Чен Х, Чжу Х, Аль-Моханна Ф., Коллисон К., Чжу А., Стерн Э, Сайдо Т, Тохьяма М., Огава С., Рохер А., Стерн Д (октябрь 1997). «Внутриклеточный белок, который связывает амилоид-бета-пептид и опосредует нейротоксичность при болезни Альцгеймера». Природа . 389 (6652): 689–95. Bibcode : 1997natur.389..689d . doi : 10.1038/39522 . PMID 9338779 . S2CID 4343238 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Yang Sy, He xy, Isaacs C, Dobkin C, Miller D, Philipp M (сентябрь 2014). «Роли 17β-гидроксистероиддегидрогеназы типа 10 при нейродегенеративных расстройствах» . Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 143 : 460–72. doi : 10.1016/j.jsbmb.2014.07.001 . PMID 25007702 .
^ Ян Си, Хе XY, Шульц Х. (2005). «Многочисленные функции типа 10 17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы». Тенденции в эндокринологии и метаболизме . 16 (4): 167–75. doi : 10.1016/j.tem.2005.03.006 . PMID 15860413 . S2CID 53221489 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Ян Си, Хе XY, Олпин С.Е., Саттон В.Р., МакМенамин Дж., Филипп М., Денман Р.Б., Малик М (сентябрь 2009 г.). «Умственная замедление, связанное с мутациями в гене HSD17B10, препятствующего метаболизму нейростероидов и изолецина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (35): 14820–4. Bibcode : 2009pnas..10614820y . doi : 10.1073/pnas.0902377106 . PMC 2728107 . PMID 19706438 .
^ Он XY, Schulz H, Yang Sy (апрель 1998 г.). «Л-3-гидроксиацил-кофермент в мозге человека А. Дегидрогеназа идентична амилоидному бета-пептид-пептид-связывающему белку, участвующему в болезни Альцгеймера» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10741–6. doi : 10.1074/jbc.273.17.10741 . PMID 9553139 .
^ Beyreuther K, Masters CL (октябрь 1997). «Болезнь Альцгеймера. Входы и выходы амилоид-бета» . Природа . 389 (6652): 677–8. Bibcode : 1997natur.389..677b . doi : 10.1038/39479 . PMID 9338775 .
^ Seaver LH, He Xy, Abe K, Cowan T, Enns GM, Sweetman L, Philipp M, Lee S, Malik M, Yang Sy (ноябрь 2011 г.). «Новая мутация в гене HSD17B10 10-летнего мальчика с рефрактерной эпилепсией, хореатетозом и неспособностью обучения» . Plos один . 6 (11): E27348. Bibcode : 2011ploso ... 627348s . doi : 10.1371/journal.pone.0027348 . PMC 3222643 . PMID 22132097 .
^ Lenski C, Kooy RF, Reyniers E, Loessner D, Wanders RJ, Winnepenninckx B, Hellebrand H, Engert S, Schwartz CE, Meindl A, Ramser J (февраль 2007 г.). «Пониженная экспрессия белка HADH2 вызывает X-связанную умственную замедление, хореатететоз и аномальное поведение» . Американский журнал человеческой генетики . 80 (2): 372–7. doi : 10.1086/511527 . PMC 1785340 . PMID 17236142 .

Дальнейшее чтение

Vredendaal PJ, Van Den Berg IE, Malingré HE, Stroobants AK, Olde Weghuis de, Berger R (Jun 1996). «Человеческая короткая цепь L-3-гидроксиацил-коадегидрогеназа: клонирование и характеристика кодирующей последовательности». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 223 (3): 718–23. doi : 10.1006/bbrc.1996.0961 . PMID 8687463 .
Ян Си, он XY, Schulz H (октябрь 2005 г.). «3-гидроксиацил-коадегидрогеназа и короткая цепь 3-гидроксиацил-коадегидрогеназа при здоровье и заболеваниях человека» . Журнал FEBS . 272 (19): 4874–83. doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04911.x . PMID 16176262 .
Ян Си, он XY, Миллер Д. (2007). «HSD17B10: ген, участвующий в когнитивной функции, посредством метаболизма изолециновых и нейроактивных стероидов». Молекулярная генетика и метаболизм . 92 (1–2): 36–42. doi : 10.1016/j.ymgme.2007.06.001 . PMID 17618155 .
Furuta S, Kobayashi A, Miyazawa S, Hashimoto T (февраль 1997 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК для недавно идентифицированного изозима бычьей печени 3-гидроксиацил-коадегидрогеназы и ее импорт в митохондрии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура и экспрессия гена . 1350 (3): 317–24. doi : 10.1016/s0167-4781 (96) 00171-6 . PMID 9061028 .
Он XY, Schulz H, Yang Sy (апрель 1998 г.). «Л-3-гидроксиацил-кофермент в мозге человека А. Дегидрогеназа идентична амилоидному бета-пептид-пептид-связывающему белку, участвующему в болезни Альцгеймера» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10741–6. doi : 10.1074/jbc.273.17.10741 . PMID 9553139 .
Miller AP, Willard HF (июль 1998). «Хромосомная основа инактивации Х-хромосомы: идентификация мультигенного домена в XP11.21-P11.22, которая избегает инактивации X» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (15): 8709–14. Bibcode : 1998pnas ... 95.8709m . doi : 10.1073/pnas.95.15.8709 . PMC 21141 . PMID 9671743 .
Hansis C, Jähner D, Spiess AN, Boettcher K, Ivell R (ноябрь 1998). «Ген для бета-амилоид-связывающего белка (ERAB), ассоциированного с болезнью Альцгеймера, дифференциально экспрессируется в клетках Leydig яичка азооспермической на мыши W/W (V)» . Европейский журнал биохимии . 258 (1): 53–60. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2580053.x . PMID 9851691 .
Oppermann UC, Salim S, Tjernberg LO, Terenius L, Jörnvall H (май 1999). «Связывание амилоидной бета-пептида с митохондриальной гидроксиацил-коадегидрогеназой (ERAB): регуляция активности фермента SDR с последствиями для апоптоза при болезни Альцгеймера» . Письма Febs . 451 (3): 238–42. doi : 10.1016/s0014-5793 (99) 00586-4 . PMID 10371197 .
Он XY, Ян YZ, Schulz H, Yang Sy (январь 2000). «Внутренняя алкогольдегидрогеназа и гидроксистероиддегидрогеназа митохондриальной короткоцепочечной цепь человека L-3-гидроксиацил-коа-дегидрогеназа» . Биохимический журнал . 345 (1): 139–43. doi : 10.1042/bj3450139 . PMC 1220740 . PMID 10600649 .
Ян Си, он XY (2001). «Роль типа 10 17ß-гидроксистероиддегидрогеназы в патогенезе болезни Альцгеймера». Невропатология и генетика деменции . Достижения в области экспериментальной медицины и биологии. Тол. 487. С. 101–10. doi : 10.1007/978-1-4615-1249-3_8 . ISBN 978-1-4613-5461-1 Полем PMID 11403151 .
Frackowiak J, Mazur-Kolecka B, Kaczmarski W, Dickson D (Jul 2001). «Осаждение сосудистой амилоид-бета Альцгеймера связано со снижением экспрессии мозга L-3-гидроксиацил-кофермент а-дегидрогеназы (ERAB)». Исследование мозга . 907 (1–2): 44–53. doi : 10.1016/s0006-8993 (01) 02497-0 . PMID 11430884 . S2CID 22800813 .
Он XY, Merz G, Yang YZ, Mehta P, Schulz H, Yang Sy (сентябрь 2001 г.). «Характеристика и локализация человеческого типа10 17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы» . Европейский журнал биохимии . 268 (18): 4899–907. doi : 10.1046/j.0014-2956.2001.02421.2421.x . PMID 11559359 .
Он XY, Wen GY, Merz G, Lin D, Yang YZ, Mehta P, Schulz H, Yang Sy (февраль 2002 г.). «Обильный тип 10 17 бета-гидроксистероиддегидрогеназа в гиппокампе модели болезни Альцгеймера мыши». Исследование мозга. Молекулярное исследование мозга . 99 (1): 46–53. doi : 10.1016/s0169-328x (02) 00102-x . PMID 11869808 .
Ofman R, Ruiter JP, Feenstra M, Duran M, Soll-The Bt, Zschocke J, Ensenauer R, Lehnert W, Sass Jo, Sperl W, Wanders RJ (май 2003 г.). «Дефицит 2-метил-3-гидроксибутирил-коадегидрогеназы вызван мутациями в ген HADH2» . Американский журнал человеческой генетики . 72 (5): 1300–7. doi : 10.1086/375116 . PMC 1180283 . PMID 12696021 .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000072506 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000025260 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid16899120-5] Marques AT, Antunes A, Fernandes PA, Ramos MJ (сентябрь 2006 г.). «Сравнительная эволюционная геномика гена HADH2, кодирующего абета-связывающую алкогольдегидрогеназу/17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы типа 10 (ABAD/HSD10)» . BMC Genomics . 7 : 202. DOI : 10.1186/1471-2164-7-202 . PMC 1559703 . PMID 16899120 .

[pmid21708223-6] Ян Си, он XY, Миллер Д. (август 2011 г.). «Гидроксистероид (17β) дегидрогеназа X в здоровье и заболеваниях человека». Молекулярная и клеточная эндокринология . 343 (1–2): 1–6. doi : 10.1016/j.mce.2011.06.011 . PMID 21708223 . S2CID 8608312 .

[pmid10329704-7] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Он XY, Merz G, Mehta P, Schulz H, Yang Sy (май 1999). «Кратковая цепь головного мозга L-3-гидроксиацил коэнзимент Дегидрогеназа представляет собой однодоменное многофункциональное фермент. Характеристика нового 17бета-гидроксистероиддегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 274 (21): 15014–9. doi : 10.1074/jbc.274.21.15014 . PMID 10329704 .

[pmid19027726-8] Persson B, Kallberg Y, Bray Je, Bruford E, Dellaporta SL, Favia AD, Duarte RG, Jörnvall H, Kavanagh KL, Kedishvili N, Kisiela M, Maser E, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Mindnich R, Orchard S, Penning TM, Thornton JM, Adamski J, Orchard , Oppermann U (март 2009 г.). «Инициатива SDR (короткоцепочечная дегидрогеназа/редуктаза и родственные ферменты)» . Химико-биологические взаимодействия . 178 (1–3): 94–8. Bibcode : 2009cbi ... 178 ... 94p . doi : 10.1016/j.cbi.2008.10.040 . PMC 2896744 . PMID 19027726 .

[pmid18984158-9] Хольцманн Дж., Фрэнк П., Лёффлер Е., Беннетт К.Л., Гернер С., Россманит В (октябрь 2008 г.). «РНКаза P без РНК: идентификация и функциональная реконструкция фермента обработки митохондриальной тРНК человека» . Клетка . 135 (3): 462–74. doi : 10.1016/j.cell.2008.09.013 . PMID 18984158 .

[entrez-10] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} «Ген Entrez: HSD17B10 Гидроксистероид (17-бета) дегидрогеназа 10» .

[pmid10600649-11] Он XY, Ян YZ, Schulz H, Yang Sy (январь 2000). «Внутренняя алкогольдегидрогеназа и гидроксистероиддегидрогеназа митохондриальной короткоцепочечной цепь человека L-3-гидроксиацил-коа-дегидрогеназа» . Биохимический журнал . 345 (1): 139–43. doi : 10.1042/bj3450139 . PMC 1220740 . PMID 10600649 .

[pmid9338779-12] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Ян С.Д., Фу Дж, Сото С., Чен Х, Чжу Х, Аль-Моханна Ф., Коллисон К., Чжу А., Стерн Э, Сайдо Т, Тохьяма М., Огава С., Рохер А., Стерн Д (октябрь 1997). «Внутриклеточный белок, который связывает амилоид-бета-пептид и опосредует нейротоксичность при болезни Альцгеймера». Природа . 389 (6652): 689–95. Bibcode : 1997natur.389..689d . doi : 10.1038/39522 . PMID 9338779 . S2CID 4343238 .

[pmid25007702-13] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Yang Sy, He xy, Isaacs C, Dobkin C, Miller D, Philipp M (сентябрь 2014). «Роли 17β-гидроксистероиддегидрогеназы типа 10 при нейродегенеративных расстройствах» . Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 143 : 460–72. doi : 10.1016/j.jsbmb.2014.07.001 . PMID 25007702 .

[pmid15860413-14] Ян Си, Хе XY, Шульц Х. (2005). «Многочисленные функции типа 10 17 бета-гидроксистероиддегидрогеназы». Тенденции в эндокринологии и метаболизме . 16 (4): 167–75. doi : 10.1016/j.tem.2005.03.006 . PMID 15860413 . S2CID 53221489 .

[pmid19706438-15] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Ян Си, Хе XY, Олпин С.Е., Саттон В.Р., МакМенамин Дж., Филипп М., Денман Р.Б., Малик М (сентябрь 2009 г.). «Умственная замедление, связанное с мутациями в гене HSD17B10, препятствующего метаболизму нейростероидов и изолецина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (35): 14820–4. Bibcode : 2009pnas..10614820y . doi : 10.1073/pnas.0902377106 . PMC 2728107 . PMID 19706438 .

[pmid9553139-16] Он XY, Schulz H, Yang Sy (апрель 1998 г.). «Л-3-гидроксиацил-кофермент в мозге человека А. Дегидрогеназа идентична амилоидному бета-пептид-пептид-связывающему белку, участвующему в болезни Альцгеймера» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10741–6. doi : 10.1074/jbc.273.17.10741 . PMID 9553139 .

[pmid9338775-17] Beyreuther K, Masters CL (октябрь 1997). «Болезнь Альцгеймера. Входы и выходы амилоид-бета» . Природа . 389 (6652): 677–8. Bibcode : 1997natur.389..677b . doi : 10.1038/39479 . PMID 9338775 .

[pmid22132097-18] Seaver LH, He Xy, Abe K, Cowan T, Enns GM, Sweetman L, Philipp M, Lee S, Malik M, Yang Sy (ноябрь 2011 г.). «Новая мутация в гене HSD17B10 10-летнего мальчика с рефрактерной эпилепсией, хореатетозом и неспособностью обучения» . Plos один . 6 (11): E27348. Bibcode : 2011ploso ... 627348s . doi : 10.1371/journal.pone.0027348 . PMC 3222643 . PMID 22132097 .

[pmid17236142-19] Lenski C, Kooy RF, Reyniers E, Loessner D, Wanders RJ, Winnepenninckx B, Hellebrand H, Engert S, Schwartz CE, Meindl A, Ramser J (февраль 2007 г.). «Пониженная экспрессия белка HADH2 вызывает X-связанную умственную замедление, хореатететоз и аномальное поведение» . Американский журнал человеческой генетики . 80 (2): 372–7. doi : 10.1086/511527 . PMC 1785340 . PMID 17236142 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]