2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназа

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназа
2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназа
Идентификаторы
ЕС №.	1.3.1.28
CAS №.	37250-40-1
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В фермере , 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназа ( EC 1.3.1.28 ) является ферментом , который катализирует химическую реакцию

2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоат + NAD ⁺

\rightleftharpoons

2,3-дигидроксибензоат + nadh + h ⁺

Таким образом, два субстрата этого фермента являются 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоат и NAD ⁺, в то время как его 3 продукта - 2,3-дигидроксибензоат , NADH и H ⁺.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, те, которые действуют в группе донора CH-CH с NAD+ или NADP+ в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов составляет 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоат: NAD+ оксидоредуктаза . Этот фермент также называется 2,3-дидхбдегидрогеназой . Этот фермент участвует в биосинтезе группы Siderophore Group нерибосом . ^{[ 1 ]}

Структура

2,3-дидхб дегидрогеназа является тетрамером белка с размером 65x69x43 Å. ^{[ 2 ]} Он имеет кристаллографическую симметрию, которая демонстрировалась для других членов семейства ферментов с короткой цепью (SCOR). ^{[ 2 ]} Длина каждого мономера составляет 248 остатков, а вес белка составляет 24647 Да. ^{[ 3 ]} Каждый мономер состоит из 7 листов с бета-выплатой и 6 альфа-спиралей.

Хотя структура связывающего белка не четко определена, было предложено, что связывающий карман изготовлен из Leu83, Met85, Arg138, Gly140, Met141, Ser176, Met181, GLN182 и LEU185. Также предполагалось, что ARG138 является вероятной субъединицей, которая взаимодействует с карбоксильной группой 2,3-дидхб. Поскольку в положении C3 было сильное признак окисления, ^{[ 4 ]} SER176 и GLN182 взаимодействуют с C2-гидроксильной группой, чтобы возникнуть стереоселективная реакция. ^{[ 2 ]}

Механизм реакции

Во времена ограниченного числа железа в окружающей среде реакция ENTA необратима физиологически. ^{[ 4 ]} Точный механизм реакции неизвестен; Однако предложенная схема реакции для реакции следующая:

Скорость реакции

Скорость реакции конверсии определяется несколькими факторами. Региохимическое положение карбоксильной группы и 3-гидроксильной группы играет одну роль в реакции, в которой скорость реакции 1,3- цис -обозначенного субстрата дает примерно в 40-кратном более высоком значении K _Cat /K _M , чем 1 , 3-транс-замещенный субстрат. ^{[ 4 ]}

Роли в бактериях

Э. Коли

2,3-диджбдегидрогеназа катализирует NAD ⁺-зависимое окисление 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоата для получения ароматического соединения 2,3-дигидроксибензойной кислоты (2,3-дхб или просто DHB). ^{[ 4 ]} Во времена дефицита железа поглощение железа контролируется тремя генами: ENT , FEP и FES для синтеза, экспорта и поглощения энтеробактина железа и его гидролитического расщепления для высвобождения Fe ³⁺ в ячейку. ^{[ 4 ]} Это производство этого соединения контролируется восемью генами: enta-enter, ^{[ 2 ]} содержат, ^{[ 5 ]} и ents. ^{[ 5 ]} В E. coli все эти гены контролируются репрессором Fur, так что гены включаются, когда концентрация железа в окружающей среде низкая. ^{[ 5 ]} Из этих шести генов, ENTA, ENTB и ENTC ответственны за синтез DHB из хоризмической кислоты ^{[ 2 ]} и ген ENTA кодирует информацию 2,3-дидхб дегидрогеназы. ^{[ 5 ]} Без ENTA, ENTB и ENTC бактерии демонстрируют почти абсолютное требование DHB, чтобы выжить. ^{[ 6 ]}

A. Tumefaciens

Производство сидерофоров также демонстрировало некоторые бактерии, инфицирующие растения, такие как Agrobacterium tumefaciens . ^{[ 7 ]} Фермент контролируется геном кластером AGB, а продукция 2,3-дидхбдегидрогеназы контролируется геном AGBA. ^{[ 7 ]} Фермент Agba гомологичен ферменту ENTA в E. coli , тот же фермент, который продуцирует 2,3-дидхбдегидрогеназу. ^{[ 7 ]}

Ссылки

^ Young IG, Gibson F (май 1969). «Регуляция ферментов, вовлеченных в биосинтез 2,3-дигидроксибензойной кислоты в аэробактерных аэрогенах и Escherichia coli». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 177 (3): 401–11. doi : 10.1016/0304-4165 (69) 90302-x . PMID 4306838 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Sundlov JA, Garringer JA, Carney JM, Reger AS, Drake EJ, Duax WL, Gulick Am (июль 2006 г.). «Определение кристаллической структуры ENTA, 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензойнойдегидрогеназы из Escherichia coli». Acta Crystallographica d . 62 (Pt 7): 734–40. doi : 10.1107/s0907444906015824 . PMID 16790929 .
^ «Кристаллическая структура E. coli enta, 2,3-дигидродигидрокси бензоатдегидрогеназа» . RCSB Белковой банк данных . н.д. Получено 19 апреля 2015 года .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Сакаитани М., Руснак Ф., Куинн Н.Р., Ту С., Фриго Т.Б., Берхтольд Г.А., Уолш К.Т. (июль 1990 г.). «Механистические исследования по транс-2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатедегидрогеназу (ENT A) в биосинтезе энтеробактина железа». Биохимия . 29 (29): 6789–98. doi : 10.1021/bi00481a006 . PMID 2144454 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Халил С., Павелек П.Д. (февраль 2011 г.). «Ферментативное аденилирование 2,3-дигидроксибензоата усиливается белково-белковым взаимодействием между Escherichia coli 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназой (ENTA) и 2,3-дигидроксибензоат-аспекты (ENTE). Биохимия . 50 (4): 533–45. doi : 10.1021/bi101558v . PMID 21166461 .
^ Янг Иг, Лэнгман Л., Люк Р.К., Гибсон Ф. (апрель 1971). «Биосинтез железного транспортного соединения энтерохелина: мутанты Escherichia coli, неспособные синтезировать 2,3-дигидроксибензоат» . Журнал бактериологии . 106 (1): 51–7. doi : 10.1128/jb.106.1.51-57.1971 . PMC 248643 . PMID 4928016 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Сонода Х, Сузуки К, Йошида К (июнь 2002 г.). «Генов кластер для поглощения железа железа в Agrobacterium tumefaciens MAFF301001» . Гены и генетические системы . 77 (3): 137–46. doi : 10.1266/ggs.77.137 . PMID 12207035 .

[1] Young IG, Gibson F (май 1969). «Регуляция ферментов, вовлеченных в биосинтез 2,3-дигидроксибензойной кислоты в аэробактерных аэрогенах и Escherichia coli». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие субъекты . 177 (3): 401–11. doi : 10.1016/0304-4165 (69) 90302-x . PMID 4306838 .

[Sundlov_2006-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Sundlov JA, Garringer JA, Carney JM, Reger AS, Drake EJ, Duax WL, Gulick Am (июль 2006 г.). «Определение кристаллической структуры ENTA, 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензойнойдегидрогеназы из Escherichia coli». Acta Crystallographica d . 62 (Pt 7): 734–40. doi : 10.1107/s0907444906015824 . PMID 16790929 .

[3] «Кристаллическая структура E. coli enta, 2,3-дигидродигидрокси бензоатдегидрогеназа» . RCSB Белковой банк данных . н.д. Получено 19 апреля 2015 года .

[Sakaitani_1990-4] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и Сакаитани М., Руснак Ф., Куинн Н.Р., Ту С., Фриго Т.Б., Берхтольд Г.А., Уолш К.Т. (июль 1990 г.). «Механистические исследования по транс-2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатедегидрогеназу (ENT A) в биосинтезе энтеробактина железа». Биохимия . 29 (29): 6789–98. doi : 10.1021/bi00481a006 . PMID 2144454 .

[Khalil_2011-5] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Халил С., Павелек П.Д. (февраль 2011 г.). «Ферментативное аденилирование 2,3-дигидроксибензоата усиливается белково-белковым взаимодействием между Escherichia coli 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибензоатдегидрогеназой (ENTA) и 2,3-дигидроксибензоат-аспекты (ENTE). Биохимия . 50 (4): 533–45. doi : 10.1021/bi101558v . PMID 21166461 .

[6] Янг Иг, Лэнгман Л., Люк Р.К., Гибсон Ф. (апрель 1971). «Биосинтез железного транспортного соединения энтерохелина: мутанты Escherichia coli, неспособные синтезировать 2,3-дигидроксибензоат» . Журнал бактериологии . 106 (1): 51–7. doi : 10.1128/jb.106.1.51-57.1971 . PMC 248643 . PMID 4928016 .

[Sonoda_2002-7] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в Сонода Х, Сузуки К, Йошида К (июнь 2002 г.). «Генов кластер для поглощения железа железа в Agrobacterium tumefaciens MAFF301001» . Гены и генетические системы . 77 (3): 137–46. doi : 10.1266/ggs.77.137 . PMID 12207035 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v Т и Оксидоредуктазы : CH - ch оксидоредуктазы ( EC 1.3)
1.3.1: NAD/NADP acceptor	Enoyl-acyl carrier protein reductase/Enoyl ACP reductase 7-Dehydrocholesterol reductase Biliverdin reductase 2,4 Dienoyl-CoA reductase Dihydroxymethyloxo-tetrahydroquinoline dehydrogenase
1.3.3: Oxygen acceptor	Dihydroorotate dehydrogenase Coproporphyrinogen III oxidase Protoporphyrinogen oxidase Bilirubin oxidase Acyl-CoA oxidase Dihydrouracil oxidase Tetrahydroberberine oxidase Secologanin synthase Tryptophan alpha,beta-oxidase Pyrroloquinoline-quinone synthase L-galactonolactone oxidase
1.3.5: Quinone	Succinate dehydrogenase SDHA SDHB SDHC SDHD
1.3.99: Other acceptors	Fumarate reductase Butyryl-CoA dehydrogenase Acyl CoA dehydrogenase ACADSB ACADS 5α-reductase SRD5A1 SRD5A2 SRD5A3 Glutaryl-CoA dehydrogenase Isovaleryl coenzyme A dehydrogenase 3-oxo-5beta-steroid 4-dehydrogenase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)