Мать 188а

Mindy3
Идентификаторы
Псевдонимы	Mindy3 , C10orf97, Carp, Derp5, MST126, MY042, MSTP126, FAM188A, FAM188A, Семейство с сходством последовательностей 188 Член А, Минди Лизин 48 Деубиквитиназа 3
Внешние идентификаторы	Омим : 611649 ; MGI : 1914210 ; Гомологен : 11478 ; GeneCards : Mindy3 ; OMA : Mindy3 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 10 (human)
End	15,860,507 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 2 (mouse)
End	12,419,470 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	gastric mucosa; ; Achilles tendon; ; canal of the cervix; ; pons; ; tibial arteries; ; C1 segment; ; rectum; ; right coronary artery; ; right ovary; ; spinal ganglia;
	Top expressed in
	interventricular septum; ; zygote; ; spinal ganglia; ; lumbar spinal ganglion; ; secondary oocyte; ; belly cord; ; trigeminal ganglion; ; tail of embryo; ; primary oocyte; ; dentate gyrus;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	protein binding; cysteine-type carboxypeptidase activity; thiol-dependent deubiquitinase; Lys48-specific deubiquitinase activity; peptidase activity; cysteine-type peptidase activity; hydrolase activity;
Cellular component	nuclear membrane; nucleus; nucleoplasm;
Biological process	apoptotic process; protein K48-linked deubiquitination; proteolysis;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	80013
	66960
	ENSG00000148481
	Ensmusg000026767
	Q9H8M7
	Q9CV28
	NM_024948 ; NM_001318330
	NM_024185
	NP_001305259 ; NP_079224
showNP_077147 ; NP_001342464 ; NP_001342465 ; NP_001342466 ; NP_001342467 ;
	NP_001342468
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Ген

FAM188A - это белок, обнаруженный у людей. Он также известен как Derp5 (Dermal Papilla, полученный белок 5,) C10ORF97 или белок MAR42 мозга. Он кодируется геном Derp5, расположенным на хромосоме 10p 13. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} FAM188A и его паралоги у других видов являются членами суперсемейства DUF4205 белковых доменов. FAM188A является высококонсервативным геном, найденным у всех позвоночных. FAM188A является геном, экспрессируемым по всему телу. ^{[ 7 ]}

Прогнозируемая белковая структура FAM188A с использованием i-tasser

Гомология

Все виды млекопитающих сравнивали сходство гомологии 95-99% с Homo Sapiens Fam188a. Причины этого неизвестны, но можно сделать вывод, что FAM188A должен играть важную роль в правильной клеточной функции у млекопитающих, поскольку даже небольшие изменения с течением времени в важных генах могут резко изменить их функцию.

Эволюционное сравнение различных видов FAM188A

Авиаты, рыба и насекомые также разделяли сходство в диапазоне 30-40% с Homo Sapiens 'FAM188A. Несмотря на то, что существует несколько сотен миллионов лет дивергенции от людей и насекомых, тот факт, что существует 40% сходства у насекомых, похоже, предполагает, что этот ген не изменился чрезвычайно в течение таких длительных времен виды также давно. Паттерны сплайсинга у этих других видов не известны, но у людей есть как минимум 19 различных изоформ , но только с 1 основным паралогом: FAM188B. ^{[ 8 ]} Этот паралог структурно отличается в 3 экзонах с FAM188A.

Эволюционное дерево между различными видами, которые имеют гомологи FAM188A.
Inton/Exon Map of Fam188a в Homo sapiens

Белок

FAM188A- это 445- аминокислотная цепь. Структурно он не показывает много интересных областей, которые могли бы легко отличить его от других белков. FAM188A не имеет трансмембранных доменов, у него нет последовательности.

FAM188A посттрансляционная прогнозируемая белковая вторичная структура
FAM188A прогнозируемые сайты связывания транскрипционного фактора

Функционировать и взаимодействовать белки

I-Tasser ^{[ 9 ]} Результаты складывания белка показывают, что белковый продукт FAM188A имеет структуру, аналогичную 1CFF, ^{[ 10 ]} пептид кальмодулиновый . участвует в клеточном апоптозе Кальмодулин также , так что это может пролить свет на теоретизированную функцию FAM188A.

Белковая складка наиболее функционально похожа на 3LEW, ^{[ 11 ]} «Сусд-подобный углеводный связывающий белок из Bacteroides vulgatus » (Count Center для структурной геномики). 3LEW разделяет 90% сходство с FAM188A, и, хотя и недостаточно, чтобы установить конкретное соединение, этого достаточно, чтобы установить базовую идею связанных структур. Другой белок, который функционально похож (81%),-3SNX, «предполагаемый сусд-подобный углеводный связывающий белок из Bacteroides Thetaiotaomicron VPI-5482». ^{[ 12 ]} Можно предположить, что функция FAM188A играет роль в клеточном апоптозе, и это связано с тем, что она имеет структурное сходство с другими белками, которые участвуют в этом процессе. Хотя в апоптотическом пептиде нет домена карты, как обычно можно найти, FAM188A выполняет аналогичную функцию с 1CFFA, «кальмодулиновым связывающим пептидом насоса CA2+». ^{[ 10 ]} Поскольку известно, что кальмодулин вызывает апоптоз в различных тканях тела через насос CA2+ ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} И 1CFFA разделяет 26% сходство с FAM188A, я могу предположить, что апоптоз действительно является функцией FAM188A. Другие молекулы, похожие на FAM188A, - 1LINA, ^{[ 15 ]} и 1qx7m, которые имеют сходство 23% и 18% соответственно, и обе эти молекулы также имеют дело с экспрессией CA2+ или кальмодулином.

FAM188A Экспрессия ткани в различных тканях тела
Расположение выражения FAM188A в человеческом мозге

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000148481 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000026767 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Genecard для FAM188A
^ Гомологен : 11478
^ "FAM188A DataSheet" (PDF) .
^ Genecard для FAM188B
^ Рой А., Кукукураль А., Чжан Ю. (2010). «I-Tasser: унифицированная платформа для автоматизированной структуры белка и прогнозирования функции» . Природные протоколы . 5 (4): 725–38. doi : 10.1038/nprot.2010.5 . PMC 2849174 . PMID 20360767 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ВВП : 1CFF ; Эльшорст Б., Хенниг М., Фёрстерлинг Х., Динер А., Маурер М., Шульте П., Швалбе Х, Гризенгер С., Кребс Дж., Шмид Х., Верерр Т., Карафоли Е. (1999). «Структура раствора ЯМР комплекса кальмодулина с связывающим пептидом насоса Ca2+». Биохимия . 38 (38): 12320–32. doi : 10.1021/bi9908235 . PMID 10493800 . S2CID 24440343 .
^ PDB : 3LEW
^ ВВП : 3SNX
^ Yu W, Niwa T, Miura Y, Horio F, Teradaira S, Ribar TJ, Menes AR, Hasegawa Y, Senda T, Niki I (2002). «Сверхэкспрессия кальмодулина вызывает Ca (2+)-зависимый апоптоз бета-клеток поджелудочной железы, которые можно предотвратить путем ингибирования синтазы оксида азота» . Лабораторное расследование . 82 (9): 1229–39. doi : 10.1097/01.lab.0000027921.01548.c5 . PMID 12218084 .
^ Ui-Tei K, Nagano M, Sato S, Miyata Y (2000). «Кальмодулинозависимый и -независимый апоптоз в клетке нейрональной линии нейронов дрозофилы». Апоптоз . 5 (2): 133–40. doi : 10.1023/a: 1009676528805 . PMID 11232241 . S2CID 33324141 .
^ ВВП : 1LIN ; Vandonselaar M, Hickie RA, Quail JW, Delbaere LT (1994). «Трифлуоперазин-индуцированное конформационное изменение в Ca (2+)-кальмодулин». Природа структурная биология . 1 (11): 795–801. doi : 10.1038/nsb1194-795 . PMID 7634090 . S2CID 13431074 .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000148481 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000026767 - ENSEMBL , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[5] Genecard для FAM188A

[6] Гомологен : 11478

[7] "FAM188A DataSheet" (PDF) .

[8] Genecard для FAM188B

[pmid20360767-9] Рой А., Кукукураль А., Чжан Ю. (2010). «I-Tasser: унифицированная платформа для автоматизированной структуры белка и прогнозирования функции» . Природные протоколы . 5 (4): 725–38. doi : 10.1038/nprot.2010.5 . PMC 2849174 . PMID 20360767 .

[pmid10493800-10] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ВВП : 1CFF ; Эльшорст Б., Хенниг М., Фёрстерлинг Х., Динер А., Маурер М., Шульте П., Швалбе Х, Гризенгер С., Кребс Дж., Шмид Х., Верерр Т., Карафоли Е. (1999). «Структура раствора ЯМР комплекса кальмодулина с связывающим пептидом насоса Ca2+». Биохимия . 38 (38): 12320–32. doi : 10.1021/bi9908235 . PMID 10493800 . S2CID 24440343 .

[11] PDB : 3LEW

[12] ВВП : 3SNX

[pmid12218084-13] Yu W, Niwa T, Miura Y, Horio F, Teradaira S, Ribar TJ, Menes AR, Hasegawa Y, Senda T, Niki I (2002). «Сверхэкспрессия кальмодулина вызывает Ca (2+)-зависимый апоптоз бета-клеток поджелудочной железы, которые можно предотвратить путем ингибирования синтазы оксида азота» . Лабораторное расследование . 82 (9): 1229–39. doi : 10.1097/01.lab.0000027921.01548.c5 . PMID 12218084 .

[pmid11232241-14] Ui-Tei K, Nagano M, Sato S, Miyata Y (2000). «Кальмодулинозависимый и -независимый апоптоз в клетке нейрональной линии нейронов дрозофилы». Апоптоз . 5 (2): 133–40. doi : 10.1023/a: 1009676528805 . PMID 11232241 . S2CID 33324141 .

[pmid7634090-15] ВВП : 1LIN ; Vandonselaar M, Hickie RA, Quail JW, Delbaere LT (1994). «Трифлуоперазин-индуцированное конформационное изменение в Ca (2+)-кальмодулин». Природа структурная биология . 1 (11): 795–801. doi : 10.1038/nsb1194-795 . PMID 7634090 . S2CID 13431074 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]