СМА1

Информацию о совещании UNFCCC COP 22/CMP 12/CMA 1 в Марракеше в ноябре 2016 года см. Конференция Организации Объединенных Наций по изменению климата 2016 года .

СМА1
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB показывать Список идентификационных кодов PDB 3S0N, 1NN6, 4AFS, 1PJP, 1T31, 2HVX, 3N7O, 4AG1, 4K69, 4KP0, 1KLT, 4AFZ, 4AG2, 4K2Y, 4K60, 4AFU, 4K5Z, 4AFQ
Идентификаторы
Псевдонимы	CMA1 , CYH, MCT1, химаза, химаза 1
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 118938 ; МГИ : 96941 ; Гомологен : 55606 ; Генные карты : CMA1 ; ОМА : CMA1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 14 (human) Band 14q12 Start 24,505,353 bp End 24,508,265 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 14 (mouse) Band 14 C3|14 28.19 cM Start 56,178,908 bp End 56,182,132 bp
показывать экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in testicle gallbladder skin of hip rectum skin of limb skin of leg skin of abdomen subcutaneous adipose tissue epithelium of colon mucosa of transverse colon Top expressed in dermis belly cord lip tunica adventitia of aorta ankle tongue skin of abdomen skin of back skin of external ear intercostal muscle More reference expression data BioGPS More reference expression data
показывать Генная онтология Molecular function peptide binding peptidase activity serine-type endopeptidase activity hydrolase activity serine-type peptidase activity endopeptidase activity Cellular component extracellular matrix secretory granule extracellular region extracellular space cytoplasm collagen-containing extracellular matrix Biological process peptide metabolic process angiotensin maturation proteolysis positive regulation of angiogenesis regulation of inflammatory response midbrain development cellular response to glucose stimulus extracellular matrix disassembly basement membrane disassembly Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи Разновидность Человек Мышь Входить 1215 17228 Вместе ENSG00000092009 ENSMUSG00000022225 ЮниПрот P23946 P21844 RefSeq (мРНК) НМ_001308083 НМ_001836 НМ_010780 RefSeq (белок) НП_001295012 НП_001827 НП_034910 Местоположение (UCSC) Чр 14: 24.51 – 24.51 Мб Чр 14: 56,18 – 56,18 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Химаза — это фермент , который у человека кодируется CMA1 геном .

Этот генный продукт представляет собой химотриптическую сериновую протеиназу , принадлежащую к семейству пептидаз S1. Он экспрессируется в тучных клетках и, как полагают, участвует в деградации внеклеточного матрикса , регуляции секреции подслизистых желез и выработке вазоактивных пептидов . В сердце и кровеносных сосудах этот белок, а не ангиотензинпревращающий фермент, в значительной степени отвечает за превращение ангиотензина I в вазоактивный пептид ангиотензин II. Ангиотензин II участвует в контроле артериального давления и в патогенезе гипертонии недостаточности , гипертрофии сердца и сердечной . Таким образом, этот генный продукт является мишенью для терапии сердечно-сосудистых заболеваний. Этот ген картируется с 14q11.2 в кластере генов, кодирующих другие протеазы.

Дальнейшее чтение

• Урата Х., Нисимура Х., Гантен Д. (1996). «Химазозависимые системы образования ангиотензина II у человека» . Являюсь. Дж. Гипертенс . 9 (3): 277–84. дои : 10.1016/0895-7061(95)00349-5 . ПМИД   8695029 .
• Такай С., Миядзаки М (2003). «Влияние ингибитора химазы на пролиферацию сосудов» . Япония. Дж. Фармакол . 90 (3): 223–7. дои : 10.1254/jjp.90.223 . ПМИД   12499576 .
• Урата Х., Киношита А., Перес Д.М. и др. (1991). «Клонирование гена и кДНК химазы сердца человека» . Ж. Биол. Хим . 266 (26): 17173–9. дои : 10.1016/S0021-9258(19)47355-9 . ПМИД   1894611 .
• Дженн Д.Е., Чопп Дж. (1991). «Ангиотензин II-образующая сердечная химаза представляет собой фермент, специфичный для тучных клеток» . Биохим. Дж . 276 (2): 567–8. дои : 10.1042/bj2760567 . ПМЦ   1151130 . ПМИД   2049082 .
• Коги Г.Х., Зервек Э.Х., Вандерслис П. (1991). «Структура, распределение хромосом и установленная аминокислотная последовательность человеческого гена химазы тучных клеток» . Ж. Биол. Хим . 266 (20): 12956–63. дои : 10.1016/S0021-9258(18)98788-0 . ПМИД   2071582 .
• Урата Х., Бём К.Д., Филип А. и др. (1993). «Клеточная локализация и региональное распределение химазы, образующей ангиотензин II, в сердце» (PDF) . Дж. Клин. Инвестируйте . 91 (4): 1269–81. дои : 10.1172/JCI116325 . ПМК   288095 . ПМИД   7682566 .
• Сааринен Дж., Калккинен Н., Велгус Х.Г., Кованен П.Т. (1994). «Активация интерстициальной проколлагеназы человека посредством прямого расщепления связи Leu83-Thr84 химазой тучных клеток» . Ж. Биол. Хим . 269 ​​(27): 18134–40. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32427-4 . ПМИД   8027075 .
• Шехтер Н.М., Ван З.М., Блахер Р.В. и др. (1994). «Определение первичных структур химазы кожи человека и катепсина G из тучных клеток кожи при поражениях пигментной крапивницы» . Дж. Иммунол . 152 (8): 4062–9. дои : 10.4049/jimmunol.152.8.4062 . ПМИД   8144971 .
• Шехтер Н.М., Джордан Л.М., Джеймс А.М. и др. (1993). «Реакция человеческой химазы с вариантами реактивного сайта альфа-1-антхимотрипсина. Модуляция свойств ингибитора и субстрата» . Ж. Биол. Хим . 268 (31): 23626–33. дои : 10.1016/S0021-9258(19)49508-2 . PMID   8226889 .
• Сукенага Ю., Кидо Х., Неки А. и др. (1993). «Очистка и молекулярное клонирование химазы миндалин человека» . ФЭБС Летт . 323 (1–2): 119–22. дои : 10.1016/0014-5793(93)81461-8 . ПМИД   8495723 . S2CID   3925572 .
• Накано А., Киши Ф., Минами К. и др. (1997). «Селективное преобразование больших эндотелинов в эндотелины длиной 31 аминокислоту, сокращающие гладкие мышцы трахеи, с помощью химазы из тучных клеток человека» . Дж. Иммунол . 159 (4): 1987–92. doi : 10.4049/jimmunol.159.4.1987 . ПМИД   9257865 .
• МакГрат М.Э., Мирзадеган Т., Шмидт Б.Ф. (1998). «Кристаллическая структура обработанной фенилметансульфонилфторидом человеческой химазы при 1,9 А». Биохимия . 36 (47): 14318–24. дои : 10.1021/bi971403n . ПМИД   9400368 .
• Киши Ф., Минами К., Окишима Н. и др. (1998). «Новые эндотелины длиной 31 аминокислоту вызывают сокращение гладких мышц сосудов». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 248 (2): 387–90. дои : 10.1006/bbrc.1998.8980 . ПМИД   9675146 .
• Перейра П.Дж., Ван З.М., Рубин Х. и др. (1999). «Кристаллическая структура 2.2 A человеческой химазы в комплексе с сукцинил-Ala-Ala-Pro-Phe-хлорметилкетоном: структурное объяснение ее дипептидилкарбоксипептидазной специфичности». Дж. Мол. Биол . 286 (1): 163–73. дои : 10.1006/jmbi.1998.2462 . ПМИД   9931257 .
• Перейра П.Дж., Ван З.М., Рубин Х. и др. (1999). «2.2 A Кристаллическая структура человеческой химазы в комплексе с сукцинил-Ала-Ала-Про-Фе-хлорметилкетоном: структурное объяснение ее дипептидилкарбоксипептидазной специфичности» . Журнал молекулярной биологии . 286 (4): 817. doi : 10.1006/jmbi.1999.2691 . ПМИД   10208809 .
• де Паулис А., Минополи Г., Даль Пиаз Ф. и др. (1999). «Новые аутокринные и паракринные петли фактора стволовых клеток / сети химазы». Межд. Арх. Аллергия Иммунол . 118 (2–4): 422–5. дои : 10.1159/000024153 . ПМИД   10224464 . S2CID   29124141 .
• Коги Г.Х., Рэймонд В.В., Уолтерс П.Дж. (2000). «Генерация ангиотензина II альфа- и бета-химазами тучных клеток». Биохим. Биофиз. Акта . 1480 (1–2): 245–57. дои : 10.1016/S0167-4838(00)00076-5 . ПМИД   10899625 .
• Меллон М.Б., Фрэнк Б.Т., Фанг К.С. (2002). «Альфа-химаза тучных клеток снижает распознавание IgE профилина пыльцы березы путем расщепления эпитопов, связывающих антитела» . Дж. Иммунол . 168 (1): 290–7. дои : 10.4049/jimmunol.168.1.290 . ПМИД   11751973 .

Внешние ссылки

• человека Местоположение генома CMA1 и страница сведений о гене CMA1 в браузере генома UCSC .